生物化学习题汇集(答案)

生物化学习题汇集-2

目录

第一章蛋白质

第二章酶与辅酶

第三章核酸

第四章激素

第五章维生素

第六章糖代谢

第七章脂类代谢

第八章生物氧化与氧化磷酸化

第九章氨基酸代谢

第十章核昔酸代谢

第十一章物质代谢的联系与调节

第十二章DNA的生物合成

第十三章RNA的生物合成

第十四章蛋白质的生物合成

第十五章基因表达调控

第十六章基因重组与基因工程

第十七章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质

第十八章基因与生长因子

第十九章基因诊断与基因治疗

参考文献

前言

生命科学的巨大变化源自于生物化学、分孑生物学和相关翱的发展。而生物化学又

是学习其他生物学科的基础，今天所有学习生物学的学生都意识到良好的生物化学基础对

他们今后的学习与工作是多么重要。但是面对一个如此庞杂和深刻的生物化学知识体系，

初学者常常感到花嬷和困惑，系统的习题训练可以帮助和引导学生克服这种困难。因此有

必甦理编排一套密切联系和反映最新生物化学教材内容的习题，供学习参考肌

由于我们学习时采用的是沈同、王镣碧的《生物化学》第三既本习题集主要以该书

%参军同时部分参照郑集、陈典辉编著的《普通生物化学》第三版的编排结机确定了

本习题集章节内容。在习题编排上兼颐了各种题型、各个章节内容和多种思维的训练，尽

可能多地涵盖了王镇岩的《生物化学》第三版的主要内容，对生物化学的学习能够起到巩

固与强化的作用。

第一章蛋白质

1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pl分别为4.6.5.0、5.3.6.7.73电泳时欲

使其中4种泳向正机缓冲液的pH应该是(D)

A.5.0B,4.0C.6.0D,7.0E.8.0

2,下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被施脱的是⑻

A.血清清蛋白(分子量68500)B,马肝过氧化物醯(分子量247500)

C.肌红蛋白(分子量16900)D,牛胰岛素(分子量5700)

E.牛B乳球蛋白(分子量35000)

3,蛋白病分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D)

A.肽键

B,半胱氨酸的-SH基

C.苯丙氨酸的苯环

D,色氨酸的呻喙环

E.细氨酸的咪唾环

4.含芳香环的氨基酸是(B)

A.LysB.TyrC.VaiD.HeE.Asp

5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)

A,酸性氟基酸B.含硫氧基酸C.支链氨基馥

D.芳香族负基酸E.碱性氮基

6.变性蛋白质的特点是(B)

A,黏度下降B,丧失原有的生物活性C.颜色反应减弱

D.溶解度增加E.不易被胃蛋白酶水解

7.蛋白质变性是由于(B)

A.蛋白质一级结构改变B.蛋白质空间构象的改变

C.辅基的脱落D,蛋白质水解

E.以上都不是

8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A)

A.甘氨酸B,丝氨酸C,芈胱氨酸D.苏氨酸E,丙氨酸

9,下列有关蛋白质6折直结构的叙述正确的是(E)

A.6折叠结构为二级结构

B.肽单元折叠成锯齿状

C.0折叠结构的肽链较伸展

D,若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系

E,以上都正确

10,可用于蛋白质定量的测定方法有(B)

A.盐析法B.紫外吸收法C.层析法D.透析法E.以上都可以

11.虢状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E)

A.Hb的一级结构B.Hb的基因C.Hb的空间结构

D,红细胞形态E,Hb的辅基结构

12.维系蛋白质一级结构的化学键是(B)

A,氢键B,胀键C,能键D,疏水键E.范德华力

13.天然蛋白质中不存在的羲基殿(B)

A.半胱氨酸B,瓜氮酸C.野脯氨酸D.蛋氨酸E,吆氮酸

14.蛋白版多肽链书写方向是(D)

A,从T端到5，端B,从夕端到丁端C,从C端到N端

D.从N端到C端E,以二都不是

15.血浆蛋白质的pl大多为pH5〜6,它们在血液中的主要存在形式是(B)

A.兼性离子B.带负电荷C.带正电荷D.非极性分子E.疏水分子

16,蛋白质分子中的。螺旋和0片层都属于(B)

A.一级结构B,二级结构C,三级结构D,域绐构E,四级结构

17.口媒旋每上升一周相当于氨基酸残基的个数是(B)

A.4.5B.3.6C.3.0D.2.7E.2.5

18.下列含有两个薮基的氨基酸是(E)

A.缴氨酸B.色氨酸C,赖嬴酸D,甘氨酸E.谷氨酸

19,组成蛋白质的基本单位是(A)

A.L-a嚏基酸B.D-「鼐基酸C.L,0-氮塞酸

D.L,D-a氮基酸E.D-P-MW

20.维持蛋白质二级结构的主要化学键是(D)

A.疏水键B.盐犍C,肽锭D,氢键E,二琉键

21.蛋白质分子的B转角属于蛋白质的(B)

A.一级结沟B.二级结构C.结构域D,三级结构E.四级结构

22.关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是(A)

A,具有三级结构的多肽,都具有生物学活性

B.天然蛋白族分子均有这种结构

C.三级结构的稳定性主要由次级键维系

D.亲水基团多聚集在三级结枸的表面

E.决定盘曲折叠的因素是氮基酸序列

23.有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是(D)

A,都可以与氧结合B,曲和曲都含轶

C.都是含辅基的结合蛋白D,都具有四级结构形式

E.都属于色蛋白类

24.具有四级结构的蛋白质特征是(E)

A.分孑中必定含有辅基

B.四级结构在三级结构的基砒上，多肽键进一步折登、盘曲形成

C,依赖肽键维系四级结构的稳定性

D.每条多肽链都具有独立的生物学活性

E.由两条或两条以上的多质鞋组成

25.关于蛋白质的四级结构正确的是(E)

A,一定有多个不同的亚基

B.一定有多个相同的亚基

C.一定有种类相同，而数目天同的亚基数

D.一定有种类不同,而数目相同的亚基

E.亚基的种类，数目都不一出相同

26.蛋白质的一级结构及高级结构决定于(0

A,亚基B,分子中掠储C.鼠基酸组成和顺序

D,分子内部疏水键E.分子中复

27.蛋白质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定(E)

