生化期末复习

按照国家自然科学基金委员会的分类，生命形成二级结构的基础：肽单元

科学包括：1.微生物2.植物学3.生态学常见的蛋白质二级结构：a-螺旋;

4.林学5.生物化学与分子生物学6.遗传B-折叠;B-转角无规卷曲

学7.细胞生物学与发育生物学8.免疫学3、Pr的三级结构：整条肽链中全部氨基

9.神经科学与心理学酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子

10.幺物物理学与代物医学工程在三维空间的排布位置。

11.农学主要的化学键:疏水键、离子键（盐键）、

12.畜牧善阪易水产当13.劭物当氢键和VanderWaals力（范德华力）等：

14.史理学与流理学其中最主要的是疏水作用（或疏水键）

15.预防医学身义或当结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割

16.临冻医学寒砒学科成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得

17.麻物学S的理学较为紧密，各行使其功能，称为结构域

18.中医学S中居当4、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚

第1章蛋白质的结构与功能基的空间排布及亚基接触部位的布局和相

一、蛋白质的分子组成互作用

1、组成蛋白质的元素：亚基之间的结合主要是：氢键和离子键

主要兀素有：C、H、0、N和S三、蛋白质结构与功能的关系

各种蛋白质的含N量很接近，平均为16%1、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基

2、组成单位：L-a氨基酸有20种编码的础

氨基酸2、蛋白质的功能依赖特定空间结构

熟悉20种氨基酸的中文名称及简写符号一:级结构或四级结构的蛋白质才具有生物

3、等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解学功能。

离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成三、蛋白质结构与功能的关系

为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称1、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基

为该氨基酸的等电点。础

2、蛋白质的功能依赖特定空间结构

pH=pIpH<pl<pH兼

性（中性）离子阳离子阴离子四、蛋白质的理化性质

1、蛋白质具有两性电离的性质-等电点

4、蛋臼质的紫外吸收最大峰值为280nm2、蛋白质具有胶体性质.

肽:氨基酸通过肽键连接形成.胶体稳定的因素:颗粒表面电荷;水化膜.

