药剂学 生物化学 教学大纲

生物化学教学大纲

Biochemistry

（供四年制药剂学专业使用）

一、课程目标

1、课程的性质和目的（宋体五号加粗）

课程性质：《生物化学》是以化学的理论和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成

分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物

化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物

体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之

间的关系等。

课程目的：本课程是药剂学专业的必修课，要求学生掌握生物化学的基本理论，基本知识和基

本技能。熟悉生物化学在药学中的地位和重要性。了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物

化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基木的生物化学实验方法和操作技

能。了解最新的生化技术。

2、本课程与其它课程的联系（宋体五号加粗）

生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、

药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。

前期基础课：无机化学、有机化学、分析化学

后续课程：药物化学、药理学、药剂学、药物分析、

二、课程学时分配（黑体小四号）

总学时72,其中理论54学时，实践教学（实验18学时），课程主要内容和学时分配见课程学时

分配表。

课程学时分配表

学环节理论实践教学习题小计

时数实验实训见习其及讨

课程内容\

他论

绪论11

蛋白质的化学8614

核酸的化学44

酶639

激素及其作用机制55

生物氧化44

糖代谢8614

脂类代谢538

蛋白质的分解代谢55

核酸和核昔酸代谢22

DNA的复制与修复22

转录与基因表达调控22

蛋白质的生物合成22

合计541872

三、建议教材和教学参考书目（黑体小四号）

1.教材：

吴梧桐生物化学（第六版）北京：人民卫生出版社，2008

2.主要参考书

（1）王镜岩等主编.生物化学.第3版.出版社：高等教育出版社，2002

（2）《Biochemistry》,LubertStryer2000.

