大学医药学院2013年攻读硕士学位研究生考试大纲-初.doc

614专业基础综合A考试时间 3个小时。试卷结构总分：300分。有机化学：100分；分析化学：100分；生物化学：100分。有机化学部分一、考试性质有机化学是药学专业硕士研究生入学初试考试的专业基础课程之一。二、考试纲要掌握各类有机化合物的命名、物理性质和制备方法；掌握各类有机化合物的结构特征、典型反应和反应性质；掌握典型有机反应历程和取代基效应；掌握各种异构现象，重要反应中的立体化学；熟练运用有机化学基本理论知识进行有机化合物的反合成分析及设计合理合成路线；初步掌握有机化学的光谱波谱学理论，能够通过多种光谱波谱学技术鉴定简单有机化合物的结构，熟悉各类有机化合物的鉴别和一般分离纯化方法。三、考试形式和试卷结构（一）试卷满分及考试时间：本试卷满分为100分，考试时间为60分钟（二）答题方式：答题方式为闭卷、笔试。试卷由试题和答题纸组成，所有题目的答案必须写在答题纸相应的位置上。考生不得携带具有存储功能的计算器。四、考试基本内容和要求1、掌握有机化学的基本概念（有机化合物命名、有机化合物分类、结构式、离子键和共价键、共价键理论、有机酸碱理论等）；掌握立体化学的基本概念（构象、相对构型、绝对构型、对映异构现象、对映异构体和非对映异构体、手性碳、手性分子、旋光性和有机化合物的比旋光、手性碳原子及其构型、外消旋体和内消旋体、立体结构的表达法等）。2、掌握各类有机化合物（烷烃、卤代烃、有机金属化合物、烯烃、炔烃、共轭双烯烃、芳烃、醇和醚、酚和醌、羰基化合物、羧酸和取代羧酸、羧酸衍生物、杂环化合物、糖类等）的化学结构和基本化学反应性和类型（马氏/反马氏加成、Diels-Alder反应、Wittig反应、Darzen反应、Michael加成、Robinson关环、周环反应等）。3、掌握电子效应、立体效应、中间体、重排、SN1和SN2、E1和E2等典型化学反应理论，能够进行有机化合物官能团间互换及目标产物的合成路线设计，能够写出主要反应产物、反应条件以及反应机理。4、初步掌握有机化学的光谱波谱学理论（UV、IR、MS、NMR等），掌握简单有机化合物的波谱学特征，能够通过多种光谱波谱学技术鉴定简单有机化合物的结构，熟悉各类有机化合物的鉴别和一般分离纯化方法。分析化学部分分析化学包括“化学分析”和“仪器分析”两部分。 “ 化学分析 ” 部分一、考试性质分析化学是化学类各专业的重要主干基础课。二、考试纲要化学分析部分主要内容包括：数据处理与质量保证、滴定分析法、重量分析法、吸光光度法、分离与富集方法。要求考生牢固掌握基本的原理和测定方法，建立起严格的“量”的概念。能够运用化学平衡的理论和知识，处理和解决各种滴定分析法的基本问题，包括滴定曲线、滴定误差、滴定突跃和滴定可行性判据，掌握重量分析法及吸光光度法的基本原理和应用、分析化学中的数据处理与质量保证。了解常见的分离与富集方法。正确掌握有关的科学实验技能，具备必要的分析问题和解决问题的能力。 三、考试基本内容和要求 1、概论： 了解分析化学的任务和作用，分析方法的分类。明确基准物质、标准溶液等概念，掌握滴定分析的方式，方法，对化学反应的要求。掌握标准溶液配制方法、浓度的表示形式及滴定分析的相关计算。 2、分析试样的采集与制备了解分析试样的采集、制备、分解及测定前的预处理。3、分析化学中的误差与数据处理 了解误差的种类、来源及减小方法。掌握准确度及精密度的基本概念、关系及各种误差及偏差的计算，掌握有效数字的概念，规则，修约及计算。 掌握总体和样本的统计学计算。了解随机误差的正态分布的特点及区间概率的概念。掌握少数数据的 t 分布，并会用 t 分布计算平均值的置信区间；掌握 t 检验和 F 检验；熟练掌握异常值的取舍方法。了解系统误差的传递计算和随机误差的传递计算。掌握一元线性回归分析法及线性相关性的评价。了解提高分析结果准确度的方法。 4、分析化学中的质量保证与质量控制 了解分析全过程的质量保证与质量控制；掌握标准方法与标准物质；了解不确定度和溯源性。 5、酸碱滴定法 了解活度的概念和计算，掌握酸碱质子理论。掌握酸碱的离解平衡，酸碱水溶液酸度、质子平衡方程。掌握分布分数的概念及计算以及 PH 值对溶液中各存在形式的影响。掌握缓冲溶液的性质、组成以及 PH 值的计算。掌握酸碱滴定原理、指示剂的变色原理、变色范围及指示剂的选择原则。掌握各种酸碱滴定曲线方程的推导。熟悉各种滴定方式，并能设计常见酸、碱的滴定分析方案。 6、络合滴定法 理解络合物的概念；理解络合物溶液中的离解平衡的原理。熟练掌握络合平衡中的副反应系数和条件稳定常数的计算。掌握络合滴定法的基本原理和化学计量点时金属离子浓度的计算；了解金属离子指示剂的作用原理。掌握提高络合滴定的选择性的方法；学会络合滴定误差的计算。掌握络合滴定的方式及其应用和结果计算。 7、氧化还原滴定法 理解氧化还原平衡的概念；了解影响氧化还原反应的进行方向的各种因素。理解标准电极电势及条件电极电势的意义和它们的区别，熟练掌握能斯特方程计算电极电势。掌握氧化还原滴定曲线；了解氧化还原滴定中指示剂的作用原理。学会用物质的量浓度计算氧化还原分析结果的方法；掌握氧化还原终点的误差计算方法。