影响酶活力的因素

1、1 底物浓度底物浓度酶酶酶浓度酶浓度酶活性酶活性温度温度抑制剂或激活剂等抑制剂或激活剂等pH 竞争性抑制竞争性抑制 可逆可逆 （降低酶活性，但不使酶变性）（降低酶活性，但不使酶变性）抑制剂作用机制抑制剂作用机制 （形成氢键）（形成氢键） 非竞争性抑制非竞争性抑制 不可逆不可逆 使酶永久性失活使酶永久性失活 （抑制剂与酶共价连接）（抑制剂与酶共价连接）画曲线；描述画曲线；描述曲线特征；说出限制曲线特征；说出限制因素、理由和改变曲因素、理由和改变曲线形状的因素。线形状的因素。2标题标题（以明确图的内容）；（以明确图的内容）； 【格式：自变量与因变量之间的关系】【格式：自变量与因变量之间的关系】 坐

2、标轴：【直尺画】坐标轴：【直尺画】 ： 通常，通常，X X轴表示自变量（如处理），轴表示自变量（如处理），Y Y轴表示因变量。轴表示因变量。 【测定的数值很大或很小时，用【测定的数值很大或很小时，用1010的乘方表示】的乘方表示】 【读图时，首先是了解轴的含义】【读图时，首先是了解轴的含义】 【轴有时不一定从【轴有时不一定从0 0刻度开始】刻度开始】 【取值范围必须包含所有数据】【取值范围必须包含所有数据】绘点连线绘点连线34反应速度的测定：反应速度的测定：测定反应速度时，可以测定测定反应速度时，可以测定 或或 。如果如果，则测定底物减少量不容易精确，则测定底物减少量不容易精确， 而产物从无到

3、有，便于测定，只要方法灵敏。而产物从无到有，便于测定，只要方法灵敏。据图分析回答：据图分析回答：如何计算反应速度（如何计算反应速度（v）? 浓度浓度 V 斜率斜率 t描述反应速度变化的特征：描述反应速度变化的特征： v只是在最初一段时间保持恒定，只是在最初一段时间保持恒定， 随着时间延长，随着时间延长，v逐渐下降直到逐渐下降直到0。反应速度下降的原因是什么？反应速度下降的原因是什么？ 底物浓度的降低，产物浓度的增加，底物浓度的降低，产物浓度的增加， pH或温度的变化等。或温度的变化等。产物产物浓度浓度时间时间反应反应速度速度时间时间?5过氧化氢酶催化生成的氧气量可以用：过氧化氢酶催化生成的氧气

4、量可以用：或在注射器内反应，根据或在注射器内反应，根据直接读数等获得。直接读数等获得。构建实验装置：构建实验装置：方形玻璃瓶，橡皮塞，移液管，量筒，水漕，方形玻璃瓶，橡皮塞，移液管，量筒，水漕，等。等。 绘制绘制数据表格：数据表格： 过氧化氢酶催化生成的氧气量过氧化氢酶催化生成的氧气量 （每隔（每隔30s读一次）读一次）读读 次次12345678910O2（ml）时间产物浓度6在上述实验的基础上，如何研究在上述实验的基础上，如何研究？ 【若用滤纸小圆片浸酶液，则改变滤纸小圆片的数量，再分别测定。【若用滤纸小圆片浸酶液，则改变滤纸小圆片的数量，再分别测定。 】在上述实验的基础上，如何研究在上述实

5、验的基础上，如何研究？ 不改变滤纸小圆片的数量，严格控制恒定、不同的温度，不改变滤纸小圆片的数量，严格控制恒定、不同的温度， 方形玻璃瓶何时旋转也要控制好。方形玻璃瓶何时旋转也要控制好。上述三个实验的数据可以记录在同一个数据表格中。上述三个实验的数据可以记录在同一个数据表格中。 不同条件下不同条件下过氧化氢酶催化生成的氧气量过氧化氢酶催化生成的氧气量产产物物量量时间时间20，4片滤纸片滤纸20，2片滤纸片滤纸10，4片滤纸片滤纸读数读数每隔每隔30s反应器中反应器中O2读数读数12345678910实验组实验组1（）实验组实验组2（）实验组实验组3（）结果的曲线也可以结果的曲线也可以画在同一个

6、坐标系中。画在同一个坐标系中。7关于酶的常见曲线图关于酶的常见曲线图1.催化剂加快反应速度的本质原因：催化剂加快反应速度的本质原因：2.开始时的反应物总量、酶浓度均不变。开始时的反应物总量、酶浓度均不变。 ；。 每图再增加：每图再增加：。3.。 再增加：再增加：; ； 4.。 再增加：再增加：； ； 。5.。 再增加：再增加： 【加酶洗衣粉、【加酶洗衣粉、TaqDNA聚合酶】聚合酶】 ；6.。 再增加：再增加：。8反应活化能反应活化能：反应物进入活化状态所需的能量。：反应物进入活化状态所需的能量。 （类似于跨栏时栏的高度）（类似于跨栏时栏的高度）（只调节能够反应的反应速度）只调节能够反应的反应