多肽链:是指许多氨基酸之间以肽键连接而3、蛋白质的变性：

成的一种结构。概念：在某些物理和化学因素作用下，其特

多肽链第两端:N末端C末端定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构

氨基端粉基端变成无序的空间结构，从而导致其理化性质

6、氨基酸在蛋白质分子中以肽键相连改变和生物活性的丧失。

7.谷胱甘肽（GSH）--生物活性肽变性的本质：——破坏非共价键和二硫键，

二、蛋白质的分子结构不改变蛋白质的一级结构。

1、Pr的一级结构：指在蛋白质分子从变性的结果：理化性质改变和生物活性的丧

N-端至C-端的氨基酸排列顺序。失。如：溶解度降低、黏度增加、结晶能力

主要的化学键以避，有些Prg包括二硫消失、生物活性的丧失、易被蛋白酶水解等。

键。导致变性的因素：如高温、高压、强酸、强

2、Pr的二级结构：多肽链主链骨架原碱、有机溶剂、重金属离子、生物碱试剂及

子的相对空间位置。辐射等因素。

主要的化学键：氢键o临床应用举例：①临床医学上，变性因素

常被应用来消毒及灭菌。②防止蛋白质变2、转运RNA（tRNA）

性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的结构：含有多种稀有碱基；tRNA的二级结

必要条件构——三叶草形；三级结构为倒“L”型；

4、蛋白质的复性若蛋白质变性程度较轻，3＜末端有共同的三个核甘酸（CCA）；柄端

去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢携带活化的氨基酸；反密码子环上有反密码

复其原有的构象和功能，称为复性。子

5、蛋白质的沉淀、凝固功能：是蛋白质合成过程中氨基酸的载体，

核酸的结构与功能将氨基酸运输到mRNA相应的位置上

一、核酸的化学组成及其一级结构3、核糖体RNA（rRNA）

1、基本组成单位：核甘酸（碱基、戊糖、磷rRNA占总RNA的80%以上。

酸）rRNA与不同的蛋白质结合组成了核糖体的

2、连接方式：3，,5，-磷酸二酯键大、小亚基。

3、方向：5,一3，功能：核蛋白体是蛋白质合成的场所

4、一级结构：指核甘酸的排列顺序四、核酸的理化性质+

5、分类：核糖核酸（RNA）1、核酸在波长260nm处有强烈的吸收

脱氧核糖核酸（DNA）2、DNA变性：在某些理化因素作用下IDNA

二、DNA的空间结构与功能☆双链解开成两条单链的过程,本质是双链间

1、二级结构：双螺旋结构氢键的断裂。

模型要点:反向平行、右手螺旋；解链温度（Tm）：解链过程中,紫外吸光度的

脱氧核糖和磷酸在外侧碱基内侧;变化达到最大变化值的一半时所对应的温

碱基配对原则A—TC—G度。

碱基间距0.34nm,螺旋一圈10对碱基，螺距G+C含量越高，解链温度就越高。

3.4nm。理化性质变化如：①OD260增高②粘度

DNA双螺旋结构的具有多样性下降③生物活性丧失④增色效应

稳定因素:碱基堆积力;互补碱基对的氢键作3、复性

用力定义

2、DNA的高级结构：超螺旋结构（1）当变性因素去除后，变性DNA的两条互

原核生物DNA为环状超螺旋结构补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称

真核生物DNA为高度有序和高度致密的结为复性。

构⑵热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，

①IA（约150bp缠绕区和60bp的连接区）+组这一过程称为退火（annealing）。

蛋白（由H2A/H2B/H3/H4组成八聚体）⑶减色效应：DNA复性时，其溶液OD?“）降

I低。

核小体f-:次折卷f染色质第3章酶

三、RNA的结构与功能☆酶是由活细胞产生的，对特异底物具有高效

1、信使RNA（mRNA）催化作用的蛋白质。又称生物催化剂。

开始转录成hnRNA加工后为成熟的mRNA一、酶的分子结构与功能

结构特点：1.全酶

密码子：每3个碱基为一个密码子蛋白质部分：酶蛋白一决定反应的特异

帽子结构：7-甲基鸟甘三磷酸辅助因子：小分子有机化合物，金属离子。

多聚A尾：多个腺甘酸连接而成-决定反应的种类与性质

功能：mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白（辅酶或辅基）

质氨基酸顺序的合成，即为蛋白质的生物合2.酶的活性中心:指必需基团在空间结构k

成提供模板。彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，

能与底物特异结合并将底物转化为产物。

活性中心内的必需基团：三种可逆性抑制剂作用的特点的比较

结合基团：与底物相结合（1）竞争性抑制剂：抑制剂结构与底物结

催化基团：催化底物转变成产物构相似，共同竞争酶活性中心。抑制作用大

活性111心外的必需基团:位于活性中心以外,小与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升

维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为高，Vm不变。

调节剂的结合部位所必需.（2）非竞争性抑制剂：抑制剂结构与底物

二酶的工作原理结构不相似或完全不同。它只与活性中心以

1、酶促反应的特点：高效性特异性可调外的必需基团结合，使E和ES都下降。该抑

节性制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km

酶促反应的特异性：绝对特异性；相对特异不变，Vm下降。

性：立体异构特异性（3）反竞争性抑制剂：抑制剂并不与酶直

2、酶的作用原理：降低活化能诱导契合接结合，而是与ES复合物结合成ESL使酶

假说失去催化活性。结合的ESI则不能分解成产

三、酶促反应动力学物，Km下降，Vm下降。

1、底物浓度对反应速率的影响磺胺类药物的抑菌机制

Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一——与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶

半时的底物浓度，单位是mol/L（1）细菌在生长繁殖过程中，必需从宿主

Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、体内摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与