A.溶液pH大于plB,溶液pH小于pl

C,溶液PH等于pTD,在水溶液中

E.溶液pH等于7.4

28.蛋白质的等电点是(E)

A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH

B,蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液的pH

C.蛋白璇分子呈负离子状态时溶液的pH

D.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH

E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH

29.蛋白质溶液的主要稳定因素是(0

A.蛋白质溶液的黏度大

B,蛋白质在溶液中有“布朗灵动”

C.蛋白质分子表面带有水化鹿和同种电荷

D,蛋白质溶液有分子扩散现象

E.蛋白质分子带有电荷

30.蛋白质分孑中存在的含流基氨基酸是(0

A.亮氨酸B.胱氮酸C.昼氮酸D,半胱氯酸E,苏氨酸

31.维持血浆肢体渗逸压的主要蛋白质是(A)

A.清蛋白B.5球蛋白C.0球蛋白D.Y球蛋白E,纤维蛋白原

32.九清在饱和硫酸锭状态下析出的蛋白质是(D)

A.纤维蛋白原B,球蛋白C,拟球蛋白D.清蛋白E.B球蛋白

33,债岛素分子A能与B健交联是靠(D)

A.疏水键B,盐键C,氢键D.二硫键E.范德华力

34.蛋白质中含量恒定的元素是(A)

A.NB.CC.0D.HE.Fe

35,下列哪项与蛋白质的变性无关？(A)

A,肽键断裂B,氢键被破坏

C.离子犍被破坏D,疏水键被破坏

36.氨基酸在等电点时具有的特点是(E)

A,不带正电荷B,不带负电荷

C.A和BD.溶解度最大

E.在电场中不泳动

37.在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的收链？(D)

A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.而三酮法

二、多选题

1.关于蛋白质的组成正确的有(ABCD)

A.由C,H,0,N等多种元素组成B.含氮量约为16%

C.可水解成族或氨基酸D.由氮基酸组成E.含磷量约为10%

2,蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些结构引起的(BC)

A.半胱氯酸的疏基B,酪氨酸的粉基C.色氮酸的呻味基

D.组装酸的异叱喳基E.精氨酸的服基

3.关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的(ABC)

A.比一般C-N单键短

B.具有部分双键性质

C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构

D.肽键可自由旋转

E.比一般C-N单键长

4,谷胱甘肽(BCE)

A,是一种低分子量蛋白质B.在氨基酸吸收过程中起作用

C.可进行氧化还原反应D.由谷氨酸、胱敏酸和甘氨酸组成

E.其还原型有活性

5.蛋白质的。嚓旋结构(ACD)

A.多肽链主链骨架＞CO基第原孑与〉N-H基氢原子形成氢键

B,腼氨酸和甘氨酸对a螺旋的形成无影响

C,为右手螺旋

D.每隔3.6个氮基酸或基上升一周

E.侧链R基团出现在螺旋圈内

6.关于蛋白质结构的叙述正确的有(ABCD)

A,蛋白质的一级结构是空间结构的基础

B.亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面

C.蛋白质的空喝构由次级睁持

D.有的蛋白质有多个不同结杓和功能的结构域

E.所有蛋白质都有二二、三、四级结构

7,关于蛋白质变性的叙述哪些是壬确的(BD)

A,尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂

B.变性是由于二硫键和非共价键破坏引起的

C,变性都是可逆的

D.变性蛋白质的理化性质发生改变

E,变性蛋白质的空间结构并无改变

8,下列哪些蛋白质含有钱(ABCD)

A,细胞色素氧化酶B.肌红蛋白C,血红蛋白D.过第化酶E.卵清蛋白

9,下列哪些方法基于蛋白质的带电性质(AC)

A.电泳B,透析和超滤C,离子交换层析D.凝胶过滤E,超速离心

10.蛋白质的Q螺旋结构十分牢L但如果在多雌中出现下列哪些情况，将会妨碍。螺

旋形成？(ABC)

A.连续的天冬氮酸B.连续的碱性氨基酸C.脯氮酸

D,丙敏酸E.苏氨酸

11,已知卯清蛋白pl，6,B乳瑰蛋白pF5.2,糜蛋白酶原p『9,L上述蛋白质在电场

中的移动情况为(BC)

A,缓冲法pH为7.0时，糜蛋白酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动

B.缓冲液pH为5.0时，卯清蛋白向阳极移动，其他两种向阴极移动

C.缓冲液pH为9,1时，麋蛋白酶原在原地不动，其他两种向阳极移动

D,缓冲液pH为5.2时,0乳球蛋白在原地不动,帏蛋白向阴极移动，糜蛋白罅原

移向阳极

E.缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阴极移动,其他两种向阳极移动

12.蛋白质处于pH等于其pl的溶液时，蛋白质分孑解离状态可为(AB)

A.蛋白质分子解离为正、负需子的趋势相等，为兼性离子

B,蛋白质的净电荷为零

C.具有相等量的正离子和负离子

D.蛋白质分子处于不解离状态

E.蛋白版分子解离带同一种电荷

13.组成人体蛋白质的氮基酸(AD)

A,都是a-敏基酸B,都是6-氯基慨

C,除甘氨酸外都是D系氮基陵D.除甘氯酸外都是L系氨基酸

E,L系和D系氨基酸各半

14.属于蛋白质二级结构的有(ABCE)

A.Q祟旋B.B折置C.B转角D,亚基E,无规卷曲

15•金轻基的氨基酸有(ABD)

A.苏氨酸B,吆氨酸C,赖氨酸D,爵氨酸E,半胱氨酸

三、填空题

L组成蛋白质的元素有、_____、、。含量恒定的元素是

其平粉含量为_____o[C.H、0、N；N；16%]

