蛋白质构想课件

蛋白质空间构象主链构象

１主链构象的结构单元α-螺旋：是蛋白质中最常见的一种构象，是由Pauling等根据α角蛋白的X射线衍射图谱提出的。特征如下：1.多肽链α碳原子为转折点，以肽链平面为单位，通过两侧结合键的旋转，形成稳定的右手螺旋。

2.每圈螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距约为0.54nm，每个氨基酸残基围绕螺旋中心轴转100°，上升0.15nm(3.6×0.15nm＝0.54nm)。3.相邻两螺旋之间形成链内氢键，其方向与螺旋轴大致平行。氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3个肽基的N-H之间形成的，由氢键封闭的环是13元环。在肽段中近N端的前三个亚胺基上的氢和其C端的最后三个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成，因此，一些蛋白质肽链的N端和C端不易形成α螺旋。4.肽段中近N端的前三个亚胺基上的氢和其C端的最后三个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成。两端不易形成α-螺旋。不同蛋白质中α螺旋结构所占比例有差别，如原肌球蛋白分子中几乎100%的右手α螺旋；在肌动蛋白中几乎不存在α螺旋。β-折叠：又称β折叠片(βPleatedsheet)或β构象(βConformation)，也是蛋白质中最常见的一种主链构象，大量存在于丝心蛋白和β角蛋白中，并广泛存在于球蛋白中。β折叠是一种比α螺旋更稳定的结构形式，是由两条或多条几乎完全伸展的肽链，或一条肽链的若干肽段，借助链间氢键形成的折叠片层结构，其中的每一条链称为一个β折叠股(βstrand)。α-C原子处于折叠的角上，与之相连的R侧链则交替地出现在片层结构的上下方，并与片层垂直。折叠有两种型式：一种是平行式（parallel），另一种是反平行式（antiparallel）。β转角(β-Turn):是出现在多肽链180°回折处的特殊结构。由4个氨基酸残基构成，第一个残基的羰基与第4个残基的酰胺基形成氢键。β转角常位于蛋白质分子表面，多数由亲水氨基酸残基组成。β-转角的意义在于其改变肽链的走向,在球蛋白中尤为重要。β-转角常位于蛋白质表面，多数由亲水性氨基酸残基组成。在β-转角中经常存在Gly和Pro。Gly没有Ｒ侧链，二面角有很大的灵活性。Pro可破坏α－螺旋结构便于转角的形成。β发夹(βHairpin)是近年来发现的普遍存在于球蛋白中的一种结构。它是由一条构象伸展的多肽链弯曲，彼此靠近并呈反向平行的发夹状结构，包含10或11个氨基酸残基，两条等长的肽段依靠1～6个氢键连接。Ω环(ΩLoop)是由6～16个氨基酸残基卷曲形成的Ω形结构。环的主链形成一个内部空腔，并由环上氨基酸残基的侧链包裹，形成紧密的球状结构。无规卷曲（Randomcoil）主链上没有规则的卷曲。所谓无规卷曲只对构象而言，就性质来说，这种构象也是蛋白质表现生物活性所必需的一种结构形式，是蛋白质构象多样化和个性化的重要基础。1疏水区：多肽链中具有非极性侧链的氨基酸，如LeuIleVal等，其R侧链有避开水的趋势，当许多这类非极性侧链聚集在蛋白质分子内部时便形成疏水区。肌红蛋白分子中有一疏水空穴，血红素分子，疏水环境对保证分子中的Fe2+与O2的可逆结合至关重要2亲水区：氨基酸的极性R侧链趋向于分布在蛋白质分子表面球蛋白的构象并增加蛋白质的水溶性。在一些蛋白质中