2027届新高考生物热点创新复习蛋白质是生命活动的主要承担者

2027届新高考生物热点创新复习蛋白质是生命活动的主要承担者怎样理解蛋白质是生命活动的主要承担者？组成蛋白质的氨基酸结构有什么特点？如何区分必需氨基酸和非必需氨基酸？哪些氨基酸是必需氨基酸？氨基酸是如何构成蛋白质的？经历了哪些过程？为什么细胞中的蛋白质种类如此多样？蛋白质变性指的是？Proteios拉丁文，“首要的物质”Protein英文，翻译为“蛋白质”水（70%~90%）蛋白质（7%~10%）无机盐（1%~1.5%）脂质（1%~2%）糖类和核酸（1%~1.5%）列举蛋白质类的物质？肌肉、羽毛、头发、蛛丝、血红蛋白、核糖体中蛋白质、细胞膜中蛋白质、染色体中蛋白质、细胞骨架、受体蛋白、载体蛋白、水通道蛋白、纺锤丝(体)、星射线、肌动蛋白、跨膜蛋白(CFTR)、等病毒蛋白质外壳、绿色荧光蛋白、蛋白质(多肽)类激素(TRH、TSH、生长激素、胰岛素、胰高血糖素、抗利尿激素等)、抗体等过氧化氢酶、脲酶、消化酶(唾液淀粉酶、胃蛋白酶等)、纤维素酶、果胶酶、溶菌酶、光合作用和细胞呼吸相关酶、DNA酶、解旋酶、DNA聚合酶、RNA聚合酶、逆转录酶、淀粉分支酶、酪氨酸酶、限制酶、DNA连接酶等。。。。。。。。。。归纳蛋白质的功能？二

蛋白质的结构广告中提到口服胶原蛋白粉可补充体内流失的胶原蛋白，达到皮肤抗皱的效果，是否合理并阐述原因？不能的，因为胶原蛋白是蛋白质，在消化道会被消化酶分解失效为什么胶原蛋白被分解后就丧失了固有功能？蛋白质要执行正常的功能，必须要具备有序的结构，或者说蛋白质必须保持一定的结构才能正常发挥功能｡结构一旦被破坏，功能就会减弱甚至丧失｡二

蛋白质的结构

资料：1886年，俄国科学家丹尼列夫斯基尝试用氨基酸“装配”蛋白质。他先把蛋白质“拆开”，然后把拆下来的氨基酸放进试管里，加进些合成蛋白质的物质。过段时间后，试管里出现了乳白色的沉淀物。整个科学界为之轰动了，仿佛人工合成蛋白质的道路已经找到。其实这只不过是些由多个氨基酸分子组成的多肽。①“装配”蛋白质的氨基酸，在结构上有什么特点？结构通式是什么？②氨基酸分子互相结合的方式是什么？③“乳白色的沉淀物”是同一种物质吗？为什么存在差异？二

蛋白质的结构

合成2.氨基酸的种类组成人体蛋白质的21种氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸有的同学只喜欢吃一些肉食，从氨基酸种类的角度分析，这种饮食习惯为什么不合理？衡量食品价值高低的一个很重要的指标是看必需氨基酸的种类。不同食物中必需氨基酸种类不同。甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸色氨酸，苏氨酸。8种必需氨基酸是人体细胞不能合成的,说明了什么?提示说明人体内缺乏催化这8种氨基酸合成的酶。二

蛋白质的结构

3.脱水缩合CR1CHH2NOHOCHCNOHOR2HH二肽H2O+脱水缩合肽键COCR1HH2NCHCOHOR2NH下图所示是同一种二肽吗？与其他肽类不同，谷胱甘肽（GSH）其中一个肽键是在谷氨酸的γ位羧基和半胱氨酸的氨基之间形成的。这个肽键，不仅展示了谷胱甘肽不会被很多肽酶所摧毁的坚韧特性，稳定性好，还揭示着，GSH不像其他肽类出生于核糖体的温床中。二

蛋白质的结构

4.由肽链形成蛋白质氨基酸之间脱水缩合形成肽链1一条肽链的特定区域进行有规律的盘曲、折叠2肽链进行进一步盘绕形成一定的空间结构3四条肽链聚集形成复杂空间结构4氨基酸二肽蛋白质三肽多肽......→→→二

蛋白质的结构

氨基酸种类、数目和排列顺序完全相同的蛋白质就是同种蛋白质吗？资料：1982年，科学家发现一种结构异常的蛋白质可在脑细胞内大量“增殖”引起疾病，后来发现即朊病毒，它是导致“疯牛病”“克雅氏症（人疯牛病）”的元凶。致病的原因是人或动物中正常蛋白PrPc错误折叠形成PrPSc，就具有了致病性。PrPSc可以诱导更多的PrPc转变为PrPSc，实现朊粒的增殖，导致病症出现。PrPc和PrPSc具有相同的氨基酸序列。这两种不同构象的肮蛋白，具有完全相同的氨基酸序列唯一的差别是两者的三维折叠模型不同，因此导致构象发生变化在正常人和动物的脑组织内，PrP的水溶性极强，二级结构多为α-螺旋，称为PrPc。但PrPc在某种因素的作用下，在一级结构不变的情况下二级结构转变为富含β-折叠的PrPSc，PrPSc再通过复杂机制诱导富含α-螺旋的PrPc重新折叠为富含β-折叠的PrPSc造成错误蛋白的不断产生（图3）。PrPSc水溶性很差，易相互聚集沉淀，最终形成淀粉样纤维沉淀，病理切片表现为脑组织空泡样（图4）。①PrPc和PrP^sc的功能相同吗？为什么？②PrPc和PrP^sc的结构相同吗？若不同，差异在哪里？二