（3）金国琴主编.生物化学.第1版.出版社：上海科学技术出版社，2006

（4）张来群等主编.生物化学习题集.第2版.出版社：科学出版社，2006

（5）周克元等主编.生物化学（案例版）.第2版.出版社：科学出版社，2010

（6）周爱儒等主编.医学生物化学.第3版.出版社：北京大学医学出版社.2008年

四、课程考核（黑体小四号）

《生物化学》为考试课程，采用理论课闭卷考试，实验技能操作考试两种形式评定综合成绩。

五、课程教学内容及基本要求（黑体小四号）

绪论

【目的要求】

熟悉

生物化学的概念和任务，生物化学在药学科学中的地位与作用。

了解

生物化学的发展史。

【教学内容】

一、生物化学的概念和任务。近代生物化学的研究方向。

二、生物化学与药学科学。生物化学在医药卫生和生产生活实践中的地位，生物化学在药学专

业中的地位和重要性。

三、生物化学的发展发展史上的三个阶段：叙述生物化学阶段、动态生物化学阶段和分子生物

学时期。

我国在生物化学领域中的贡献。

【教学方法和时数】

课堂讲授多媒体教学1学时

重点和难点：生物化学与药学的联系？如何从生物化学的概念理解所谓“从分子水平”阐述生命

现象的含义。

课外思考：你是如何理解生物化学是从分子水平阐述生命现象的？试举例说明。

第三章维生素与微量元素

（自学）

【目的要求】

掌握

水溶性维生素的种类、活性形式、构成的辅基及在生化反应中转移的基团。

熟悉

脂溶性维生素的种类、活性形式及缺乏症。

了解

各种维生素的化学结构、理化性质及主要来源。

【学习内容】

第一节脂溶性维生素

一、维生素概况：维生素的概念和分类。

二、脂溶性维生素：种类；各种脂溶性维生素的来源、活性形式、生理功能及缺乏症0

笫二节水溶性维生素

一、维生素B1：维生素B2、维生素PPB6、泛酸、生物素、叶酸、维生素B12、硫辛酸活性形

式、转移的基团、生理功能及缺乏症。

二、维生素C活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。

第四章蛋白质的化学

【目的要求】

掌握

蛋白质的元素组成；蛋白质的含氮量；蛋白质的基笈组成单位L-a氨基酸；蛋白质的一级，

二级，三级，四级结构；肽铤与肽链，超二级结构，结构域，蛋白质的两性电离和等电点、沉淀反

应、变性、蛋白质分离纯化的方法；紫外吸收

熟悉

蛋白质的生物学功能；蛋白质一级结构测定的原理；胶体性质、呈色反应；蛋白质提取、

纯度鉴定；蛋白质结构和功能关系：蛋白质分离纯化基本原理；氨基酸的分类；氨基酸的性质

了解

大分子多肽氨基酸顺序的测定；蛋白质的免疫学性质；蛋白质的分类；蛋白质在生命过程

中的重要性；蛋白质含量的测定。

【教学内容】

第一节蛋白质是生命的物质基础

一、蛋白质是构成生物体的基本成分：生物功能大分子

二、蛋白质具有多样性的生物学功能

第二节蛋白质的化学组成

课堂讲授多媒体教学案例法8学时

重点与难点：蛋白质基本组成是氨基酸；一级结构中的肽键、肽链概念；蛋白质分子构象及其

特点；a一螺旋的结构要点；蛋白质二级结构；空间结构与功能的关系；两性电离与等电点

复习思考题

1.氨基酸有哪些种类？各类有什么结构特点？

2.蛋白质一级结构的概念是什么？解释肽单元与酰胺平面

3.蛋白质二级结构有几种类型、各有什么特点？

4.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。

5.何谓蛋白质等电点

6.区别变性与失活、变性与沉淀。

第五章核酸的化学

【目的要求】

掌握

核酸的化学组成、一级结构、DNA的二级结构：核酸的紫外吸收、变性、复性；

熟悉

核酸的高级结构、理化性质；t-RNA和m-RNA的结构特征；核酸其它性质

了解

核酸的分离与含量鉴定；r-RNA的结构特征；核酸的分离与含量测定

第一节核酸的组成与结构

一、核酸的生物功能

核酸的概念和重要性

二、核酸的分子组成与基本结构单位

核昔和核甘酸；环化核甘酸、辅酶类核昔酸的概念和结构特点

三、核酸的•分子结构

DNA的一级结构；真核细胞染色质DNA与原核生物3NA的一级结构特点；DNA的二级结构；

DNA的三级结构