7、速度）催化剂催化剂能能降低反应活化能降低反应活化能，提高活化分子百分数提高活化分子百分数，因此加快了反应速度。因此加快了反应速度。 即：在催化反应中，只需较少的能量就可使反应物进入活化态。即：在催化反应中，只需较少的能量就可使反应物进入活化态。 某反应在不同情况下的反应速度不同，某反应在不同情况下的反应速度不同，本质原因本质原因是是。酶与无机催化剂相比，活化能水平被降得更低，显示出酶与无机催化剂相比，活化能水平被降得更低，显示出。自由能自由能反应过程反应过程活化分子活化分子过渡态（活化态）过渡态（活化态）初态初态反应物反应物S平均能量水平较低平均能量水平较低终态终态产物产物P反应前后自由能之差

8、反应前后自由能之差酶催化过程的活化能酶催化过程的活化能非催化过程的活化能非催化过程的活化能催化后活化能的减少值催化后活化能的减少值无机催化剂无机催化剂9比较：酶与无机催化剂比较：酶与无机催化剂改变反应速度，但本身的质、量不变；改变反应速度，但本身的质、量不变； 【但是，所有酶都必须参与反应过程！】【但是，所有酶都必须参与反应过程！】只能催化热力学允许进行的反应；只能催化热力学允许进行的反应；加快加快v，缩短达到平衡的时间，但不改变平衡点；，缩短达到平衡的时间，但不改变平衡点；降低活化能，使降低活化能，使v加快。加快。10描述曲线描述曲线 的特征（分段、准确）；的特征（分段、准确）；解释曲线变化

9、的原因（解释曲线变化的原因（底物浓度降低，产物浓度增加，可能底物浓度降低，产物浓度增加，可能pH或温度发生变化等或温度发生变化等）在在的基础上，的基础上，酶浓度增加一倍酶浓度增加一倍的曲线的曲线【 】在在的基础上，的基础上，反应物浓度增加一倍反应物浓度增加一倍的曲线的曲线【 】4条竖线提示：斜率、拐点的变化。条竖线提示：斜率、拐点的变化。反应物反应物浓度浓度时间时间比较比较 与与 比较比较 与与 产物产物浓度浓度时间时间2.开始时的反应物浓度、酶浓度均不变。开始时的反应物浓度、酶浓度均不变。每图再增加：每图再增加：。11（当酶浓度、温度和（当酶浓度、温度和pHpH恒定时）恒定时）在底物浓度很低

10、的范在底物浓度很低的范围内，反应速度与底物浓度成正比；继续增加围内，反应速度与底物浓度成正比；继续增加底物浓底物浓度，反应速度增加转慢度，反应速度增加转慢；达到最大后达到最大后保持不变。保持不变。酶数量一定时，底物浓度越大，形成的酶数量一定时，底物浓度越大，形成的酶酶底物底物复合物复合物越多；达到一定程度后，有限的酶全部与底物越多；达到一定程度后，有限的酶全部与底物结合而达到饱和。结合而达到饱和。反应速度达到最大，再增加反应速度达到最大，再增加底物浓度，底物浓度并不影响酶的活性。底物浓度，底物浓度并不影响酶的活性。12酶浓度增加酶浓度增加1 1倍，曲线发生怎样的变化？倍，曲线发生怎样的变化？

11、如图的红色曲线如图的红色曲线。 【理解【理解等等特征性变化特征性变化】 相同底物浓度下，酶浓度越高，形成的酶相同底物浓度下，酶浓度越高，形成的酶底物复底物复合物越多，合物越多，v越大；酶浓度越高，使酶饱和需要的底越大；酶浓度越高，使酶饱和需要的底物浓度越大。说出曲线几段的限制因素。物浓度越大。说出曲线几段的限制因素。请举出两种能够影响这一曲线形状的因素。请举出两种能够影响这一曲线形状的因素。 酶浓度、温度和酶浓度、温度和pHpH等等思考：思考：限制限制OA段的因素段的因素是是底物浓度；底物浓度；限制限制BC段的因素是段的因素是酶浓度酶浓度。13底物浓度反应速度有限的酶被饱和有限的酶被饱和酶浓度

12、限制酶浓度限制vV受底物浓度受底物浓度限制限制底物浓度反应速度酶浓度增加一倍酶浓度增加一倍;【红线，【红线，注意斜率和拐点变化】注意斜率和拐点变化】14（酶浓度不变）（酶浓度不变）再增加：再增加： O 底物浓度底物浓度反应速率反应速率竞争性抑制剂与底物竞争性地与竞争性抑制剂与底物竞争性地与酶的活性部位结合。它既与酶结合，酶的活性部位结合。它既与酶结合，又与酶分离，即酶与竞争性抑制剂又与酶分离，即酶与竞争性抑制剂的结合是可逆的。的结合是可逆的。竞争性抑制剂的竞争性抑制剂的效应取决于抑制剂与底物的相对浓效应取决于抑制剂与底物的相对浓度。增加底物浓度，使反应液中的度。增加底物浓度，使反应液中的底物分

