生物化学期中复习

1、生物化学期中复习1、 名词解释1、 必需a.a：有一些a.a在人和非反刍动物中不能够合成，必须从食品中吸收，以保证正常的生命活动的需要，这种a.a叫做必需a.a。成人有8种，为Met、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Lys和Thr，对于婴幼儿来说，His也为必需a.a。2、 两性解离：既能解离阳离子，又能解离阴离子，如a.a在水中的偶极离子。3、 a.a等电点：在一个特定的pH条件下，a.a分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目的趋势是相等的，即a.a分子所带的静电荷等于0（也就是说它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动），此时a.a所处的溶液的pH称为等电点，也可用PI表示。4、

2、a.a残基：肽链中的a.a由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子。5、 Protein一级结构：a.a的排列顺序。6、 构型：指手性碳原子所连接的4个不同的原子或基团在空间的两种不同的排列。7、 构象：指一个由几个碳原子构成的分子因一些单键的旋转而形成的不同的碳原子上各个取代基团或原子的空间排列。8、 酰胺平面：肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键自由旋转；主链肽基成为刚性平面，称酰胺平面，平面内C=O与NH呈反式排列，各原子间有固定的键角和键长。9、 二面角：在ABCD四原子依次连接的系统中，含A、B、C的平面和含B、C、D的平面之间的夹角。10、 肽单元：肽键

3、相连的四个原子和两个碳原子组成的结构称为肽单元。11、 Protein的二级结构：具有一定程序规则的氢键结构的多肽链的主链的空间排布。12、 螺旋结构：多肽链主链环绕着螺旋中心轴螺旋式上升，每隔3.6个a.a残基螺旋上升一圈，螺旋原中心轴每上升一圈向上平移0.54nm； 每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nm； 每个a.a残基上的亚氨基（NH）和位于其前的第四个a.a残基上的羰基氧（C=O）形成氢键； 螺旋体上a.a的R基团伸向外侧，在螺旋体上呈现出辐射状排列；Gly、Ile、Thr、Asp对螺旋的形成有不利影响，Pro是螺旋的破坏者； 天然Protein中的螺旋绝大部分呈右手螺旋； 二

4、面角中角度：（-45，-50）；角度：-6013、 折叠结构：指一条多肽链的若干个肽段之间依靠羰基上的O和亚氨基上的H形成氢键，这种结构称为折叠结构。14、 转角：肽链上第一个a.a残基上的羰基氧和第四个a.a残基上亚氨基的H形成的氢键，形成一个繁密的环状结构。15、 无规卷曲：泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。16、 超二级结构：指相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。17、 结构域：指在较大的Protein分子或亚基中其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可明显区别的区域，这种相对独立的三维结构实体称为结构域。18、 Pro

5、tein的三级结构：指Protein分子里包括侧链基团在内的所有原子的空间排列。19、 Protein的四级结构：寡聚Protein各个亚基的立体排布和各亚基间的相互作用，但不包括亚基内部的空间结构。20、 Protein等电点：在一个特定的pH条件下，Protein分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目的趋势是相等的，即Protein分子所带的静电荷等于0（也就是说它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动），此时Protein所处的溶液的pH称为等电点。21、 Protein变性：指天然Protein因为受到某些物理或化学因素的影响，有氢键、盐键等次级键维系的高级键遭到破坏，分子结构发生改变

6、，使得Protein的物理化学性质、生物学活性都改变的作用称为Protein的变性作用。22、 Protein沉淀：当Protein维持其在溶液中稳定的两个因素即表面带有的水化膜和带有相同的电荷去除时，Protein容易凝聚发生沉淀，即为Protein沉淀作用。23、 Protein盐析：Protein在高浓度的中性盐中沉淀，即为盐析。24、 Protein盐溶：Protein在低浓度的中性盐条件下能够溶解且溶解性强，即为盐溶。25、 电泳：带电质点在电场中向与其自身所带电荷相反的方向的电极移动。26、 酶：具有催化功能的生物大分子。27、 辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析的方法不容易去除这

