食品生物化学第五版 课件 项目3 蛋白质与食品加工

教学目标（1）掌握蛋白质的组成。（2）掌握必需氨基酸的概念与种类。（3）掌握蛋白质、氨基酸的结构与主要性质。（4）了解食物中蛋白质的作用及氨基酸的分类。（5）了解蛋白质在食品加工中的应用。基本知识重点与难点：蛋白质、氨基酸的化学结构及其理化性质；蛋白质的提取、分离和测定。考核要求：掌握蛋白质、氨基酸的化学结构及其理化性质，掌握蛋白质的分类，掌握蛋白质的提取、分离和测定，了解食品体系中的蛋白质。项目3蛋白质与食品加工3.1概述所有的蛋白质都含有碳、氢、氧、氮4种元素，有些蛋白质还含有硫、磷和一些金属元素。蛋白质的最基本特征为含氮。所有的蛋白质都含有碳、氢、氧、氮4种元素，有些蛋白质还含有硫、磷和一些金属元素。蛋白质的最基本特征为含氮。3.1.1蛋白质的化学组成（1）蛋白质的元素组成（1）蛋白质的元素组成蛋白质平均含碳50％、氢7％、氧23％、氮16％、硫0~3%，此外还含有微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼等。其中氮的含量较为恒定，而且在糖类和脂类中不含氮，所以常通过测量样品的氮的含量来测定蛋白质含量。如常用的凯氏定氮法中样品的蛋白质含量就是以蛋白氮乘以6.25来计算，其中6.25是16%的倒数。（2）蛋白质的分子量蛋白质的相对分子质量变化范围很大，从6000到100万或更大。一般将相对分子质量小于6000的称为肽。不过这个界限不是绝对的，如牛胰岛素相对分子质量为5700，一般仍认为是蛋白质。蛋白质煮沸凝固，而肽不凝固。较大的蛋白质如烟草花叶病毒，相对分子质量达4000万。（3）蛋白质的基本结构单位蛋白质的基本结构单位是氨基酸。蛋白质在不同条件下水解的最终产物都是氨基酸。3.1.2蛋白质的分类

简单蛋白质（清蛋白、球蛋白等）蛋白质

结合蛋白质（核蛋白、脂蛋白等）（1）按分子形状分类1）球状蛋白：外形近似球体，多溶于水，大都具有活性。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。2）纤维蛋白：外形细长，相对分子质量大，大都是结构蛋白。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。（2）按分子组成分类1）简单蛋白完全由氨基酸组成，不含非蛋白成分。根据溶解性的不同，可将简单蛋白分为以下7类：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白和硬蛋白，见表3-1。1）简单蛋白2）结合蛋白结合蛋白由蛋白质和非蛋白成分组成，后者称为辅基。根据辅基的不同，可将结合蛋白分为以下7类：糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白、金属蛋白、血红素蛋白和黄素蛋白，见表3-2。2）结合蛋白名

称辅

基糖蛋白脂蛋白核蛋白磷蛋白金属蛋白

血红素蛋白黄素蛋白糖类。许多胞外基质蛋白质属糖蛋白，如纤连蛋白、胶原蛋白等。三酰甘油、胆固醇、磷脂。如血浆脂蛋白等核酸。如核糖体、AIDS、腺病毒与Ser、Thr或Tyr残基的羟基酯化的磷酸基。如酪蛋白、糖原磷酸化酶a。如铁蛋白含Fe，乙醇脱氢酶含Zn，细胞色素氧化酶含Cu和Fe，固氮酶含Mo和Fe,丙酮酸羧化酶含Mn.血红素。血红蛋白、细胞色素c、过氧化氢酶和硝酸盐还原酶。FMN和FAD。琥珀酸脱氢酶，NADH脱氢酶。表3-2结合蛋白的分类3.1.3蛋白质的生物学意义蛋白质是原生质的主要成分，任何生物都含有蛋白质。自然界中最小、最简单的生命体是病毒，它是由蛋白质和核酸组成的。蛋白质是生命的物质基础，同时也是生命活动的物质基础，没有蛋白质也就没有生命。自然界的生物多种多样，因而蛋白质的种类和功能也十分多。蛋白质的主要功能（1）结构功能：蛋白质可以作为生物体的结构成分。（2）催化功能：生物体内的酶都是由蛋白质构成的，它们是有机体新陈代谢的催化剂。（3）运输功能：脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物体内的血蓝蛋白在呼吸过程中起着运输氧气的作用。血液中的载脂蛋白可运输脂肪，转铁蛋白可转运铁。一些脂溶性激素的运输也需要蛋白。（4）贮存功能：某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。（5）运动功能：肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分，它们构象的改变引起肌肉的收缩，带动机体运动。（6）防御功能：高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能，它主要也是通过蛋白质（抗体）来实现的。