生物化学与分子生物学教学大纲

《生物化学与分子生物学》教学

大纲（总10页）

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《生物化学与分子生物学》教学大纲

一、课程的性质和任务

生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体

的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用。生物化学与分子生物学是高等医学

院校全科医学专业的必修课之一。

本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢；遗传信息的贮存、

传递与表达；血液、肝的生物化学；分子生物学基本概念、原理和技术等生命科学内容,为

医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究

工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基

础。

二、课程教学的基本要求

通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。理

解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、以及代谢异常与疾病的关系。理解基因

信息传递的基本过程,理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义，了解分子生物学基

本概念、原理和技术。

本课程教材适用于医学高等专科教育三年制全科医学专业,在第一学期开设,理论课55学

时、实验课12学时，总学时为67学时。

三、学时分配

学时分配

内容

理论实验小计

1绪论11

2蛋白质的结构与功能527

3维生素L4

4酶628

5生物氧化L4

6糖代谢628

7脂类代谢L48

8蛋白质分解代谢55

9核酸的结构、功能L4

10水和电解质代谢自学

11酸碱平衡自学

12肝的生物化学628

13基因信息的传递66

14分子生物学概论Z4

合计551267

四、教学内容与要求

【教学内容】

第一节生物化学发展简史

第二节当代生物化学研究的主要内容

第三节生物化学与医学

【教学要求】

掌握:生物化学和分子生物学的概念.

