氨基酸的种类和结构特点课件生物必修1北师大版

超多互动！超多素材！总有你喜欢的。为教学插上翅膀！《氨基酸的种类和结构特点》课件生物必修1北师大版氨基酸的生理功用、营养价值及代谢概况

NutritionalFunctionofProtein

第一节一、氨基酸的生理功用合成蛋白质以维持细胞、组织的生长、更新和修补

2.合成许多重要生理作用的含氮化合物4.氧化供能

人体每日15%能量由蛋白质提供。

3.本身具有特殊功能

Gly为抑制性神经递质，Glu&Asp兴奋性神经递质，Ala及Gln参与氨转运。

二、氨基酸的营养价值（一）、氨基酸的分类营养必需氨基酸：（自身不能合成）营养非必需氨基酸：（自身能合成）营养半必需氨基酸：（合成消耗必需氨基酸）Phe、Lys、Try、Thr、Leu、Ileu、Met、ValCys、Tyr又称条件必需氨基酸其余12种氨基酸（二）、人体对氨基酸的需要1、氨基酸模式：定义：一种蛋白质中所含必需氨基酸的构成比例。

算法：该蛋白质中所含色氨酸含量定为1，分别计算其他必需氨基酸的比值，这一系列比值就是该种蛋白质的氨基酸模式。意义：代表了该蛋白质的组成特点，又代表了合成时，该蛋白对必需氨基酸的需求。必需氨基酸人群（mg/g蛋白质）食物(mg/g蛋白质)婴儿(人乳)1岁以下学龄前儿童(2-5岁)学龄儿童(10-12岁)成人鸡蛋牛乳牛肉组氨酸26191916222734异亮氨酸46282813544748亮氨酸93664419869581赖氨酸66584416707889蛋氨酸+半胱氨酸42252217573340苯丙氨酸+酪氨酸726322199310280苏氨酸4334289474446色氨酸171195171412缬氨酸55352513666450包括组氨酸4603392411275125044802、限制性氨基酸：食物中含量相对较低的必需氨基酸，对其他氨基酸利用有不同程度的限制作用。缺乏最多的称为第一限制性氨基酸。食物第一限制性氨基酸第二限制性氨基酸第三限制性氨基酸小麦赖氨酸苏氨酸缬氨酸大麦赖氨酸苏氨酸蛋氨酸大米赖氨酸苏氨酸—玉米赖氨酸色氨酸苏氨酸花生蛋氨酸——大豆蛋氨酸——3、蛋白质的互补作用

指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。缓解限制性氨基酸的限制作用(如谷类含Lys少，Trp多，豆类则含Lys多，Trp少，两者混合食用可提高营养价值)蛋白质的来源蛋白质占总量的百分数生理价值单独食用时混合食用时豆腐(干)面筋42586567*77玉米小米大豆23255260576473玉米小麦大豆21314860676470小麦小米大豆豌豆251934226757644874小麦小米牛肉大豆391326226757696489（三）、必需氨基酸的营养价值

必需氨基酸是影响和评价食物蛋白质营养价值的决定因素蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。(必须氨基酸种类越多,数量越足,营养价值越大，动物大于植物.)食物蛋白质的氨基酸模式越接近人体蛋白质的氨基酸模式，其营养价值就越高。如：动物蛋白中蛋，奶，肉，鱼等，以及大豆蛋白，称为优质蛋白质。其中鸡蛋蛋白质与人体蛋白质氨基酸模式最接近。2、必需氨基酸对氮平衡，即对体内蛋白质合成、分解代谢的影响1）.氮平衡(nitrogenbalance)摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮>排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。（四）、必需氨基酸对营养素的中枢感受器和基因调控的实验观察与研究