（7）调节功能：某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。（8）信息传递功能：生物体内的信息传递过程也离不开蛋白质。（9）遗传调控功能：遗传信息的贮存和表达都与蛋白质有关。DNA在贮存时是缠绕在蛋白质（组蛋白）上的。有些蛋白质与特定基因的表达有关。（10）其他功能：有毒的蛋白质，用以攻击或自卫。白喉毒素可抑制生物蛋白质合成。蛋白质的主要功能3.2.1氨基酸的结构特征组成蛋白质的基本单位是氨基酸。氨基酸在结构上的共同点是与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基（脯氨酸除外），因此称为α-氨基酸。连接在α-碳原子上的还有一个氢原子和一个可变的侧链，称为R基，各种氨基酸的区别就在于R基的不同。α-碳原子上分别连接了4个不同的原子或基团，为不对称碳原子（甘氨酸除外），都呈L-构型。不同的氨基酸侧链（R）结构及官能团差异导致其性质各不相同。α-氨基酸的结构通式如下：3.2氨基酸3.2.2氨基酸的分类从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，而食品蛋白质成分中约有二十种重要氨基酸，其他氨基酸少见。二十种重要氨基酸根据R基的化学结构的特点可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸。（1）脂肪族氨基酸在20种蛋白质氨基酸中，脂肪族氨基酸占十五种之多，它们的结构式和简称如下：（1）脂肪族氨基酸从结构式可以看出Ala、Val、Leu、Ile的侧链为烃链，其中Val、Leu、Ile带有支链。Ser、Thr的侧链含有羟基，许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。Cys、Met的侧链含有硫原子，两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。甲硫氨酸（又名蛋氨酸）的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体参与多种分子的甲基化反应。Asp、Glu的侧链含有羧基，是酸性氨基酸。Asn、Gln的侧链含酰胺基，在生理pH范围内其酰胺基不被质子化，因此侧链不带电荷。Lys、Arg的侧链显碱性。Arg是动物体内尿素形成过程中的中间产物。（1）脂肪族氨基酸（2）芳香族氨基酸芳香族氨基酸有三种，包括苯丙氨酸（Phe，F）、酪氨酸（Tyr，Y）和色氨酸（Trp，W）。酪氨酸是合成甲状腺素的原料。芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外（280nm）吸收性能，所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。它们的结构式和简称如下：（3）杂环族氨基酸杂环族氨基酸有两种——组氨酸和脯氨酸。组氨酸是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。它们的结构式和简称如下：基本氨基酸也可按侧链极性分类，根据R基的极性（在pH=7时）可将二十种常见氨基酸分为非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的极性R基氨基酸和带负电荷的极性R基氨基酸。为表达蛋白质或多肽结构的需要，氨基酸的名称使用三个字母的简写符号，有时使用单个字母的简写符号。氨基酸的极性分类见表3-3。表3-3氨基酸的极性分类表3-3氨基酸的极性分类必需氨基酸在组成蛋白质的二十种氨基酸中，有八种是人体不能合成或不能足量合成，必须从食物中摄取的，这些氨基酸称为必需氨基酸。它们是异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。为便于记忆，可用一句话来代表：“一家写两三本书来”。人体在代谢发生障碍或婴幼儿生长期内等情况下会出现合成精氨酸和组氨酸的速率较慢，不能满足正常生命活动所需，必须从食物中摄取，称为半必需氨基酸。换句话说，儿童的必需氨基酸还包括精氨酸和组氨酸。其他人体内能合成，不必由食物提供的氨基酸，称为非必需氨基酸。3.2.3氨基酸的理化性质3.2.3.1氨基酸的物理性质（1）溶解性除胱氨酸和酪氨酸外，氨基酸一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于乙醚，但脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中。