高中生物竞赛课件生物化学酶引论

第9章酶引论1一、酶催化作用的特点二、酶的化学本质及组成三、酶的命名与分类四、酶活性2酶学研究史1814年Kirchhoff发现稀酸对淀粉的加水分解作用(麦芽抽提液加入淀粉后能生成麦芽糖,即麦芽抽提液中必定有能水解淀粉的水溶性物质→ferment(酵素)】1833年Payen&Persoz从麦芽抽提液得到了ferment,称diastase(溶于水、稀酸,但不溶于高浓度酒精,即现在的amylase)1835年Berzelius提出ferment起的是催化作用1857年Pasteur认为发酵分几个阶段进行,每一步都有特定的酶参与,但酶只在活体细胞中才能起作用1878年Kühne开始使用Enzyme这一术语31894年Fisher提出“锁钥学说1897年Büchner兄弟以"没有酵母的酒精发酵"证明了酶可以离开细胞起作用1903年Henri提出酶与底物作用的中间复合物学说1913年Michaelis&Menten导出米氏方程1925年Briggs和Handane修正米氏方程，提出稳态学说1926年Sumner得到了Urease的结晶（1～2年后,Northrop结晶化了胃蛋白酶、胰蛋白酶等蛋白并证实酶是蛋白质的41929年Warburg发现呼吸链诸酶中的血红素（1935-1936年微生素与辅酶的关系的揭示）1959年SutherlandcAMP的发现→酶与激素的关系1963年Hirs等测定了RNaseA的aa顺序1965年Philips首次用X衍射阐明了溶菌酶三维结构1969年梅里菲尔德等人固相化学合成牛核糖核酸酶；1970年Restrictionenzyme的发现--→基因工程1982年Cech发现四膜虫细胞rRNA前体具有自我剪接功能。5酶的概念什么是酶？酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂（biocatalysts）。除了具有催化活性的RNA分子，所有的酶都是蛋白质。6酶的概念酶催化的生物化学反应，称为酶促反应（enzymaticreaction）。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物（substrate）。A+BC+D酶7酶的生物学意义6CO2+6H2O+能量C6H12O6+6O2↑植物动物N2+3H2

500℃,300大气压Fe2NH3N2+3H22NH3某些微生物8一、酶催化作用特点：用量少而催化效率高；能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡常数。酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。反应前后自身结构不变。9活化能：在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能（kJ/mol)。10酶催化作用特点（一）催化效率极高

以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催化剂高107～1013倍，比非催化反应高1010～1020倍。例2H2O2→2H2O+O2

1moleH2O2酶——能催化5×106moleH2O2的分解

1moleFe3+——只能催化6×10-4moleH2O2的分解11（二）具高度专一性指对催化的反应和底物有严格的选择性。一种酶只能催化一种或一类十分相似的反应。绝对专一性：只作用一种底物。相对专一性：作用于一类底物。凝血酶的基团专一性胰蛋白酶的

基团专一性12三种蛋白水解酶的专一性胰蛋白酶：Lys、Arg碱性aa；胰凝乳蛋白酶：Phe、Tyr和Trp等有带苯环的aa；弹性蛋白酶：Ala等小的有疏水侧链aa；13（三）酶易失活酶促反应条件温和，一般在pH5-8水溶液中进行，反应温度范围为20-40

C。大多数酶是蛋白质，对环境条件极为敏感。高温、强酸或强碱、重金属或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。14（四）酶活性受多种方式调控1、酶浓度：在基因水平上诱导或抑制酶合成2、激素调节：激素调节酶的合成、对酶进行共价修饰3、反馈抑制：产物或中间产物的反馈调节4、抑制剂、激活剂等5、其它方式：别构调控、酶原激活、同工酶（五）某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关15二、酶的化学本质16（一）酶的化学本质1、大多数酶是蛋白质：酶有空间结构；酶是两性电解质；变性失活：能够引起蛋白质变性的因素也能使酶失活，如强酸、强碱、重金属等；酶具有胶体物质的一系列特性；可被蛋白酶分解：许多酶受蛋白水解酶作用而丧失活性；酶的结晶也证明是蛋白质；酶的氨基酸序列已被陆续测定。172、某些RNA具有催化活性，将本质为RNA的酶称核酶（ribozymes)。1982年美国T.Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性；1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的RNA可专一地催化E.colitRNA的前体加工。18（二）酶的分类：按酶的分子特点分1、单体酶：一条肽链构成。2、寡聚酶：多个相同或不同亚基组成，这种酶便于进行调节。3、多酶体系：几种酶彼此嵌合的复合体，有利于一系列反应连续进行。后一种酶的底物正好是前一种酶的产物，多酶体系的效率极高，很像是流水作业。19天冬氨酸转氨甲酰基酶20丙酮酸脱氢酶复合物丙酮酸乙酰CoAE1:丙酮酸脱羧酶E2:硫辛酸转乙酰酶E3:二氢硫辛酸脱氢酶211．单纯蛋白质酶类