RNA的种类和分子结构：RNA的类型；RNA的结构特征；参与蛋白质生物合成的三类RNA的

结构

第二节核酸的理化性质

一、核酸的分子大小

二、核酸的溶解度与黏度

三、核酸的酸碱性质

四、核酸的紫外吸收

五、核酸的变性、复性和杂交

第三节核酸的分离与含量测定

一、核酸的提取、分离和纯化

二、核酸含量测定的原理

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学4学时

重点与难点：DNA一级结构中核昔酸连接方式；真核细胞DNA与原核细胞DMA一级结构特点；DNA

二级结构：双螺旋结构模型及其要点、碱基互补规律；RNA分类及结构

复习思考题：

1.DMA与RNA结构上有何异同点？

2.DMA双螺旋结构有何特点？

3.变性与复性的概念及其特征

第六章酶

【目的要求】

掌握

酶的化学本质、组成、结构与功能；酶促反应动力学的特点；生物催化剂的特点；酶的活

性中心概念；影响酶促反应速度的因素；米氏方程、Km的意义；抑制剂的分类和动力学特点；同工

酶的概念；酶的变构调节和酶的共价修饰调节

熟悉

酶催化作用原理；酶的生物学定义；酶原激活的机制；酶作用高效率的机制；酶活性的测定

与醉活性单位；

了解

菊的分类及命名原则；酹的分类和命名；Vmax及Kn值的测定；寡聚酹和诱导酶的概念：幅

在疾病的诊断、治疗上的作用

［教学内容］

第一节酶是生物催化剂

一、醉的生物学定义

二、酶作用的专一性

三、酶的分类和命名

第二节酶的化学本质、结构和功能

一、酶的化学本质和分子组成

全龌=酶蛋白+辅助因子。

二、酶蛋白的结构

三、晦的辅助因子与功能

四、酶的结构和功能

酹的活性中心和必需基团；廨原和酶原的激活

第三节酶的作用机制

一、酶能显著降低反应活化能

二、中间复合物学说和酶作用的过渡态

三、醉作用高效率的机制

四、核晦和抗体醉的催化作用

第四节酶促反应动力学

一、底物浓度对嗨反应速度的影响

二、pH的影响与最适PH

二、温度的影响与最适温度

四、酶浓度的影响

五、激活剂的影响

六、抑制剂对反应速度的影响

（一）不可逆性抑制作用分为专一性和非专一性的不可逆性抑制。

（二）可逆性抑制作用分为三种：竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用

第五节酶的分离、提纯及活性测定

一、酶的分离提纯基本同蛋白质一章

二、酶的活力测定

第六节重要的酶类

一、寡聚酶

二、同工酶

三、诱导酶

四、调节酶：共价调节酶和变构酶

第七节酶在医药学上的应用

一、酶在疾病诊断上的应用

二、酶在治疗上的应用

三、固定化酶及其在医学上的应用

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学6学时

重点与难点：酶的作用特点；米氏方程；米氏常数的意义；米氏常数的求法；几种抑制类型及

其动力学特点；薛活力的概念

复习思考题

1.醯的活性中心、必需基团的概念

2.米氏方程式及各种参数意义

3.Km值的含义

4.抑制剂类型有几种？各自动力学特点是什么？

第七章激素及其作用机制

【目的要求】

掌握

激素的定义；激素作用机制；细胞膜受体介导的信息传递途径；受体的概念；cAMP-蛋白激

酶途径

熟悉

G蛋白的结构和功能；激素特性、化学本质和分类；主要激素的生化功能；膜受体及胞内受

体的类型及特点；

了解

胞内受体作用机制；细胞内受体作用机制。

［教学内容］

第一节概述

一、激素的定义

二、激素的特性

三、激素的化学本质和分类

第二节主要激素的化学与生理生化功能

（自学）

一、甲状腺甲状腺素和降钙素

二、甲状旁腺甲状旁腺素

三、胰腺腴岛素和胰高血糖素

四、肾上腺肾上腺髓质激素和肾上腺皮质激素

五、性腺雄性激素和雌性激素

六、脑下丘脑、垂体激素

第三节激素作用机制

一、受体与配体的概念

二、受体、配体结合的特性

三、受体的分类

四、膜受体的类型

第四节细胞膜受体作用机制

一、通过第二信使介导的信号传导

cAMP-蛋白激酶途径；磷脂酰肌醇晦系统；Ca2「钙调蛋白依赖性蛋白激酶途径；cGMP蛋白激麻

途径（PKG途径）

二、通过相关激萌的信号传导