（2）旋光性除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手征性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手征性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内特别是细菌中，D-型氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗生素中都含有D-型氨基酸。（3）光吸收性三个带苯环的芳香族氨基酸（苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸）有吸收紫外光的特性，它们在280nm附近有最大吸收峰，蛋白质由于含有这些氨基酸，也有紫外吸收能力，因此能利用分光光度法很方便地测定样品中的蛋白质含量。（4）味感氨基酸多具有不同的味感，D-型氨基酸多有甜味，甜味最强者为D-色氨酸，甜度可达蔗糖的40倍；L-型氨基酸有甜、苦、鲜、酸4种味感，甘、丙、丝、苏、脯氨酸甜味均较强；缬、亮、异亮、蛋、苯丙、色、精、组氨酸等众多氨基酸具有苦味；有些氨基酸盐则有鲜味，如俗称味精的L-谷氨酸钠具有强烈的肉类鲜味，L-天冬氨酸的钠盐和酰胺是竹笋等植物性食物中的主要鲜味物质。（1）两性解离及其等电点氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，是两性电解质，其解离情况因所处溶液pH的不同而不同，调节氨基酸所处溶液的pH，氨基酸可发生酸式或碱式解离。当溶液的pH为某一值时，氨基酸酸式解离的程度与碱式解离的程度相等，即氨基酸此时以偶极离子状态存在，在电场中偶极离子既不向负极移动，也不向正极移动，氨基酸分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点（以pI表示）。（1）两性解离及其等电点不同氨基酸结构不同，因而其等电点也不同，因此，等电点pI是氨基酸的特征常数。表3-3列出了各种氨基酸的等电点值。在等电点时由于氨基酸分子显电中性，所以其亲水性减弱，溶解度降低，易沉淀。利用这一特性可分离提取氨基酸制品，化学反应式如下：（2）与亚硝酸反应在室温下氨基酸可与亚硝酸定量反应，脱氨后生成羟基羧酸和氮气，生成的氮气可用气体分析仪器测定。该反应是范氏（VanSlyke）氨基氮测定法的基础，该法在氨基酸定量测定及蛋白质水解程度测定方面均有用处，化学反应式如下：（3）与水合茚三酮反应氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，最后生成蓝紫色物质，同时有CO2放出，根据这个反应，可通过测定二氧化碳的含量来测定氨基酸含量。由于此反应非常灵敏，常用于定性测定氨基酸的存在。但不同的氨基酸与茚三酮反应产物颜色深浅不一样，如与脯氨酸生成黄色化合物，因此不能用来测定氨基酸的混合物，化学反应式如下：（3）与水合茚三酮反应氨基酸与茚三酮化学反应式（4）美拉德反应羰基与氨基进行缩合反应形成薛夫碱，再经过复杂的历程，最终生成棕色甚至是黑色的大分子类黑色素物质，化学反应式如下：（5）与金属的螯合反应氨基酸可以与重金属离子Cu2+、Fe2+、Co2+、Mn2+等作用生成螯合物，极微量的某些重金属离子，如Ag+、Hg2+，就能与巯基反应，生成硫醇盐，导致含巯基的酶失活。3.3蛋白质的结构蛋白质是由二十种氨基酸连接成的生物大分子，结构十分复杂。蛋白质的分子结构分为蛋白质的一级结构和蛋白质的空间结构或三维结构，蛋白质的空间结构又包括蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构。3.3.1蛋白质的一级结构一级结构中的主要化学键是肽键。由两个氨基酸分子结合而成的称为二肽，由多个氨基酸分子结合而成的叫作多肽。蛋白质是由氨基酸通过肽键结合而成的，相对分子质量达几千到数十万之多。一条多肽链至少有两个末端，有—NH2的一端为氮末端，有—COOH的一端为碳末端，—NH—CH（R）—CO—为氨基酸残基。蛋白质的种类和生物活性都与构成多肽链的氨基酸种类及氨基酸排列顺序有关。3.3.1蛋白质的一级结构最简单的肽由两个氨基酸组成，称为二肽，含一个肽键，结构式如下：3.3.1蛋白质的一级结构肽键是构成蛋白质分子的基本化学键，由于肽键不能自由旋转，因而参与组成肽键的6个原子处于同一平面，这个平面称为肽平面，又称肽单元。如图3-1所示。3.3.2蛋白质的空间结构各种天然蛋白质分子的多肽链并非是完全伸展的线状形式，而是在一级结构的基础上通过长链本身的折叠、旋转、盘曲等方式形成特定的空间三维结构。蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。（1）二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间通过氢键相互作用而形成的空间关系。由于肽键不能自由旋转，因而参与组成肽键的6个原子（肽键中的C、H、O、N及与它们相邻的两个α-碳原子）处于同一平面，这个平面称为肽平面，又称为肽单元。