底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）下由二氢叶酸合成酶催化生成二氢叶酸，再

有关，与酶的浓度无关。在二氢叶酸催化下生成四氢叶酸，参与核酸

Vmax：是酶完全被底物饱和时的反应速率，的合成，细菌才可以生长繁殖。

与酶浓度成正比。（2）磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相

2、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从

直线关系而影响细菌的二氢叶酸合成，抑制细菌的

3、温度对反应速率的影响具有双重性生长繁殖。

4、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响（3）由于这是一种竞争性抑制作用，故在

反应速率治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才

5、抑制剂对酶促反应速率的影响能有好的效果。因而首次用量需加倍，同时

1）不可逆性抑制主要以共价与酶活性中心要1日服用4次，以维持血中的高浓度。

的必需基团相结合，使酶失活磺胺类药物的抑菌机制一一与对氨基苯甲

如：有机磷化合物T—羟基酶酸竞争二氢叶酸合成酶

重金属离子及碑化合物T一筑基酶四、酶活性的调节

2）可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价1、调节对象：关键酶

键与能或酶-底物复合物可逆性结合，使前调节方式：酶活性的调节（快速调节）：酶

的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤含量的调节（缓慢调节）

等方法除去。2、酶原的激活:酣原在一定条件下，水解掉

一个或几个短肽，形成或暴露出活性中心，

转化为有活性酶的过程。

酶原激活最主要的意义是避免酶对细胞进

行自身消化损伤

3、酶的变构调节

变构调节：一些代谢物可与某些酶分子适性

中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改

变，从而改变酶的催化活性，此种调节方第四阶段：氧化磷酸化

式称变构调节。反应过程

4.同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学1.丙酮酸的生成(同无氧氧化)

反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免2.丙酮酸的氧化脱竣

疫学性质不同的一组酶。内酮酸进入线粒体，氧化脱竣为乙酰CoA

第四章糖代谢(1)总反应式：

一糖的分解代谢+

NAD,HSCoACO2,NADH+

(一)、糖的无氧氧化

\/

在不需氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)

的过程称之为糖的无氧氧化，又称为糖酵丙酮酸\/-乙酰CoA

解。其反应部位在胞浆。

1、反应部位：胞浆丙第酸氧化脱氢酶

2、代谢终产物：乳酸

3、产能的方式和数量丙酮酸氧化脱氢酶系的组成

方式：底物水平磷酸化酶辅酶

净生成ATP数量：从G开始2X2-2=2ATPE1：丙酮酸脱氢酶TPP

从Gn开始2X2-1=3ATPE2：二氢硫辛酰胺转乙酰酶硫辛酸HSCoA

糖酵解的代谢途径E3：二氢硫辛酰胺脱氢酶FAD,NAD+

E1:己糖激酶泛酸在体内活性形式：辅酶A(CoA)

E2:6-磷酸果糖激酶-1酰基载体蛋白(ACP)