7、些小分子化合物。28、 辅酶：与酶蛋白结合比较松弛，用透析的方法容易除去的小分子化合物。29、 单体酶：指只有一条多肽链的酶（只有三级结构）。30、 寡聚酶：指有几个或多个亚基组成的酶（有四级结构）。31、 多酶复合体：指几个酶嵌合在一起形成的络合物。32、 多酶体系：指多个酶的作用催化底物相关联的酶常常在空间上排列在一起，但未形成络合物。33、 绝对专一性：指对底物要求严格、只能对一种一定的化学键两端带有一定原子基团的化合物起作用，如尿酶催化尿素水解。34、 相对专一性：指一种酶能够催化一种类型的反应，指的是在结构上相类似的一些化合物都能作用，如葡萄糖苷酶。35、 族专一性（基团专一性）：对

8、化学键两端基团要求不同，对一端要求严格，另一端要求不严格，如葡萄糖苷酶。36、 键专一性：只要求化学键，对其两端基团不做要求，如酯酶催化酯键的水解。37、 旋光异构专一性：指只能作用于一个旋光异构体，如La.a氧化酶只能催化La.a氧化。38、 几何异构专一性：指只能作用于几何异构体中的一种，如琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸，而不能生成顺丁烯二酸。39、 酶的活性中心（活性部位）：指酶的催化作用只是发生在酶的一小部分区域，这部分区域称为活性部位，分为两部位： 结合部位：指酶与底物结合的部位，决定酶的专一性； 催化部位：指起催化作用的部位，决定酶的高效性。40、 锁钥学说：酶与底物结

9、合时，底物分子或底物分子的一部分像钥匙那样专一性地楔入酶的活性中心部位，也就是说，底物分子进行化学反应的部位与酶的催化基团具有互补关系。41、 诱导契合学说：酶分子活性中的结构原来并不是与底物的结构吻合，但酶的活性中心不是僵硬的结构，具有一定的柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使得活性中心相关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使得酶和底物的契合而形成中间络合物并引起底物发生反应。42、 电荷中继网：由于Asp102处于分子的内部，微环境影响使其具有较高的pKa，Asp102从Ser195夺取一个质子，这个质子的转移似乎有一点像接力赛跑，质子先从Ser195传递到His

10、57上，再由His57传给Asp102，这么一个电荷的转移过程称作电荷中继网。43、 酶促反应速率：单位时间内底物的消耗量或单位时间内产物的生成量。44、 Km：（物理意义）是酶促反应达到Vmax/2时底物的浓度。单位l-1mol-145、 可逆抑制作用：指抑制剂与酶的结合是可逆反应，用透析的方法可除去抑制剂，使酶的活力恢复，这种作用称为可逆抑制作用。（1） 竞争性：指抑制剂与底物的结构相似，共同竞争酶的活性中心，妨碍酶与底物结合形成中间产物，因而使得酶的活性受到抑制。如琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下生成延胡索酸，但丙二酸和戊二酸会影响琥珀酸脱氢酶的活性。（2） 非竞争性：指抑制剂与底物能够同时结

11、合在酶的不同部位，但抑制剂和酶的结合能够影响酶的活性。如金属离子（银离子，铜离子，汞离子，铅离子等）45、 不可逆抑制作用：指抑制剂与酶的结合是不可逆反应，抑制剂与酶结合后，不能用透析的方法结合抑制剂，这种作用称为不可逆抑制作用。实例：乙酰胆碱在酯酶的作用下生成胆碱和乙酸，但敌敌畏/敌百虫会和酯酶结合影响酶的活性（方程式见上课板书）46、 激活剂：凡是能够提高酶活性的物质，包括金属离子、无极阴离子、简单的有机化合物。47、 变构酶：又称别构酶，指除了有一个活性中心外，还有一个可以结合调节物的变构中心，而且这两者在一级结构上位于不同的部位，当专一性的代谢物非共价地与酶结合时，引起酶的构象变化，导

12、致酶功能的变化。48、 同工酶：指分子结构不同能够而能够催化相同反应的一类酶，如乳酸脱氢酶。49、 诱导酶：指当细胞中加入特定的诱导物后，诱导产生的酶，如硝酸还原酶，只有底物中存在硝酸根离子时，植物体内才有硝酸还原酶的存在。2、 中英翻译1、 丙氨酸：Ala2、 精氨酸：Arg3、 天冬酰胺：Asn4、 天冬氨酸：Asp5、 半胱酰胺：Cys6、 谷氨酰胺：Gln7、 谷氨酸：Glu8、 甘氨酸：Gly9、 组氨酸：His10、 异亮氨酸：Ile11、 亮氨酸：Leu12、 赖氨酸：Lys13、 甲硫氨酸（蛋氨酸）：Met14、 苯丙氨酸：Phe15、 脯氨酸：Pro16、 丝氨酸：Ser17