13、子增大，进而使底物分子增大，进而使v不断接近不断接近vmax,即即竞争性抑制剂可以通过增加竞争性抑制剂可以通过增加底物浓度来降低抑制剂与酶结合的底物浓度来降低抑制剂与酶结合的概率，以缓解抑制。概率，以缓解抑制。因此因此表示竞表示竞争性抑制剂加入后的情形，随底物争性抑制剂加入后的情形，随底物浓度的增加抑制作用逐渐减弱并接浓度的增加抑制作用逐渐减弱并接近正常的最大反应速度。近正常的最大反应速度。15某些抑制剂能某些抑制剂能可逆地可逆地与酶与酶 。与底物结构相似，与底物结构相似，从而阻止酶与底物的结合。，从而阻止酶与底物的结合。可通过增加底物浓度而解除抑制。可通过增加底物浓度而解除抑制。VVmax无

14、抑制剂无抑制剂底物浓度底物浓度加竞争性抑制剂加竞争性抑制剂使使v下降的原因：下降的原因：酶（酶（E）与抑制剂（）与抑制剂（I）结合，使部分酶）结合，使部分酶被抑制剂占据而不能再同时与底物结合，被抑制剂占据而不能再同时与底物结合，但但EI不能生成产物。不能生成产物。增加底物浓度，使反应液中的底物分增加底物浓度，使反应液中的底物分子增大，进而使子增大，进而使v接近接近vmax。【E总总】【】【E游离游离】【】【ES】【】【EI】例如：喝酒能治疗甲醇中毒。因为例如：喝酒能治疗甲醇中毒。因为甲醇与乙醇竞争性结合酶的活性部位。甲醇与乙醇竞争性结合酶的活性部位。16解读：加入竞争性抑制剂；解读：加入竞争性

15、抑制剂；【蓝线】【蓝线】底物浓度反应速度酶浓度限制酶浓度限制vV受底物浓度受底物浓度限制限制底物浓度反应速度竞争性抑制剂既与酶结合，又与酶分离。竞争性抑制剂既与酶结合，又与酶分离。竞争性抑制剂的效应取决于抑制剂与底物的相对浓度。竞争性抑制剂的效应取决于抑制剂与底物的相对浓度。增加底物浓度，使反应液中的底物分子增大，进而使增加底物浓度，使反应液中的底物分子增大，进而使v不不断接近断接近vmax。可通过增加底物浓度而解除抑制。可通过增加底物浓度而解除抑制。17与底物结构毫无关系，与底物结构毫无关系，其结合的部位不是酶活性部位，其结合的部位不是酶活性部位，酶与酶与加非竞争性抑制剂加非竞争性抑制剂无抑

16、制剂无抑制剂Vmax底物浓度底物浓度Vmax变小变小18解读：非竞争性抑制剂解读：非竞争性抑制剂. .【紫线】【紫线】底物浓度反应速度酶浓度限制酶浓度限制vV受【底物】限制受【底物】限制底物浓度反应速度19抑制剂抑制剂【C1P60】 20有些酶有些酶必需在有激活剂的条件下才具有活性。下列是有必需在有激活剂的条件下才具有活性。下列是有关某种酶的实验，处理方式及结果如下表及图所示。根据结关某种酶的实验，处理方式及结果如下表及图所示。根据结果判断，叙述果判断，叙述正确的是正确的是A. 甲物质是该酶的激活剂甲物质是该酶的激活剂 B35分钟后试管分钟后试管中底物已被消耗殆尽中底物已被消耗殆尽C该酶在该酶

17、在80的环境下已经失活的环境下已经失活 D该酶在中性环境中的活性比在弱碱性环境中高该酶在中性环境中的活性比在弱碱性环境中高如图表示某种酶在不同处理条件（如图表示某种酶在不同处理条件（a、b、c）下催化某反应时，）下催化某反应时，反应物的体积和反应时间的关系，解读此图可获得的信息是反应物的体积和反应时间的关系，解读此图可获得的信息是Aa、b、c表示温度，则表示温度，则abcBa、b、c表示酶的浓度，则表示酶的浓度，则abcCa、b、c表示底物的浓度，则表示底物的浓度，则abcDa、b、c表示表示pH，则，则abc21青霉素为何能够阻止细菌的繁殖？青霉素为何对一般的人无青霉素为何能够阻止细菌的繁殖

