生物化学及生物化学实验简单复习资料(问答题+填空题)

1、问答题构象conformation和构型configuration有何区分？简述什么是生物膜，其主要生理功能有哪些？试述生物膜的两侧不对称性。简述细胞膜流淌嵌壤模型及其特点。什么是生物膜的流淌性？请从生物膜的化学组成上说明为什么生物膜会具有流淌性说明生物膜的流淌性对生物体的重要意义。为什么说生物膜是生命系统中最简洁发生脂质过氧化的场所，会导致什么样的后果？哪一种氨基酸在血液保持H稳定方面起重要的缓冲作用血液= 简述从氨基酸混合物中分别鉴定氨基酸的方法。常用强酸性阳离子交换树脂分别氨基酸混合物，为什么洗脱时要逐步提高洗脱液的 pH和离子强度？肝炎患者谷丙转氨酶为何上升？在凯氏定氮法中：蛋白质的含

2、量=样品中含氮量*6.25。请说明 6.25 的来历。蛋白质的氨基酸排列挨次和核酸的排列挨次以及生物功能有怎么样的关系？简述蛋白质的氨基酸挨次和它们的立体构造之间有什么关系。蛋白质的构造有何特点？简述胰岛素的构造特征，并估算一下其大致的分子量，简洁说明理由。蛋白质化学争辩中常用如下一些试剂： CNBr，尿素，巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸， 丹磺酰氯，6M HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。为完成以下试验，请选择最适宜的试剂。试验：1. 一个小肽的氨基酸序列测定；2. 多肽链的氨基末端确定；3. 无二硫键的蛋白可逆变性；4. 芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解；5.甲硫氨酸的羧基一侧

3、肽键的裂解；6.通过氧化途径将二硫键翻开。如何依据跨膜蛋白计算膜厚？什么是蛋白质的二级构造，它主要有哪几种形式？pH5.0 时却为松散的折叠状态？什么是蛋白质的复性与变性？引起蛋白质变性的因素是什么？在变性的过程中哪些现象消灭？蛋白质变性之后性质有哪些转变？蛋白质变性后为什么简洁分散沉降？蛋白质变性沉降与在等电点处沉降有何不同？蛋白质折叠与复性有何异同？蛋白质折叠与-折叠有何区分？测定蛋白质的二硫键位置，需要什么方法？请简述之。核糖核酸酶复性过程中二硫键是如何形成的？简述 角蛋白的构造，并计算头发生长速度。合氧有何特别之处？以血红蛋白来说明蛋白质四级构造的意义，比较血红蛋白和肌红蛋白的构造和功

4、能。简述一氧化碳中毒的缘由以及挽救方法。为什么患有镰刀状细胞贫血病的患者细胞呈镰刀状？为什么该病患者早亡？Bohr 效应、Hill 常数？其生理意义是什么？什么是抗体？其具有什么性质？简述其构造特点，用简图表示。什么是抗原打算簇？单链抗体又是指什么？T T 细胞有何区分？HC什么是 MHC，它的功能是什么？简述什么是半抗原、单克隆抗体？什么是酶联免疫吸附检测，它的原理是什么？Western blot，它的原理是什么？对角线电泳与二维电泳有何不同？测定蛋白质分子量的方法主要有几种？简述其原理。1.分子的大小；2.溶解度；3.电荷；4.吸附性质；5.5 个方面所涉及的蛋白质分别2 种方法，说明其中

5、的分别原理。如何定量测定样品中蛋白质的浓度？简述方法原理。写出指定蛋白质产物纯度的鉴定方法。如何通过 SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳测蛋白质分子量水煮样？为什么试验前要抽气？SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳时，它又跑得最快？如何人工合成多肽？试述其根本过程。简述血液凝固机制。简述关于酶专一性的学说。生物酶在生物体中起着格外重要的作用哪些异同，并论述与酶高效率催化作用有关的因素。用稳态法推导米氏方程。假设一个酶有两个底物，如何推断哪个是相对于该酶的最适底物？为什么？某酶可以作用于多种底物，如何用试验方法推断哪一种底物是该酶的最适底物？酶的可逆抑制有几种类型？简述根本形式的特点，及其对酶的V 、K值的影响。