13、、 苏氨酸：Thr18、 色氨酸：Trp19、 酪氨酸：Tyr20、 缬氨酸：Val21、 2，4二硝基氟苯：DNFB或FDNB22、 二硝基苯基a.a：DNPa.a23、 苯异硫氰酸酯：PITC24、 苯氨基硫甲酰：PTC25、 还原型谷胱甘肽：GSH26、 氧化型谷胱甘肽：GSSG27、 齐变模型（协同模型）：WMC模型28、 序变模型：KNF模型3、 选择填空+问答1、 Protein分子中元素组成：N的含量平均为16%。（Protein分子量=N含量*6.25）2、 a.a的通式：3、 Gly酸的R基团为H，没有手性；其余19种a.a都有手性。4、 构成Protein的a.a都是L型。

14、5、 中性a.a：PI=1/2(pKa1+pKa2)6、 a.a的主要化学反应：（1）茚三酮反应（P138)；茚三酮在弱酸中与-a.a共热，引起a.a的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮反应，生成紫色物质。DNPa.a（黄色）弱碱（2）2，4二硝基氟苯反应（Sanger反应）（P136）；DNFB+a.aH+，（CH3NO2）弱碱（3）苯异硫氰酸酯反应（Edman反应）（P137） PITC+a.aPTC-a.aPTH-a.a7、 测定蛋白质一级结构的策略：测定蛋白质分子中多肽链数目；拆分蛋白质分子中的多肽链；断开多肽链内的二硫键；分析每一多肽链的氨基酸组成；鉴定多肽链的

15、N-末端和C-末端残基；剪断多肽链成较小的肽断，并将它们分离开来；测定各肽断的氨基酸序列；利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；确定Cys残基间形成的S-S交联桥的位置8、 折叠结构的特点：由多个肽段组成并且每个肽段都是伸展的； 它的氢键与它的中心轴是垂直的； R基团是交替的排列在主链的上方和下方。 折叠有两种形式：平行（A）和反平行（B） 其中。反平行式更加稳定9、 球状Protein的特点：高度折叠，结构紧密，分子里几乎容纳不了一个水分子；在球状Protein分子中疏水侧链基团避开水相，在分子中彼此靠近形成疏水区，极性R基团分布在球状分子表面形成亲水区；各种不同的球状Protein分子中含有

16、不同比例的螺旋、折叠等结构；球状Protein肽链排列具有手性，以右手的扭曲能量最低、最稳定；球状Protein中的二级结构结合成超二级结构和结构域时有将Protein亲溶剂表面积降低到最小程度的倾向。10、 GSH（还原型） GSSG （氧化型）a) Glu R基团上的-COOH与Cystic脱水缩合b) 两个GSH通过二硫键相连c) 作用：GSH在红细胞中作为巯基缓冲液存在，维持血红蛋白和红细胞中其它蛋白处于还原态（传递H+）11、 影响酶促反应的因素：酶浓度对v的影响：呈正比温度对v的影响：如图。随着温度的升高，分子的有效碰撞增加，E与S更易结合。但超过一定温度后，酶分子失活。PH对v的

17、影响：如图。PH影响E和S的解离。S对v的影响：如抑制剂对反应速度的影响；激活剂对反应速度的影响12、 米氏方程：13、 Km特点：如果一个酶有几种底物， 那么各个对应底物有不同的Km；Km是酶的特征性物理常数，只与酶的性质有关，与S无关；Km受PH的影响；Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小，Km越小，表明E与S亲和力越大14、 （问答题）Protein的高级结构与功能关系？为什么血红蛋白与氧结合曲线呈S型？ 血红蛋白含有2个亚基和2个亚基，75%的a.a残基形成螺旋折叠成8个肽段，分别用A、B、C、D、E、F、G、H八个字母表示，相应非螺旋肽段称为NA、AB、BC、DE、EF、FG、GH、