18、？青霉素为何对一般的人无害？但人又为何不能滥用抗生素？害？但人又为何不能滥用抗生素？【阻止细菌繁殖的原因】：【阻止细菌繁殖的原因】：抑制细菌形成细胞壁的酶，即：是细胞壁合成酶的抑制剂。抑制细菌形成细胞壁的酶，即：是细胞壁合成酶的抑制剂。【无害的原因】：【无害的原因】：人没有合成细胞壁的酶。人没有合成细胞壁的酶。但青霉素对某些人来说是过敏原。但青霉素对某些人来说是过敏原。【不能滥用】：【不能滥用】： 青霉素会杀死肠道中对人体有益的细菌，降低免疫力和青霉素会杀死肠道中对人体有益的细菌，降低免疫力和维生素的供应；维生素的供应； 增加了对病原菌的选择压力，加速了耐药性进化。增加了对病原菌的选择压力，加

19、速了耐药性进化。为何用含青霉素的选择培养基能筛选出酵母菌和霉菌等？为何用含青霉素的选择培养基能筛选出酵母菌和霉菌等？青霉素是细菌细胞壁合成酶的不可逆抑制剂。真菌的细胞壁与青霉素是细菌细胞壁合成酶的不可逆抑制剂。真菌的细胞壁与细菌细胞壁的化学成分不同，合成细胞壁有关的酶也不同。青细菌细胞壁的化学成分不同，合成细胞壁有关的酶也不同。青霉素对酵母菌和霉菌中合成细胞壁的酶不起作用。霉素对酵母菌和霉菌中合成细胞壁的酶不起作用。不可逆抑制剂如很多毒气和有机磷农药能对乙酰胆碱酯酶产不可逆抑制剂如很多毒气和有机磷农药能对乙酰胆碱酯酶产生不可能抑制作用，一旦被抑制，肌肉受到连续刺激将处于永生不可能抑制作用，一旦

20、被抑制，肌肉受到连续刺激将处于永久收缩状态。久收缩状态。22可逆抑制和不可逆抑制作用的鉴别可逆抑制和不可逆抑制作用的鉴别 还可用下列两种方法鉴别。还可用下列两种方法鉴别。方法方法2先混合的抑制剂和先混合的抑制剂和底物底物先混合的抑制剂和先混合的抑制剂和酶酶方法方法123在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化，如图甲时，可催化底物发生变化，如图甲所示。酶的抑制剂是与酶结所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性部位，合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性部位，非竞争

21、性抑制剂和酶活性部位以外的其它位点结合，从而抑制酶非竞争性抑制剂和酶活性部位以外的其它位点结合，从而抑制酶的活性，如图甲的活性，如图甲、所示。图乙示意发生竞争性抑制和非竞争所示。图乙示意发生竞争性抑制和非竞争性抑制时，底物浓度与起始反应速率的变化示意图。请回答性抑制时，底物浓度与起始反应速率的变化示意图。请回答乙乙丙丙24（1）当底物与酶的活性位点具有互补的结构时，酶才）当底物与酶的活性位点具有互补的结构时，酶才能与底物结合，这说明酶的催化具有能与底物结合，这说明酶的催化具有专一性专一性。（2）青霉素的化学结构与细菌合成细胞壁的底物相似，）青霉素的化学结构与细菌合成细胞壁的底物相似，故能抑制细

22、菌合成细胞壁相关的活性，其原因是故能抑制细菌合成细胞壁相关的活性，其原因是青霉素青霉素与酶的活性部位结合，使酶失去正常功能与酶的活性部位结合，使酶失去正常功能。（3）据乙图分析，随着底物浓度的升高，抑制效力变）据乙图分析，随着底物浓度的升高，抑制效力变得越来越小的是得越来越小的是 竞争性竞争性抑制剂，抑制剂，原因是原因是酶与竞争性抑制剂的结合是可逆的。随底物浓酶与竞争性抑制剂的结合是可逆的。随底物浓度的增加，与抑制剂结合的酶的比例越小，抑制作用逐度的增加，与抑制剂结合的酶的比例越小，抑制作用逐渐减弱并接近正常的最大反应速度渐减弱并接近正常的最大反应速度。（4）唾液淀粉酶在最适温度下的底物浓度与

23、反应速率）唾液淀粉酶在最适温度下的底物浓度与反应速率的变化如丙图，若将温度提高的变化如丙图，若将温度提高5，请在图丙内绘出相应，请在图丙内绘出相应变化曲线。变化曲线。【如图。在最适温度基础上再提高【如图。在最适温度基础上再提高5，酶的，酶的活性减弱】活性减弱】（5）清洗衣物上的汗渍、血渍等污物通常使用）清洗衣物上的汗渍、血渍等污物通常使用含有蛋含有蛋白酶和脂肪酶等白酶和脂肪酶等的洗衣粉的洗衣粉.25（6）在）在20世纪世纪50年代，酶已经大规模的应用于各个生产领年代，酶已经大规模的应用于各个生产领域，到了域，到了70年代又发明了固定化酶技术。年代又发明了固定化酶技术。在实际生产中，固定化酶技术

