氨基酸性质与分类

氨基酸性质与分类

目录

目录.....................................................................................1

刖s...........................................................................................................................................................................2

1.氨基酸的分类、性质与应用............................................................2

2.物理性质.............................................................................4

3.化学性质.............................................................................5

3.1.酸碱性..........................................................................6

3.1.1,两性解离与等电点..........................................................6

3.1.2.解离常数..................................................................6

3.1.3.多氨基（碱性氨基酸）和多竣基（酸性氨基酸）氨基酸的解离......................7

3.1.4.氨基酸的酸碱滴定曲线......................................................8

32对应密码子表....................................................................8

3.3.结构通式........................................................................9

4.氨基酸的发现.........................................................................9

5.工业发展历史.........................................................................9

6.氨基酸的制备........................................................................10

7.氨些酸的分类........................................................................10

7.1.根据侧链基团极性分类..........................................................10

72化学结构分类...................................................................10

73营养学分类.....................................................................10

8.缩写符号............................................................................11

9.基大反应检测........................................................................12

10.氨基酸的作用.......................................................................13

10.1.生理调节......................................................................13

10.2.医疗作用......................................................................14

10.3.物质基础......................................................................14

10.4.食物..........................................................................15

10.5.代谢途径......................................................................15

11.20种氨基酸密码子表................................................................16

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12.表达频率以及必需性质..............................................................17

13.氨基酸的分类.......................................................................17

14.其他特性分类.......................................................................18

前言

氨基酸是生物学上重要的有机化合物，由氨基(-NH2)和竣基(-COOH)的官能团，以及连到每一个

氨基酸的侧链组成。氨基酸是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使其分子具

有生化活性。

氨基酸为分子结构，结构中含有氨基(-NH2)和竣基(-COOH),并且氨基和竣基都是直接连接在一

个-CH-结构上的有机化合物。通式是H2NCHRC00H(R代表某种有机取代基)。根据氨基连结在竣酸中

碳原子的位置，可分为a、0、丫、§……等等的氨基酸(C……C-C-C-C-COOH)o生物学上的氨基酸，通常

指a氨基酸。在化学中，含有氨基和竣基即可成为氨基酸，无论它们在哪一个碳原子上。

蛋白质经水解后,即生成20种氨基酸，如甘氨酸(Glycine)、丙氨酸(Alanine)、缄氨酸(Valine)、

亮氨酸(Leucine)、异亮氨酸(Isoleucine)、苯丙氨酸(Phenylalanine)、色氨酸(Tryptophan)、酪氨酸

(Tyrosine)>天冬氨酸(Aspartate)、组胺酸(Histidine)、天冬酰胺(Asparagine)、谷氨酸(Glutamate)、

赖氨酸(Lysine)、谷氨酰胺(Glutamine)、甲硫氨酸(Methionine)、精氨酸(Arginine)、丝氨酸(Serine)、

苏氨酸(Threonine)、半胱氨酸(Cysteine)、脯氨酸(Proline)等等。

1.氨基酸的分类、性质与应用

氨基酸的作用不仅仅是用来肉成蛋白质。自然界至少有180多种氨基酸，功能多种多样。简单

来说，氨基酸是含有氨基的竣酸，分为基本氨基酸、稀有复基酸和非蛋白质氨基酸三类。

用于合成蛋白质的氨基酸称为基本氨基酸，它们都有自己的密码子，可以被相应的tRNA识别,

从而被核糖体用于蛋白质合成。目前发现的基本氨基酸共22种，人体有21种。基本氨基酸中除脯

氨酸外都是a-氨基酸，即在离粉基最近的碳原子(a-碳原子)上有一个氨基。所以基本氨基酸有一个通

式，如图。

COOH

I

一I

R

回叫35

图1基本氨基酸通式

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某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、炭化、甲基化

等修饰衍生而来的，所以叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。比如胶原中的4-羟脯氨酸和5-羟赖氨酸，弹

性蛋白中的锁链素，一些凝血因子中的Y-竣基谷氨酸，组蛋白中的甲基化和乙酰化赖氨酸。

BRENDA

Reactioncatalyzedbyprocollagen-proline4-dioxygenase(1.14.11.2)

图2胶原中脯氨酸的羟化

自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一

些是D-氨基酸或0、丫、3-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和

鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，小丙氨酸是泛酸的前体，Y-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。

除甘氨酸外，基本氨基酸都有旋光性，其a-碳原子具有手性，均为L-构型。苏氨酸和异亮氨酸

具有两个手性碳原子。所以蛋白质中没有D-氨基酸。但在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸可以存