三、有丝分裂原激活蛋白激酶的信号转导

四、靶细胞对配体信号的响应

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学5学时

重点与难点：七次跨膜受体和G蛋白的结构特点；G蛋白的激活机制；胰高血糖素的信息转导途

径；第二信使的概念、种类及作用机制；受体的概念、分类及作用特点。

复习思考题

1、.名称解释：G蛋白；笫二信使；受体

2、根据所学知识说明G蛋白是如何调控细胞膜上腺甘酸环化酶活性的

3、以肾上腺素为例，扼要说明作用于膜受体的激素信号转导过程

4、膜受体介导的信号转导主要有哪些途径？

5、何为受体？其作用特点是什么？

第八章生物氧化

【目的要求】

掌握

生物氧化主要呼吸链的组成；电子传递过程及氧化驿酸化

熟悉

氧化磷酸化抑制剂；微粒体氧化体系

了解

生物氧化意义；化学渗透学说

第一节概述

一、生物氧化的基本概念

二、生物氧化的特点

第二节线粒体氧化体系

一、呼吸链的主要成分

呼吸链的概念和组成

二、呼吸链中传递体的排列顺序

三、主要的呼吸链

在线粒体内，主要的呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。

四、ATP的生成、利用与储存

高能化合物和高能磷酸化合物：高能磷酸化合物ATP的生成：底物水平磷酸化、氧化磷酸化；

氧化磷酸化的偶联部位；氧化磷酸化的机制：化学渗透学说；影响氧化磷酸化的因素：电子传递抑

制剂、氧化磷酸化抑制剂及解偶联剂。

五、胞液中的NADH的氧化

第三节非线粒体氧化体系

一、微粒体氧化体系

二、过氧化物酶体氧化体系

三、需氧脱氢甑和氧化酶

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学4学时

重点与难点：氧化磷酸化的概念；电子传递体的组成和排列顺序；电子传递体中产生ATP的部

位；P/0比值的定义；三种抑制剂对氧化磷酸化的作用特点

复习思考题

1.比较NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链在组成上的异同点。

2.电子传递链中产生ATP的三个部位在何处？

3.电子传递链的抑制剂有几种？它们各作用于哪一部位？

第九章糖代谢

【目的要求】

掌握

糖的分解的三条主要途径、关键酶和生理意义；糖原合成、分解和糖异生的基本过程，关键

酶；血糖概念，血糖的来源去路；胰岛素对血糖的调节机理

熟悉

血糖浓度的调节；三绫酸循环的过程；肌糖原和肝糖原代谢的特点；乳酸循环、糖异生的生

理意义；胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。

了解

糖的消化吸收；糖代谢紊乱；三段酸循环的调节因素；糖原代谢的调节方式；血糖水平异常

疾病。

第一节糖的消化吸收

糖的生理功能和糖的消化吸收

第二节糖的分解代谢

一、糖的无氧分解（糖酵解）

糖酵解的反应过程；糖酵解的调节

二、糖的有氧氧化

糖有氧氧化反应过程；有氧氧化的生理意义；有氧氧化的调节

三、磷酸戊糖途径

第三节糖原的合成与分解

一、糖原的合成作用

二、糖原的分解作用

三、糖原代谢的调节

四、糖原累积症

五、糖异生

糖异生途径；乳酸循环；糖异生的生理意义

第四节血糖水平的调节

一、血糖的来源和去路

二、血糖水平的调节

二、血糖水平异常

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学8学时

重点与难点：糖碎解、搪有礼礼化主要过程及能量生成；璘酸或糖通，喀的生理意义；糖原合

成酶与丙阳酸脱氢酶系作用特点；糖异生过程中的限速晦与糖醇解限速晦；糖原代谢和糖异生的调

节；糖酵解与有氧氧化的调节；三陵酸循环特点及意义

复习思考题

1.讨论血糖的来源与去路，及维持恒定的因素

2.比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、产物、ATP的生成与消耗情况

3.何谓糖异生与糖原合成？

第十章脂类代谢

【目的要求】

掌握

甘油三酯的分解代谢；酮体的生成和利用及其生理意义；血浆脂蛋白的分类、组成和代谢;