2,酸性氨基酸基酸有_____、_____；碱性氮基酸有____、_____、_____°含航基

的氨基酸是J谷氨酸、天冬氨酸；精氨酸、装嬴酸、电氨酸；半胱彘酸】

3.蛋白质的二级结构形式有、、_____、_____J。-螺旋、叩折叠、P

喋角、无规卷曲】

4,维持蛋白质空间构象的乖共价键有____、______、_____、_____。【疏水作用、成

犍、氢黄、VanderWaals力)】

5,分离纯化蛋白质的方法有、、、_____、____等。【透析、超滤、

盐析、有机溶剂沉淀、层析、电泳、超速离心等任填】

6.在蛋白质分子中，一个负基酸的。碳原子上的与另一个氮基酸。碳原子上的

脱去-分子水形成的健叫______,它是蛋白质分子中的基本结构也

7,蚤白质频粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。【电荷层

水化膜】

8.蜃白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白

质原有的与性质改变。【次级键物理化学生物学】

9,按照分子形状分类,蛋白质分干形状的长短轴之出小于10的称为_____,蛋白质分子

槌的长短轴之比大于10的称为。按照组成分分类,分子组册仅含氨基酸

的称_____,分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称,其中非董

白质部分称o【球状蛋白麻纤维状蛋白质单纯蛋白疑结合蛋白质辅基】

10.蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶版中带电荷，在碱性溶液中带

.电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋

白质成为________,该溶液的PII值称为蛋白质的6【正负两性离子(兼

性离子)等电点】

四、名词解释题

1.蛋白麻的等电点(isoelectricpointofprotein)：

【蛋白质所带正负电荷相轴的溶液pH值。】

2,蛋白质的二级结构(secondarystructureofprotein)

【蛋白质多肽链局部主链原子的空间排布】

3,变构效应(allostericeffect)

【效应剂与蛋白质结合引起蛋白质构象改变的同时蛋白质功能发生改变的现象。】

4,板同效应(cooperativeeffect)

【一亚基结合配体后影响该寡聚体另一亚基与配体的结合能九】

5,蛋白质的变性作用(denaturationofprotein)

【在某些理化因素作用E蛋白质的空间结构破坏，理化性质改变，生物活性丧失。】

6.亚基(subunit)

【寡聚蛋白中独立具有三级结构的多肽钱。】

7,维科域(domain)

【分子量大的蛋白中含有1到数个具有一定功能的绪沟紧密区。】

8,模体(motif)

【某些蛋白质分子中,2到3个具有二级结构的版段在空间上互相靠近形成的样座空间

构氯有特征性氮基酸序列J

10.分子伴侣(molecularchaperone)

【细胞内的一类促进蛋白质折叠形成天然空间构象的蛋白鼠】

11.辅基(prostheticgroup)

【结合蛋白质中与蛋白质结合紧密的非蛋白质部分」

五、问答题

1.俄举例说明什么是分子乐

【由于基因突变,蛋白质的结机功能发生改变导致的疾菽】

2,蛋白质含氮量平均为多少?为何能用蛋白质的含氮量表示蛋白质的相对含量?如何计

算？

【16玳各种来源的蛋白质含费量基本恒定6

每可样品含氮克皴X6.25X100二100克样品蛋白质含量(g%)]

3,自恭界中组成蛋白质的氨基酸有多少种?如何进行分类？

【20机根据侧链的结构和性质分为4类：

①极性、中性氨基酸;②酸性氨基酸③碱性氨基酸④非极性、疏水性氨基酸"

4何谓蛋白质的一级结构?简述蛋白质的一级结构测定方充

【指蛋白质多肽链中氮基酸的排列顺序。

一级结构测定方法：①水解纯化蛋白质，测定各种氨基假的百分含量；②测定多肽链

N端与C端的氨基酸;③多肽链水解为肽段，分离纯化各肽段，用Edman降解法等测

定各肽段氯基酸的排列顺序；④经组合排列对比得出完整肽能氮基酸的排列顺序。】

5.蛋白质的二级结桃蛋白质的二级结构主要有哪些形式?各有何结的特征？

【蛋白质分子中菜段肽徒局部主链原子的空间排布。

主要形式和特征有：。-螺旋；多肽链盘绕形成右手螺旋，每圈含16氮基酸残基，螺

距0.54叫相邻两圈螺旋间形成氢键且与螺旋长轴平行。B-折叠:多肽链相对伸展，

肽单元折叠成锯齿状，两条以上肽链顺向或反向平行排独通过羲键联系成片层结机

—角:发生在多肽能进行180度转折处，由4个氨基酸构成，氢键维系Q无规卷曲;