18、HC，四个折叠的亚基又聚合成球形血红Protein分子，肽链中的亲水基团常在分子表面，而疏水基团大多藏在肽段间隙中，依靠肽链内和肽链间的氢键或离子键保持分子构象的稳定。血红蛋白四个亚基中的血红素辅基均处于折叠肽链的包围中。血红素上的二价铁离子所具有的六个配位键除四个与卟啉相连外，一个与肽链上的组氨酸侧链的咪唑基作用，另一个就能很自由地与氧分子可逆结合，而完成其输氧功能。 在非氧合血红蛋白亚基中，由于E12的Val侧链对氧气结合部位的空间障碍，使亚基不能首先与氧，当一个或两个亚基与氧结合时，由于氧的结合，是Fe原子直径缩小，向血红素平面移动0.75nm，从而全部落入卟啉环的中央穴中，Fe 原子的

19、位移导到HC2上的Tyr包围圈（由F和H螺旋所构成的穴）的收缩，从而使HC2突围而出，HC2HC2Tyr的移动拉断了约束脱氢血红蛋白分子构象的某些盐桥，使血红蛋白的四级结构发生了很大变化，盐桥的断裂使亚基能够与氧结合。这时，氧与血红蛋白结合的速度加快，所以血红蛋白与氧结合曲线呈现为S型。15、 稳定Protein空间结构、三级结构、四级结构的作用力：盐键、氢键、疏水作用、范德华力、二硫键。16、 维持Protein一级结构的作用力：共价键（肽键）17、 维持Protein二级结构的作用力：氢键18、 凝胶过滤法：当Protein在凝胶柱中通过时，分子量小的可以扩散到凝胶颗粒的网络中，下行速度慢

20、，而分子量大的被挡在凝胶颗粒之外，下行速度快，当用洗脱液洗脱时分子量大的先洗脱下来，用已知分子量的标准Protein在葡聚糖凝胶柱上层析，精确测定洗脱体积，可以绘制一条标准曲线。未知分子量的Protein在相同条件下进行凝胶层析，可得到相应洗脱体积，在标准曲线上可查得相应分子量。19、 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法：用聚丙烯酰胺凝胶作为支持物的电泳法称为聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDSPAGE）。Protein分子在这种凝胶中电泳时其迁移率主要与下列因素有关：电场强度Protein分子所带电荷分子的大小和形状凝胶网孔的大小以及介质的pH和离子强度等。当电压凝胶网孔和介质固定时Protein分子的迁移率

21、仅与其所带电荷的多少。分子的大小和形状有关。在Protein溶液中，加入十二烷基硫酸钠（缩写SDS）和巯基乙醇后，巯基乙醇能使Protein分子中的二硫键还原，SDS能使Protein的氧键、疏水键打开，并结合到Protein分子上，形成ProteinSDS复合物，由于十二烷基硫酸根带负电，使各种Protein的SDS复合物部带上相同密度的负电荷，它的量大大超过了Protein与SDS结合后引起构象变化，复合物在水溶液中都呈长椭圆形棒状，不同Protein的SDS复合物的短轴长度都一样，而长轴随Protein分子量成正比变化。 这样的ProteinSDS复合物在凝胶中的迁移率不再受Protei

22、n原有电荷和形状的影响，而只是Protein分子量的函数。用已知分子量的标准Protein进行校正，即可测出未知Protein的分子量。16、酶的分类：（1)氧化还原酶类；（2）转移酶类；（3）水解酶类；（4）裂合酶类；（5）异构酶类；（6）连接酶类 （顺序不能改变） 17、酶的活性部位特征：（1）酶的活性中心在酶分子中只占小部分；（2）酶的活性中心具有特定的三维构象；（3）酶与底物的结合其专一性取决于活性中心中原子排列的精致；（4）活性中心往往是一个凹槽，或者说是一个裂隙；（5）若为结合酶，有一辅酶或辅基成分也处在酶的活性中心部分。18、影响酶高效催化的因素：（1）靠近与定向（P388-389)；(2)底物分子的形变与诱导契合（P390 图10-3）；（3）酸碱催化（P390-391）；（4）共价催化（P392-393）；（5）金属离子催化（P393）；（6）多元催化和协同效应（P394）；（7）活性部位微环境的影响（P394）（重要） 18、 米氏常数的测定：双倒数作图法P363（如下图5）19、 抑制作用动力学P373 表9-620、 变构酶的特点：（1）由多个亚基组成（2）有两个或