熟悉:生物化学和分子生物学研究的主要内容及其与医学的关系。

了解:生物化学的发展史。

第一章蛋白质的结构与功能

【教学内容】

第一节蛋白质的分子组成

组成蛋白质的主要元素氮的含量及应用。

组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类及结构特点；氨基酸的两性电离、

紫外吸收性质及荀三酮反应。

肽和肽键，多肽链及N、C末端，土链骨架的概念。

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构:肽键

二、蛋白质的二级结构:维持蛋白质构象的化学键、肽单元、a-螺旋、即折叠、即转角和

三、蛋白质的三级结构:结构域

四、蛋白质的四级结构:亚基

五、蛋白质的分类。

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系:一级结构与空间结构、蛋白质功能、物种进化的关

系。分子病的概念

蛋白质空间结构与功能的关系:血红蛋白的变构效应与协同效应。

第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化

一、蛋白质的理化性质:蛋白质的两性电离、蛋白质的胶体性质、紫外吸收性质。蛋白质的

变性、沉淀、凝固与呈色反应。

二、蛋白质的分离纯化:透析与超滤、盐析和其它沉淀法；电泳的概念、原理、种类；层析

的种类与原理、超速离心的概念及在蛋白质研究中的用途。

【教学要求】

掌握:蛋白质的组成、分子结构和主要性质；氨基酸的分类。

熟悉:蛋白质分离纯化的方法和基本原理。

了解:蛋白质结构与功能的关系。

第二章维生素

【教学内容】

一、维生素的概念及主要特点

二、脂溶性维生素:维生素A.D.E、K的主要生化作用及缺乏症

三、水溶性维生素：B1与TPP,B2与FAD及FMN、PP与NAD及NADP,B6与磷酸毗哆醛

及磷酸毗哆胺,泛酸与辅酶A,叶酸与四氢叶酸,生物素，B12；维生素Co

【教学要求】

掌握:维生素的概念。水溶性和脂溶性维生素的主要生化作用及缺乏症。

熟悉:B族维生素及其构成的辅助因子的名称、功能、参与的反应。

第三章酶

【教学内容】

第一节酶的分子结构与功能

酶的分子组成:酶的分类、结合酶的组成、酶辅助因子的种类和作用；辅基（酶）与维生素

的关系。

二、酶活性中心及必需基团

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第二节酶促反应的特点与机制

酶促反应的特点:高效性、特异性、可调节性和不稳定性。

二、酶促反应的机制：中间产物学说、诱导契合学说

第三节酶促反应动力学

底物浓度对反应速度的影响:矩形双曲线及意义米-曼方程及导出，Km与Vmax的意义；

二、酶浓度的影响；

二、温度的影响与最适温度；

四、pH的影响原因和最适pH；

五、抑制剂对反应速度的影响:不可逆性抑制作用、可逆性抑制作用、竞争性、非竞争性、

反竞争性抑制作用及区别；激活剂的概念。

六、酶活性测定、活性单位及酶活性测定的意义。

第四节酶的调节

酶活性的调节:酶原激活的本质和意义、变构酶、酶的化学修饰。

二、同工酶

第五节酶的命名与分类

酶的命名：命名原则

二、酶的分类:分类原则及酶的类型

第六节酶与医学的关系

一、酶与疾病关系:酶与疾病发生、诊断、治疗

二、酶在医学上的其他应用:酶作为试剂、药物:工具酶、固定化酶、酶工程、抗体酶的概

念。

【教学要求】

掌握:酶的结构,影响酶促反应的因素及同工酶、酶原激活、Km等概念与意义；酶的作用特

点、辅基（酶）与维生素的关系。

熟悉：米氏方程及应用各种抑制剂的区别。

了解:Km、Vmax的求法、酶作用机制、分类、活性测定方法和酶在医药学的应用。

第四章糖代谢

【教学内容】

第一节概述

一、糖的生理功能

二、糖的消化吸收:食物中糖的种类、肠道中淀粉的消化吸收

三、糖代谢的概况

第二节糖的无氧分解

一、糖酵解的反应过程:糖酵解的概念、进行部位、终末产物。过程:己糖激酶、磷酸己糖异

构酶、磷酸果糖激酶-1.醛缩酶、磷酸丙糖异构酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶、3-磷酸甘油酸激

酶、磷酸甘油酸变位酶、烯醇化酶、内酮酸激酶、乳酸脱氢酶催化的反应。

二、糖酵解的调节:磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶的调节方式、激活剂与抑制

剂。糖酵解的生理意义。

第三节糖的有氧氧化

一、有氧氧化的反应过程:概念、进行部位。过程:反应三阶段概况，丙酮酸脱氢酶复合体的

组成、总反应和反应过程。三竣酸循环:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、凌-酮戊二酸脱氢酶