了解氧化还原滴定前的预处理；熟练掌握 KmnO4 法、 K2Cr2O4 法及碘量法的原理和操作方法。 8、沉淀滴定法 掌握沉淀滴定法。 9、重量分析法 了解重量分析的基本概念；熟练掌握沉淀的溶解度的计算及影响沉淀溶解度的因素。了解沉淀的形成过程及影响沉淀纯度的因素；掌握沉淀条件的选择。熟练掌握重量分析结果计算。 10、吸光光度法 了解光的特点和性质；熟练掌握光吸收的基本定律；理解引起误差的原因。了解比色和分光光度法及其仪器；掌握显色反应及其影响因素。熟练掌握光度测量和测量条件的选择。掌握吸光光度法测定弱酸的离解常数、络合物络合比的测定、示差分光光度法和双波长分光光度法等应用。 11、分析化学中常用的分离和富集方法 了解分析化学中常用的分离方法：沉淀分离与共沉淀分离、溶剂萃取分离、离子交换分离、液相色谱分离的基本原理。了解萃取条件的选择及主要的萃取体系。了解离子交换的种类和性质以及离子交换的操作。了解纸色谱、薄层色谱及反向分配色谱的基本原理。 “仪器分析”部分 一、考试性质仪器分析是分析化学最为重要的组成部分，是化学和相关专业的主干课程，也是分析化学的发展方向。二、考试纲要涉及的分析方法是根据物质的光、电、声、磁、热等物理和化学特性对物质的组成、结构、信息进行表征和测量，是继化学分析后，学生必须掌握的现代分析技术。要求考生牢固掌握各类仪器分析方法的基本原理以及仪器的各重要组成部分，对各仪器分析方法的应用对象及分析过程要有基本的了解。可以根据样品性质、分析对象选择最为合适的分析仪器及分析方法。 三、考试基本内容和要求 第一章 绪论 了解分析化学中的仪器方法，了解仪器分析方法的性能指标。 第二章 光谱分析 1、光谱分析法导论 了解电磁辐射的性质。掌握电磁辐射与物质相互作用的原理。了解光学分析仪器的大致构造。 2、原子光谱 了解原子光谱法的基础，元素光谱化学性质的规律性，明确原子化的方法及试样的引入，掌握原子吸收光谱，原子发射光谱，原子荧光光谱的基本原理及分析中的干扰效应及抑制方法，了解原子吸收分析的实验技术及仪器基本结构。 3、分子光谱 掌握紫外一可见分子吸收光谱法，分子发光荧光、磷光和化学发光，红外吸收光谱法，核磁共振波谱法，质谱法的基本原理。掌握光吸收定律，化学位移和核磁共振谱 , 简单自旋偶合和自旋分裂等概念。了解以上分析仪器的构造。能够应用以上分析方法解决一些实际问题。 第三章 电分析 了解有关电池，电极反应，电池图解式的表示规则。明确标准电极电位与条件电位的概念，掌握奈斯特公式的应用。掌握电位分析法的基本原理。明确金属基指示电极，膜电位与离子选择电极，物质的传递与扩散控制过程，扩散电流理论等的定义。了解离子选择电极的类型，离子选择电极的性能参数，离子选择电极的特点及应用。 第四章 色谱法 掌握色谱法的基本理论塔板理论和速率理论。明确基线，峰高，保留值，分配比，区域宽度等基本术语的含义。掌握色谱分析定性及定量方法。掌握柱效、选择性、分离度的基本概念及影响因素。了解色谱仪的仪器构造，掌握气相色谱固定相，气相色谱分离条件及检测器的选择原则，了解气相色谱分析方法及应用。掌握高效液相色谱法的基本原理及分类，了解高效液相色谱仪的仪器构造，了解不同分离方法的应用对象，了解其仪器构造。 生物化学部分一、考试性质生物化学是中国海洋大学医药学院药物化学、生药学和微生物与生化制药专业硕士研究生入学考试的专业基础课程。二、考试目标本考试大纲的制定力求反映医药学院各专业学位的特点，科学、准确、规范地测评考生生物化学的基本素质和综合能力，具体考察考生对生物化学理论、实验原理和应用的掌握与运用，为国家培养具有良好职业道德和职业素养、具有较强分析问题与解决问题能力的高层次、应用型、复合型的药学专业人才。本考试旨在三个层次上测试考生对生物化学理论知识、生物化学研究方法和应用等知识掌握的程度和运用能力。三个层次的基本要求分别为：1、熟悉记忆：生物化学的理论知识和实验方法；2、分析判断：用生物化学的基本理论来分析判断某一具体观点和问题；3、综合运用：运用所学的生物化学知识来综合分析具体实践问题。三、考试形式和试卷结构 1、试卷满分及考试时间本试卷满分为100分，考试时间为60分钟2、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。试卷由试题、和答题纸组成，答案必须写在答题纸相应的位置上。考生不得携带具有存储功能的计算器。四、考试基本内容和要求在以下的考试内容中普遍涉及生物化学术语的英文简写及常用的英文名词，没有一一列出，但需要熟练掌握；在代谢部分涉及的重点途径需要熟练掌握概念、发生部位、反应步骤、催化反应的酶、特别是其中的不可逆反应、调节酶、调节的步骤、限速酶、限速步骤、脱氢步骤、底物水平磷酸化步骤、有ATP变化的步骤、能量的结算、生理意义和代谢途径的调控等；对于以上各个部分中涉及的生物化学的研究方法没有一一列出，但是其原理和应用也应熟练掌握。（一）糖 1、糖的存在与来源和生物学作用。2、糖的命名与分类，常见单糖、寡糖、多糖和结合糖的结构特点和相关概念。3、多糖的研究方法。（二）脂 1、脂质的定义、分类和生物学意义。2、各种单脂、复合脂以及萜类和类固醇类脂质的存在、结构特点和功能。