无确定规律的肽段。】

7•何谓蛋白质的三级机构?维系蛋白质三级结构的化学键有哪些？

【多肽链中所有原子的空间排部。通过疏水作用、盐犍、氢键、VanderWaals力维系。】

六.本章要点总结：

1.蛋白质的结胸

蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平，包

括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级一机三级结构和四级结构称

为三维构象或高级结构。

一级结构指蛋白质多肽链楠基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基虹间的主要连

接方丸即由一个氟基酸的"氮基和另一个氨基酸的L之间脱去一分子水相互连接。肽

键具有部分双犍的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游商氮

基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离段基的一端称为肽链的较甚端

或C瑞。

蛋白质的二级结构是指多肽牖架盘绕折叠所形成的有规触的结机最基本的二级

结构类型有「腺旋结构和B-折叠结构，此外还有狂转角和自由回轨右手「螺旋结构

是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个嬴基酸残基，螺距

为0.54叫喋旋中的每个肽键为钻氢键的形成以维持螺旋的稳定。0-折叠结构也是一种

常见的二级结机在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在,肽链（或肽段）的排列

可以有平行和反平行两种方丸氨基酸之间的轴心距为0.35啊相邻肽链之间借助氢犍彼

此连成片层给机

器物城是介于二级结构和三级结物之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结物中明显

分开的紧密球状结构区域。

超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。

蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构氯它是在二魁构的基础上，多肽链进一

步折叠卷曲形成复杂的球状分子结机具有三级结构的蛋白质-股都是球蛋白，这类蛋白

质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折射形成十分紧密的近似球形的结机分

子内部的空间只能容纳少数水分孔几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水

的分子外总而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触，蛋白质分子中侧链R基团

的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作队

蛋白质的四级结科指数条具有独立的三级结构的多肽链通过车共价键相互连接而成的

聚合体结沟。在具有四级结前的蛋百质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位,

缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布

以及亚基之间的相互关系。

维持蛋白质空间结构的作用力主要是蒙键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价

健，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起

着重要作肌

蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了旅

成复杂的三维结构（即正确的空间结枷所需要的全部信息。

2,蛋白质结构与功能的关系

不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质

分子的天麟象所具有的性质，功能与结构密切相关。

2.1.一级结构与功能的关系

蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明；

(1)一级结构的变异与分子疾

蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的

变化。如镶刀型细胞贫血症，其赫因是血红蛋白基因中的一个核甘酸的突变导致该蛋白分

子中3-链第6位谷嬴酸被缴氨赫代。这个一级结构上的细微差别献者的血红蛋白分子

容易发生凝聚，导致红触变成麻刀状,容易破蚓起贫血,即血红蛋白的功能发生了变

仇

(2)一级结沟与生物进化

研究发现,同源蛋白质中有许多位置的氮基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如

比较不同生物的细胞色素C的一级结也发现与人类亲缘关系接出其氨基酸组成的差异

越小，亲缘关系越远差异越大。

⑶蛋白质的激活作用

在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分取链之

后才具有生物活性，如麻原的激通

2.2.蛋白质空间结构与功能帙系

蛋白质的空间结构与功能之聒密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基

础。以下两方面均可说明这种相关世

(1).核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复

核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多版链，含有四对二硫键，空间物象为球状

分子。将天然核糖核酸酶在8moi/L腺中用B-笳基乙醇处理，见分子内的四对二硫键断裂,

分子变成一条松散的肽钝此时诲活性完全丧失。但用透析法除去6-荒基乙醇和服后，此

酶经氯化又自发地折叠成原有的天然构象，同腌活性又恢复,

(2)血红蛋白的变构现象

血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输轧研究发现,脱氧

血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与。2结合，

就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和

氧结3说明变化后的构象最适合与氧结合。

从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间胸象存在时才具有生物活惧

3.蛋白质的重要性质

蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质取决于肽链上的可解高的R基乱不同蛋白质所

含有的氮基酸的种类、数目不比所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于

pl时,蛋白质分子带负电荷，pH小于pl时,蛋白质带正电荷，pH等于pl时,蛋白质所

带净电荷为零，此时溶解度最小。

蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周围

的水嫌（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斤是使蛋白质

胶体系统稳定的主要因素°当这稣定因素被破坏时，蛋白质铲生沉淀°高浓度中性盐

可使蛋白质分子脱水井中和其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出，即盐粒

但这种作用并不引起蛋白质的变惧这个性质可用于蛋白质的分离。

蛋白质受到某些物理或化学质素作用时，引起生枷舌性的丧失，溶解度的降低以及其

它性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性作用的实质是由于维持蛋白质高级

结构的次级键遭到破坏而造成天然构象的解体，但未涉及共价犍的断裂。有些变性是可逆

的，有些变性是不可逆的。当变性条件嵇烈时，变性是可逆的，除去变性因素后，变性

蛋白又可从新回复到原有的天然构氯恢复或部分恢复其原有的生物活性，这种现象称为

蛋白质的复怛

4.侧定蛋白质分孑量的方法

4.1.凝胶过麟

凝胶过滤法分离蛋白质的原酸根据蛋白质分子量的大小c由于不同排阻范围的葡聚

糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的时数和洗脱体积之间成线性

关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质.为标准，进行凝胶层札以每种蛋白质的洗脱体

积对它们的分子量的对教作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件下进行凝

胶层札根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲绫上可求出此未知蛋白质对应的分子量。

4.2.SDS-聚丙用酰炭凝胶电泳法

蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所

带电荷的多久SDS（十二皖基磺葭钠）是一种去污礼可使蛋白质变性并解离成亚基。当

蛋白质样品中加入SDS后，SDS与蛋白质分孑结合，使蛋白质分子带上大量的强负电机

并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分

子形次的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分子在电泳中的相

对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作

图,得到标准曲线,根据所测样品的相对迁移率,从标准曲线上便可查出其分子质量。

4.3.沉降法（超速离心法）

踊系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分

子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质分子趋干下其沉降速

度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观察离心过程中蛋白质颗粒的沉降行文可判

断出蛋白质的沉降速度。根据沉降速度可求出沉降系数，将S带入公式，即可计算出蛋白

质的分子质量。

第二章W

二单选题

1,下列对■的我述，哪一项是正确的(E)

A,所有的蛋白质都是酶R,所有的醯均以有机化合物作为作用物

C.所有的函均需特异的辅助区子D.所有的诲对其作用物都有绝对特异性

E.所有的酹均由活加胞产生

2.以下哪项不是酶的特点(A)

A,摩只能在细胞内催化反应E.活性易受pH、温度影响

C.只能加速反应，不改变反应平衡点D.催化效率极高

E.有高度特异性

3.绐合诲在下列那种情况下才有活性(D)

A.醉蛋白单独存在B,辅用单独存在C.亚基单独存在

D.全诲形式存在E.有激活剂存在

4,下列哪种辅解中不含核甘酸(0

A.FADB.FMNC.FILD.NAD,E.CoA-SH

5,下列哪种辅酶中不含维生素(D)

A.CoA-SHB.FADC.NAD*D.CoQE.FMN

6.醯的辅助因子的作用不包括(E)

A.稳定诲的空间构象B.参与构成麻的活性中心

C,在酶与作用物的结合中起桥梁作用D.传递电子、质子

E.决定幅的特异性

7.前的必需基团是指(B)

A.维持酶一级结构所必需的基团

B,位于活性中心以内或以外,与诲活性密切相关的基团

C.酶的亚基聚合所必需的基厘

D.维持酶分子构象的所有基氏

E,构成全醯分孑的所有基团

8.前分子中使作用物转为变为产物的基团称为(B)

A.结合基团B.催化基质C.碱性基团D,酸性基团E.疏水基团

9.有关同工函的正确所述是(A)