复合体、琥珀酰CoA合成酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶催化的反应。

二、有氧氧化及三竣酸循环的意义。

三、有氧氧化ATP的生成

四、有氧氧化的调节:关键酶、调节因素。

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第四节磷酸戊糖途径

一、基本过程、调节和生理意义

第五节糖原合成与分解

一、糖原的合成代谢:基本反应

二、糖原的分解代谢:基本反应

三、糖原合成与分解的调节

四、糖原累积症。

第六节糖异生

一、糖异生途径:丙酮酸竣化酶、磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸

酶催化的反应、原料

二、糖异生的调节:底物循环的概念

三、糖异生的生理意义

四、乳酸循环:乳酸糖异生的过程

第七节血糖及其调节

一、血糖的概念、来源、去路

二、血糖的调节:肝的调节与激素调节

三、血糖水平异常

【教学要求】

掌握:糖的生理功用；糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的基本过程和生理意义；糖原

合成、糖原分解、糖异生的概念、意义；血糖的概念和调节。

熟悉:糖的各种代谢途径的限速反应、不可逆反应、底物水平磷酸化反应、脱氢反应、ATP

的生成。

了解:糖的消化、吸收。

第五章脂类代谢

【教学内容】

第一节不饱和脂肪酸的命名与分类

一、不饱和脂肪酸的概念、名称、必需脂肪酸。

第二节脂类的消化和吸收

一、胆汁酸盐、磷脂酶、胰脂酶、辅脂酶等的作用微团、混合微团的概念，消化的产物及吸

收部位

第三节甘油三酯代谢

一、甘油三酯的合成代谢:两条途径的部位、原料和合成基本过程

二、甘油三酯的分解代谢:脂肪动员的概念、限速酶、脂解激素、抗脂解激素

脂酸的如氧化：脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体的过程及限速酶、脂酸的B■氧化过程、

脂酸氧化的能量生成；脂酸的其它氧化方式，酮体的概念、生成的器官、亚细胞部位、过程，

酮体氧化的器官，和主要的酶、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节。

三、脂酸的合成代谢:软脂酸合成的亚细胞部位、合成原料乙酰CoA及乙酰CoA出线粒体的

机制；脂酸合成的限速酶乙酰CoA竣化酶、脂酸成酶系及过程、内质网及线粒体脂酸碳链

的加长的原料、不饱和脂酸的合成、脂酸合成的调节。

四、多不饱和脂肪酸的重要衍生物一前列腺素、血栓素及白三烯

第四节磷脂的代谢

一、甘油磷脂的代谢:甘油磷脂的组成、分类、及结构，甘油磷脂的合成部位、合成原料及辅

助因子，合成基本过程、甘油磷脂的降解。

二、鞘磷脂的代谢:鞘脂化学组成及结构、鞘氨醇的合成、神经鞘磷脂的合成、神经鞘磷脂

的降解。

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第五节胆固醇代谢

一、胆固醇的合成:合成部位、合成原料乙酰CoA.供氢体NADPH+H+、供能物质ATP、合

成基本过程及限速酶:HMG-CoA还原酶胆固醇合成的调节。

二、胆固醇转变为胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇。

第六节血浆脂蛋白代谢

一、血脂

二、血浆脂蛋白分类、组成及结构：电泳法将脂蛋白分为a-脂蛋白、前即脂蛋白、B-脂蛋白、乳糜微粒,

超速离心法将脂蛋白分为：高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒。每种血浆脂蛋白

都由甘油三脂、磷脂、胆固醇及胆固醇酯和载脂蛋白组成，脂蛋白的结构。

三、载脂蛋白主要功能包括结合转运脂质、稳定脂蛋白结构、调节脂蛋白代谢关键酶活性、参与脂蛋白

受识别。

四、血浆脂蛋白代谢:各种脂蛋白主要成分、合成部位、功能

五、血浆脂蛋白代谢异常:高脂蛋白血症、遗传性缺陷

【教学要求】

掌握:甘油三酯的分解代谢,脂肪酸的B氧化,酮体生成和氧化,胆固醇的转化,血浆脂蛋白的分

类、功能。

熟悉：磷脂分类胆固醇的体内转化去路。

了解：脂肪酸的分类、甘油磷脂的代谢,酯类的消化吸收,血浆脂蛋白的代谢。

第六章生物氧化

【教学内容】

第一节生成ATP的氧化体系

一、呼吸链:生物氧化、呼吸链、呼吸链复合体的概念；呼吸链复合体的种类和组成；

NAD+、FMN、FAD.铁硫蛋白、泛醍的结构和作用；细胞色素的种类、结构和作用；NADH

氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链及其排列顺序,排列顺序的确定方法。

二、氧化磷酸化:氧化磷酸化概念、偶联部位及确定方法；P/0比值与AGO；氧化磷酸化偶

联机制之化学渗透学说的要点；ATP合成酶的结构与作用机制。

三、影响氧化磷酸化的因素：呼吸链抑制剂的概念、种类；CO、CN-的作用位点；解偶联

剂的概念、作用机制和代表性物质；氧化磷酸化抑制剂；ADP的调节，甲状腺素的作用。线

粒体DNA突变。

四、ATP：高能化合物的概念、种类。ATP的结构、生成与利用方式。磷酸肌酸的生成及作

用。通过线粒体内膜的物质转运：胞浆NADH的氧化一a-磷酸甘油穿梭、苹果酸一天冬氨

酸穿梭；ATP、ADP、PPi的转运，线粒体蛋白的跨膜转运。

第二节其他氧化体系（了解）

【教学要求】

掌握：生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、高能化合物的概念；呼吸链的组

成及氢和电子的传递顺序；ATP生成与利用的方式；氧化磷酸化偶联部位。

熟悉:影响氧化磷酸化的因素。

了解:化学渗透学说和线粒体外氧化体系和意义。

第七章蛋白质分解代谢

【教学内容】

第一节蛋白质的营养作用

一、蛋白质营养的重要性

二、蛋白质的需要量和营养价值:氮平衡、氮的总平衡、氮的正平衡、氮的负平衡；生理需

要量、蛋白质的营养价值、必需氨基酸的概念和种类。

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第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

一、蛋白质的消化:胃中的消化；小肠中的消化、酶原的激活、内肽酶、外肽酶，胰蛋白酶、

糜蛋白酶、弹性蛋白酶的专一性。

二、氨基酸的吸收:氨基酸吸收载体、Y-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用、肽的吸收。

三、蛋白质的腐败作用:概念、有害物质；胺、氨类、其他有害物质的生成。

第三节氨基酸的一般代谢

一、体内蛋白质的转换更新泛素的功能、氨基酸代谢库

二、氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用与转氨酶、反应过程、转氨酶的辅酶及作用机制；L・

谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、噂吟核昔酸循环。

三、Q-酮酸的代谢:经氨基化生成非必需氨基酸、转变成糖及脂类、氧化供能

第四节氨的代谢

一、氨的来源

二、氨的转运:丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用

三、尿素的生成:尿素合成的主要器官、尿素合成的鸟氨酸循环学说、鸟氨酸循环的详细步

骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒。

第五节个别氨基酸的代谢

一、氨基酸的脱残基作用:谷氨酸脱竣基生成Y-氨基丁酸、半胱氨酸生成牛磺酸、组氨酸脱

峻基生成组胺、色氨酸生成5-羟色胺、多胺。

二、一碳单位的代谢:概念与种类、一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单

位的相互转变、一碳单位的生理功用。

三、含硫氨基酸的代谢:甲硫氨酸的代谢、甲硫氨酸与转甲基作用、甲硫氨酸循环、肌酸的

合成；半胱氨酸与胱氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的互变、硫酸根的代谢。

四、芳香族氨基酸的代谢:苯丙氨酸与酪氨酸的代谢、儿茶酚胺与黑色素的生成、酪氨酸的

分解代谢、苯丙酮酸尿症；色氨酸的代谢。

五、支链氨基酸的代谢

【教学要求】

掌握:必需氨基酸的概念、种类,氨基酸的脱氨基方式,Q酮酸的代谢,尿素生成,一碳单位的

概念、种类。

穗：氮平衡三种情况，蛋白质腐败的概念、有害产物的名称，氨的来源、转运、去路，氨基

酸脱芋爰基的一些重要产物，甲硫氨酸代谢,活性硫酸根，氨基酸的脱竣基作用。

了解：蛋白质的消化吸收,芳香族氨基酸代谢。

第八章核酸的结构与功能

【教学内容】

第一节核酸的化学组成及一级结构

一、核甘酸的结构碱基、戊糖、核甘、核甘酸的种类、结构、缩写；核甘酸的作用；核昔

酸的结构与书写方式。

二、核酸的一级结构:磷酸二酯键与3?、5?末端、DNA、RNA一级结构的概念与异同。

第二节DNA的空间结构与功能

一、DNA的功能:基因与基因组的概念。

二、DNA双螺旋结构的要点、双螺旋结构的类型。

第三节RNA的空间结构与功能

一、RNA的种类,mRNA.tRNA的结构特点与功能的关系,rRNA与核蛋白体的种类与组成。

第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用

一、核酸的理化性质:酸性、大分子、紫外吸收

二、核酸的变性、复性与分子杂交；Tm、退火、探针的概念。

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【教学要求】

掌握:核甘酸与核酸的种类、组成、结构与功能。

熟悉：DNA与三种RNA的结构特点,核酸的理化性质及其应用。

第九章水和电解质代谢（自学）

【自学内容】

第一节水与电解质的生理功能与摄入排出平衡

一、水的生理功能

二、水的摄入排出

三、无机盐的生理功用

四、无机盐的摄入与排出平衡

第二节体液的含量、分布与组成

一、体液的含量与分布

二、体液的电解质组成

三、各部分体液的交换

第三节水和无机盐平衡的调节

一、神经系统的调节

二、肾脏的调节

三、激素的调节

第四节钙磷代谢

一、体内分布、功能、与骨的关系以及钙磷代谢的调节

［自学要求］

熟悉:人体体液的基本组成成分及其分布特点，电解质的平衡,钙磷代谢特点。

第十章酸碱平衡（自学）

【自学内容】

第一节酸碱平衡

一、体内酸碱物质的来源

二、酸碱平衡的调节

第二节酸碱平衡紊乱

一、代谢性酸中毒

二、代谢性碱中毒

三、呼吸性酸中毒

四、呼吸性碱中毒

［自学要求］

熟悉:各型酸碱平衡紊乱的特点。

第十一章肝的生物化学

【教学内容】

第一节肝在物质代谢中的作用

一、在糖代谢中的作用

二、在脂类代谢中的作用

三、在蛋白质代谢中的作用

四、在维生素代谢中的作用

五、在激素代谢中的作用

第二节肝的生物转化作用

一、生物转化的概念:非营养性物质