3、脂类的提取、分离与分析的基本方法及原理。（三）蛋白质 1、蛋白质的生物学意义、元素组成和分子大小和分类。2、蛋白质的基本结构单位氨基酸，20种基本氨基酸的结构、命名、简写、分类、物理性质、化学性质、氨基酸混合物的分析分离和氨基酸的制备。3、肽和肽键的结构、肽的物理和化学性质以及天然存在的活性肽的结构和功能。4、蛋白质结构的各组织层次的相关概念、类型、特点和典型例子，研究蛋白质一级结构和高级结构的蛋白质一级结构的测定的方法，维持蛋白质结构的作用力。5、蛋白质的结构和功能的关系。包括蛋白质一级结构和高级结构的关系，一级结构和功能关系及其中涉及的基本概念；抗体的基本结构和利用抗体的检测方法；蛋白质高级结构与功能的关系（能以血红蛋白和肌红蛋白为例加以说明）以及其中涉及的有关别构效应等概念。6、蛋白质的性质。包括蛋白质的酸碱性质及相关概念；蛋白质变、复性概念及本质、因素和变性蛋白质的特征；蛋白质的胶体性质，沉淀及相关概念（盐溶、盐析等）；电泳的概念；蛋白质的颜色反应等。7、蛋白质的研究方法。包括蛋白质分离纯化的一般原则、基本流程、分离纯化方法及分析鉴定方法涉及的概念原理和应用；几种重要方法如电泳的分类，重要的电泳方法的特点；蛋白质分子量测定的主要方法；蛋白质含量和纯度测定的方法；生物活性测定中的相关概念等。（四）核酸 1、核酸的种类和分类、命名、生物功能和在医药领域的应用。2、核酸的基本组成单位核苷酸的组成、结构和性质。3、核酸的共价结构和高级结构。包括核酸共价连接的基本方式与一级结构的书写方式； DNA的二级结构及其中涉及的概念、简写；核小体的结构；真核生物染色体的组装模型； DNA的三级结构；拓扑异构体的概念；三种RNA的一级结构特点，tRNA的二级、三级结构特点，rRNA的几种类型在真核、原核细胞核糖体中的分布。4、核酸的性质。包括一般物理性质，紫外吸收性质，变、复性性质以及其中涉及的概念；核酸的其他性质。5、核酸的研究方法。包括凝胶电泳方法；限制性内切酶的作用特点和应用；Southern Blotting, Northern Blotting等方法；核酸分离纯化的基本过程和定量测定方法；超速离心，核酸序列测定和人工合成的原理；PCR等。（五） 酶1、酶的基础知识。包括酶催化作用的特点，特别是酶的专一性概念及其机理以及酶的调节控制涉及的基本概念；酶的化学本质及组成；蛋白质类酶的分类组成和概念；辅酶和维生素；ribozyme的概念；酶的分类命名特别是EC编号系统及六大类酶的名称；抗体酶abzyme、固定化酶的概念；酶工程的相关概念；酶在医药业的应用。2、酶反应速度和酶促反应动力学。包括酶促动力学的概念；酶反应速度的表示方法；酶活力、各种酶活力单位、比活力、回收率、纯化倍数等概念及相关的计算方法；影响酶反应速度的因素和产生的影响；底物浓度对反应速度的影响，即米氏方程的推导、动力学参数的意义、双倒数作图法和有关计算；各种抑制剂的概念；可逆抑制剂的作用特点、动力学方程和作图3、酶的作用机制和酶的调节。包括酶活性中心的概念及特点；酶活性中心的分析方法；酶催化反应的独特性质；影响酶高效率催化的因素；酶的活性调节中别构调节、可逆共价修饰、酶原激活中涉及的概念，及调节方式和特点，同工酶的概念。（六）生物膜和物质运输 1、生物膜的组成、作用力和分子结构模型。2、物质运输的特点和主要运输方式。（七）新陈代谢总论 1、新陈代谢的基本理论概念和特点2、高能化合物（八）糖代谢和生物氧化 1、糖的消化吸收和转运。2、糖酵解途径。3、三羧酸循环途径。4、生物氧化和氧化磷酸化作用。5、磷酸戊糖途径、糖异生途径、糖原的合成和分解和糖醛酸等其他糖代谢途径。（九）脂代谢 1、脂的消化、吸收和转运。其中包含脂蛋白的概念、分类；脂蛋白和载脂蛋白的功能。2、脂肪酸和甘油三酯的分解代谢。包括甘油三酯的分解和甘油的代谢；氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化；脂肪酸的和氧化的特点；酮体的合成和氧化。3、脂肪酸和甘油三酯的合成代谢。软脂酸从头合成和碳链延长；必需脂肪酸；甘油三酯的合成过程等。4、磷脂类和胆固醇类等其他脂类物质的代谢过程及其中涉及的生物活性物质。（十）蛋白质降解和氨基酸代谢 1、蛋白质的降解及其消化吸收和转运。2、氨基酸的分解代谢。氨基酸氧化脱氨、转氨作用，联合脱氨作用；氨的转运的两种方式及尿素循环；酮酸的代谢去路，进入TCA cycle的入口，生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸的概念分类；脱羧反应的基本特点；脱羧过程中产生的几种生物活性物质。3、由氨基酸衍生的其他重要物质。包括一碳单位的种类、载体、四氢叶酸和S-腺苷甲硫氨酸的结构；一碳单位其生理意义；含硫氨基酸的代谢、芳香族氨基酸的代谢、精氨酸的代谢和支链氨基酸的代谢4、氨基酸的合成代谢的基本分族。（十一）核酸的降解和核苷酸代谢 1、核酸降解和核苷酸的分解代谢。包括核酸的降解过程，嘌呤核苷酸分解过程；嘌呤在不同生物体内的产物及人类痛风病病因；嘧啶核苷酸的分解过程和产物。2、核苷酸的生物合成。