A.不同组织中同工醯谱不同B.同工麻对同种作用物亲和力相同

C.同工酶的基因相同D,组成同工酶的亚基一定相同

E.同工诲是同一多肽链经翻译后加工产生的

10.含ID%丰富的组织是(A)

A.肝组织B.心肌C.红加胞D.肾组织E,脑城织

11.关于酶原激击正确的是(B)

A,麻原与酶一级结构相同B,腐原与诲空间结构不同

C,所有梅都由麻原生成D,酶原有活性中心

E,激活剂使酶原原活

12.关于变构酬结构特点的触叙述是(D)

A.常有多个亚基组成B.有与作用物结合的部位

C.有与变构剂结合的部位D.催化部位与别构部位都处于同一亚基上

E.催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚基上

13.肝变构剂的错误叙述是(B)

A,可与酶分子上别构部位结合B.可使腐蛋白与辅基绐合

C.可使麻与作用物亲和力降低D，可使能分子的空间胸象改变

E.有激活或抑制作用

14.国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是(D)

A.酶的来源B,酶的结构C,酶的理化性质

D.诲促反应性质E.酶催化的作用物结构

15.关于诲促反应特点的错误描述是(B)

A,醐能加速化学反应B.酶在生物体内催化的反应都是不可逆的

C,醯在反应前后无质和量的嫌D,酶对所催化的反应有选择性

E.能缩短化学反应到达反应平衡的时间

16.关于诱导契合学正确的是(E)

A,发生在酶原激活时B.发生在变蒋调节时

C.德导契合时仅发生诲构象改变D,诱导契合时仅发生底物构象改变

E.诱导契合有利于形成醇与翩复合的

17.其他因素不变，改变作用物的浓度时(A)

A.在低底物浓度下反应速度与翩浓度成正比

B,反应速度随底物浓度增加而下降

C.反应速度陵底物浓度增加持续增加

D.反应速度先慢后快

E.反应速度不变

18.在酶浓度不变的条件下，以反应速度v-对作用物[S]作图，其图象为(0

A,直线B,S形曲线C,矩形双曲线D,抛物线E,钟罩形曲线

19.作用物浓度达到饱和后,再增加作用物浓度(0

A.反应速度随作用物增加而加快B.随着作用物浓度的赠加酶逐渐失活

C,反应速度不再增加D,如增加抑制剂反应速度反而加快

E.形成醯-作用物复合体增加

20.Michaelis-Menten方程式是(0

A.u=Km+[S]B.u=Vmax+[S]

Vmax+[S]Km+[S]

C.v=Vmax[S]D.u=Km匕[S]

Km+[S]VmaxtS]

E.u=Km[S]

Vmax+[S]

21.而是(D)

A,作用物浓度饱和时的反应速度

B,是最大反应速度时的作用物浓度

C.作用物浓度达50%饱和时的反应速度

D.反应速度达最大反应速度5(用时的作用物浓度

E,降低反应速度一半时的作用物浓度

22.库的Km值大小与(A)

A.酶性质有关B.酶浓度有关C.酶作用温度有关

D,酶作用时间有关E.酶的最适pH有关

23.已糖激翱葡萄糖为作用物时，Km=l/2[S],其反应速度u是V的(A)

A.67%B,50%C.33%D,15%E.9%

24.诲促反应速度u达到最大反应速度V的80刷■，作用物浓度⑻为(D)

A.1KmB.2KmC.3KmD.4KmE.5Km

25.为了防止痛失活，晦制剂存放最好(A)

A.在低温B.在室温C,最适温度D,加入抑制剂E.不避光

26.含唾液淀粉髀的唾液经透析后，水解淀粉的能力显著降解，其原因是(B)

A.诲变性失活B.失去激活剂C.酶一级结构破坏

D.失去辅酶E.失去酶蛋白

27.能使唾液淀粉酶溜隹增强的离子是(A)

A.氯高孑B.锌离孑C.碳酸氢根离孑D.铜离孑E.镒离孑

28.各种库都具有最适pH,其特点是(B)

A.最适ph股即为该酶的等电点

B.最适pH时函的活性中心的可解离基团都处于最适反应状态

0.最适pH时酶分子的活性通常较低

D.大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形

E,在生理条件下同一个体诲的最适pH均相同

29,属于不可逆性抑制作用的抑制剂是(B)

A,丙二酸对琥珀酸脱复酶的现制作用

B.有机磷化合物对胆碱醋诲的抑制作用

C,磺胺药类对细菌二氢叶酸还原酶的抑制作用

D.ATP对糖薛解的抑制作用E,反应产物对酶的反馈抑制

30.对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的(0

A.使酶变性失活的抑制剂

B.抑制剂与诲是共价键相结合

C,抑制剂与酶是非共价键结合

D,抑制剂与醯结合后用透析等物理方法不能解除抑制

E,可逆性抑制剂即指竞争性抑制

31.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是属于(C)

A.反馈抑制B,能竞争抑制C.竞争性抑制

D,非特异性抑制E.反竞争性抑制

32.反竞争性抑制剂具有下列哪一种动力学效应(E)

A,使Km值升高，V不变B.使Km值降低，V不变

C,使血值不变，V升高D.使Km值不变，V降低

E.使Km值和V均降低

33.存在下列那种物质的情况下，酶促反应速度不变、Km值减少(D)

A.无抑制剂存在B.有竞争性抑制剂存在

C.有反竞争性抑制剂存在D.有非竞争性抑制剂存在

E.有不可逆抑制剂存在

34.纯化醯制剂时，酶纳度的主要指标是(D)

A.蜃白质浓度B,酶量C.酶的总活性

D.■的比活性E,蟀的理化性质

35.有关诲的以下描述哪项是正确的(E)

A.同工酶是一组功能与结构相同的瓯

B.诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶

C.在酶的活性中心中只有侧隹带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应

D,诲催化反应处速度取决于腹的浓度

E.竞争性抑制剂只能改变Km值，而不改变Vmax

36.组织损伤后,血浆特异酶的活性变化主要依赖于(D)