甘油三酯的分解代谢（包括甘油和脂肪酸B氧化）；酮体的生成、利用及生理意义；脂肪酸的生

物合成；胆固醇合成原料及关键步鞭；

熟悉

磷脂及胆固醇代谢；酮体生成的调节；a-磷酸甘汩的合成；甘油磷脂合成原料及合成基本

过程；胆固醇的转化：

了解

重要的载脂蛋白、血浆脂蛋白的代谢；脂肪和类脂的消化吸收；消化脂类的菊类及辅助因子；

重要的载脂蛋白；血浆脂蛋白的代谢；脂肪酸的其它氧化方式；不饱和脂肪酸的合成；激素对

脂类代谢调节；产生酮体症和脂肪肝的原因

第一节脂类在体内的消化和吸收

一、脂肪的消化和吸收

二、类脂的消化和吸收

第二节脂类的体内储存和运输

一、脂类的体内储存和动员

二、血浆脂蛋白和脂类的运输

血脂和血浆脂蛋白；血浆脂蛋白的分离方法；血浆脂蛋白的种类和功能

第三节脂肪的分解代谢

一、脂肪的水解

二、甘油的氧化分解

三、脂肪酸的氧化分解

饱和偶数碳原子脂肪酸的氧化分解：脂肪酸的活化-脂酰CoA的生成，脂酰CoA进入线粒体，脂

酰CoA的氧化：脂肪酸的其它氧化方式：脂肪酸的a-氧化，脂肪酸的3-氧化，不饱和脂酸的氧

化，奇数碳原子脂肪酸的氧化

四、酮体生成及利用

酮体的生成；酮体的利用；生理意义

第四节脂肪的合成代谢

一、a-磷酸甘油的合成

二、脂肪酸的生物合成

脂肪酸生物合成的部位和原料；脂肪酸的生物合成过程；脂肪酸碳链的增长；不饱和脂肪酸的

合成

三、脂肪的生物合成

第五节类脂的代谢

一、磷脂的代谢

甘油磷脂的分解代谢；甘油磷脂的合成代谢

二、胆固醇代谢

胆固葬的生物合成：胆固醇在体内的代谢转化；胆固醇的排泄

第六节类二十烷酸生物合成

一、类二十烷酸生物合成前体

二、前列腺素和凝血嗯烷的合成

第七节脂类代谢调节

一、脂类代谢调节

激素对脂类代谢调节；代谢物对脂肪酸合成的调节

二、脂类代谢紊乱

酮体症；高脂血症与动脉粥样硬化；脂肪肝；胆结石

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学5学时

重点与难点：脂肪酸的分解代谢与合成代谢；酮体的生成与利用；胆固醇代谢：血浆脂蛋白的

组成与功能

复习思考题

L名词解释：营养必需脂肪酸、脂肪动员、酮体、脂肪酸P一氧化、激素敏感性脂肪酶、载脂蛋

白、脂酰基载体蛋白

2.脂肪酸进入肝脏后又哪些去路

3.总结血浆甘油三酯的来源、去路

4.胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应？

第十一章蛋白质的分解代谢

【目的要求】

掌握

氮平衡及必需氨基酸的概念；氨基酸脱氨基作用方式；氨的转运；生成尿素的鸟氨酸循环;

氨基酸脱浚基作用；一碳单位的概念

熟悉

氨的来源和去路；＜1-酮酸的代谢；氨基酸脱段基作用；一碳单位的概念；甲硫氮酸循环;