E3:丙酮酸激酶3.三竣酸循环

1、产能的方式和数量(1)三竣酸循环因循环中的第一个中间产物

糖酵解反应的意义是含三个竣基的柠檬酸，故也称为柠檬酸循

(1)产能方式为底物水平磷酸化，是某些细环。由于Krebs正式提出了三竣酸循环的

胞在供氧正常时的重要供能途径，如红细学说，故此循环又称为Krebs循环。

胞。也是机体在缺氧情况下获取能量的有效所有的反应均在线粒体中进行。

方式。(2)反应过程

(2)净生成ATP数量：从G开始2X2-2=2ATP(3)三竣酸循环的要点

从Gn开始2X2-1=3ATP①整个循环反应为不可逆反应。一次循环，

2、红细胞中存在2,3-BPG支路。2,3-BPG与消耗吩子乙酰CoA。

Hb结合，可降低Hb与氧的亲和力，促进氧②经四次脱氨，二次脱皎，一次底物水平磷

的糅放，以满足组织细胞对氧的需要。酸化。生成1分子FADH2,3分子

3、某些组织细胞如视网膜、睾丸、白细胞、NADH+H+,2分子CO2,1分子GTP。

瘤细胞等即使在有氧条件下，仍以糖酵解为③关键酶有：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、

主要供能方式，此种现象称为反巴斯德效a-酮戊二酸脱氢酶复合体。

应。④三竣酸循环的中间产物，如草酰乙酸看似

(二)糖的有氧氧化在循环中不消耗，其实不然，可转变成其他

糖的有氧氧化指在机体氧供充足时，葡萄糖物质，故需不断补充。

彻底氧化成H20和C02,并释放出能量的过(二)有氧氧化的意义

程。是机体主要供能方式。在胞液及线粒体1.是三大营养物质氧化分解的共同途径和联

分四个阶段进行。_系的枢纽。

第一阶段：丙酮酸生成胞液2.为其他物质代谢提供小分子前体；为呼吸

第二阶段：丙酮酸的氧化脱竣链提供H+和e。

第三阶段：三陵酸循环线粒体3.有氧氧化是机体产能最主要的途径。它不

仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分（二）、糖原分解

次释放，所以能量的利用率也高。在几个酶的共同作用下,最终产物中的85%

4.氧、糖供应充足时，绝大部分的组织细胞为1-磷酸葡萄糖，15%为游离葡萄糖。

表现出有氧氧化抑制无氧氧化的现象，称为关键酶：磷酸化酶

巴斯德效应（Pastuereffect）。糖异生

（三）、磷酸戊糖途径（一）、什么是糖异生

磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖1、糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄

及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-糖或糖原的过程。

磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。2、部位主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒

磷酸戊糖途径又称磷酸戊糖旁路代谢。体。

1、反应过程3、原料主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。

1）.细胞定位：胞液生糖氨基酸一a一酮酸

2）.反应过程可分为二个阶段甘油一a一磷酸甘油一磷酸二羟丙酮

第一阶段：氧化反应。乳酸f丙酮酸

第二阶段：非氧化基团转移反应.（二）、糖异生途径

总反应式（一）反应过程

（1）磷酸戊糖生成糖异生与糖酵解途径共有可逆反应，3个由

①生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2。关键酶催化的不可逆反应，由另外的反应和

②关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。酶代替。

③磷酸核糖是一个非常重要的中间产物。葡萄糖6磷酸酶1.&磷酸葡萄糖水解为

（二）磷酸戊糖途径的意义及调节葡萄糖

1.生成的5-磷酸核糖是核酸合成的重要原果糖双磷酸酶2.1,&双磷酸果糖转变为

料。6-磷酸果糖

2.NADPH+H+是GSH还原酶的辅酶，具3.内酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）

有保护细胞膜和清除自由基的作用。6-磷酸内酮酸竣化为草酰乙酸，再脱竣生成PEP

葡萄糖脱氢酶缺陷者，不能维持GSH的还的过程称丙酮酸竣化支路。

原状态，故红细胞膜易破裂而发生急性溶（三）、糖异生的意义☆

血。维持血糖浓度恒定；调节酸碱平衡；

3.NADPH作为供氢体，是加单氧酶体系的协助氨基酸代谢；乳酸循环一（Cori循环）

组成成分，参与激素、药物、毒物的生物转五血糖及其调节

化过程.血糖是血液中单糖的总称，临床称血中葡萄

46-磷酸葡萄糖脱氢酶受NADPH/NADP+糖为血糖。

比值的调节。正常成人血糖浓度为3.89~6.11mmol/L

二、糖原的合成与分解（一）、血糖来源和去路

糖原储存：肌糖原，250~400g,氧化供能。（二）、血糖水平的调节

肝糖原，70~100g,维持血糖。主要调节：降低血糖：胰岛素；升高血糖（胰

糖原的结构特点：葡萄糖残基以a-1,4-糖昔高血糖素，糖皮质激素，肾上腺素）

键形成长链，以a-1,6-糖昔键连接形成分枝糖尿病人代谢时会出现多方面的代谢紊

（一）、糖原合成乱。

1、合成部位组织定位：主要在肝、肌肉第5章脂类代谢

细胞定位胞浆脂类是指脂肪和类脂的总称为脂类。

2、糖原合成过程葡萄糖供体为UDPG血浆中所含脂类统称为血脂，包括：甘油三

关键酶：糖原合酶酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸。

消耗2个高能磷酸键必需脂肪酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯

酸等多不饱和脂肪酸是人体不可缺乏的营HMGCoA裂解酶；羟丁酸脱氢酶

养素，不能自身合成，需从食物摄取，故称2.酮体的利用

必需脂肪酸。琥珀酰CoA转硫酶（心、肾、脑及骨骼肌的

一、甘油三酯的分解代谢线粒体）

（一）脂肪动员乙酰乙酰CoA硫激酶（肾、心和脑的线粒体）

1.定义：储存的脂肪，被脂肪酶逐步水解为乙酰乙酰CoA硫解酶（心、肾、脑及骨骼肌

FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化线粒体）

利用的过程。二、甘油三酯的合成代谢

2关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（一）脂肪酸的合成

（HSL）1.合成部位肝（主要）、脂肪等组织的

3.脂解激素;能促进脂肪动员的激素，如胰高胞液中。

血糖素、去甲肾上腺素、ACTH等。2.合成原料

4.抗脂解激素：可抑制脂肪动员，如胰岛素、乙酰CoA、ATP、HCO3-、NADPH,Mn2+

前列腺素E2等。（1）乙酰CoA的主要来源

（二）脂肪酸的氧化Glc（主要）-一乙酰CoA-氨基酸

1.脂肪酸氧化的反应部位乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬

除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、酸-内酮酸循环出线粒体。

肌肉最活跃。（2）NADPH的来源

2.亚细胞定位胞液、线粒体。主要来源是磷酸戊糖途径，胞液中异柠檬酸

3.脂肪酸氧化的反应过程脱氢酶及苹果酸酶催化的反应亦可提供。

第一阶段:脂肪酸的活化成脂酰CoA（胞液）3.脂肪酸合成过程

第二阶段：脂酰CoA经肉碱转运进入线粒（1）脂肪酸合成酶系

体①乙酰CoA竣化酶（acetylCoAcarboxylase）

第三阶段：B-氧化过程：脱氢、加水、再是脂肪酸合成的限速酶，存在于胞液中，其

脱氢、硫解辅基是生物素，Mn2+是其激活剂。催化丙

第四阶段：乙酰CoA的彻底氧化二酰CoA的合成。

4、脂酸氧化是体内能量的重要来源--以16②脂肪酸合酶复合体，该酶是由两个亚基组

碳软脂酸的氧化为例成的二聚体，每个亚基都含有多个功能结构

活化：消耗2个高能磷酸键域和一个酰基载体蛋白（acylcarrierprotein,

氧化：每轮循环四个重复步骤：脱氢ACP）。脂肪酸合成的各步反应均在ACP辅

（FADH2）,加水、再脱氢（NADH）、硫解基上进行。

5、甘油-3-磷酸甘油一磷酸二羟一糖酵解二、胆固醇的合成

（三）酮体的生成和利用（一）合成部位

酮体是乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮三者的1.组织定位:除成年动物脑组织及成熟红细