A,损伤前籍在该组织中的浓度B,损伤前籍在血液中的浓度

C.损伤桶在组织中的合成速率D,损伤时损害的初与程度

E.损伤后采集血标本的时间

37,下列关于ribzyme的所述哪一个是正确的(C)

A.即核酸酶B.本质是蛋白质C.木质是核糖核馥

D.最早发现的一种醉E.其辅酶是辅晦A

二、多选题

1,关于酶的颖述哪些是正确的(ABCD)

A.髀的化学本质是蛋白质B.所有的酶都是催化剂

C.酶可以降低反应活化能D.酶能加速反应速度，不改变平衡点

2.酶与一般催化剂相出有以下特点（ACD）

A.反应条件温和,可在常温，常压下进行

B,加速化学反应速度,可改变反应平衡京

C.专一性强，一种诲只作用一种或一类物质，产生一定的产物

D.函的催化效率极高

3,证明多数诲是蛋白质的证据是（ABCD）

A.水解产物是嬴基酸B.有和蛋白质一致的颜色反应

C,可被蛋百髀水解D,可使蛋白质变性的因瓢也使诲变性

4,蛋白与辅酶（辅基）的关系有（ABCD）

A.一种酶只有一种辅酶（辅基）B,不同的酶可有相同的辅酶（辅基）

C,只有全酶才有活性D.酶蛋白决定特异性，辅酶参与反应

5,对全酶的正确描述指（BD）

A.所有的醉都有全麻和蛋白版两种形式B.由蛋白质却半蛋白质部分构成

C,诲蛋白-辅酶-激动剂-作用物聚合物D,由诲蛋白和辅诲（辅基）组成的酶

6.瓯的辅助因子可以是（ABC）

A.金属离子B.某些小分子有机化合物

&维生素或其衍生物D.各种有机和无机化合物

7,可提供酶必需基团的氨基酸有（AEC）

A,丝氯酸B.半胱氨酸C,纽氨酸D,甘氨酸

8.一种酶的活性有膜于酶蛋白的菰基，能有效地保护这种酶，防止氧化的物质是（ABC）

A,维生素CB,维生素EC.还原型谷胱甘肽D.过氧化氢

9.成靡活性中心的功能基团，常见的有（ABC）

A,<00HB.YH及-OHC,咪唾基D.甲基

10.诲分子上必需基团的作用是（ABC）

A.与作用物结合B.参与作用物进行化学反应

C.维持晦分子空间物象D.决定裔结构

11.变构酶的动力学特点是（AD）

A,u对［S］作图呈S型B.u对⑻作寸呈抛物线型

C.V对［S］作图呈跄形双曲纥D.表明有机同效应

12.pH对酶促反应速度影响主要是由于（ABCD）

A.影响酶必需基团的游离状态B.影响酶活性中心的空间构象

C.影响辅酶的流离状态D.影响底物分孑的解离状态

13,不可逆性抑制剂（ACD）

A,是使酶变性失洁的抑制剂

B,是抑制剂与酶结合后用透析等方法不能除去的抑制剂

C.是特异的与晦活性中心结合的抑制剂

D,是与酶分子以共价键结合的抑制剂

14.非竟争性抑制作用中，抑制剂的作用方式是（I:抑制剂E：诲S：作用物）（ACD）

A.E+I-EJB.I^SSIC.⑶+SEIS卅ES+IESI

15.竞争性抑制剂存在时：（BD）

A..Km降低B.Km增加C,Vmax降低D.Vmax不变

三、解题

1,醐促反应的样点有、、0【高效率傕化活性、高度

特异怛可调节性】

2.列辅基（函）分别含维生素是NAD；CoA___；TPP____；FAD；FH,0

［PP；泛酸；Bl；B2；叶酸】

3.响Bl促反应的因素有、_____、_______、、。【诲浓度、

底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂】

4.的特异性有、、三类。【绝对将异性、相对

特异惧立体异而异口

5,逆性抑制作用的类型可分为、、三种。【竞争

性抑制、相争性抑制、反竞争性抑札】

6,单位时间内作用物的消耗量，或产物的生成量表示;在标准条件下，在

1分钟内能催化1,0微摩尔的作月初转变为产物的罅量为。【诲的反应速度;

1个国际单似U】

7.酶的活性中心包括涧两个功能部亿其中直接与

底物结合，决定酶的专一也是发生化学变化的部位，决定催化反应

的性质。【结合部位；催化部缶绪合部位；催化部位】

8,酶活力是指,一般用表示。【鹿催化化学反应的能力；

一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度】

9.通常讨论醯促反应的反应速度也指的是反应的速度，即时测得的

反应速度。【初；底物消耗量解】

10.解释别构诲作用机理的假说有模型和模型两种。【齐变；序变】

11.固定化酶的优点包括,,

等。【稳定性好；可反复使用；易于与反应液分离】

12.pH值影响僚活力的原因可能有以下几方面：影响,

影响，影响。【底

物分子的解离状态；酶分子的解离状二;中间复合曲的解离状态】

13.温度对诲活力影响有以下两方面：一方面,另一方

面「，【温度升高，可使反应速度加快；温度太高，会使醯蛋白变性

而失活】

14.丙二酸和成二酸都是斛酸脱氢轴抑制礼【竞争性】

15,变构峰的特点是：(1),(2),它不符合一般

的，当以V对［S］作图时，它表现出型曲然而非曲线。它是

治【由多个亚基组成;除活性中心外还有变构中心；米氏方程；S；双；一聚悔】

16.转氮BI的辅因孑为即维生素。其有三种形式，分利

为、、,其中在氨基酸代谢中非常重要，是、

和的辅酶6【磷酸嗡哆强VK；璘酸叱哆盛；磷酸哨哆胺；磷酸叱哆幅；磷

酸嗽触转氨趴脱装的消旋明

17.叶酸以其起辅诲的作用，它有和两种还原形丸后者的功能作

为裁俶【还原性产枷DHFA；THFA；-碳单位】

18.全醯由—和组成，在傕化反应时，二者所起的作用不同，其中决定

诲的专一性和高效轧起传递电孔原子或化学基团的作肌【酶蛋白；辅助因

子；酶蛋白；辅助因子】

19.辅助因子包括、和等。其中—与酶蛋白结合紧密，需要

除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去6【辅酶；辅基；金属离子;