24、的优点是在实际生产中，固定化酶技术的优点是便于固定的酶回收和便于固定的酶回收和再利用；固定的酶能连续反应，提高了催化效率；提高了产物的再利用；固定的酶能连续反应，提高了催化效率；提高了产物的纯度纯度。固定化方法主要有。固定化方法主要有载体结合法、交联法、包埋法载体结合法、交联法、包埋法三大类。三大类。下列关于固定化酶的说法，正确的是（下列关于固定化酶的说法，正确的是（ ）。）。A酶被固定在不溶于水的载体上，可反复利用酶被固定在不溶于水的载体上，可反复利用B酶作为催化剂，反应前后结构不改变，所以固定化酶可以酶作为催化剂，反应前后结构不改变，所以固定化酶可以 永远利用下去永远利用下去C酶由于被固定

25、在载体上，所以丧失了其高效性和专一性酶由于被固定在载体上，所以丧失了其高效性和专一性D被固定化的酶其活性部位完整，所以不受高温、强碱、强酸被固定化的酶其活性部位完整，所以不受高温、强碱、强酸 等条件的影响等条件的影响酶工程主要包括酶工程主要包括酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化、酶酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化、酶的应用的应用等方面。酶的分离提纯的基本步骤是：等方面。酶的分离提纯的基本步骤是：破碎细胞、过滤获破碎细胞、过滤获滤液、使酶蛋白沉淀、层析分离、结晶酶蛋白、获得酶制剂滤液、使酶蛋白沉淀、层析分离、结晶酶蛋白、获得酶制剂。酶。酶的提取过程中，温度、的提取过程中，温度、pH等多种环境条

26、件都可能影响酶的空间等多种环境条件都可能影响酶的空间结构，导致酶变性，甚至丧失活力。因而提取出的酶首先需要结构，导致酶变性，甚至丧失活力。因而提取出的酶首先需要保保持酶的活力。持酶的活力。26在底物足够大在底物足够大（足以（足以使酶饱和），使酶饱和），而又不受其他因素而又不受其他因素影响下，影响下，v与酶浓度成正比。与酶浓度成正比。酶浓度酶浓度反应反应速度速度27温度降低温度降低10底物浓度增加底物浓度增加1倍倍底物浓度低底物浓度低28温度影响分子运动。温度高，则反应物自由能提高，与酶的接触温度影响分子运动。温度高，则反应物自由能提高，与酶的接触机会多。但温度过高，酶变性失活机会多。但温度过高

27、，酶变性失活。（超过。（超过6060，大多数失活），大多数失活）思考：思考：酶的最适温度是个体生长的最适温度吗？酶的最适温度是个体生长的最适温度吗？不一定。不同的酶对生长所起的作用可能不同，有的甚至起抑制不一定。不同的酶对生长所起的作用可能不同，有的甚至起抑制或破坏作用。或破坏作用。人体温的相对恒定有何意义？人体温的相对恒定有何意义？体温的相对恒定对于维持内环境稳定，保证新陈代谢等生命活动体温的相对恒定对于维持内环境稳定，保证新陈代谢等生命活动正常进行的必要条件。正常进行的必要条件。 温度温度酶活性酶活性29温度酶活性 耗氧量/ 产热量/ 代谢强度 20 30 40 温度（）温度酶活性嗜冷微生

28、物，嗜冷微生物，如如加酶洗衣粉加酶洗衣粉中的酶中的酶嗜热微生物嗜热微生物如：如：TaqDNA聚合聚合酶酶人体内细胞人体内细胞的呼吸作用酶的呼吸作用酶活性与环境温度的关系活性与环境温度的关系人离体细胞人离体细胞的呼吸作用酶活的呼吸作用酶活性与环境温度的关系性与环境温度的关系30材料用具：小麦种子、培养箱、研磨器材、过滤器材、试管、材料用具：小麦种子、培养箱、研磨器材、过滤器材、试管、水浴锅、淀粉溶液、蒸馏水、斐林试剂、酒精灯、大烧杯等）水浴锅、淀粉溶液、蒸馏水、斐林试剂、酒精灯、大烧杯等）实验原理：实验原理：小麦种子萌发的过程小麦种子萌发的过程产生淀粉酶产生淀粉酶； 淀粉在淀粉酶的催化作用下能水

29、解成淀粉在淀粉酶的催化作用下能水解成还原性糖还原性糖； 还原性糖能与班氏试剂发生氧化还原反应，生成还原性糖能与班氏试剂发生氧化还原反应，生成 砖红色的砖红色的Cu2O沉淀；沉淀； 根据生成的根据生成的Cu2O的量可以判断的量可以判断淀粉酶合成量的多少淀粉酶合成量的多少。假设：假设： 温度影响小麦种子萌发过程中淀粉酶的合成量。温度影响小麦种子萌发过程中淀粉酶的合成量。 预期：预期：不同温度下萌发种子提取液处理淀粉溶液后，与班氏试不同温度下萌发种子提取液处理淀粉溶液后，与班氏试 剂反应生成的砖红色沉淀的量不同，剂反应生成的砖红色沉淀的量不同，在一定范围内温度在一定范围内温度 越高，相应试管中生成的