嘌呤和嘧啶环每个原子的来源；嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成途径和旁路途径；核苷酸从头合成的抗代谢物；HAT培养基筛选的原理。（十二）DNA的生物合成 1、中心法则。2、DNA的复制。包括半保留复制的概念；复制的起点和方式；半不连续复制及其相关的概念；复制中涉及的酶和蛋白的作用及衍生的应用；复制的基本过程；真核细胞与原核细胞复制的区别。3、DNA的损伤和修复。包括DNA修复方式；各种修复方式的机理；DNA突变的方式及几类引起DNA突变的试剂。4、逆转录。包括逆转录的概念，逆转录酶的性质和逆转录的简单过程；逆转录发现的理论及现实意义；掌握PCR、RT-PCR等涉及的方法（十三）RNA的生物合成 1、转录过程中涉及的各种因素。包括转录、模板链、编码链、有义链、反义链、正、负链等概念；原核RNA聚合酶的特点和转录过程；真核生物RNA聚合酶的分类及转录产物；启动子及转录因子的概念；终止子、终止因子、通读、抗终止因子等概念；大肠杆菌两类终止子的结构特点和终止作用的机理；真核和原核细胞转录的区别。 2、转录后加工过程以及涉及的概念。包括转录后加工的概念、断裂基因、内含子、外显子、多顺反子、单顺反子、5帽子、3polyA tail、RNA拼接、编辑、RNA再编码等概念；原核和生物转录后加工的过程；RNA功能的多样性。3、病毒RNA的复制的基本过程和复制酶的特点以及几种病毒复制过程的特点。（十四）蛋白质的生物合成 1、蛋白质的生物合成的分子基础。包括mRNA、tRNA、rRNA的作用，核糖体、多核糖体的作用和特点；密码子的概念和特点。2、蛋白质生物合成的过程、包括真核和原核细胞中蛋白质合成的过程和比较；新生肽链的翻译后加工的主要方式和相关概念；翻译的抑制剂等。3、蛋白质的翻译后定向运输及加工的机理和相关概念（十五）细胞代谢与基因表达调控1、细胞代谢的调解网络。2、酶活性调节3、细胞结构对代谢途径的空间分布4、基因表达的调控615 专业基础综合B考试时间 3个小时。试卷结构总分：300分。有机化学：100分；微生物学：100分；生物化学：100分。有机化学部分一、考试性质有机化学是药学专业硕士研究生入学初试考试的专业基础课程之一。二、考试纲要掌握各类有机化合物的命名、物理性质和制备方法；掌握各类有机化合物的结构特征、典型反应和反应性质；掌握典型有机反应历程和取代基效应；掌握各种异构现象，重要反应中的立体化学；熟练运用有机化学基本理论知识进行有机化合物的反合成分析及设计合理合成路线；初步掌握有机化学的光谱波谱学理论，能够通过多种光谱波谱学技术鉴定简单有机化合物的结构，熟悉各类有机化合物的鉴别和一般分离纯化方法。三、考试形式和试卷结构（一）试卷满分及考试时间：本试卷满分为100分，考试时间为60分钟。（二）答题方式：答题方式为闭卷、笔试。试卷由试题和答题纸组成，所有题目的答案必须写在答题纸相应的位置上。考生不得携带具有存储功能的计算器。四、考试基本内容和要求1、掌握有机化学的基本概念（有机化合物命名、有机化合物分类、结构式、离子键和共价键、共价键理论、有机酸碱理论等）；掌握立体化学的基本概念（构象、相对构型、绝对构型、对映异构现象、对映异构体和非对映异构体、手性碳、手性分子、旋光性和有机化合物的比旋光、手性碳原子及其构型、外消旋体和内消旋体、立体结构的表达法等）。2、掌握各类有机化合物（烷烃、卤代烃、有机金属化合物、烯烃、炔烃、共轭双烯烃、芳烃、醇和醚、酚和醌、羰基化合物、羧酸和取代羧酸、羧酸衍生物、杂环化合物、糖类等）的化学结构和基本化学反应性和类型（马氏/反马氏加成、Diels-Alder反应、Wittig反应、Darzen反应、Michael加成、Robinson关环、周环反应等）。3、掌握电子效应、立体效应、中间体、重排、SN1和SN2、E1和E2等典型化学反应理论，能够进行有机化合物官能团间互换及目标产物的合成路线设计，能够写出主要反应产物、反应条件以及反应机理。4、初步掌握有机化学的光谱波谱学理论（UV、IR、MS、NMR等），掌握简单有机化合物的波谱学特征，能够通过多种光谱波谱学技术鉴定简单有机化合物的结构，熟悉各类有机化合物的鉴别和一般分离纯化方法。微生物学部分一、考试目的微生物学作为全日制微生物与生化药学和生药学专业硕士生入学考试的专业理论基础考试，其目的是考察考生是否具备进行微生物与生化药学和生药学专业学习所要求的专业理论基础。二、考试的性质与范围本考试是一种测试应试者掌握微生物学基本理论的综合性专业水平考试。考试范围包括微生物的形态结构与功能、微生物的营养与培养基、微生物的代谢、微生物生长及控制、微生物遗传与育种、微生物生态、微生物分类等基础理论知识。三、考试基本要求考生应掌握微生物的形态结构、营养、生理、代谢、生长规律及控制、遗传和变异、生态以及分类等基础知识，注重微生物学在药学研究中的应用。四、考试形式本考试采取客观试题与主观试题相结合，单项知识点测试与综合应用技能测试相结合的方法。五、考试内容（或知识点）1.微生物学的建立与发展2.微生物的形态结构（原核微生物：细菌、放线菌、蓝细菌、支原体、立克次氏体和衣原体；真核微生物：酵母、丝状真菌；非细胞微生物：病毒、亚病毒） 3微生物的营养与培养基（微生物的营养物质及其功能、微生物的营养类型、微生物吸收营养物质的途径、培养基的设计）4微生物的代谢（微生物的能量代谢、微生物代谢调节、次级代谢）5. 