2．结合蛋白质酶类

全酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基或金属离子）

根据酶的组成分类：221、单纯酶（简单蛋白质）：

除蛋白质外，不含其它物质。如：蛋白酶、淀粉酶、脲酶等。磷酸丙糖异构酶232、结合酶

酶除了蛋白质组分外，还含有非蛋白质组分。其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子。酶蛋白:

负责专一性；辅因子(cofacter)：

热稳定的非蛋白小分子化合物或金属离子，负责电子、原子或基团转移。酶对辅因子有选择；同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同催化活性。甘油醛-3-磷酸脱氢酶24辅因子按分子组成

金属离子:Mg2+、Mn2+

小分子有机物：NAD+

、NADP+

辅因子按与酶的结合程度:

辅酶(coenzyme):

结合较松，可透析去除；

辅基(prostheticgroup)：

紧密、共价结合，透析不易除去。25

三、酶的分类及命名26（二）酶的命名1.习惯命名法:根据其催化底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶；根据所催化反应的性质来命名，如水解酶、脱氢酶、氧化酶、转移酶、异构酶等；结合上述两个原则来命名，如琥珀酸脱氢酶；有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点，如胃蛋白酶、胰蛋白酶，碱性磷酸酶等；催化水解作用的酶，一般在酶的名字上省去反应类型，如蛋白酶、酯酶、脲酶等。272.国际系统命名法系统名称包括底物名称及反应性质，最后加一个酶字。例如：酶催化反应:

-酮戊二酸+丙氨酸

谷氨酸+丙酮酸习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：

-酮戊二酸氨基转移酶28（一）酶的分类国际酶学委员会根据酶催化反应的类型分类：1、oxidoreductases氧化还原酶类2、transferases转移酶类3、hydrolyases水解酶类4、lyases裂合酶类5、isomerases异构酶类6、ligases,synthetases连接酶类,合成酶29氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。302.转移酶Transferase转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。313.水解酶hydrolase水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，焦磷酸的水解反应。324.裂解酶Lyase裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如，丙酮酸脱羧酶催化的反应。335.异构酶Isomerase异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，丙氨酸消旋酶催化的反应。346.合成酶LigaseorSynthetase合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。A+B+ATP+H-O-H===A

B+ADP+Pi

357.核酶核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。36酶的编号EC为EnzymeCommision酶学委员会缩写37四、酶催化反应的专一性38概念

一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性称为酶的专一性。39结构专一性（1）绝对专一性有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（absolutespecificity)。40（2）相对专一性有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(RelativeSpecificity)。键(Bond)专一性：只对底物分子中其所作用的键要求严格，而不管键两端所连的基团。族(group)专一性或基团专一性：酶不但要求底物具有一定的化学键，而且对键的某一端所连的基团也有一定的要求。412.立体异构专一性(1)旋光异构专一性当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种。例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4－糖苷键；(2)几何异构专一性有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，有些酶只能作用其中一种，这种异构专一性称为几何异构专一性。比如含有双键的物质有顺反两种异构体，延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸(反丁烯二酸)水合生成苹果酸，而不能催化顺丁烯二酸的水合作用。424.酶作用专一性的机制（1）锁钥学说(lockandkey)：

强调E与S结构互相吻合，酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。

缺点：

无法解释逆反应。43（2）诱导契合学(induced-fithypothesis):E蛋白受S分子诱导，其构象发生有利于S结合的变化，E与S在此基础上互补契合、进行反应。X-衍射的结果支持这一假说。诱导契合有利于降低反应活化能4445五、酶活力的测定酶的活力就是酶加速其所催化的化学反应速度的能力，本质上就是测定酶促反应初速度。酶的活力单位（1）按照国际酶学会议的规定：1个酶活力单位(U)，指在特定条件下，在1分钟内能转