在于一些肽中，如细菌细胞壁的肽聚糖和某些抗生素中都含有D-氨基酸。这样不易被蛋白酶水解。

2019年5月，北大饶毅课题组在Naturecommunications发表文章，报道果蝇肠道上皮细胞可以产

生D一丝氨酸，通过NMDA受体促进睡眠。

COO-TCOO-SR、Z\/COCF

/^S=H^MOHY=^OHV

+++

NH3NH3NH3

GlycineL-SerineD-Serine

星

图3果蝇D-丝氨酸合成途径

三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，苯丙氨酸吸收峰在257nm,摩尔消光系数1200；酪氨酸吸收

峰275nm,£=1400；色氨酸吸收峰280nm,15600。因为酪氨酸含量较高,所以蛋白质的紫外吸

收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。组氨酸消光系数小，通常对蛋白质的紫外吸收贡献

不大。但是高浓度的组氨酸或咪哇对紫外吸收是有影响的，在用银柱纯化蛋白的时候需要注意。

氨基酸分子中既含有氨基又含有竣基，在水溶液中以偶极离子的形式存在。当氨基酸分子所带的

净电荷为零时的pH称为短基酸的等电点(pl)。等电点的值是等电点前后的两个pK值的弟术平均值。

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度最小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0.045g,但在热水中酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨

酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶。

(1)色泽和颜色：各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。

如L-谷氨酸为四角柱形结晶，D-谷氨酸则为菱形片状结晶。

(2)熔点：氨基酸结晶的熔点较高，一般在200〜300℃,许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解

成胺和

CH2O

(3)溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨

酸、肺氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强

酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。

(4)味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等。其味感的种类与氨基酸的

种类、立体结构有关。从立体结构上讲，一般来说，D-型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的

L-型氨基酸。

(5)紫外吸收特性：各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在

紫外光区具有明显的光吸收现象。而人多数蛋白质中都含有这3种氨基酸，尤其是酪氨酸。因此，可

以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量。

复基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr-AA在可见光区域均无光吸收，在远紫

外区(<220nm)均有光吸收，在紫外区(近紫外区)(220nm〜300nm)只有三种AA有光吸收能力，这三

种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共规双键系统。

笨丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm,蛋白质一般都含有这三种

AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含

量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯一比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度

成正比。

3.化学性质

氨基的反应：酰化反应；与亚硝酸反应；与醛反应；磺酰化反应；与DNFB反应；成盐反应。

按基的反应氨基酸的竣基和其他竣酸一样，在一定条件下可以发生酰化、酯化、脱陵和成盐反应。

与水合荀三酮反应:a-氨基酸与水合甘三酮在弱酸性溶液中共热，经氧化脱氨生成相应的a-酮酸,

进一步脱竣形成醛，水合荀三酮被还原成还原型荀三酮，在弱酸性溶液中，还原型荀三酮、氨基酸脱

下来的氨再与另一个水合荀三酮反应缩合生成蓝紫色复合物，脯氨酸和羟脯氨酸与苛三酮反应产生黄

色物质，其余的a-氨基酸与玮三酮反应均产生蓝紫色物质。这个颜色反应常被用于a-氨基酸的比色

测定和色层分析的显色。

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3.1.酸碱性

3.1.1.两性解离与等电点

兔基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一

个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH；缀氨酸离子和能接受质子的C00-负离子,因此氨基酸是两

性电解质。

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电

荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷

数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。

基基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的

碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。

当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，

既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此

时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点，通常用pl表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形

式存在。当氨基酸溶液的pH大于pl时（如加入碱），氨基酸中的一NH；给出质子，平衡右移，这时

氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小『pl时（如加入

酸），氨基酸中的一C00-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，

则向负极移动。

各种氨基酸由于其组成和结陶的不同，而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7,一般

为5.0〜6.5。酸性氨基酸的等电点为3左右。碱性氨基酸的等电为7.58〜10.8。带电颗粒在电场的作

用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。由于各种氨基酸的相对分子质量和pl不同，在相

同pH的缓冲溶液中，不同的氨基酸不仅带的电荷状况有差异，而且在电场中的泳动方向和速率也往

往不同。因此，基于这种差异，可用电泳技术分离氨基酸的混合物。例如，天冬氨酸和精氨酸的混合

物置于电泳支持介质（滤纸或凝胶）中央，调节溶液的pH至6.02（为缓冲溶液）时，此时天冬氨酸

（pl=2.98）带负电荷，在电场中向正极移动，而精氨酸（pI=10.76）带正电荷，向负极移动［8］。

3.12解离常数

解离式中K1和K2'分别代表a—碳原子上・COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数

是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离

常数来确定。

表1氨基酸解离常数

缩粉基解氨基解

中文译名支链分子量等电点Pkr(R)R基

写离常数离常数

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缩竣基解氨基解

中文译名支链分子量等电点Pkr(R)R基

写m离常数离常数

GlyG甘氨酸7m5.075.972.359.78-H

AlaA丙氨酸89096.022.359.87-CH

m3

VaiV缀氨酸117.156.482.399.74-CH-(CH)

