酶活性调节方式PPT学习教案

1、会计学1酶活性调节方式酶活性调节方式第1页/共48页 多种调节方式： 浓度调节（ 合成降解调节)； 生理调节(激素调节)； 共价修饰调节（可逆，不可逆)； 抑制剂调节； 反馈调节（别构调节）； 存在方式调节（多酶体系）； 寡聚酶的聚合、解聚调节； 第2页/共48页 腺苷酸环化酶 AMP cAMP + H2O 磷酸二脂酶第3页/共48页乳糖操纵子模型第4页/共48页EUDP-半乳糖 + 葡萄糖 乳糖 + UDP第5页/共48页 蛋白A不能催化上述反应而能催化下述合成反应：UDP-半乳糖 + N-乙酰葡糖胺 N-乙酰半乳糖胺 + UDP 蛋白B本身无催化能力，但其与蛋白A结合，可以改变蛋白A的底物

2、专一性。A第6页/共48页第7页/共48页胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶Ser14Arg15Thr147Asn148A 链 B 链 C 链胰凝乳蛋白酶原 （无活性）-胰凝乳蛋白酶 （有活性） -胰凝乳蛋白酶 （有活性,稳定）-胰凝乳蛋白酶（三链间有二硫键） -胰凝乳蛋白酶为稳定的形式，A、B两链及B、C两链间各通过一对大的二硫键相连，其活性只有-胰凝乳蛋白酶的2/5 酶活性中心的氨基酸残基来自B、C二链第8页/共48页第9页/共48页第10页/共48页胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽肠激酶羧肽酶原羧肽酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶+胰蛋白酶对各个胰脏蛋白酶原的激活作用第11页/共48页第12页

3、/共48页E第13页/共48页+4H2O 4ADP4Pi 4ATPPPPP磷酸化酶激酶磷酸化酶磷酸酶磷酸化酶a（有活性）磷酸化酶b（无活性）第14页/共48页第15页/共48页第16页/共48页第17页/共48页第18页/共48页第19页/共48页第20页/共48页第21页/共48页在竞争性抑制中，底物或抑制剂与酶的结合都是可逆的，各存在一个平衡。KI为抑制剂常数；Km为ES解离常数.当底物过量时则：第22页/共48页经推导可得如下曲线1、Km增大 即抑制剂与酶结合后，酶和底物亲和力降低；I越高、Ki越小，Km增大。酶和底物亲和力降低，酶反应速度减慢。2、Vm不变3、增大底物浓度，有利于酶和底

4、物结合，可减轻抑制作用；反之，增加抑制剂浓度，加深抑制程度。第23页/共48页第24页/共48页第25页/共48页可推导得出如下的曲线1、Vm降低 即I越大、Ki越小，形成不能转变为产物的EI和EIS越多，V降低的程度越显著。2、Km不变3、增大底物浓度，不能减轻抑制作用，无竞争关系；第26页/共48页丙二酸是琥珀酸的结构类似物，可逆抑制琥珀酸脱氢酶活性乙醇作为竞争性底物可以抑制乙二醇氧化成乙醛的反应，（因此乙醇可以用于治疗乙二醇中毒）第27页/共48页第28页/共48页 5.反馈调节(或称 别构调节) 早已发现，许多物质合成代谢途径的一连串反应中，催化第一步反应的酶或者是序列交叉处的酶大多能

5、被全部序列的最终产物控制反馈抑制。 催化第一部反应的酶或分叉处的酶即属于别构酶。第29页/共48页 什么是别构调节？ 当调节物与酶分子中的别构中心结合后诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性部位对底物的结合与催化受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构调节或别构效应。 第30页/共48页第一个酶（有活性）第一个酶（无活性）终产物终产物（调节物） 结合在调节中心第31页/共48页反馈抑制的类型第32页/共48页第33页/共48页SSSSSSSSSSSSSS亚基全部处于“关”型亚基全部处于“开”型 按次序变化第34页/共48页T状态 R状态 主张所有别构酶的所有亚基，或者全部成不利于结合底物的T状态，或者全部是有利于结合底物的R状态，这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的、齐步发生的。第35页/共48页第36页/共48页第37页/共48页正负协同效应的区别正协同效应负协同效应第38页/共48页酶与底物（或配基）结合达90%饱和度时的底物（或配基）浓度酶与底物（或配基）结合达10%饱和度时的底物（或配基）浓度第39页/共48页第40页/共48页第41页/共48页汞化物巯基乙醇+完整的酶分子（活性形式）催化亚基（三聚体）调节亚基（二聚体） C R 第42页/共48页第43页/共4