30、越高，相应试管中生成的Cu2O越多。越多。31方法步骤：方法步骤：将同种小麦种子分别置于将同种小麦种子分别置于1010、2020、3030培养箱中培养相培养箱中培养相同时间（如同时间（如4d4d）；）；随机各取随机各取1010粒萌发种子切碎、研磨、过滤，制成等体积的提粒萌发种子切碎、研磨、过滤，制成等体积的提取液取液、；1 1号试管加入号试管加入2ml2ml蒸馏水蒸馏水,24,24号试管分别各加入号试管分别各加入2ml2ml提取液提取液、，摇匀；适宜温度下水浴保温，摇匀；适宜温度下水浴保温5min5min；取出各管，分别加入取出各管，分别加入2ml2ml班氏试剂，摇匀后用酒精灯加热至沸班氏试剂

31、，摇匀后用酒精灯加热至沸腾；腾；结果及分析：结果及分析：32 2468pH酶活性酶活性 唾液淀粉酶唾液淀粉酶33 新鲜淀粉酶溶液，可溶性淀粉溶液，盐酸溶液，新鲜淀粉酶溶液，可溶性淀粉溶液，盐酸溶液，NaOH溶液，蒸馏水，斐林试剂等。溶液，蒸馏水，斐林试剂等。 试管、量筒，烧杯，酒精灯，石棉网，三角架，火柴。试管、量筒，烧杯，酒精灯，石棉网，三角架，火柴。 偏中性环境下的淀粉酶能够催化淀粉的水解，其产物与偏中性环境下的淀粉酶能够催化淀粉的水解，其产物与班氏试剂发生作用，可以生成红黄色沉淀；而强酸性或强碱班氏试剂发生作用，可以生成红黄色沉淀；而强酸性或强碱性环境下，淀粉不与班氏试剂不发生作用，不生

32、成红黄色沉性环境下，淀粉不与班氏试剂不发生作用，不生成红黄色沉淀。（淀粉酶结构被破坏）淀。（淀粉酶结构被破坏） 淀粉酶的活性受淀粉酶的活性受pH的影响，过酸、过碱都会影响淀粉的影响，过酸、过碱都会影响淀粉酶的活性。酶的活性。 淀粉酶可以使淀粉进行水解成麦芽糖等还原糖；麦淀粉酶可以使淀粉进行水解成麦芽糖等还原糖；麦芽糖等还原糖能与班氏试剂发生氧化还原反应，生成红黄色的芽糖等还原糖能与班氏试剂发生氧化还原反应，生成红黄色的氧化亚铜沉淀。氧化亚铜沉淀。 例题：例题：请设计请设计“探究探究pH对淀粉酶活性的影响对淀粉酶活性的影响”的实验方的实验方案案课题名称：课题名称： 实验原理：实验原理： 假设：假

33、设： 预期：预期： 材料用具：材料用具： 探究探究pH对淀粉酶活性的影响对淀粉酶活性的影响34方法步骤：【建议先列表形成整体思路，再表达】方法步骤：【建议先列表形成整体思路，再表达】取取4支洁净试管，编号支洁净试管，编号14，向，向24号管中各注入号管中各注入新鲜淀粉酶溶液新鲜淀粉酶溶液1ml；向向1号管中加入号管中加入2ml清水，清水，24号管再分别注入号管再分别注入1ml蒸馏水或盐酸溶液或蒸馏水或盐酸溶液或NaOH溶液，摇匀；溶液，摇匀；一段时间后各注入一段时间后各注入2ml可溶性淀粉溶液，摇匀；置于可溶性淀粉溶液，摇匀；置于37左右的水浴中，保温左右的水浴中，保温5min；在在4支试管中

34、各加入支试管中各加入2ml，振荡后，再置于，振荡后，再置于沸水浴中（或用酒精灯加热至沸腾），至某管中出现沸水浴中（或用酒精灯加热至沸腾），至某管中出现颜色变化。颜色变化。观察颜色变化，并记录结果。观察颜色变化，并记录结果。 结果及分析：结果及分析：35胰蛋白酶作用于一定量的某胰蛋白酶作用于一定量的某种物质（底物），温度保持种物质（底物），温度保持37，pH保持在最适值，生成保持在最适值，生成物量与反应时间关系如下图。物量与反应时间关系如下图。（1）该酶作用的底物是）该酶作用的底物是蛋白质蛋白质。 （2）在）在140分钟后，曲线变成水平，这是因为分钟后，曲线变成水平，这是因为底物量一定，底物量一

35、定，底物已被消耗尽底物已被消耗尽。（3）若增加胰蛋白酶浓度，其他条件不变，请在原图上）若增加胰蛋白酶浓度，其他条件不变，请在原图上画出生成物量变化的示意曲线。画出生成物量变化的示意曲线。见上图见上图（4）若酶浓度和其他条件不变，反应液）若酶浓度和其他条件不变，反应液pH值由值由2逐渐升高到逐渐升高到10.则酶催化反应的速度将则酶催化反应的速度将不变不变，原因是，原因是在在pH2时酶已经失活时酶已经失活。（5）右图中能）右图中能正确表示胰蛋白正确表示胰蛋白酶对底物的分解酶对底物的分解速度和温度关系速度和温度关系的是的是C36下左图表示某有机物加入相应的水解酶后，置于下左图表示某有机物加入相应的水