微生物的生长及控制（微生物生长的测定方法、微生物群体生长规律、环境因素对微生物生长的影响以及微生物生长的物理和化学控制）6微生物的遗传与育种（遗传的物质基础：原核微生物的基因重组包括转化、转导、接合的机制和过程；微生物的突变及微生物诱变育种的方法与原理包括典型的氨基酸菌种选育方法、营养缺陷型的筛选、工业酶生产菌的筛选和原生质体融合等。7微生物的分类：进化的测量指征（进化指征的选择、RNA作为进化的指征、rRNA和系统发育树）、微生物分类（分类单元及其等级、微生物的命名）、微生物分类鉴定特征和技术（形态学特征、生理生化特征、核酸的碱基组成和分子杂交）。 六、考试题型1名词解释2填空题或选择题3问答题4综合应用题生物化学部分一、考试性质生物化学是中国海洋大学医药学院药物化学、生药学和微生物与生化制药专业硕士研究生入学考试的专业基础课程。二、考试目标本考试大纲的制定力求反映医药学院各专业学位的特点，科学、准确、规范地测评考生生物化学的基本素质和综合能力，具体考察考生对生物化学理论、实验原理和应用的掌握与运用，为国家培养具有良好职业道德和职业素养、具有较强分析问题与解决问题能力的高层次、应用型、复合型的药学专业人才。本考试旨在三个层次上测试考生对生物化学理论知识、生物化学研究方法和应用等知识掌握的程度和运用能力。三个层次的基本要求分别为：1、熟悉记忆：生物化学的理论知识和实验方法；2、分析判断：用生物化学的基本理论来分析判断某一具体观点和问题；3、综合运用：运用所学的生物化学知识来综合分析具体实践问题。三、考试形式和试卷结构 1、试卷满分及考试时间本试卷满分为100分，考试时间为60分钟2、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。试卷由试题、和答题纸组成，答案必须写在答题纸相应的位置上。考生不得携带具有存储功能的计算器。四、考试基本内容和要求在以下的考试内容中普遍涉及生物化学术语的英文简写及常用的英文名词，没有一一列出，但需要熟练掌握；在代谢部分涉及的重点途径需要熟练掌握概念、发生部位、反应步骤、催化反应的酶、特别是其中的不可逆反应、调节酶、调节的步骤、限速酶、限速步骤、脱氢步骤、底物水平磷酸化步骤、有ATP变化的步骤、能量的结算、生理意义和代谢途径的调控等；对于以上各个部分中涉及的生物化学的研究方法没有一一列出，但是其原理和应用也应熟练掌握。（一）糖 1、糖的存在与来源和生物学作用。2、糖的命名与分类，常见单糖、寡糖、多糖和结合糖的结构特点和相关概念。3、多糖的研究方法。（二）脂 1、脂质的定义、分类和生物学意义。2、各种单脂、复合脂以及萜类和类固醇类脂质的存在、结构特点和功能。3、脂类的提取、分离与分析的基本方法及原理。（三）蛋白质 1、蛋白质的生物学意义、元素组成和分子大小和分类。2、蛋白质的基本结构单位氨基酸，20种基本氨基酸的结构、命名、简写、分类、物理性质、化学性质、氨基酸混合物的分析分离和氨基酸的制备。3、肽和肽键的结构、肽的物理和化学性质以及天然存在的活性肽的结构和功能。4、蛋白质结构的各组织层次的相关概念、类型、特点和典型例子，研究蛋白质一级结构和高级结构的蛋白质一级结构的测定的方法，维持蛋白质结构的作用力。5、蛋白质的结构和功能的关系。包括蛋白质一级结构和高级结构的关系，一级结构和功能关系及其中涉及的基本概念；抗体的基本结构和利用抗体的检测方法；蛋白质高级结构与功能的关系（能以血红蛋白和肌红蛋白为例加以说明）以及其中涉及的有关别构效应等概念。6、蛋白质的性质。包括蛋白质的酸碱性质及相关概念；蛋白质变、复性概念及本质、因素和变性蛋白质的特征；蛋白质的胶体性质，沉淀及相关概念（盐溶、盐析等）；电泳的概念；蛋白质的颜色反应等。7、蛋白质的研究方法。包括蛋白质分离纯化的一般原则、基本流程、分离纯化方法及分析鉴定方法涉及的概念原理和应用；几种重要方法如电泳的分类，重要的电泳方法的特点；蛋白质分子量测定的主要方法；蛋白质含量和纯度测定的方法；生物活性测定中的相关概念等。（四）核酸 1、核酸的种类和分类、命名、生物功能和在医药领域的应用。2、核酸的基本组成单位核苷酸的组成、结构和性质。3、核酸的共价结构和高级结构。包括核酸共价连接的基本方式与一级结构的书写方式； DNA的二级结构及其中涉及的概念、简写；核小体的结构；真核生物染色体的组装模型； DNA的三级结构；拓扑异构体的概念；三种RNA的一级结构特点，tRNA的二级、三级结构特点，rRNA的几种类型在真核、原核细胞核糖体中的分布。4、核酸的性质。包括一般物理性质，紫外吸收性质，变、复性性质以及其中涉及的概念；核酸的其他性质。5、核酸的研究方法。包括凝胶电泳方法；限制性内切酶的作用特点和应用；Southern Blotting, Northern Blotting等方法；核酸分离纯化的基本过程和定量测定方法；超速离心，核酸序列测定和人工合成的原理；PCR等。（五） 酶1、酶的基础知识。