酶的分子结构与功能

酶的分子结构与功能第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。1.按化学组成分simpleenzyme）完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶结合酶（全酶）（conjugatedenzyme）2一、酶的分子组成酶（蛋白质）的化学性质水解产物是氨基酸具有蛋白质的呈色反应具有电泳特征具有蛋白质沉淀反应蛋白质变性3蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)

辅基辅酶全酶(holoenzyme)一、酶的分子组成酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结合为全酶才有催化活性。酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。

全酶=酶蛋白+辅助因子42.辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）

辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法分离。

辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法分离。5辅助因子小分子有机化合物(B族维生素或其衍生物）无机金属离子一、酶的分子组成无机金属离子在结合酶中的作用参与组成酶的活性中心。在酶与底物之间起桥梁作用。维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。中和阴离子、降低反应中的静电斥力。6一、酶的分子组成一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异的酶。一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多种不同的特异酶。酶蛋白辅助因子全酶决定酶的特异性和高效性。决定酶促反应的性质。7二、酶的活性中心（activecenter）1.必需基团一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团（essentialgroup）。催化基团（catalyticgroup）必需基团结合基团（bindinggroup）催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性，促进底物转化为产物。结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。8常见的必需基团主要包括：丝氨酸的羟基半胱氨酸的巯基谷氨酸的羧基组氨酸的咪唑基。二、酶的活性中心（activecenter）92.酶的活性中心存在于酶分子中的必需基团，空间上彼此靠近形成一定的空间结构区域，这个区域能与底物特异结合并将底物转化为产物，起催化作用的空间区域，称为酶的活性中心。二、酶的活性中心（activecenter）10底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心11*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；*A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。溶菌酶的活性中心123.活性中心以外的其余结构二、酶的活性中心（activecenter）维系活性中心的三维结构骨架。与底物结合，释放能量，推动反应进行。决定酶促反应的特异性。调控酶的活性（调节区）。不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适应的底物，发生一定的化学反应。-------酶催化专一性酶蛋白变性或活性中心被破坏，酶就失去活性。13三、酶原及酶原激活1.酶原：没有催化能力的酶的前体。2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性的酶的过程。酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露的过程。14在肠激酶的作用下切除N—末端的六肽，形成酶的活性中心。15胰蛋白酶原的激活赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶原活性中心胰蛋白酶的激活过程164.酶原激活的生理意义：

避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥催化作用。如：胰蛋白酶、凝血酶3.酶原的自身催化作用有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。胃蛋白酶原H+胃蛋白酶17四、同工酶1.概念催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。例：乳酸脱氢酶（LDH）。LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。

乳酸脱氢酶（LDH）MHMMMMM4HMMMM3H1MMHHM2H2MHHHMH3HHHHH418乳酸脱氢酶同工酶形成示意图

多肽亚基mRNA四聚体结构基因ab乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱+–H4MH3M2H2M3HM4点样线19不同组织中LDH同工酶的电泳图谱LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌肾肝骨骼肌血清-+原点20不同患者中LDH同工酶谱212.同工酶在各学科中的应用

(1)遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。(2)发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情况，以及个体发育和系统