36、解酶后，置于0至至80环境中，有机物被分解的总量与温度的关系。据环境中，有机物被分解的总量与温度的关系。据图判断把这些混合物图判断把这些混合物（包括某有机物，分解的产物，催化剂）（包括某有机物，分解的产物，催化剂）作降温作降温800处理，其关系图应为处理，其关系图应为 下左图示下左图示某有机物加入催化剂后置于某有机物加入催化剂后置于25 -25的环境中的环境中有机物的分解量与温度的关系曲线图。如果将之再置于有机物的分解量与温度的关系曲线图。如果将之再置于-25 25的环境中，则此时有机物分解量与温度的关系曲线如图的环境中，则此时有机物分解量与温度的关系曲线如图37右图为某酶在不同温度下反应曲线

37、和时右图为某酶在不同温度下反应曲线和时间的关系，从图中间的关系，从图中不能不能获得的获得的是是A酶反应的最适温度酶反应的最适温度 B酶因热而失活酶因热而失活 C酶反应生成物量与时间的关系酶反应生成物量与时间的关系D酶反应速度和酶量的关系酶反应速度和酶量的关系 时间时间生成物量生成物量403050206070下图表示不同温度下酵母菌发下图表示不同温度下酵母菌发酵时气体产生量与反应时间的关酵时气体产生量与反应时间的关系。由图可知系。由图可知 有多种酶参与有多种酶参与 最适最适pH是是7 最适温度是最适温度是4050时酶逐渐失活时酶逐渐失活 0时酶逐渐失活时酶逐渐失活A B C D38右图表示酶活性

38、与温度的关系。下列叙述正确的是右图表示酶活性与温度的关系。下列叙述正确的是A A当反应温度由当反应温度由t t2 2调到最适温度时，酶活性下降调到最适温度时，酶活性下降B B当反应温度由当反应温度由t t2 2调到最适温度时，酶活性上升调到最适温度时，酶活性上升C C酶活性在酶活性在t t2 2时比时比t t1 1高，故高，故t t2 2时更适合酶的保存时更适合酶的保存D酶活性在酶活性在t1时比时比t2低，表明低，表明t1时酶的空间结构时酶的空间结构 破坏更严重破坏更严重 右图表示单位时间内某反应物剩余量随右图表示单位时间内某反应物剩余量随pH及温度的变化情及温度的变化情况，正确的是况，正确的

39、是A. 在一定范围内，随着在一定范围内，随着pH的升高，的升高， 酶的活性先降低、后升高酶的活性先降低、后升高B酶的最适酶的最适pH是一定的，不随温是一定的，不随温 度升高而升高度升高而升高C该酶的最适温度是该酶的最适温度是37 随着温度的升高，酶的活性逐渐随着温度的升高，酶的活性逐渐D. 降低降低39下图表示在不同条件下，酶催化反应的速度下图表示在不同条件下，酶催化反应的速度或生成物的变化。有关叙述错误的是或生成物的变化。有关叙述错误的是 A图图虚线表示酶量增加一倍时，底物浓度和反应虚线表示酶量增加一倍时，底物浓度和反应 速度关系速度关系B图图虚线表示增加酶浓度，其他条件不变时，虚线表示增加

40、酶浓度，其他条件不变时， 生成物量与时间的关系生成物量与时间的关系C若图若图中的实线表示中的实线表示Fe3+的催化效率，则虚线可的催化效率，则虚线可 表示过氧化氢酶的催化效率表示过氧化氢酶的催化效率D图图表示胃蛋白酶在表示胃蛋白酶在pH为为10情况下反应速度与情况下反应速度与 时间的关系时间的关系40 （07广东）动物脑组织中含有丰富的谷氨酸脱羧酶，能专一广东）动物脑组织中含有丰富的谷氨酸脱羧酶，能专一催化催化。某科研。某科研小组从小鼠的脑中得到该酶后，在谷氨酸起始浓度为小组从小鼠的脑中得到该酶后，在谷氨酸起始浓度为10 mmol/L、最适温度、最适最适温度、最适PH值的条件下，对该酶的催化反

41、应过程进行研值的条件下，对该酶的催化反应过程进行研究，结果见图究，结果见图1和图和图2。根据以上实验结果。根据以上实验结果。图图2 2反应速率反应速率随酶浓度变化曲线随酶浓度变化曲线（注：反应物浓度过量）（注：反应物浓度过量）41（1）在图）在图1画出反应过程中画出反应过程中谷氨酸浓度随时间变化的曲线谷氨酸浓度随时间变化的曲线（用（用“1”1”标注）标注）每分解每分解1 mmol谷氨酸则产生谷氨酸则产生1 mmol CO2。根据根据COCO2 2浓度浓度变化曲线，可得到变化曲线，可得到严格的严格的谷谷氨酸浓度随时间变化曲线。氨酸浓度随时间变化曲线。（2）当一开始时，将混合物中）当一开始时，将混