包括酶催化作用的特点，特别是酶的专一性概念及其机理以及酶的调节控制涉及的基本概念；酶的化学本质及组成；蛋白质类酶的分类组成和概念；辅酶和维生素；ribozyme的概念；酶的分类命名特别是EC编号系统及六大类酶的名称；抗体酶abzyme、固定化酶的概念；酶工程的相关概念；酶在医药业的应用。2、酶反应速度和酶促反应动力学。包括酶促动力学的概念；酶反应速度的表示方法；酶活力、各种酶活力单位、比活力、回收率、纯化倍数等概念及相关的计算方法；影响酶反应速度的因素和产生的影响；底物浓度对反应速度的影响，即米氏方程的推导、动力学参数的意义、双倒数作图法和有关计算；各种抑制剂的概念；可逆抑制剂的作用特点、动力学方程和作图3、酶的作用机制和酶的调节。包括酶活性中心的概念及特点；酶活性中心的分析方法；酶催化反应的独特性质；影响酶高效率催化的因素；酶的活性调节中别构调节、可逆共价修饰、酶原激活中涉及的概念，及调节方式和特点，同工酶的概念。（六）生物膜和物质运输 1、生物膜的组成、作用力和分子结构模型。2、物质运输的特点和主要运输方式。（七）新陈代谢总论 1、新陈代谢的基本理论概念和特点2、高能化合物（八）糖代谢和生物氧化 1、糖的消化吸收和转运。2、糖酵解途径。3、三羧酸循环途径。4、生物氧化和氧化磷酸化作用。5、磷酸戊糖途径、糖异生途径、糖原的合成和分解和糖醛酸等其他糖代谢途径。（九）脂代谢 1、脂的消化、吸收和转运。其中包含脂蛋白的概念、分类；脂蛋白和载脂蛋白的功能。2、脂肪酸和甘油三酯的分解代谢。包括甘油三酯的分解和甘油的代谢；氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化；脂肪酸的和氧化的特点；酮体的合成和氧化。3、脂肪酸和甘油三酯的合成代谢。软脂酸从头合成和碳链延长；必需脂肪酸；甘油三酯的合成过程等。4、磷脂类和胆固醇类等其他脂类物质的代谢过程及其中涉及的生物活性物质。（十）蛋白质降解和氨基酸代谢 1、蛋白质的降解及其消化吸收和转运。2、氨基酸的分解代谢。氨基酸氧化脱氨、转氨作用，联合脱氨作用；氨的转运的两种方式及尿素循环；酮酸的代谢去路，进入TCA cycle的入口，生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸的概念分类；脱羧反应的基本特点；脱羧过程中产生的几种生物活性物质。3、由氨基酸衍生的其他重要物质。包括一碳单位的种类、载体、四氢叶酸和S-腺苷甲硫氨酸的结构；一碳单位其生理意义；含硫氨基酸的代谢、芳香族氨基酸的代谢、精氨酸的代谢和支链氨基酸的代谢4、氨基酸的合成代谢的基本分族。（十一）核酸的降解和核苷酸代谢 1、核酸降解和核苷酸的分解代谢。包括核酸的降解过程，嘌呤核苷酸分解过程；嘌呤在不同生物体内的产物及人类痛风病病因；嘧啶核苷酸的分解过程和产物。2、核苷酸的生物合成。嘌呤和嘧啶环每个原子的来源；嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成途径和旁路途径；核苷酸从头合成的抗代谢物；HAT培养基筛选的原理。（十二）DNA的生物合成 1、中心法则。2、DNA的复制。包括半保留复制的概念；复制的起点和方式；半不连续复制及其相关的概念；复制中涉及的酶和蛋白的作用及衍生的应用；复制的基本过程；真核细胞与原核细胞复制的区别。3、DNA的损伤和修复。包括DNA修复方式；各种修复方式的机理；DNA突变的方式及几类引起DNA突变的试剂。4、逆转录。包括逆转录的概念，逆转录酶的性质和逆转录的简单过程；逆转录发现的理论及现实意义；掌握PCR、RT-PCR等涉及的方法（十三）RNA的生物合成 1、转录过程中涉及的各种因素。包括转录、模板链、编码链、有义链、反义链、正、负链等概念；原核RNA聚合酶的特点和转录过程；真核生物RNA聚合酶的分类及转录产物；启动子及转录因子的概念；终止子、终止因子、通读、抗终止因子等概念；大肠杆菌两类终止子的结构特点和终止作用的机理；真核和原核细胞转录的区别。 2、转录后加工过程以及涉及的概念。包括转录后加工的概念、断裂基因、内含子、外显子、多顺反子、单顺反子、5帽子、3polyA tail、RNA拼接、编辑、RNA再编码等概念；原核和生物转录后加工的过程；RNA功能的多样性。3、病毒RNA的复制的基本过程和复制酶的特点以及几种病毒复制过程的特点。（十四）蛋白质的生物合成 1、蛋白质的生物合成的分子基础。包括mRNA、tRNA、rRNA的作用，核糖体、多核糖体的作用和特点；密码子的概念和特点。2、蛋白质生物合成的过程、包括真核和原核细胞中蛋白质合成的过程和比较；新生肽链的翻译后加工的主要方式和相关概念；翻译的抑制剂等。3、蛋白质的翻译后定向运输及加工的机理和相关概念（十五）细胞代谢与基因表达调控1、细胞代谢的调解网络。2、酶活性调节3、细胞结构对代谢途径的空间分布4、基因表达的调控616 专业基础综合C考试时间 3个小时。试卷结构总分：300分。分子生物学：100分；微生物学：100分；生物化学：100分。分子生物学部分一、考试目的分子生物学作为全日制生化与微生物制药专业硕士生入学考试的专业理论基础考试，其目的是考察考生是否具备进行该专业的学习与科研相关的分子生物学知识理论基础。 