蛋白质的结构

氨基酸层面氨基酸的种类不同氨基酸的数量不同氨基酸的排列顺序千变万化肽链层面多肽链盘曲、折叠的方式及其形成的空间结构千差万别蛋白质结构多样性的原因与生活的联系

注意：变性的蛋白质肽键没有被破坏，还能与双缩脲试剂发生紫色反应蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性丧失的现象变性因素：酸、碱、加热、酒精等变性使蛋白质的空间结构变得伸展、松散[知识拓展]

蛋白质的盐析、变性和水解盐析：是由溶解度的变化引起的，蛋白质的空间结构没有发生变化。变性：是由于高温、过酸、过碱、重金属盐等因素导致蛋白质的空间结构发生了不可逆的变化，肽链变得松散，蛋白质丧失了生物活性，但是肽键一般不断裂。水解：在蛋白酶作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽和氨基酸。水解和脱水缩合的过程相反。蛋白质变性(1)蛋白质变性指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性丧失的现象,高温、过酸、过碱、重金属盐等都可以使蛋白质发生变性。(2)蛋白质变性使蛋白质的二、三、四级结构改变,但不影响一级结构,因此蛋白质变性时肽键不断裂,维系二、三、四级结构的氢键、二硫键等被破坏。(3)蛋白质变性往往是不可逆的,仅在极少数特殊情况或者变性程度不高的情况下可发生复性(复性指蛋白质恢复原来的空间结构和生物活性)。(4)蛋白质空间结构改变≠蛋白质变性。以下情况均不属于蛋白质变性:①酶与底物结合发挥催化作用时,空间结构发生可逆的改变;②载体蛋白每次转运物质时都会发生空间结构的可逆改变蛋白质水解蛋白酶可催化蛋白质水解,蛋白质彻底水解的产物是氨基酸,氢键、二硫键、肽键均会被破坏蛋白质修饰蛋白质发生糖基化、乙酰化、磷酸化或去磷酸化等过程时,蛋白质空间结构改变,从而引起活性的变化。如ATP水解释放的磷酸基团使蛋白质分子磷酸化,蛋白质被磷酸化后,空间结构发生变化,活性也改变注意吃熟鸡蛋容易消化的原因:高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散,容易被蛋白酶水解。[科普科研材料]阿尔茨海默病(简称AD)是一种多发于老年人群的神经系统退行性疾病。阿尔茨海默病有两个独特的分子标志物：第一种是淀粉样蛋白，即Aβ(含有近40个氨基酸的多肽组成的蛋白)，这些蛋白存在于细胞间隙中；第二种是扭曲或者错误折叠的Tau蛋白。Tau蛋白会通过一个过度磷酸化的过程，连接上大量的磷酸基团，Tau蛋白磷酸化程度的增加与蛋白的聚集能力和毒性增强有关。以扭曲的团块结构存在于神经元胞体内的Tau蛋白被称为神经原纤维缠结。Tau蛋白本身和Aβ的前体蛋白(APP)在细胞中都具有正常的功能，而在阿尔茨海默病患者体内，这些功能会受到破坏。新情境问题从结构与功能观的角度分析蛋白质与人体健康目前对于AD的发病机制和病因，主流学说认为Aβ是由APP在β和γ两种分泌酶的作用下被连续水解得到的多肽单体，这些单体可进一步寡聚发生沉淀和聚集，如图所示。Aβ聚集沉积导致脑内大量斑块的形成，直接作用于神经元，产生毒性作用；此外，神经元内Tau蛋白的过度磷酸化处于Aβ过量产生、聚集的下游，进而导致大脑中神经原纤维变性，以致神经元凋亡，最终导致AD发生。[信息助读](1)结合材料信息分析，阿尔茨海默病的发病机理为APP合成→β-分泌酶剪切→γ-分泌酶剪切→形成淀粉样斑块→神经元凋亡；Tau蛋白过度磷酸化→神经原纤维缠结出现→神经元凋亡。(2)图中的α-分泌酶剪切位点位于①，γ-分泌酶剪切位点位于③(711位)，两种酶进行剪切都会破坏蛋白质结构中的肽键；β-分泌酶作用的位点是②，与左侧相比，该位点为异常剪切位点，导致蛋白质的空间结构发生改变，进而导致功能被破坏，出现聚集现象。[内蕴知识融通](1)APP由770个氨基酸组成，定位于细胞膜上。在正常状态下，α-分泌酶剪切位点位于____