42、合物中谷氨酸脱羧酶增加谷氨酸脱羧酶增加50% ,画出理想画出理想条件下条件下CO2浓度随时间变化的曲浓度随时间变化的曲线线（用（用“2”2”标注），标注），说明原因说明原因当一开始时，降低反应当一开始时，降低反应温度温度1010，画出理想条件，画出理想条件下下COCO2 2浓度随时间变化的浓度随时间变化的曲线（用曲线（用 “ “3”3”标注），标注），说明原因。说明原因。42（3）重金属离子能与谷氨酸脱羧酶）重金属离子能与谷氨酸脱羧酶【此为不可逆抑制剂】【此为不可逆抑制剂】。在反。在反应物浓度过量的条件下，向反应物中加入一定量的重金应物浓度过量的条件下，向反应物中加入一定量的重金属离子后，请在

43、图属离子后，请在图2中画出酶催化反应速率随酶浓度变中画出酶催化反应速率随酶浓度变化的曲线化的曲线（请用（请用“4”4”标注），标注），并说明其原因。并说明其原因。43友情提醒：友情提醒：如下如下图中能正确表示胰蛋白酶对底物的分解速度和温度关系的是图中能正确表示胰蛋白酶对底物的分解速度和温度关系的是 44物质物质来源来源化学本质化学本质 作用对象作用对象分布分布功能功能作用特点作用特点酶酶核糖体或少核糖体或少数情况下的数情况下的细胞核细胞核绝大多数绝大多数是蛋白质是蛋白质少数是少数是RNA细胞内或细胞内或细胞外特细胞外特定反应物定反应物胞内或胞胞内或胞外外(含消化含消化腔）腔）催化具催化具体反应

44、体反应高效性，高效性，专一性，专一性，易变性易变性抗体抗体脊椎动物的脊椎动物的浆细胞浆细胞球蛋白球蛋白细胞外液细胞外液中的特定中的特定抗原抗原血清、组血清、组织液、淋织液、淋巴液及乳巴液及乳汁中汁中与抗原特与抗原特异性结合异性结合特异性特异性载体载体附着型核糖附着型核糖体体蛋白质蛋白质被选择运被选择运载的物质载的物质生物膜生物膜协助特定协助特定物质的跨物质的跨膜运输膜运输选择性选择性激素激素（动（动物）物）内分泌腺或内分泌腺或内分泌细胞内分泌细胞蛋白质、蛋白质、固醇类、固醇类、氨基酸衍氨基酸衍生物生物运输并作运输并作用于具有用于具有特定受体特定受体的完整细的完整细胞胞直接分泌直接分泌到血浆到血

45、浆提供特定提供特定的化学信的化学信息息特异性，特异性，高效性，高效性，协同与拮协同与拮抗等抗等45细胞中酶的种类和含量始终保持不变吗？试以细胞中酶的种类和含量始终保持不变吗？试以、萌发的种子萌发的种子为例说明之。为例说明之。答：细胞中酶的种类和含量是可变的。答：细胞中酶的种类和含量是可变的。在细胞周期中，在细胞周期中，G1G1期期RNARNA和蛋白质合成旺盛（和蛋白质合成旺盛（与与RNARNA和蛋白质合成和蛋白质合成有关的酶多，活性大有关的酶多，活性大），），S S期完成期完成DNADNA复制（复制（与与DNADNA复制有关的酶多，活性大复制有关的酶多，活性大），），G2G2：与合成：与合成R

46、NARNA、微、微管蛋白、管蛋白、ATPATP等等；MM期与期与ATPATP供能等有关的酶活供能等有关的酶活性高，含量多性高，含量多。不同的物质合成，需要的酶有差异。不同的物质合成，需要的酶有差异。时，大时，大分子贮藏物质发生水解作用，活性高、含量多的酶应分子贮藏物质发生水解作用，活性高、含量多的酶应是脂肪酶、淀粉酶、蛋白酶等水解酶，但不同类型种是脂肪酶、淀粉酶、蛋白酶等水解酶，但不同类型种子，酶的种类和含量不同，如萌发的大麦种子，淀粉子，酶的种类和含量不同，如萌发的大麦种子，淀粉酶的含量高酶的含量高（但（但时，则相反）。时，则相反）。46同一个体不同类型细胞中的酶种类及活性都同一个体不同类型细胞中的酶种类及活性都相同吗？相同吗？酶的酶的种类、种类、数量数量有差异有差异，这是，这是基因选择性表达基因选择性表达的结果；的结果；活性也有变化。活性也有变化。如哺乳动物成熟的红细胞与具有线粒体的细胞如哺乳动物成熟的红细胞与具有线