辅基;化学方法处理;ffiW；透析法】

20.1;匕小心和5"101酊因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。

m(具有催化能力的RNA)]

四、名词解释题

1.变构酶【由于变构调节物在酶上结合的位点，有别于作用物在酶上结合的位点;

且当变相调节物与窿结合时，诲的构象变化，故称为别构幅

(allostericenzyme)或变构髀0]

2.抗体酶【一类象酶-样具有催化活性的抗俶1

3,醋的样异性【一种诲只作用于一种或一类化合枷进行一种类型的化学反应，以得

到一定结构的产机这种现象称为麻的特异性(specificity)0]

4.活性中心【酶分子中由必需基团构成特定的崎定空间结机是发挥酶其催化作用

的关键部位。】

5.南原激活【由无话性的魔原变成活性梅的过程称为酿原激活。】

6.B工薛【具有相同功能，但诲蛋白的分子结机理化性质和免疫学性质各不相

同的一批诲称之为同工酶(isozyme)o]

7.最适温度【反应进行的速麻快，此时的温度即为朝最适温度。温il动懒织

中,酶的最适温度一般约在37℃至40℃之间。1

8.可逆抑制【与酶结合得较军队不能用简单的透析、稀释等方法除去的一类抑制

剂称为不可逆抑制剂。]

9.激活剂【能增强研性的物质，称为端激活剂(activator)。激活剂大多为金

属离子，少数那月离子。1

10.Km【表示反应速度为最大反应速度一半时的⑻。Km为饰的特征性常教，其

单位为nunol/Lo]

五、问答题

1,以乳酸脱氢酶(LDH)为例，说明同工麻的生理及病理意义。

【乳酸脱氢能由M、H两种共4人亚基组成…存在于心肌中的LDH主要由4个H亚基构成

(LDH.)；存在于骨烙肌及肝中者则主要由4个M亚基构成的MLDHM其它不同的组织中

所存在的LDH,其H亚基及M亚基的组成比例各有不同,可组成H/LDH）、H3M（LDH，

HM（LDH，HMKLDHJ及M’QDHJ五种LDH同工酶.这五种同工酶在各器官中的分布和含量

不同，各器官组织都有其各自烤定的分布酶谱。心肌富含h故当急性心的梗塞时或心

肌细胞损伤时，细胞内的LDH滞入血中,从同工底谱的分析中鉴定为H4增高，则有助于

该病的诊断.1

2.就述不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用的主要区别是什么？

【不可逆抑制剂与酶结合得较牢固，不能用简单的透机稀释等方法除去；可逆性抑制

,悔绐合得不卑国,可用简单的透析、稀释等物理方法除京】

3.酶与一般催化剂相出有何异同？

【相同点：酶遵守一般催化剂的共同规律。如它只促进热力学上允许进行的反反而不

能违反之。即诲只能促进能量（自由能）由高向低转变的化学反应,而不能反其道而行

之，除非外加能量。酶的作用只能使反应加速达到平衡点，而不能改变平衡短酶虽参

与反反但在反应前后腐的质量不变。

不同点:酶也具有与一般催化剂不同的特机①酶的催化效率极，高比一般催化剂高

lOLOH倍。②酶有高度特异性：一般催化剂常可催化同一类型的许多种化学反应，对作

甩辘勺结构要求襁严格，其反应产物也常多种多样。麻促反应对作用物的要求有一定

的专一性,其所催化的反应通常也只限于一种特定类型，生成特定的产物，无副反应，

无副产品。③商促反应有可调节性。】

4.举例说明诲的三种特异性。

【绝对特异性；只能作用于特定结构的作用枷进行一和专一的反反生成一和特定结

构的产物,称之为，如腌只能催化尿素水解为⑩椰h

相对特异性:特异性较差，可作用于结构类同的一类化合物或化学犍，如磷酸诲对一般

的磷酸聃能水解，不论是甘油磷酸愿葡萄糖磷酸酯或配磷酸踪当然其水解速度会

有所差别。

立体异胸特异怛只能催化一和立体异构体进行反应，或其催化的结果只能生成一种立

体异构体。如体内合成蛋白质的氮基酸均机型，所以体内代谢氨基酸的酶，绝大多数

期只能作用于L型嬴基酸，而不能作用于D型氨基酸。］

5.简述Km和Vmax的意义。

【Km的意义：

①加表示反应速度为最大反应速度一半时的⑻。Km为■的特征性常耙其单位为

mmol/Lo

②当［S］〉〉Kni时，反应速度达到最大反应速度V。

③当［S］«Km时，反应速度v与作用物浓度［S］成正比。这是利用醯的催化作用以测定作

用物浓度的条件。

④k2很小时，Km方可代表Ks,反映了酶与作用物亲和力的大小。

⑤同工酶的血值不同,可借Km以鉴别当6

Vm的意义：Vm最大速度，底物他和时的反应速度。1

6•说明温度对聊反应速度的影响及其使用价度

【⑴温度对酶促反应有双重影响。若自低温开始，逐渐增高温度，则n反应速度也随

之增加。但到达一定限度后，继续增加温度、■反应速度反而下降。高温条件酹变性失

说低温条件下厩活性降低甚至无活性，但不破坏诲。■促反应速度最快时的温度为最

适温度。

(2)体外测定端性时要保持温度恒定.