而每个α-C原子与两侧肽平面中的N原子和羰基C原子以普通单键连接可以自由旋转，使得相邻的肽平面间形成双面角，多肽链实际构象是各个肽单元间通过α-C原子连接成规律性结构，在此基础上盘曲折叠产生蛋白质的空间构象。二级结构主要是α-螺旋结构和β-折叠结构，其次是β-转角结构和环或卷曲结构。1）α-螺旋结构多肽链中一般在12个氨基酸左右区段中，各肽单元相互紧密盘曲成稳定的α-螺旋结构。其特点如下：①肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm；②氨基酸侧链伸向螺旋外侧，其形状、大小及电荷量的多少均影响α-螺旋的形成；③α-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，氢键是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。蛋白质的α-螺旋结构如图3-2所示。2）β-折叠结构两个以上肽段平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-折叠结构。其特点如下：①肽链近于充分伸展的结构，各个肽单元以α-C为旋转点，依次折叠，侧面看呈锯齿状结构，各氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方；②涉及肽段一般比较短，只含5～10个氨基酸残基；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段可平行排列，肽链的走向可相同，也可相反。近全部肽单元可通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构。蛋白质的β-折叠结构如图3-3所示。3）β-转角结构此结构出现于肽链180°的转角部位。β-转角通常由4个氨基酸残基构成，由第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢形成氢键，以维持转角结构的稳定。β-转角的结构较特殊，常出现于球蛋白的表面，多含脯氨酸和甘氨酸。脯氨酸为亚氨基酸，形成肽键使肽链反折。甘氨酸侧链最小，易变形。4）环或卷曲结构除上述结构外，肽链其余部分表现为环或卷曲结构，它们虽没有规律性排布，但同样表现出重要的生物学功用。（2）三级结构蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即整条肽链包括形成主链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。稳定三级结构的因素是侧链基团的相互作用生成的各种次级键，如氢键、离子键（盐键）、疏水键、范德华力等非共价键以及由两个半胱氨酸巯基共价结合而形成的二硫键。其中以疏水键数量最多。图3-4是肌红蛋白的三级结构。（3）四级结构蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链依靠次级键缔合而成的复杂结构。每条具有完整三级结构的多肽链称为这类蛋白的亚基或亚单位，四级结构涉及各亚基间的空间排布及相互作用状态。维持四级结构的作用力主要是疏水作用，也包括氢键、离子键及范德华力等。四级结构的蛋白质具有复杂的生物学功能，当四级结构的蛋白质解聚成亚基时，其生物学功能丧失。蛋白质结构的四个层次如图3-5所示。3.4蛋白质的性质蛋白质的性质既与组成蛋白质的氨基酸的性质有关，又与其生物大分子化合物的性质相关。3.4.1蛋白质的两性解离及其等电点蛋白质分子中N端有自由的氨基，C端有自由的羧基，它们与氨基酸一样具有酸、碱两性性质。此外，肽链上多种氨基酸残基的R侧链还有许多可离子化的基团，它们中有些可结合氢离子成为带正电荷的基团，有些能解离出氢离子成为带负电荷的基团。这种两性解离过程和带电状态取决于溶液的pH。当在某一pH条件下，蛋白质解离的阳、阴离子数量相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（pI）。3.4.1蛋白质的两性解离及其等电点当某种蛋白质溶液的pH大于pI时，该蛋白质带负电荷，反之，当pH小于pI时，该蛋白质带正电荷。蛋白质的两性解离化学反应式如下：在等电点时，蛋白质的溶解度最小，易产生沉淀，利用这一性质可分离蛋白质3.4.2蛋白质的胶体性质蛋白质是高分子化合物，其相对分子质量很大，从1万到数百万乃至数千万不等。蛋白质分散于水中的颗粒直径为1~100nm，恰好在胶体颗粒的范围内。所以蛋白质溶液是稳定的胶体溶液，表现出很多胶体性质，如丁达尔效应、布朗运动、不能透过半透膜等。