二、生物转化反应的主要类型:氧化反应、依赖细胞色素P450的加单

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氧酶系；还原反应；水解反应；结合反应、UDPGA的作用

三、影响生物转化作用的因素

第三节胆汁与胆汁酸代谢

一、胆汁

二、胆汁酸的代谢:胆汁酸盐、初级胆汁酸、次级胆汁酸、初级胆汁酸

的生成及代谢调节；胆汁酸的肠肝循环、胆汁酸的生理功能

第四节胆色素代谢与黄疸

一、胆红素的生成与转运:胆色素；未结合胆红素的生成、血液中的运输

二、胆红素肝中的代谢:结合胆红素

三、胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环

四、血清胆红素与黄疸:高胆红素血症、黄疸的类型及主要特征

【教学要求】

掌握:肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素及激素代谢中的主要作用。生物转化的概念。胆汁

酸的种类、合成原料及器官。胆色素的概念。直接胆红素与间接胆红素的特点。

熟悉:胆色素代谢的基本过程；生物转化反应类型；高胆红素血症与黄疸概念、分型及临床

生化表现。

第十二章基因信息的传递

【教学内容】

第一节DNA的生物合成过程

一、半保留复制的实验依据和意义:概念

二、双向复制

三、复制的半不连续性

四、原核生物的DNA合成:复制的起始过程中的DNA解链、引发体和引物；

复制的延长；复制的终仁、p因子的功能

五、DNA损伤（突变）与修复

第二节转录过程

一、转录的特点:不对称转录。

二、RNA聚合酶:原核与真核。

三、原核生物转录过程。

第三节蛋白质生物合成过程

一、遗传密码的概念及特点。

二、蛋白质合成过程。

【教学要求】

掌握:DNA复制的概念、特点、酶的作用，逆转录的概念；转录的概念及特点，原核生物RNA

聚合酶的组成；翻译的概念、遗传密码的特点。

熟悉：原核生物DNA生物合成的过桂,DNA突变的分子改变类型、损伤修复方式；RNA和

蛋白质的生物合成过程。

了解:真核生物RNA聚合酶的功能。

第十三章分子生物学概论

【教学内容】

第一节基因

一、分子生物学概念、研究内容。

二、基因的基本概念、结构特点。

三、基因突变与蛋白质活性的关系。

第二节人类基因组计划

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一、人类基因组计划的启动。

二、人类基因组计划研究内容。

三、人类基因组计划在医学中的意义。

第三节分子生物学技术

一、PCR技术。

二、重组DNA技术。

三、基因诊断与基因治疗。

【教学要求】

熟悉:分子生物学研究内容、基因的暇念和结构特点。

了解:人类基因组计划的研兖内容和医学意义；基因诊断的概念和临床应用；基因治疗的现

状和临床应用。

五实验教学目标与内容

一、实验教学在本课程教学体系中的地位和作用

生物化学实验教学是生物化学课程中十分重要的组成部分掌握生物化学常用的实验方法和技术,

不仅是学习生物化学这门课程本身的要求,也是学好其它课程和进行科学研究的需要。随着生物

化学的实验方法和技术的发展越来越多的学科应用生物化学的理论与技术来解决相关领域的问

题生物化学实验已经成为常规的实验操作。

二、本课程实验教学的目的和基本要求

本课程是全科医学专业必修的专业技术基础实验课,通过实验教学要达到以下三方面的目的：

1.培养学生严谨的科学态度,开拓创新的思维能力，实验设计的思维方法，以及规范的书写实验报告论

文等知识,提高分析问题和解决问题的能力。

2.掌握基本的生物化学实验方法和技术,通过本课程的严格训练,为学生进一步学习,掌握复杂的综合性的

生物化学技术打下扎实的基础。

3.通过实验,进一步加深对生物化学理论知识的理解。

三、实验内容

实验一蛋白质的两性电离和等电点的测定

【实验内容】

1.蛋白质的等电点,蛋白质在等电点时的特性，测定原理

2、沉淀不一定变性，变性不一定沉淀。了解变性与降解关系。

【实验要求】

1.了解和验证蛋白质的两性电离性质,初步学会蛋白质等电点的测定

2.掌握蛋白质沉淀的