二、考试的性质与范围本考试是一种测试应试者掌握分子生物学基本理论的综合性专业水平考试。考试范围包括遗传物质的分子结构、性质和功能，染色质、染色体、基因和基因组，转座子、质粒，DNA复制、突变和修复，RNA转录、转录后加工和翻译，基因表达调控，基因工程，分子生物学发展前沿和热点等基本理论和知识。考生应具备综合应用基础理论知识初步解决基因克隆和重组表达等应用问题。三、考试形式本考试采取客观试题与主观试题相结合，单项知识点测试与综合应用技能测试相结合的方法。四、考试内容（或知识点）1. 遗传物质的分子结构、性质和功能（核酸是遗传物质、核酸的结构、核酸的功能、核酸的变性、复性、杂交、基因芯片）2. 染色质、染色体、基因和基因组（染色质和染色体、基因、基因组）3可移动的遗传因子和染色体外遗传因子（转座子、质粒、同源重组）4DNA的复制、突变、损伤和修复5转录、转录后加工（转录的基本原理、转录的过程、转录后加工过程及其机制）6蛋白质生物合成翻译（遗传密码，蛋白质的生物合成，蛋白质转运，蛋白质合成后的折叠与修饰加工，蛋白质工程，结构域，蛋白质组学）7基因表达的调控（基因表达调控的元件和作用方式、调控策略，原核生物的基因表达调控、真核生物的基因表达调控）8基因工程及其在医药工业中的应用（基因工程相关的酶学、基因工程的载体、目的基因制备和常用分离方法、PCR技术、基因克隆和分离的基本步骤、cDNA文库构建、基因文库构建、载体构建的基本过程、基因工程菌株构建的基本过程、重组体的鉴定方法、克隆基因在大肠杆菌中的表达策略）五、考试题型1名词解释（包括英文名称）；2填空题；3问答题；4综合应用题微生物学部分一、考试目的微生物学作为全日制微生物与生化药学和生药学专业硕士生入学考试的专业理论基础考试，其目的是考察考生是否具备进行微生物与生化药学和生药学专业学习所要求的专业理论基础。二、考试的性质与范围本考试是一种测试应试者掌握微生物学基本理论的综合性专业水平考试。考试范围包括微生物的形态结构与功能、微生物的营养与培养基、微生物的代谢、微生物生长及控制、微生物遗传与育种、微生物生态、微生物分类等基础理论知识。三、考试基本要求考生应掌握微生物的形态结构、营养、生理、代谢、生长规律及控制、遗传和变异、生态以及分类等基础知识，注重微生物学在药学研究中的应用。四、考试形式本考试采取客观试题与主观试题相结合，单项知识点测试与综合应用技能测试相结合的方法。五、考试内容（或知识点）1.微生物学的建立与发展2.微生物的形态结构（原核微生物：细菌、放线菌、蓝细菌、支原体、立克次氏体和衣原体；真核微生物：酵母、丝状真菌；非细胞微生物：病毒、亚病毒） 3微生物的营养与培养基（微生物的营养物质及其功能、微生物的营养类型、微生物吸收营养物质的途径、培养基的设计）4微生物的代谢（微生物的能量代谢、微生物代谢调节、次级代谢）5. 微生物的生长及控制（微生物生长的测定方法、微生物群体生长规律、环境因素对微生物生长的影响以及微生物生长的物理和化学控制）6微生物的遗传与育种（遗传的物质基础：原核微生物的基因重组包括转化、转导、接合的机制和过程；微生物的突变及微生物诱变育种的方法与原理包括典型的氨基酸菌种选育方法、营养缺陷型的筛选、工业酶生产菌的筛选和原生质体融合等。7微生物的分类：进化的测量指征（进化指征的选择、RNA作为进化的指征、rRNA和系统发育树）、微生物分类（分类单元及其等级、微生物的命名）、微生物分类鉴定特征和技术（形态学特征、生理生化特征、核酸的碱基组成和分子杂交）。 六、考试题型1名词解释2填空题或选择题3问答题4综合应用题生物化学部分一、考试性质生物化学是中国海洋大学医药学院药物化学、生药学和微生物与生化制药专业硕士研究生入学考试的专业基础课程。二、考试目标本考试大纲的制定力求反映医药学院各专业学位的特点，科学、准确、规范地测评考生生物化学的基本素质和综合能力，具体考察考生对生物化学理论、实验原理和应用的掌握与运用，为国家培养具有良好职业道德和职业素养、具有较强分析问题与解决问题能力的高层次、应用型、复合型的药学专业人才。本考试旨在三个层次上测试考生对生物化学理论知识、生物化学研究方法和应用等知识掌握的程度和运用能力。三个层次的基本要求分别为：1、熟悉记忆：生物化学的理论知识和实验方法；2、分析判断：用生物化学的基本理论来分析判断某一具体观点和问题；3、综合运用：运用所学的生物化学知识来综合分析具体实践问题。三、考试形式和试卷结构 1、试卷满分及考试时间本试卷满分为100分，考试时间为60分钟2、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。试卷由试题、和答题纸组成，答案必须写在答题纸相应的位置上。考生不得携带具有存储功能的计算器。四、考试基本内容和要求在以下的考试内容中普遍涉及生物化学术语的英文简写及常用的英文名词，没有一一列出，但需要熟练掌握；在代谢部分涉及的重点途径需要熟练掌握概念、发生部位、反应步骤、催化反应的酶、特别是其中的不可逆反应、调节酶、调节的步骤、限速酶、限速步骤、脱氢步骤、底物水平磷酸化步骤、有ATP变化的步骤、能量的结算、生理意义和代谢途径的调控等；对于以上各个部分中涉及的生物化学的研究方法没有一一列出，但是其原理和应用也应熟练掌握。