6、mm酶的活性受哪些因素调整，试说明之。作出别构效应的酶与非调整酶的比照动力学曲线应是怎样对酶的反响速度进展调整把握的。试述如何测定酶的活性中心。His 残基参与，请解释缘由。简要说明用于推断和确定酶活性中心的一些主要方法。？糜蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶均为Ser 蛋白酶，但它们作用的靶位点不一样，各是什么，这种底物特异性是如何打算的？什么是酶工程？目前进展酶工程争辩的手段有哪些？请说明用定点突变的方法进展酶工程争辩的原理。Southern Blotting 试验中，为什么硝酸纤维素膜只吸附变性DNADNA 探针DNA 样本之间的杂交须在较高的盐浓度和较高的温度如68下进展？简述 PCR聚合酶

7、链式反响技术的原理。DNA 作为遗传物质，其直接和间接证据是什么？DNA 变性与复性过程及其特点。Tm C-G 的含量相关？RNA DNA 二级构造的异同。tRNA 的二级构造有何特点，请用简图试画出其根本构造，并说明tRNA 的生理功能。什么是端粒酶，说明其功能及原理。简述双脱氧法测序的原理。生物氧化的特点和方式是什么？简述化学渗透学说。氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其挽救鼓励是什么？简述解偶联剂的作用。试述跑步中乳酸的变化。长期不跑步的人，快速跑步之后肌肉感到苦痛，然后酸痛又消逝了，为什么？酒、醋、酸奶等等都是如何生产的？糖酵解过程中的全部中间产物都是以磷酸化合物的形式存在的意义是什么？

8、写出糖酵解途径及相关酶。糖酵解和发酵有何异同？糖酵解作用是如何进展调控的？试述乳酸脱氢酶活性的测定。何谓三羧酸循环？它有何作用和生物学意义？计算葡萄糖在生物体内彻底氧化后的ATP 数。标记进入三羧酸循环的乙酰 CoA，被标记碳原子是否在呼吸中是否存在？什么是磷酸戊糖途径？其有何特点？其生物学意义何在？什么是糖异生作用？有何生物学意义？试述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异，列出不同处的酶以及其所催化的反响。丙酮酸脱氢酶系需要几种酶和辅酶？三羧酸循环中的关键酶都有哪些？试述乙醛酸循环和三羧酸循环的联系。什么是光合磷酸化？觉察脂肪酸-氧化的试验过程。说明天冬氨酸是如何成糖的，天冬氨酸的成糖过程与丙氨

9、酸成糖过程有何异同？糖代谢紊乱可能造成的疾病。油脂作为贮能物质有哪些优点呢？为什么哺乳动物摄入大量糖简洁长胖？脂肪酸的分解以及氧化都有什么异同？脂肪酸 氧化过程与三羧酸循环有两步类似反响，写出这两步反响的化学方程式。1 16 碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为HO COATP。22为什么糖尿病人在代谢过程中简洁产生酮体？过量的酮体对机体有何危害？写出尿素循环，并简述其生理意义。试述尿素循环和三羧酸循环的联系。用生化原理解释牛为什么吃的是草，挤的是奶？什么是一碳单位？一碳单位有哪些？氨基酸与一碳单位之间有何关系？过哪些中间代谢产物联系起来的？嘌呤类似物和嘧啶类似物为什么可以作为抗癌药物或者抗病毒药物？

10、大肠杆菌中合成的 DNA 限制性内切酶的意义及其在细胞中的作用。试述遗传中心法则的主要内容。DNA 复制过程的忠实性是通过哪些途径实现的？DNA 半保存复制的机制。DNA 半不连续复制？DNA 的半保存复制。DNA 复制过程。DNA 复制需要哪些酶和蛋白质因子？DNA 复制中有什么作用？DNA RNA 聚合酶有哪些重要的异同点？原核生物转录的起始、延长和终止的根本过程。DNA 损伤？何为诱导修复？DNA RNA 转录各有何特点？试比较之。大肠杆菌如何终止转录过程？原核生物中存在转录后加工吗？转录后加工是基因表达中的一个格外重要的步骤RNA 水平上的加工方式。遗传密码如何编码？简述其根本特点。m