⑶要在低温下保存酶制剂。

(4)发热病人消耗多,应及时采取降温措施.1

7.说明麻原与期激活的意儿

【酶原激活具有重要的生理意义，一方面保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的

水解破坏；另一方面保证合成的醐在特定部位和环境中发挥其生理作用。例如胰腺合成

糜蛋白献.为了帮助肠中食物蛋白质的消化7K设想在胰腺中一旦合成出魔蛋白醯即

具活性，岂非使胰腺本身的组织蛋白均遭破坏。急性胰腺炎就是因为存在于胰腺中的鹿

蛋白酶原及胰蛋白酹原%就地被激活所致。又如血液中虽存在有凝血酶原，但却不

会在血管中引起大量凝血。只有当出血时，血管内皮损伤暴露的胶原纤维所含的负电荷,

活化了凝血因子XII,进而将凝血酶原激活成凝血酶,乃使血法凝固，以防止大量出血。］

8.对话细能的实验测定表明，腐的底物浓度通常就在这种底物的5值附近，请解释其生理

意义？为什么底物浓度不是大大高于K减大大低于K.呢？

【撤、⑻的米氏曲线，当翩浓度大大低利值时，酸襁被翩饱和，从悔的利用

角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于汽值时,酶趋于被饱和，随底物浓度改变,

反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度

对翻浓度的变化鼓为敏鼠有利于反应速度的调节.】

9.在很多酶的活性中心均有His发基参与，请解释？

【酶蛋白分子中级氮酸的侧链米嗖基pK值为6.0,7.0,在生理条件下，一半解离，一半

不解就因此既可以作为质子供体(不解两部分),又可以作为质子受体(解离部分),

既是孰又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成麻的活性中心】

10.计算：(1)对于一个遵循米氏动力学的醯而言，当⑻4时，#V=35rnnol/min,h

是多少Umol/min?

(2)^[S]=2X10-WL,V=4011moi/min,这个酶的儿是多少?

(3)若I表示竟争性抑制剂,K0XlO%ol/L当[S]=3X10%O1/L和[小3X10%oi/L

时,V是多少?

⑷若I是频争性抑制剂，在h[S]和[I]条件与⑶中相同时,V是多少?

(2)计算[S]=LOXlO^mol/L和⑻=)OXlOhol/L时的v?

(3)计算[S]=2,0X10%ol/L或[S]二2.0X10%ol/L时最初5min内的产物总量?

(4)假如每一个反应体系中防浓度增加到4倍时，Km,Vmax是多少

[(1)当⑻4时,V=1/2VKX,则心2X35=70„；

(2)因为V=Q/(l+L/[s]),所以群(L/V-lHs]=1.5X10%)1/L；

(3)因为[S]〉〉l,[1],所以V=Vnax=70umol/min；

(4)V=Vmax/(l+[l]/Ki)=40uinol/niino]

六，本章要点总结：

在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反瓦而这些反应却

能有翁不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代甑以满足生

命活动的需要Q生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度如很大的专一性进行化学反

应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂一麻。麻是生物体话细胞产生的具有特殊催

化能力的蛋白质。

晦作为一种生物催化剂不同于一般的催化礼它具有条件温和、催化效率高、高度专

一性和诲话可调控性等催化特点°酶可分为氧化还原酶类、转移麻类、水解酶类、裂解诲

类、异构酶类和合成髀类六大类。鹿的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构

专一怛其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构

专一惧几何异构专一性和潜手性专一性。

影响既促反应速度的因素有翩浓度⑸、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH

值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为

米氏方程，米氏常数（U是酶的特征性常数，它的物理意义是当德反应速度达到最大反

应速度一半时的底物浓鼠竞争性抑制作胀非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别

对Km值与1的影响是各不相同的。

落的活性中心有两个功能部亿即结合部位和傕化部位。诲的催化机理包括过渡态学

说、邻近和定向效应、锁:学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有

其容勺的理论依抵其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公也诱导鹿合学说也为对

麻的秋究做了大量贡献。

源凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解配其活性中心由Asp咙、Hiss7及Ser康

构成一个电荷转接系统,即电荷中继网。其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应

的酰化阶段，翁二阶段为水解反应的脱酰阶段.

同工商和变构酶是两种重要的酶。同工酶是指有机体内能傕化相同的化学反应，但其

酶蛋白本身的理化性质及生物学嫌不完全相同的T蹒；变构献利用构象的改变来调

节其催化活性的配是一个关键爵，傕化限速步队

诲技术是近年来发展起来的,现在的基因工程、遗传工程、细崩工卷、酶工稔生化

工程和生物工程等领域都有酶技术的参与。

维生素是生物生长和生命活动中所必需的微量有机机在天然食物中含量极少，人体

自身不能合成，处须从食物中摄取。这些维生素既不是构成各种组织的主要原料，也不是

体内能量的来源，它们的生理功能主要是在物质代谢过程中起着平常重要的作用，因代谢

过程由不开帆而结合蛋白酹中的辅酶和辅基绝大多数都含有维生素成机机体跳乏某种

维生素时，代谢受阻，表现出维生素缺乏症，而植物体内能合成维生素。

第三章核酸

二单献

1.多核甘酸之间的连接方式是（B）

A,2\3，硅酸二醋键B.3;5r磷酸二酯键

C,2\5，磷酸二醋键D,糖音键E,氢键

2.DNA的组成单位是（E）

A.ATP.CTP,GTP.TTPB.ATP.CTP.GTP、UTP

C.dATP.dCTP.dGTP.dTITD.dATP.dCTP.dGTP.dUTP

E.dAMP、dCMP.dGMP、dTMP

3,关于DNA双喋旋结构模型的描述正确的是(E)

A.腺嚅吟的克分子教等于胞锻的克分子教

B.同种生物体不同组织的DNA碱基姐成不同

C.碱基对位于DNA双螺旋的夕卜侧

D.两股多核甘酸链通过A与T或C与G之间的楠昔键连接

E.维持双螺旋结构稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力

4.DNA和RNA共有的成分是(0

A.卜核糖B.卜2■脱氧核据C.鸟嚅吟D,尿啼味E,胸腹窗定

5.DNA和RNA彻底水解后的产物(A)

A.成糖相同，部分碱基不同B.碱基相同，成耨不同

C.成糖相同，碱基样D.部分碱基不吼戊精不同

E.城基相同，部分成糖不同

6,核酸具有紫外吸收能力的原因是(A)

A.嚅林极环中有趣双健B,喘吟和极中有丽基

C.喋吟而嚼呢中有氨基D,喋吟和哨呢连接了核糖

E,嚅吟和嘛呢连接了磷酸基团

7.从9到T方向看,与mRNA中的ACG密码相对应的tRNA反密码子是(D)

A.UGCB.TGCC.GCAD.CGU