生物化学复习指南详细版

1 章 生物化学基础一、一句话问题1. 生命形式虽然千差万别，在就化学本质而言，他们具有一致性。2. 生命体区别于非生命体的四个基本特征。化学成分的同一性严整有序的结构新陈代谢自我复制的能力（P1）3. 有机体遵行热力学第一定律，通过增大环境的无序而使得自身有序化。4. 生命体的信息流基本类同。5. 根据 SSU RNA 序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。古细菌与真核细胞更接近。6. 线粒体和叶绿体是通过内共生进入真核细胞。线粒体来源于紫细菌，叶绿体来源于蓝细菌。7. 细胞与细胞器KM 反竞争性抑制作用： 1、 KM 和 Vmax 都降低同样的倍数， KM+/Vmax 比值不变2、 KMKM 非竞争性抑制作用： 1、 KM=KM2、 VmaxVmax（ P164-P167）3、 什么是米氏方程，米氏常数，米氏常数与酶和底物亲和力的关系，如何计算米氏常数和最大反应速度。米氏方程： 或 （S 为底物浓度）max0SKVvsmax0SVvM米氏常数：K M，速率常数之比，等于（K-1+k2）/k1 ，在数值上等于当 V0=Vmax/2时的底物浓度米氏常数表示酶和底物之间的亲和能力，Km 值越大，亲和能力越弱线性作图求 KM：1、Lineweaver - Burk 方程： maxax01*1VSKvM1/v0 对 1/S作图，斜率=K M/Vmax，在 1/v0 轴上截距是 1/Vmax，在 1/S轴上截距是-1/K M2、 Eadie - Hofstee 方程： max00*)(SvKvv0 对 v0/S作图，v 0 轴上截距为 Vmax， （v 0/S）轴上截距为Vmax/KM， 斜率为-K M第 8 章 酶的活性调节1、 名词、符号、结构酶原激活：某些蛋白质包括某些酶是以无活性的前体，如激素原、酶原形式合成并贮存的。酶原经专一的蛋白酶解断开某个（些）肽键，有时并除去部分肽链才转变成有活性的酶，此过程称为酶原激活。 （P192）共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰（P172）别构酶：很多寡聚酶，当他们的亚基上的配体结合部位与配体非共价可逆结合时，将发生构象变化并影响同一酶分子的其他亚基上的空活性部位的亲和力，这一现象称为酶的别构效应。具有别构效应的酶称为别构调节酶或配体调节酶。 （P183 ）变（别）构部位：每个别构酶含有两个或两个以上的底物结合部位即活性部位，或者还有除底物以外的其他调节物（效应物）的结合部位，称为别构部位或效应部位。 （P183）正协调：指酶的一个亚基上的活性部位与底物结合，增加其余亚基上的空活性部位的亲和力（P183）副协同：指酶的一个亚基上的活性部位与底物结合，降低其余亚基上的空活性部位的亲和力（P183）同促效应：酶与底物结合时催化部位和催化部位之间的相互作用即同促异构效应（P183）异促效应：酶与调节物结合时调节部位与活性部位之间的相互作用即异促别构效应（P183）齐变模型：别构酶是由数目不多的亚基组成的寡聚蛋白质每个亚基对每种配体至多只有一个结合部位。每种亚基以两种不同的构象态（R 态和 T 态）存在，并且在无任何配体存在时，这两种构象处于平衡中。R 为松弛态，对底物的亲和力高；T 为紧张态，对底物的亲和力低。T 态和 R 态的转变是采取齐变（协调）的方式，即一个构象体中所有亚基是同步发生变构的假设别构抑制剂 I 的作用是稳定 T 态，而别构激活剂 A 是稳定 R 态（P184）序变模型：别构酶的每一亚基可以以两种构象态（R 态和 T 态）存在，但无配体存在时只以 T 态存在。 底物或其他配体与别构酶的一个亚基结合，会通过诱导契合引起该亚基的构象发生转变，由 T 态到 R 态，但不能改变其邻近的空位亚基的构象酶的一个亚基因底物结合引起的构象变化，经亚基-亚基相互作用增加或降低同一酶分子中那些空位亚基的结合亲和力。 （P187）2、 简答1、 列举酶活性调节的方式？别构调节共价调节（可逆共价修饰、酶原调节）温度pH2、 胰凝乳蛋白酶如何激活，如何实现催化？激活：胰凝乳蛋白酶是在胰脏中被合成。开始合成的是胰凝乳蛋白酶原（胰凝乳蛋白酶的前体） ，不具有酶活性。在随胰液进入小肠后，被胰蛋白酶剪切为两部分（两部分之间依然通过二硫键相连） ，随后被剪切的胰凝乳蛋白酶原可以互相剪切去一段短的肽段，形成由二硫键相连的三条多肽链的具有完整活性的胰凝乳蛋白酶。 （Wiki）（P192）催化：酰化阶段：底物在酶活性部位与酶专一性结合成酶-底物复合体，要被断裂的肽键 N 端侧的残基侧链伸进疏水口袋；Ser195 羟基氧亲核攻击底物肽键的羰基形成短暂的四面体过渡态中间物，同时 His57 作为广义碱从 Ser195 的羟基汲取质子，羰基氧获得一个负电荷。过渡态中间物的肽键断裂，生成一个酰基-酶中间物，被共价连接在中间物的事多肽底物的 N 端部分，C 端部分接纳了由 His57 提供的原是 Ser195 的质子，形成一个新的末端NH 2，这部分肽链随即被释放。脱酰阶段：水分子进入酰基中间物的酰基和 His57 之间的位置，把一个质子转移给His57水分子的 OH-连接到酰基碳上，形成第二个四面体过渡态中间物质子从 His57转移回 Ser195，四面体过渡态崩解剩下的 N 端多肽片段被释放，重新生成脱去酰基的游离酶，准备催化另一多肽的水解（P181P182 ）3、 如何研究酶的活性中心，哪些氨基酸残基组成活性中心？共价修饰、亲和标记、X 射线晶体分析往往由氨基酸序列上相隔很远的残基提供的，如核糖核酸酶由 His12、His119 和 Lys41提供（P172）4、 什么是别构酶，催化有何特征。很多寡聚酶，当他们的亚基上的配体结合部位与配体非共价可逆结合时，将发生构象变化并影响同一酶分子的其他亚基上的空活性部位的亲和力，这一现象称为酶的别构效应。具有别构效应的酶称为别构调节酶或配体调节酶。催化特征：在酶分子上除了有和底物结合的活性部位外，还有和调节物(或效应物) 结合的调节部位(变构部位)。这两种部位同处在不同亚基或在同一亚基的不同部位上。当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫做变构效应。变构酶的反应初速度对底物浓度作图不遵循米氏方程，而呈 S 形曲线。别构酶是通过酶分子本身