m32

LeuL亮氨酸131.175.982.339.74-CH-CH(CH)

r232

异亮氨酸

HeI131.176.052.329.76-CH(CH3)-CH2-CH3

PheF苯丙氨酸165.195.492.209.31-CH2GH5

TrpW色氨酸204.235.892.469.41-CNH

13m8e

酪氨酸

TyrY181.195.642.209.2110.46-CH2-C6H4-0H

AspD天冬氨酸酸性133.102.851.999.903.90-CH2-COOH

亲水

AsnN天冬酰胺132.125.412.148.72-CH-CONH

性22

GluE谷氨酸酸性147.133.152.109.474.07-(CH2)2-COOH

LysK赖氨酸碱性146.199.602.169.0610.54-(CH2)4-NH2

亲水

Gin谷氨酰胺146.155.652.179.13-(CH)-CONH

Q性m222

甲硫氨酸

MetM149.215.742.139.28-(CH2)2-S-CH3

亲水

SerS丝氨酸105.095.682.199.21-CH-OH

性m2

ThrT苏氨酸119.125.602.099.10-CH(CH)-OH

r3

半胱氨酸-CH-SH

CysC1m21.165.051.9210.708.372

ProP脯氨酸115.136.301.9510.64-C3H6

组氨酸碱性

HisH155.167.601.809.336.04-CH2-C3H3N2

精氨酸碱性

ArgR174.2010.761.828.9912.48-(CH2)3-NHC(NH)NH2

3.1.3.多氨基（碱性氨基酸）和多竣基（酸性氨基酸）氨基酸的解离

解离原则：先解离a-COOH,随后其他・COOH；然后解离a-NH；,随后其他由出。总之竣基解离

度大于氨基，a-C上基团大于非a-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性

离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般pl值等于两个相近pK值之和的一半。如天

冬氨酸、赖氨酸。

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3.1.4.氨基酸的酸碱滴定曲线

以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液pH为5.97,分别用标准NaOH和HCI滴定，以溶液

pH值为纵坐标，加入HC1和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的

特点就是在pH=2.34和pH=9.60处有两个拐点，分别为其pKl和pK2。

3.2.对应密码子表

密码子，RNA分子中每相邻的三个核甘酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。科

学家已经发现，信使RNA在细胞中能决定蛋白质分子中的氨基酸种类和排列次序。也就是说，信使

RNA分子中的四种核甘酸（碱基）的序列能决定蛋白质分子中的20种氨基酸的序列。碱基数目与氨基

酸种类、数目的对应关系是怎样的呢？为了确定这种关系，研究人员在试管中加入一个有120个碱

基的信使RNA分子和合成蛋白质所需的一切物质，结果产生出一个含40个氨基酸的多状分子。可见，

信使RNA分子上的三个碱基能决定一个氨基酸。

表2密码子

第二个字母

第一个字母第三个字母

UCAG

U苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸U

U苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸C

U亮氨酸丝氨酸终止终止（或硒半胱氨酸）①A

U亮氨酸丝氨酸终止（或哦咯赖氨酰）②色氨酸G

C亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸U

C亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸C

C亮氨酸肺氨酸谷氨酰胺精氨酸A

C亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸G

A异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸U

A异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸c

A异亮氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸A

A甲硫氨酸（起始）苏氨酸赖氨酸精氨酸G

G缀氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸U

G缎氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸C

G缀氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸A

G缀氨酸（起始）丙氨酸谷氨酸甘氨酸G

注1：在遗传密码中，硒半胱氨酸的编码是UGA（即乳白密码子），通常用作终止密码子。但如果在

mRNA中有一个硒半胱氨酸通入序列（SElenoCysteineInsertionSequence,SECIS）,UGA就用作硒

半胱氨酸的编码。

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注2：毗咯赖氨酸在产甲烷菌的甲胺甲基转移酶中发现，是人类已知的第22种参与蛋白质生物合成