11、RNA、tRNA、rRNA 在蛋白质生物合成中各具什么作用？肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？简要说明真核生物编码蛋白质基因的表达调整的作用特点。什么是逆转录酶？试论述其生物学意义。列出转录酶和反转录酶的催化反响式。简述什么是增加子。出来。试述乳糖操纵子的调控机制。核酸和蛋白质的生物合成有什么关系？请简述蛋白质生物合成的过程。氨酰-tRNA 合成酶在多肽合成中的作用特点和意义。为什么 m7ATP 能抑制真核生物蛋白质合成而不抑制原核生物蛋白质合成；为什么人工SD 序列抑制原核生物蛋白质和成而不抑制真核生物蛋白质合成。原核细胞与真核细胞蛋白质合成起始氨基酸起始氨基酰-tRNA 及起始复合物的异

12、同点有那些？原核生物与真核生物 mRNA 的信息量及起始信号区构造上有何主要差异。载体的哪些特征能使其在真核生物细胞中顺当复制？什么是后基因组争辩，请简述其现实意义。简述基因定点突变的根本原理。进展R 试验时，如何选择反响条件温度、时间、循环次数，为什么？细菌产生耐药性的机制主要有哪些？试比较蛋白质、脂肪酸、多糖合成构造单元的激活机制。生物化学过程的调控有几种形式？请论述酶的调整作用有哪些方式。填空题糖类是具有多羟基醛或多羟基酮构造的一大类化合物。糖类物质的主要生物学作用为 、 、 。-1,4 -1,4 -1,6 糖苷键，组成单位是葡萄糖残基。纤维素中的葡萄糖残基通过-1,4 糖苷键连接。几丁

13、-1,4 糖苷键连接的N-乙酰葡萄糖胺。脂肪酸钠就是肥皂；脂肪酸甲酯可以用作生物柴油。植物油在常温下一般为液态，这是由于它们含有大量的不饱和键的原因。必需脂肪酸是亚油酸、亚麻酸。糖脂分为鞘糖脂和甘油糖脂。常见的两种鞘糖脂包括脑苷脂和神经节苷脂。细胞内的磷脂由于含有的醇类的不同，可以分为和两类。鞘磷脂不是甘油磷脂。亚油酸是一种人类的必需脂肪酸前列腺素的合成前体。卵磷脂即磷脂酰胆碱，组成成分内含有胆碱。前列腺素是类激素物质，由必需脂肪酸合成。构成生物膜的三类物质是脂质、蛋白质和多糖类。生物膜的流淌性主要是由、和所打算的，并且受温度影响。生物膜转运物质的方式分被动运输和主动运输。生物膜的根本构造是以

14、磷脂为主的双层膜构造。在生物膜内的蛋白质中，非极性的氨基酸朝分子外侧，而极性的氨基酸朝向分子内侧。氨基酸的等电点是指。依据等电点的不同进展的氨基酸分别的电泳法是。中性条件下带正电荷的氨基酸是、。Leu、Ile、Val 是三种氨基酸，它们的脱氨基反响是由酶催化。二十中常见氨基酸中，无不对称原子，与茚三酮反响生成黄色物质，可以参与形成二硫键。常见氨基酸中，亚氨基酸是，含硫氨基酸是。蛋白质的磷酸化可以发生在、三个氨基酸残基上。pH 7 pH 8pI 大于8。pH 在 12 以上，超出酸碱滴定指示剂的显色范围，可参加甲醛pK 7 以下，这时可以用酚酞作为碱滴定氨基酸羧基的指示剂。精氨酸的K ，K ，K

15、胍基，其。123天冬氨酸的K 羧基，K 羧基，K ，其。123酶蛋白荧光主要来自酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸残基。茚三酮法师通过测定反响中的释放出来的 的量来计算参与反响的 -氨基酸的量，产生的 色化合物可以用 法进展定性或定量测定， 氨酸与茚三酮反响直接生成黄色化合物。测得某一蛋白质样品中的氮含量为Xg，此样品越含蛋白 6.25Xg。100 个氨基酸，估量它的分子量为 。蛋白质水溶液在pH6 Lys、Arg 残基的羧基形成的肽键。镰刀形细胞贫血症是一种先天性遗传病，其病因是由于 蛋白质一级构造氨基酸的排列挨次发生了转变。蛋白质的二级构造指多肽链主链在一级构造的根底上进一步的盘旋或折叠-螺旋、-折