（一）糖 1、糖的存在与来源和生物学作用。2、糖的命名与分类，常见单糖、寡糖、多糖和结合糖的结构特点和相关概念。3、多糖的研究方法。（二）脂 1、脂质的定义、分类和生物学意义。2、各种单脂、复合脂以及萜类和类固醇类脂质的存在、结构特点和功能。3、脂类的提取、分离与分析的基本方法及原理。（三）蛋白质 1、蛋白质的生物学意义、元素组成和分子大小和分类。2、蛋白质的基本结构单位氨基酸，20种基本氨基酸的结构、命名、简写、分类、物理性质、化学性质、氨基酸混合物的分析分离和氨基酸的制备。3、肽和肽键的结构、肽的物理和化学性质以及天然存在的活性肽的结构和功能。4、蛋白质结构的各组织层次的相关概念、类型、特点和典型例子，研究蛋白质一级结构和高级结构的蛋白质一级结构的测定的方法，维持蛋白质结构的作用力。5、蛋白质的结构和功能的关系。包括蛋白质一级结构和高级结构的关系，一级结构和功能关系及其中涉及的基本概念；抗体的基本结构和利用抗体的检测方法；蛋白质高级结构与功能的关系（能以血红蛋白和肌红蛋白为例加以说明）以及其中涉及的有关别构效应等概念。6、蛋白质的性质。包括蛋白质的酸碱性质及相关概念；蛋白质变、复性概念及本质、因素和变性蛋白质的特征；蛋白质的胶体性质，沉淀及相关概念（盐溶、盐析等）；电泳的概念；蛋白质的颜色反应等。7、蛋白质的研究方法。包括蛋白质分离纯化的一般原则、基本流程、分离纯化方法及分析鉴定方法涉及的概念原理和应用；几种重要方法如电泳的分类，重要的电泳方法的特点；蛋白质分子量测定的主要方法；蛋白质含量和纯度测定的方法；生物活性测定中的相关概念等。（四）核酸 1、核酸的种类和分类、命名、生物功能和在医药领域的应用。2、核酸的基本组成单位核苷酸的组成、结构和性质。3、核酸的共价结构和高级结构。包括核酸共价连接的基本方式与一级结构的书写方式； DNA的二级结构及其中涉及的概念、简写；核小体的结构；真核生物染色体的组装模型； DNA的三级结构；拓扑异构体的概念；三种RNA的一级结构特点，tRNA的二级、三级结构特点，rRNA的几种类型在真核、原核细胞核糖体中的分布。4、核酸的性质。包括一般物理性质，紫外吸收性质，变、复性性质以及其中涉及的概念；核酸的其他性质。5、核酸的研究方法。包括凝胶电泳方法；限制性内切酶的作用特点和应用；Southern Blotting, Northern Blotting等方法；核酸分离纯化的基本过程和定量测定方法；超速离心，核酸序列测定和人工合成的原理；PCR等。（五） 酶1、酶的基础知识。包括酶催化作用的特点，特别是酶的专一性概念及其机理以及酶的调节控制涉及的基本概念；酶的化学本质及组成；蛋白质类酶的分类组成和概念；辅酶和维生素；ribozyme的概念；酶的分类命名特别是EC编号系统及六大类酶的名称；抗体酶abzyme、固定化酶的概念；酶工程的相关概念；酶在医药业的应用。2、酶反应速度和酶促反应动力学。包括酶促动力学的概念；酶反应速度的表示方法；酶活力、各种酶活力单位、比活力、回收率、纯化倍数等概念及相关的计算方法；影响酶反应速度的因素和产生的影响；底物浓度对反应速度的影响，即米氏方程的推导、动力学参数的意义、双倒数作图法和有关计算；各种抑制剂的概念；可逆抑制剂的作用特点、动力学方程和作图3、酶的作用机制和酶的调节。包括酶活性中心的概念及特点；酶活性中心的分析方法；酶催化反应的独特性质；影响酶高效率催化的因素；酶的活性调节中别构调节、可逆共价修饰、酶原激活中涉及的概念，及调节方式和特点，同工酶的概念。（六）生物膜和物质运输 1、生物膜的组成、作用力和分子结构模型。2、物质运输的特点和主要运输方式。（七）新陈代谢总论 1、新陈代谢的基本理论概念和特点2、高能化合物（八）糖代谢和生物氧化 1、糖的消化吸收和转运。2、糖酵解途径。3、三羧酸循环途径。4、生物氧化和氧化磷酸化作用。5、磷酸戊糖途径、糖异生途径、糖原的合成和分解和糖醛酸等其他糖代谢途径。（九）脂代谢 1、脂的消化、吸收和转运。其中包含脂蛋白的概念、分类；脂蛋白和载脂蛋白的功能。2、脂肪酸和甘油三酯的分解代谢。包括甘油三酯的分解和甘油的代谢；氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化；脂肪酸的和氧化的特点；酮体的合成和氧化。3、脂肪酸和甘油三酯的合成代谢。软脂酸从头合成和碳链延长；必需脂肪酸；甘油三酯的合成过程等。4、磷脂类和胆固醇类等其他脂类物质的代谢过程及其中涉及的生物活性物质。（十）蛋白质降解和氨基酸代谢 1、蛋白质的降解及其消化吸收和转运。2、氨基酸的分解代谢。氨基酸氧化脱氨、转氨作用，联合脱氨作用；氨的转运的两种方式及尿素循环；酮酸的代谢去路，进入TCA cycle的入口，生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸的概念分类；脱羧反应的基本特点；脱羧过程中产生的几种生物活性物质。3、由氨基酸衍生的其他重要物质。包括一碳单位的种类、载体、四氢叶酸和S-腺苷甲硫氨酸的结构；一碳单位其生理意义；含硫氨基酸的代谢、芳香族氨基酸的代谢、精氨酸的代