的氨基酸，与标准氨基酸不同的是，它由终止密码子UAG的有义编码形成。

3.3.结构通式

H

I

R—C—COOH

I

NH2

图4氨基酸结构通式

氨基酸是指含有氨基的竣酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外

均为L-a・氨基酸（其中脯氨酸是一种L-a-亚氨基酸）,Ry.氨基酸其结构通式如图1（R基为可变基团）：

除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的a-碳原子均为不对称碳原子（即与a-碳原子键合的四个取代基

各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D-型与L-型两种构型）。

4.氨基酸的发现

1827年，AugusteArthurPlisson和舐ienneOssianHenry通过水解1806年从芦笋汁中分离出的芦笋胺

（asparagine）,首次发现了天冬氨酸。他们最初的方法是用氢氧化铅，但现在更常用其他各种酸或碱来代替。而后

陆续有几个氨基酸被单独发现，而最后确立氨基酸的命名则是在19C0年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白，

得到了很多种不同的氨基酸，就是有一个氨基一个竣基和一个侧链的结构的物质。1820年在蛋白质的水解产物中

发现了结构最简单的甘氨酸。

1935年发现最后一种氨基酸苏氨酸，1940年代，人类已发现自然界中存在20余种氨基酸。赖氨酸是Drech-sel

于1889年首先从酪蛋白上分离出来的。

5.工业发展历史

世界上最早从事氨基酸工业化生产的是口本味之素公司的创造人菊地重雄。菊地20世纪40年代初在实验室中

偶然发现：在海带浸泡液中可提取出一种白色针状结晶物。该物质具有强烈鲜味，分析结果表明它是谷氨酸的一种

钠盐。菊地垂雄最后终于找到一种工业化生产味之素的新途径即利用小麦粉加工淀粉后剩下的“面筋”为原料，苴先

用盐酸将其水解得到谷氨酸，然后加入纯碱中和即可得到食品级的谷氨酸钠。

谷氨酸是世界上第一个工业化生产的氨基酸单一产品。此后，科学家利用蛋白质水解法可将羽毛、人发、猪血

等原料水解成为氨基酸，但这些氨基酸多为“DL混合型氨基酸”其拆分十分困难。

在60年代确立的工业微生物发醉法使氨基酸工业开始起飞。此后许多种常用氨基酸品种（其中包括：谷氨酸、

赖氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸等等）均可利用微生物发酵法生产，从而使其产量大增，成本大为下降，

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6.氨基酸的制备

组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登•迈耶霍夫(Embdcn-Meyerho。途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架

生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤辞糖-4-磷酸有关，后者是由

ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成(必

需氨基酸)。

必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应(6步以上)而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成

所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成

原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，

或由于脱粉转变成胺后被分解。

7.氨基酸的分类

22种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将22种氨基

酸进行分类

7.1.根据侧链基团极性分类

非极性氨基酸(疏水氨基酸)共8种：

丙氨酸(Ala)：缀氨酸(Vai)；亮氨酸(Leu)：异亮氨酸(lie)脯氨酸(Pro)；苯丙氨酸(Phe)；色氨酸(Trp)：蛋氨酸(Met)

极性氨基酸(亲水氨基酸)共14种：

极性不带电荷(中性氨基酸)：甘氨酸(Gly)；丝氨酸(Ser)；苏氨酸(Thr)；半胱氨酸(Cys)；酪氨酸(Tyr)；天冬酰

胺(Asn)；谷氨酰胺(Gin)；硒半胱氨酸(Sec)；口比咯赖氨酸(Pyl)

极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)：赖氨酸(Lys)；精氨酸(Arg)；组氨酸(His)

极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸)：天冬氨酸(Asp)；谷氨酸(Glu)。

7.2.化学结构分类

脂肪族氨基酸：丙氨酸、缄氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、甘氨酸、

丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、硒半胱氨酸

芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸

杂环氨基酸：组氨酸、脯氨酸、此咯酪氨酸

杂环亚氨基酸：脯氨酸

7.3.营养学分类

必需氨基酸(essentialaminoacid)：指人体(或其它脊椎动物)不能介成或合成速度远不适应机体的需要，必需

由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%〜37%。共有8

种其作用分别是：

赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞

退化；

色氨酸：促进胃液及胰液的产生；

苯丙氨酸；参与消除肾及膀胱功能的损耗；

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蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进胆脏、胰脏及淋巴的功能；

苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

亮氨酸：作用平衡异亮氨酸：

缀氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。

2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎等的药物。

人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基

酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。

（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）

3、非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中

获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

8,缩写符号

表3氨基酸缩写

名称三字符号单字符号

丙氨酸AlaA

精氨酸ArgR

天冬氨酸AspD

半胱氨酸CysC

谷氨酰按GinQ

谷氨酸GluE

组氨酸HisH

异亮氨酸HeI

甘氨酸GlyG

天冬酰按AsnN

亮氨酸LeuL

赖氨酸LysK

甲硫氨酸MetM

苯丙氨酸PheF

脯氨酸ProP

丝氨酸SerS

苏氨酸ThrT

色氨酸TrpW

酪氨酸TyrY

缀氨酸VaiV

硒半胱氨酸SecU

咄咯赖氨酸Pyl0

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9.基本反应检测

1、玮三酮反应（ninhydrinreaction）

试剂：苗三酮（弱酸环境加热）

颜色：紫色（肺氨酸、羟肺氨酸为黄色）

原理：检验a-氨基酸

2、坂口反应（Sakaguchireaction）

试剂：a-秦酚+碱性次澳酸钠

颜色：红色

原理：检验胭基，精氨酸有此反应

3、米隆反应（又称米伦氏反应）

试剂:HgNO3+HNO3+（加热）

颜色：红色

原理：检验酚基，酪氨酸有此反应，未加热则为白色

4、Folin-Ciocalteau反应（酚试剂反应）

试剂：磷钙酸•磷钳酸

颜色：蓝色

原理：检验酚基，酪氨酸有此反应

5、黄蛋白反应

试剂：浓硝酸（煮沸）

颜色：黄色

原理：检验苯环，酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应

6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应）

试剂：乙醛酸，浓硫酸

颜色：紫红色

原理：检验吧跺基，色氨酸有此反应

7、Ehrlich反应

试剂：对二甲氨基苯甲醛、浓盐酸

颜色：蓝色

原理：检验叼跺基，色氨酸有此反应

8、硝普盐试验

试剂：Na2（NO）Fe（CN）2-2H2O>稀氨水

颜色：红色

原理：检验疏基，半胱氨酸有此反应

9、Sulliwan反应

试剂:1,2•蔡醍4磺酸钠、Na2S03

颜色:红色

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原理：检验疏基，半胱氨酸有此反应

10、Folin反应

试剂：1,2・蔡2・4•磺酸钠(碱性环境)

颜色：深红色

原理：检验a—氨基酸

肽褛(peptidebond)：一个氨基酸的酸基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰按键。

肽(peptide)：两个或两个以上氨鼻酸通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白

质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，

一般含10个以下氨基酸组成的称寡肤(oligopeptide),由10个以上氨基酸组成的称多肽(polypeptide),它们都简称

为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和竣基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白

质分了一中的氨基酸均称为氨基酸残基(aminoacidresidue)。

多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的粉基末端，分

别保留有游离的a•氨基和a-拨基，故又称为多肽链的N端(氨基端)和C端(段基端)，书写时一般将N端写在分子的

左边，并用(H)表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用(0H)

来表示，己有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关

系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。

多我在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使

细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的汾能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其Y-

峻基与半胱氨酸的a-氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型

两种谷就甘肽。

一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些

“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠,、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生

物化学中引人瞩目的研究领域之一。

多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以

上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，还认为多肽一般没有严密并相对稳定

的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋

白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子

量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。

氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进

入肠粘摸上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。

10.氨基酸的作用

10.1.生理调节

蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成裁基酸小分子后被

利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化陶的作用，将高分子蛋白质

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分解为低分了•的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合

成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。

在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基

氮计，每百亳升血浆中含量为4〜6毫克，每百毫升血球中含量为65〜9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸

收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6〜7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液

氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收,

抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。

当每口膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际

上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食

入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。

完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。

氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸,随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a-酮酸可再合成新的氨基酸，

或转变为糖或脂肪，或进入三拨循环，氧化分解成CHZ和电0,并放出能量。

某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原了•的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲烘基、甲酚基及亚氨

甲基等。

一跃单位具有一下两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在；2.必须以四氢叶酸为载体。能生成一碳单位

的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺昔甲硫岚酸（SAM）提供“活性甲

基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为噂吟和嘴咤的合成原料，是氨基酸

和核甘酸联系的纽带。

参与构成酶、激素、部分维生素。酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、

碳酸酊•酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促

肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。陋、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程

中起着十分重要的作用。

10.2.医疗作用

氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用丁合成多肽药物。用作药物的氨基酸有一

百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病

人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L-多巴等氨基酸单独化用治疗些疾病，主要用了治疗肝病疾病、消

化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治

疗上出现了希望。

10.3.物质基础

正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如