16、叠、-转角、无规卷曲等。Pauling 等人提出的蛋白质二级构造螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸，每个螺旋的高度为。维持蛋白质二级构造的主要次级作用力是氢键。免疫系统是由体液免疫系统和细胞免疫系统组成。B 细胞受体是一种抗体分子，是膜结合的糖蛋白。抗体就是免疫球蛋白。免疫球蛋白的特征性构造域是塌陷的反平行 桶，称为免疫球蛋白折叠。依据分子大小不同进展的蛋白质分别方法是凝胶色谱法。在凝胶过滤柱上洗脱出来的先后挨次是分子量先大后小。亲和层析。带负电荷的蛋白质与阴离子交换树脂结合很紧必需用pH 或用离子强度的洗脱液才能把该蛋白质洗脱下来。测定蛋白质分子量的方法主要是：、等三种方法。蛋白质的变性与肽键断

17、裂无关。pH pI 时，蛋白质向阴极移动。蛋白质浓度的紫外光测定波长在nm，缘由是。酶可以分为六类，即，和。按国际酶学委员会的规定EC1.1.1.1，EC 代表，4 个数字分别代表，。酶和化学催化剂共有的特征是降低反响活化能。辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为松散。米氏方程中 K的物理意义是，其单位是；依据 1/K的大小，可推断酶与底mm物。酶的竞争性抑制的动力学特征是 V不变，K增加。maxm酶的非竞争性抑制的动力学特征是V降低，K不变。maxm米氏方程中，当S=XK时，酶促反响的速度到达最大反响速度的(X/(1+X)。m反竞争抑制剂转变横轴截距的抑制剂是非竞争性抑制剂截距的抑制剂是竞争性抑

18、制剂。有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于不行逆抑制作用。调整酶的反响速度V 对S作图得到形曲线。酶的活性中心是指酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维构造区 ，与整个酶分子有关。酶与底物结合的主要化学键是、和。金属离子对酶的激活作用有两种，一是作为，二是作为。调整酶促反响的速度或方向的部位是调整部位。影响酶促反响速度的主要因素有、。酶共价调整的主要方式是磷酸化与去磷酸化。酶蛋白可被共价修饰，如酶原激活和磷酸化，此外还有、等。T.R.CechS.Altman 因分别觉察了核酶1989 年的诺贝尔化学奖。1953 WastonCrick DNA 的双螺旋模型。DNA 作为遗传物质的直接证据是格

19、里菲斯肺炎双球菌体内转化试验、噬菌体侵染细菌、烟草花叶病毒的试验；间接证据是艾弗里肺炎双球菌体外转化试验、细胞核内的DNA 的含量稳定，与染色体存在平行关系、DNA 在代谢中较稳定、DNA 的构造便于储存大量信息、作用于 DNA 的一些物理和化学因素、生物因素都可以引起生物体遗传特性的转变。核酸的根本构造单位是 。两类核酸在真核细胞中分布不同，DNA 主要位于细胞核中，RNA 主要位于细胞质中。3H 标记的胸腺嘧啶DNA RNA 不带放射性。DNA 双螺旋是由和于年提出来的。构成多核苷酸链骨架的关键是 3,5-磷酸二酯键。DNA 分子变性是指链间的氢键断裂，失去局部或全部生物活性。DNA 分子

20、在缓慢冷却的条件下可以复性。相对而言，G-C 之含量高的DNA 分子T较高。m核酸分子中含有，所以在波长nm 处有猛烈的吸取。DNA 变性后粘度，A值；影响DNA Tm值的因素有和。染色质中的DNA 主要是以与结合成复合体的形式存在，并形成串珠的构造。在PCR 反响时，除了需要模板DNA 外，还需要参加、和镁离子。硝酸纤维素膜可结合单链核酸。将 RNA 变性后转移到硝酸纤维膜上再进展杂交，称Northern 印迹法。维生素是维持生物体正常生长所必需的一类有机物质主要作用是作为的组分参与体内代谢。依据维生素的性质，可将维生素分为两类，即和。激素的一种更广泛的定义是指依据溶解性质激素可分为和两类全

