氨基酸肽和蛋白质

氨基酸肽和蛋白质第1页/共59页2、食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母4.1Introduction第2页/共59页2、食品中蛋白质来源及种类

牛乳中的蛋白质酪蛋白乳清蛋白4.1Introduction占乳蛋白的80％－82％1,2,,,－酪蛋白－乳球蛋白，50％牛奶加热产生的气味－乳清蛋白，25％第3页/共59页2、食品中蛋白质来源及种类

肉中的蛋白质肌浆中的蛋白质肌原纤维蛋白质基质蛋白质4.1Introduction占20％－30％肌溶蛋白,球蛋白X,肌红蛋白肌原蛋白弹性蛋白占51％－53％肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白第4页/共59页2、食品中蛋白质来源及种类

小麦中的蛋白质醇溶谷蛋白谷蛋白清蛋白球蛋白4.1Introduction构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度水溶性第5页/共59页4.2蛋白质功能性质

FunctionalPropertiesofProteins

第6页/共59页其他成分蛋白质

相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？4.2蛋白质功能性质

FunctionalPropertiesofProteins

第7页/共59页水化性质、表面性质、结构性质、感观性质1、蛋白质的功能性质概念功能性质：

在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。第8页/共59页功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白水化性质结构性质表面性质感观性质第9页/共59页吃嫩弹性？第10页/共59页

概念：

蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、天冬酰胺(Asn)、谷酰胺（Gln）的酰胺基、丝氨酸（Ser）和非极性残基与水分子相互结合的性质。

蛋白质水合性质与食品的功能性：

如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。2、蛋白质的水合性质

PropertiesHydrationofProteins第11页/共59页

作用方式：

第12页/共59页

结合过程

化合水和邻近水

多分子层水进一步水化A.非水合蛋白质B.带电基团的最初水合C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.完成流体动力学水合第13页/共59页各种蛋白质的水合能力蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33第14页/共59页蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度

影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质浓度第15页/共59页蛋白质浓度

影响蛋白质结合水的环境因素5－10％，浓度，水合作用

15－20％，Pr沉淀pH＝

pI

水合作用最低高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）pH9-10时水合能力较大温度，蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）pH温度第16页/共59页

盐

影响蛋白质结合水的环境因素

低盐，“盐溶”

高盐，“盐析”

在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。

当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。第17页/共59页3、蛋白质的溶解度蛋白质---蛋白质溶剂---溶剂蛋白质----溶剂+实质疏水相互作用

离子相互作用+蛋白质的溶解度大小第18页/共59页Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低决定蛋白质溶解度决定第19页/共59页

影响因素

pH和溶解度植物蛋白质提取:pH8～9高度溶解

pH4.5～4.8处采用等电点沉淀。第20页/共59页阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

SO2-4＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。

低离子强度（＜0.5）——

电荷屏蔽效应

高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高

高离子强度（＞1.0）——离子效应

SO42-、F-～盐析，溶解度降低

ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀

影响因素

离子强度和溶解度第21页/共59页

影响因素

盐离子强度与蛋白质相互作用第22页/共59页T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少

一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。

影响因素

温度与溶解度第23页/共59页

影响因素

有机溶剂

导致蛋白质溶解度下降或沉淀

降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引第24页/共59页4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成

有序的蛋白质网络结构过程。第25页/共59页

凝胶化作用机制

溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态

凝胶化的相互作用氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶）疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白）金属离子的交联相互作用4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)第26页/共59页

两类凝胶凝结块（不透明）凝胶

大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度

透明凝胶

少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构第27页/共59页

影响蛋白质凝胶化作用的因素

氨基酸残基的类型

高于31.5%非极性AA—凝结块类型低于31.5%非极性AA—透明类型pH

蛋白质的浓度

浓度越大，越易形成凝胶

金属离子pI—凝结块类凝胶极端pH—弱凝胶，半透明形成凝胶的最适pH约7～8Ca2+强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块第28页/共59页

蛋白质凝胶化在食品中的应用

果冻

豆腐

香肠第29页/共59页面筋蛋白质中含有的化学键氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性与脂肪有效结合。二硫键：使面团坚韧。第30页/共59页概念:是指蛋白质能自发地移至汽-水界面或油-水界面的性质。

能否快速地聚集至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜具有界面性质的蛋白质必要条件：7、蛋白质的界面性质

Interfacialpropertiesofproteins第31页/共59页影响蛋白质界面性质的因素：内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性第32页/共59页7、蛋白质的界面性质

Interfacialpropertiesofproteins

乳化性质EmulsifyingProperties

起泡性FoamingProperties

第33页/共59页

乳化性质EmulsifyingProperties牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。食品乳状液牛乳脂肪的稳定脂肪球膜三酰基甘油磷脂不溶性脂蛋白可溶性蛋白第34页/共59页

乳化性质EmulsifyingProperties蛋白质的乳化能力(EC,emulsioncapability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。乳化能力第35页/共59页影响蛋白质乳化作用的因素:

蛋白质的溶解度：正相关pH值

pH=PI溶解度小时，降低其乳化作用

pH=PI溶解度大，增加其乳化作用血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。与蛋白质表面疏水性存在正相关。

适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。第36页/共59页蛋白质的起泡性质

是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡形成和稳定的能力。起泡性质的评价

蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性

第37页/共59页影响泡沫形成和稳定性的因素:

蛋白质的分子性质有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。第38页/共59页影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度

2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，气泡变小，泡沫变硬。温度

适当加热处理可提高起泡性能。过度的热处理则会损害起泡能力。

第39页/共59页影响泡沫形成和稳定性的因素:pH值大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。盐盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。

NaCl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性

Ca2+:提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥第40页/共59页影响泡沫形成和稳定性的因素:糖

损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。

脂

稳定性下降

搅打

过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低消泡剂第41页/共59页8、蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋白质----风味有利不有利良好风味载体与不良风味结合第42页/共59页结合方式

干蛋白粉

物理吸附范德华力和毛细管作用吸附化学吸附静电吸附、氢键结合和共价结合。液态或高水分食品中蛋白质

非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用

通过氢键相互作用

静电相互作用

共价键第43页/共59页影响蛋白质与风味结合的因素

蛋白质的构象水：促进极性挥发物的结合。

pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合。热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力。化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质

第44页/共59页4.3食品加工中蛋白质的变化1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式（2）影响蛋白质热变性的因素第45页/共59页1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

适度的热处理引起的蛋白质变性蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶，有利食品的品质促进蛋白质消化破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质第46页/共59页1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化半胱氨酸胱氨酸不可逆变性硫化氢二甲基硫化物磺基丙氨酸。第47页/共59页1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化谷酰胺天冬酰胺

脱酰胺反应氨第48页/共59页1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T>200℃，碱性条件下，氨基酸发生异构化L－氨基酸残基异构化反应L或D型氨基酸外消旋混合物

营养价值减半第49页/共59页1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

过度加热引起蛋白质生成环状衍生物生成高度稳定的蛋白质自由基影响食品的安全性第50页/共59页1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

加热不当蛋白质的AA分解含S的AA产生H2SF