总称。胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝、小

血浆水平：0.03~0.5mmol/L（0.3~5mg/dl肠为主。

代谢定位：2.细胞定位：胞液、光面内质网

生成：肝细胞线粒体。（二）合成原料

原料：乙酰CoA。（二）合成原料

利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）乙酰CoA通过柠檬酸-丙阳酸循环出线粒体。

线粒体。1分子胆固醉

___________________[

酮体生成的关键酶：HMGCoA合酶甲X乙酰*+36XATI；PUXCNADPH+H）

1.酮体的生成

乙酰乙酰CoA硫解酶；HMGCoA合酶；

四、胆固醇的转化（一）氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过

程中偶联ADP磷酸化，生成ATP,又称为

四、胆固醇的转例

V//M偶联磷酸化。

外源性胆固醇内源性胆固醇

消化吸收、体内》/（二）P/O比值

7脱氧胆固醇氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔无机磷原

胆固醉（140g）（蝴）

子数与所消耗的氧原子摩尔数之比即P/0

r皮质醉比值。

胆汁酸盐/火田，.上醛固阴

I类固醉激素〈聿丸南

\itD（三）底物水平磷酸化

粪固醇雌二醇3

〔孕丽是底物分子内部能量重新分布，生成高能

指出体外1^5(OH)D

r3键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。

（四）氧化磷酸化偶联部位

五、血浆脂蛋白代谢（五）氧化磷酸化的偶联机理--化学渗透假

1、概念：血脂与血浆中的蛋白质结合，以说

脂蛋白形式而运输，其中的Pr称为载脂蛋三、氧化磷酸化系统及抑制剂的影响

白。四、线粒体内膜的物质转运

2、血浆脂蛋白的分类胞浆中NADH的氧化

超速离心法：CM、VLDL、LDL、HDL胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线

乳糜微粒（CM）：转运外源性甘油三酯粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。

极低密度脂蛋白：转运外源性甘油三酯转运机制：

低密度脂蛋白：转运胆固醇到肝外a-磷酸甘油穿梭（NADH-FADH2）主要存

高密度脂蛋白:转运肝外胆固醇入肝在于脑和骨骼肌

VLDL的合成以肝为主，小肠亦可合成少苹果酸-天冬氨酸穿梭（NADH-NADH）主

量。要存在于肝和心肌

第六章生物氧化五、高能化合物的储存和利用

物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要磷酸肌酸作为肌肉和脑组织中能量的一种

指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释储存形式。

放能量，最终生成CO2和丛。的过程。第7章氨基酸代谢

呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通一、氨基酸的一般代谢

过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传1.营养必需氨基酸:指体内需要而又不能自

递，最终与氧结合生成水，这一系列能和辅身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8

酶称为呼吸链又称电子传递链。种:Thr、Vai、Leu、lie、Phe、Trp、Lys、

一、呼吸链成分的排列顺序Met

1.NADH氧化呼吸链2.脱氨基作用:指aa脱去a-氨基生成相应a

NADHf复合体IfQf复合体IHfCytc-酮酸的过程。

一复合体IV**O2包括:转氨基作用辅酶是磷酸毗哆醛

P/O比值=2.5氧化脱氨基作用催化酶：L-谷氨酸

2.琥珀酸氧化呼吸链脱氢酶

琥珀酸一复合体n-Q一复合体in-cyt氨基酸氧化酶作用主要在肌肉组

cf复合体IV—02织进行

P/O比值=1.5喋岭核甘酸循环主要在肌肉组织进

3.两条呼吸链的排列顺序行

NADH氧化呼吸链转氨酶的种类多，专一性强，分布广，主要

FADH2氧化呼吸链存在于细胞内，血清中的活性很低。

二、氧化磷酸化

丙氨酸转氨酶(ALT)：肝细胞中活性最强重损伤或尿素合成相关酶的遗传缺陷。高血

即谷丙转氨酶(GPT)氨症时可.引起脑功能障碍，称氨中毒

天冬氨酸转氨酶(AST)心肌细胞空活性

即谷草转氨酶(GOT)最强o一►谷氨酸4—.谷氮酰胺

血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和

预后的指标之M脑内。-朋戊二酸i

氨基酸脱氨基的主要方式：联合脱氨基作用

二、氨的代谢

1、血氨的来源

氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来

源，胺类的分解也可以产生氨•璇单位:某些氨基酸在分解代谢过程中产

肠道细菌腐败作用产生氨生的含有一个碳原子的基团，称为•碳单位

肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰的种类：

胺甲基(-CH3)、甲烯基(-CH2-)、甲快基

2、血氨的转运(-CH=)、

通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运往肝甲酰基(-CHO)、亚胺甲基(-CH=NH)

谷氨酰胺的运氨作用一碳单位

3、氨在肝合成尿素是氨的主要去路四氢叶酸:一碳单位的运载体参与一碳单位

去路：代谢

在肝内合成尿素，这是最主要的去路。SAM(S—腺甘甲硫氨酸):甲基的直接供体

合成非必需氨基酸及其他含氮化合物。其他个别氨基酸代谢的产物

合成谷氨酰胺。氨基酸的特殊代谢及其产物

生成部位:主要是在肝细胞的线粒体及胞液L-组氨酸一胺；色氨酸-羟色胺；

中进行L-谷氨酸--氨基丁酸；L•半胱氨酸一磺酸

反应过程:SAM为体内甲基的直接供体

原料:2分子氨，一个来自于游离氨,活性硫酸根：3'-磷酸腺甘-5'-磷酸硫酸

另一个来自天冬氨酸。(PAPS)

过程:通过鸟氨酸循环,也叫尿素循环。苯丙氨酸的代谢

耗能:3个ATP,4个高能磷酸键。(1)苯丙酮酸尿症(PKU)苯丙氨酸羟化

关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶I,CPS-I酸减陷时，苯丙氨酸不能转变为酪氨酸，生