必需氨基酸的缺乏和不平衡不止是影响本身的摄取和利用。离体实验研究发现，缺乏任何一种必需氨基酸以及精氨酸、组氨酸都能降低脂肪酸合酶mRNA的基因表达。这些研究结果在分子水平上解释了蛋白质、能量营养不良常常相伴发生的原因。三、氨基酸的代谢概况食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。“来三去四”处于动态平衡图8-1氨基酸代谢概况外源氨基酸(约70g／日)食物蛋白质内源氨基酸(约40g／日)自身合成非必需氨基酸组织蛋白质、酶、蛋白质激素等(消化\吸收)(合成、分解)氨基酸代谢库脱氨基作用氨基酸（0.9～1.0g/日）(经肾脏排出)CO2+H20+ATPα酮酸尿必需的非蛋白含氮化合物（嘌呤、嘧啶、胆碱、肌酸、尼克酰胺、卟啉类化合物、肾上腺素、甲状腺素、生物转化产物等）氨尿素葡萄糖、酮体等三羧酸循环(转变)一般分解代谢(分解)代谢转变生物合成氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸代谢概况α-酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)合成目录第二节

氨基酸的来源

一、蛋白质的消化、吸收和腐败Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins一、蛋白质的消化蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。胃肠的蛋白水解酶对蛋白质的催化作用具有专一性。有内肽酶和外肽酶。酶

专一性内肽酶：胃蛋白酶胰蛋白酶

R3=Trp、Phe、Ala、Tyr、Met、LeuR4=任何氨基酸残基R3=Arg、LysR4=任何氨基酸残基糜蛋白酶R3=Phe、Tyr、TrpR4=任何氨基酸残基弹性蛋白酶R3=脂肪族氨基酸残基R4=任何氨基酸残基外肽酶：氨基肽酶R1=任何氨基酸残基R2=除Pro外任何氨基酸残基羧基肽酶AR5=任何氨基酸残基R6=除Arg、Lys、Pro外任何氨基酸羧基肽酶BR5=任何氨基酸残基R6=Arg、Lys氨基肽酶内肽酶羧基肽酶氨基酸

+氨基酸二肽酶蛋白水解酶作用示意图消化过程（一）胃中的消化作用胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。

胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片胃酸、胰蛋白酶(pepsinogen)(pepsin)（二）小肠中的消化——小肠是蛋白质消化的主要部位。1.胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。肠液中酶原的激活胰蛋白酶原糜蛋白酶原羧基肽酶原弹性蛋白酶原

肠激酶(enterokinase)胰蛋白酶糜蛋白酶羧基肽酶弹性蛋白酶(trypsin)(exopeptidase)(carboxypeptidase)(elastase)可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。酶原还可视为酶的贮存形式。酶原激活的意义图8-3胰酶的激活肠粘膜细胞胆汁酸胰蛋白酶原糜蛋白酶原弹性蛋白酶原胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶羧基肽酶原(A及B)羧基肽酶(A及B)肠激酶

氨基肽酶内肽酶羧基肽酶氨基酸

+氨基酸二肽酶蛋白水解酶作用示意图2.小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。二、氨基酸的吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程（一）氨基酸吸收载体载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。载体类型中性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用γ-谷氨酰基循环(γ-glutamylcycle)过程：谷胱甘肽对氨基酸的转运谷胱甘肽再合成半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酸环化转移酶氨基酸5-氧脯氨酸谷氨酸

5-氧脯氨酸酶ATPADP+Piγ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶ATPADP+Pi细胞外

γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽GSH细胞内γ-谷氨酰基循环过程γ-谷氨酰氨基酸氨基酸目录关键酶利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系此种转运也是耗能的主动吸收过程吸收作用在小肠近端较强（三）肽的吸收三、蛋白质的腐败作用

肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。蛋白质的腐败作用(putrefaction)（一）胺类(amines)的生成蛋白质

氨基酸胺类蛋白酶

脱羧基作用组氨酸组胺赖氨酸尸胺色氨酸色胺酪氨酸酪胺假神经递质(falseneurotransmitter)某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从