蛋白质的生理功能；蛋白质的腐败作用及腐败产物

了解

苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质；蛋白质消化中各种鹉的作用及丫-谷氨酰基循环：

氨基酸在体内的代谢动态

［教学内容］

第一节蛋白质的营养

一、食物蛋白质的生理功能

三、氮平衡

氮总平衡、氮正平衡和氮负平衡

四、蛋白质的营养价值

必需氨基酸的概念和种类

第二节妥白质的消化、吸收与腐败

一、蛋白质的消化

二、肽和氨基酸的吸收

主动转运、丫-谷氨酰基循环

三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用

第三节细胞内蛋白质的降解

一、细胞内蛋白质降解过程中的重要物质

二、细胞内蛋白质降解机制

三、细胞内蛋白质降解过程

第四节氨基酸的一般代谢

一、氨基酸在体内的代谢动态

二、氨基酸的脱氨基作用

氧化脱氨基作用；转氨基作用；联合脱氨基作用；非氧化脱氨基作用

三、氨的代谢

氨的来源；氨的运输：丙氨酸一葡萄糖循环及谷氨酰胺两种形式运输；尿素的生成：鸟氨酸循

环

四、a一酮酸的代谢

第五节个别氨基酸代谢

一、氨基酸的脱瘦基作用

二、氨基酸与“一碳单位”的代谢

三、个别氨基酸代谢降解与疾病

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学5学时

重点与难点：氨基酸转氨作用；氨基酸联合脱氨作用及生理意义；鸟氨酸循环及其生理意义；

氨基酸代谢与糖代谢、脂类代谢之间的联系；“一碳单位''代谢的生理意义

复习思考题

1,名词解释：氮平衡、必需氨基酸、酶原激活

2、氨基酸脱氨的几种方式及其生理意义

3、尿素循环的关键步骤及关键酶

4、写出生糖氨基酸如何转变成葡萄糖的过程（写出关键步骤和关键酶）

5、“一碳单位”代谢的生理意义是什么？

第十二章核酸与核昔峻代谢

【目的要求】

掌握

核酸的代谢；核甘酸的生物学功用；嘿吟、咯喘核昔酸的从头合成

熟悉

喋吟、喀啖核甘酸分解代谢主要终产物

了解

核酸消化概况及核昔酸的分布情况；嘿吟、啥咤补救合成过程

【教学内容】

第一节核酸的消化与吸收

一、核酸的消化

二、核甘酸的分布

三、核甘酸的生物学功用

第二节核酸的分解代谢

一、核酸的分解

二、单核甘酸的分解

三、嘿吟的分解

四、啥咤的•分解

第三节核酸的生物合成

一、核糖的来源与1-焦孽酸5-磷酸核糖的生成

二、嘿吟核甘酸的合成

嘿吟核甘酸的从头合成；嚓吟核甘酸的补救合成；ATP用GTP的生成

三、啥唳核甘酸的合成

嗜淀核甘酸的从头合成；喀唬核甘酸的补救合成；

四、脱氧核甘酸的生成

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学2学时

重点与难点：核甘酸代谢的从头合成途径；喋吟核甘酸与咯哽核甘酸从头合成的不同点；核昔

酸的抗代谢物作用机理；重要抗代谢物作用的机理（如6Tp和5-FU）；喋吟核昔酸分解代谢的产物,

临床治疗痛风症的机理。

复习思考题

1、名称解释：喋吟核甘酸从头合成途径、喀嘎核昔酸从头合成途径、喋吟核甘酸补救合成途径、

喀咤核甘酸补救合成途径

2、试比较氨基甲酰磷酸合成酶I和II的异同

3,试述痛风症的发病机理及治疗机制

4、讨论PRPP在核昔酸代谢中的重要性。

5、试从合成原料、合成程序、反馈调节等方面比较嚓吟核甘酸与嗜淀核昔酸从头合成的异同点。

第十四章DNA的复制和修复

【目的要求】

掌握

参与DNA复制的酶学机制；原核生物DNA复制过程的主要特点

熟悉

DNA复制的基本规律：真核生物复制与原核生物的不同；

了解

复制的几种方式；引起DNA损失的因素及损失的意义；DNA修复的机制；

【教学内容】

第一节DNA的复制

一、DNA的复制方式一一半保留复制

二、DNA的复制过程

第二节DNA的损伤与修复

一、原核DNA的损伤和修复

二、真核细胞DNA的损伤和修复

第三节突变、单核普酸多态性与个体差异

一、突变

二、单核甘酸多态性与个体差异

【学时安排】

课堂讲授多媒体教学2学时

重点与难点：DNA复制中的酶学；原核生物的DNA复制过程；复制的基本规律；半保留复制、半

不连续道制、前导链、随从链和冈崎片段概念。

复习思考题

1、名称解释：半保留复制；冈崎片段；端粒;逆转录；DNA损伤