精氨酸代琥珀酸合成酶成苯丙酮酸、苯乙酸等从尿排出的•种遗传

鸟氨酸循环：氨酸代琥珀酸合成酶代谢病。

(2)人体缺乏酪氨酸酶,黑色素合成障碍，皮

肤、毛发等发白，称为白化病(albinism)。

(3)体内尿黑酸氧化酶先天缺陷时,尿黑

酸分解受阻，可出现尿黑酸症，表现为骨及

组织有广泛的黑色物沉积。

第八章核甘酸代谢

一、喋吟核甘酸的合成与分解代谢从头合成

和补救合成两种途径

(-)噪吟核甘酸的合成代谢

从头合成途径

4、尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒1、合成原料：磷酸核糖、氨基酸、一碳单

血氨浓度升高称高血氨症，常见于肝功能严位及CO2

2、哺乳动物合成部位：主要在肝脏顺解链方向生成的子链，复制为连续进行，

3、在磷酸核糖上逐步合成；称为领头链

4、最先合成IMP,再转化成AMP和GMP另一股链复制方向与解链方向相反，不能顺

5、脱氧核糖核甘酸的生成在在核昔二磷酸着解链方向连续延长，称为随从链。复制中不

水平上进行连续片段称为罔崎片段

NDP-＞核糖核甘酸还原酶，Mg2+-dNDP二、DNA复制的酶学和拓扑学变化

（二）、噂二核甘酸的分解代谢喋呛碱的最参与DNA复制的物质：

终代谢产物是尿酸底物：dNTP

喋吟核甘酸的抗代谢物聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶

喋吟核甘酸的抗代谢物是一些喋吟、氨基酸（DNA-pol；DDDP）

或叶酸等的类似物。模板：解开成单链的DNA母链：

引物：提供3-0H末端使dNTP可以依

噪心案似物负感酬率似物叶酹米似物次聚合；

其他的酶和蛋白质因子

6-疏基啸吟氮杂丝氨酸等氨蝶吟聚合反应的特点:DNA新链生成需引物

和模板；新链的延长只可沿5,一3,

6-琉基鸟嗥吟氨甲蝶吟等方向进行

1、DNA聚合酶

二、啥嚏核甘酸的合成与分解代谢原核生物的DNA聚合酶分为三型:

（一）喀咤核甘酸的从头合成DNA-polI；

1、合成部位:主要是肝细胞胞液DNA-polII；

2、合成原料:谷氨酰胺、C02和天冬氨酸DNA-polHI延长子链；

3、最先合成UMP,再生成CTP、dTMP常见的真核细胞DNA聚合酶有五种

（二”啥咤核甘酸的分解代谢的终产物被彻DNA-pola

底氧化分解DNA-polp

dTMP或TMP的生成DNA-poly

脱氧核甘酸还原酶DNA-pol8延长子链的主要酶

脱氧胸背一磷酸dTMPDNA-pol£

第十章DNA的生物合成参与DNA合成反应的各种酶

-、复制的基本规律DNA聚合酶：催化核甘酸之间聚合

1、半保留复制:DNA合成时，以亲代DNA核酸外切酶：校读和碱基选择

解开的两股单链为模板，按碱基配对规律，拓扑异构酶：理顺DNA链

合成子代DNA的过程。子代DNA,一股单解螺旋酶DnaA、B、C：作用于氢键，

链来源于亲代，另一股单链为新合成。子代使DNA双链解开成为两条单链。

和亲代的DNA碱基序列一致。这种复制方引物酶:由dnaG编码，催化生成RNA引

式称为半保留复制物的酶

意义:按半保留复制方式，子代DNA与亲单链DNA结合蛋白（SSB）:保护单链的

代DNA的碱基序列一致，即子代保留了亲兀鹫

代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性DNA拓扑异构酶:改变DNA超螺旋状

2、DNA复制从起始点向两个方向延伸形成态、理顺DNA链

双向复制DNA连接酶:连接DNA双链中的单链缺

3、DNA复制为半不连续复制口

领头链连续复制而随从链不连续复制，就是

复制的半不连续性。

DNA聚合酶，拓扑酶和连接酶催化3,5-其他蛋白质因子

磷酸二酯键生成的比较复制和转录的区别

提供核糖提供结果

r

3-OH5「P复制和转录的区别

DNA引物或延游离(dNTP)n+l

聚合长中的新dNTP去发制转录

酶链PPi模板的股链均坦制模板跳转录(不对称转录)