(选填图中数字)，然后再由γ-分泌酶在711位氨基酸进行剪切，得到可溶性蛋白，该过程需要破坏蛋白质结构中的_____。在阿尔茨海默病患者体内，由于β-分泌酶在____

(选填图中数字)位点的异常剪切，造成蛋白质的_________发生改变而导致功能被破坏，出现聚集现象。①肽键②空间结构(2)根据文中信息，请用字母将阿尔茨海默病的发病机理表示完整：A.APP合成B.α-分泌酶剪切C.β-分泌酶剪切D.γ-分泌酶剪切E.神经原纤维缠结出现F.Tau蛋白过度磷酸化G.形成淀粉样斑块H.神经元凋亡CDGFE(3)根据文中信息，尝试提出治疗阿尔茨海默病的思路：_____________________________________________________。抑制Aβ形成；抑制Tau蛋白过度磷酸化；抑制β-分泌酶活性(2)胰岛素分子由51个氨基酸经脱水缩合的方式形成两条肽链,这两条肽链通过一定的化学键,如图中的

相互连接在一起而形成。这些氨基酸形成蛋白质后,相对分子质量比原来减少了

。

(3)胰岛素原断链生成了没有活性的C肽和有活性的胰岛素。二者结构不同的直接原因是_________________________________________________

。此过程说明

。

—S—S—888

构成蛋白质的氨基酸的种类、数量、排列顺序不同,肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别具有特定空间结构的蛋白质才能行使特定功能

(4)胰岛素流经肝脏时,会有一部分失活,而C肽不易被肝脏降解。对于接受胰岛素治疗的患者,测定其血液中的胰岛素水平,不能评价自身胰岛功能。可以通过测定血液中的C肽水平,来评价自身胰岛B细胞的功能,原因是

。(5)临床上低血糖的原因可以分为两种,一是胰岛素分泌过多,二是其他原因。如何通过测定C肽水平来判断低血糖的原因?请加以说明:

。胰岛素原转变成胰岛素时,C肽与胰岛素以等分子数进入血液循环中,胰岛素流经肝脏时,会有一部分失活,而C肽不易被肝脏降解。因此对于接受胰岛素治疗的患者在临床上可以通过测定血液中的C肽水平来了解胰岛B细胞的功能若C肽的值超过正常范围,可认为是胰岛素分泌过多所致;若C肽的值不超过正常范围,则为其他原因所致拓展盐析是指向蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析。这种物理变化可复原氧化分解是指蛋白质水解成氨基酸后，再经过脱氨、脱羧、三羧酸循环等一系列代谢，最终生成二氧化碳、水和含氮终产物的过程。其中的含氮终产物是蛋白质氧化分解区别于糖类、油脂氧化分解的特有产物，在人类、两栖类主要是尿素，在鸟类、爬行类主要是尿酸在鱼类主要是氨。水解是指蛋白质在水解酶的作用下肽键部分或全部断裂形成多肽或氨基酸的过程。若水解产物是多肽，遇双缩脲试剂仍显紫色，若水解产物是氨基酸，遇双缩脲试剂不再显紫色。变性后变化a.空间结构改变(氨基酸排列顺序不变)b.生物学功能丧失（如：高温消毒、灭菌）c.水溶性下降(易沉淀)d.更易被水解(食物煮熟易消化)2.蛋白质的盐析：不破坏空间结构，是降低了蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出，是物理变化，可复原。

蛋白质在高浓度盐溶液中析出，而DNA是在低浓度盐溶液中析出，盐析为可逆过程。（蛋白质的空间结构没有发生变化）烫发的原理是：①用还原剂断开二硫键，②机械固定，③用氧化剂形成新的二硫键。注意：变性是非共价键的断裂，不是共价键（二硫键）的断裂，因此，烫发的原理不是利用蛋白质的变性。？常考蛋白质的分布和功能

名称分布或来源功能绝大多数酶细胞内或细胞外催化作用载体蛋白细胞膜等生物膜运输某些物质,如离子、氨基酸等某些激素(如生长激素、胰岛素)由内分泌腺细胞合成并分泌至内环境中调节生命活动抗体由浆细胞合成并分泌至内环境中免疫作用细胞因子举例:由T细胞合成并分泌至内环境中促进B细胞增殖、分化为浆细胞或记忆B细胞血红蛋白红细胞内主要运输氧气糖蛋白细胞膜外表面识别等作用某些信号分子(激素、神经递质等)受体受体细胞(细胞膜或细胞内)与信号分子特异性结合,引起受体细胞代谢变化结构蛋白细胞膜、肌肉纤维等构成细胞和生物体的成分酶、激素、载体、抗体与蛋白质的从属关系抗体载体酶激素蛋白质蛋白质的功能1、荧光蛋白（标记）2、Bt毒蛋白（基因工程）3、抗冻蛋白（基因工程）4、抗原抗体杂交（阳性反应）5、干扰