21、部的类固醇激素都是由合成而来的。G 蛋白石一种生物调控信号结合蛋白，其作用时调控cAMP 的合成。UTP 参与多糖合成，CTP 参与脂类合成，GTP 参与蛋白质合成。ATP分子含有1 个高能磷酸键。线粒体由和组成内膜为只有局部小分子可以通过外膜通透性较大相对分子量小于的分子都可以通过，线粒体是生物体进展和转换的场所。在线粒体呼吸链的电子传递酶系中，含有4 种复合体和2 个电子载体。糖原合成和分解的限速酶分别是、，其中磷酸化失活的是。肝脏可进展糖原合成、糖原分解和糖异生过程，是调整血糖浓度的最重要器官。肌糖原葡萄糖肉合成肌糖原，上述过程称为乳酸循环。在哺乳动物的红细胞、肾髓质、脑和精子中，糖酵解

22、是惟一的代谢能量来源。己糖激酶分布在全部细胞存在于肝细胞，对葡萄糖的专一性很强。在厌氧条件下，乳酸会在哺乳动物肌肉组织中积存。在糖酵解途径中，有3 个酶是调整把握酶，它们分别是、。糖酵解是在细胞的胞液中进展。糖酵解中间产物中属于高能磷酸化合物的是1,3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸。糖酵解反响在有氧无氧均能进展。在缺氧的状况下，丙酮酸复原成乳酸的意义是使NAD+再生。参与糖酵解过程中的维生素或维生素衍生物是NAD+和 NADH+H+。从非糖物质形成葡萄糖或糖原称为糖异生作用。糖异生途径中，葡萄糖-6-磷酸酶代替糖酵解的己糖激酶。催化和ATP生成果糖1,6-二磷酸它的逆反响是由催化逆向反响和正

23、向反响不是同一个酶催化，构成了一个可立式循环。糖原分解过程中磷酸化酶催化磷酸解的键是4 。磷酸戊糖途径的真正意义在于产生 NADPH+H+，同时产生很多中间物如核糖等，其催化酶位于，限速酶是。三碳糖、六碳糖与九碳糖之间相互转变的糖代谢途径是磷酸戊糖途径。TCA 循环中含有三个羧基的酸有、和。TCA 循环的限速酶是、。TCA 循环的第一个产物是由和催化的反响是该循环的主要限速反响TCA 循环中大多数酶位于，只有位于线粒体内膜。在 TCA 循环中，唯一一步底物磷酸化的步骤是。联系糖酵解和 TCA 循环的物质是。TCA 循环中，CoA 转化为琥珀酸的阶段发生了底物水平磷酸化。在三羧酸循环中，由-酮戊

24、二酸脱氢酶系所催化的反响需要CoASH NAD+。1mol 12.5molATP3molCO 。21mol CoA 1mol 草酰乙酸经三羧酸循环后可产生10molATP和1mol 草酰乙酸。绿色植物的光合作用主要是由光反响和暗反响两个反响组成。脂肪酸的学说是由Knoop 与1904 年提出的。脂酸合成过程中，乙酰CoA 来源于或，NADPH 来源于途径。在脂肪酸的分解代谢中长链脂酰辅酶 A 以形式转运到线粒体内，经过，生成，参与三羧酸循环。线粒体中的乙酰CoA 通过循环途径运出线粒体。酮体包括、，合成原料是。氨基酸的联合脱氨是由和共同催化完成的。一般通过检测谷丙转氨酶来检测肝脏病变。肌酸可形成在肌肉和神经的贮能中占有重要地位。肌酸的生物合成是由、等氨基酸生物合成的。谷胱甘肽由三种氨基酸通过肽键联结而成，这三种氨基酸分别是、和。牛磺酸是氨酸的产物，-氨基丁酸是氨酸的产物。尿素循环中鸟氨酸和尿氨酸是跨膜物质。在鸟氨酸循环过程中，精氨酸是生成和的前体。在尿素合成过程中，瓜氨酸+天冬氨酸精氨琥珀酸需要 ATP。能直接转变为-酮戊二酸的氨基酸是谷氨酸。GMP AMP 分解过程中产生的共同中间产物是X黄嘌呤。痛风症患者血中含量上升的物质是尿酸。动物体内直接催化尿酸生成的酶是黄嘌呤氧化酶。人体内嘌呤核苷酸分解代谢