3.4.2蛋白质的胶体性质维持蛋白质胶体溶液稳定的主要因素有两个：一是蛋白质颗粒表面有众多的亲水基团，可与水分子在颗粒表面形成较厚的水化膜，将蛋白质颗粒分开，避免蛋白质颗粒相聚沉淀；二是蛋白质胶粒表面能带同种电荷，相斥作用使蛋白质颗粒难以聚集而从溶液中沉淀析出。盐析法和有机溶剂沉淀法就是利用盐或有机溶剂破坏了上述两大稳定因素而使蛋白质沉淀出来的。3.4.3蛋白质的变性作用大多数蛋白质分子只有在一定的条件下才能保持其生物学活性，在加热、高压、超声波、紫外线及X射线、有机溶剂、重金属离子、强酸强碱等作用下，蛋白质的理化性质将改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性的实质是其空间结构受到破坏，而一级结构不变，无肽键断裂。3.4.3蛋白质的变性作用早在1931年，我国生物化学家吴宪就已提出，天然蛋白质的紧密构造及晶体结构主要是由其分子中的次级键维系的，所以容易被物理或化学因素破坏；天然蛋白质分子因环境因素的影响，从有秩序而紧密的构造变为无秩序而松散的构造，就是蛋白质变性作用。3.4.3蛋白质的变性作用蛋白质变性后，由于肽链松散，面向内部的疏水基团暴露于分子表面，蛋白质分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀。蛋白质的这一性质在日常生活和食品加工中得到广泛的应用。如重金属中毒时可给患者吃大量乳品或蛋清，使其与重金属结合，而防止重金属与人体蛋白质结合；食品加工中常用加热方法灭酶杀菌，豆腐的生产、酸乳的生产等都是利用蛋白质变性作用而完成的。变性后的蛋白质易被蛋白水解酶分解，这就是熟食易于消化的道理。3.4.3蛋白质的变性作用如果蛋白质变性程度不高，在消除变性因素后可使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能的现象，称为蛋白质复性。如果蛋白质变性程度高，即使消除变性因素，蛋白质也不能恢复其原有的构象和功能的，称为不可逆蛋白质变性。3.4.4蛋白质的呈色反应由于蛋白质分子含有肽键和氨基酸的各种残余基团，因此它能与多种不同的试剂作用生成有色物质，这些颜色反应广泛应用于蛋白质的定性和定量测定。（1）黄色反应黄色反应是指在蛋白质溶液中加入浓硝酸时，蛋白质先沉淀析出，加热后沉淀溶解并呈现黄色，故亦称为黄蛋白反应。这一反应为苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等含苯环氨基酸所特有，硝酸与这些氨基酸中的苯环形成黄色硝基化合物。（2）双缩脲反应将固体尿素小心加热，则两分子尿素间脱去一分子氨，生成双缩脲，双缩脲与硫酸铜的碱溶液作用生成紫红色物质，这一反应称为双缩脲反应。蛋白质与硫酸铜的碱溶液作用也生成紫红色物质。此反应并非蛋白质所特有，只要化合物含有两个以上肽键，且不论它们是直接相连或通过一个碳或氮原子相连都会发生。分子中含肽键越多紫色越深。该反应常用于定性鉴定蛋白质，也可根据反应产物的颜色深浅在540nm处进行蛋白质的定量测定。双缩脲反应的化学反应式如下：（3）米伦（Millon）反应在蛋白质溶液中加入米伦试剂（汞溶于浓硝酸制得的汞及亚汞硝酸盐的混合物），蛋白质首先沉淀析出，再加热变成砖红色，称为米伦反应。这一反应为酪氨酸中酚基所特有，并非蛋白质的特征反应，但因多数蛋白质中均含有酪氨酸残基，所以也可用于检验蛋白质。（4）酚试剂反应蛋白质分子中酪氨酸的酚基在碱性条件下与酚试剂（磷钼酸-磷钨酸混合物）作用，生成蓝色物质。该反应可用于蛋白质的定性、定量分析，用比色法测定，其灵敏度比双缩脲反应高100倍。（5）茚三酮反应在pH=5～7的溶液中，蛋白质与茚三酮共热可产生蓝紫色化合物，此反应与氨基酸相似。3.4.5盐溶与盐析低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。这主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，同时由于盐离子的水合能力比蛋白质强，吸附了盐离子的蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而使蛋白质的溶解度增高。相反，球蛋白溶液在透析过程中往往产生沉淀而析出，这是因为透析除去了盐类离子，使蛋白质分子间的相互吸引增加，引起蛋白质分子的凝聚并沉淀。（1）

盐溶等电点沉淀的蛋白质溶液中加入NaCl后沉淀溶解—盐溶原因？盐溶—盐析分子在等电点时，相互吸引，聚合沉淀，加入少量盐离子后破坏了这种吸引力，使分子分散，溶于水中盐溶（2）盐析在蛋白质溶液中加入大量中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）至饱和或半饱和的程度，可以使蛋白质从溶液中沉淀析出，这一现象称为盐析。这主要是由于上述盐类作为强电解质与水的亲和力较大，大量中性盐加入后，中性盐离子的水化作用夺走了大部分的自由水分子，降低了蛋白质极性基团的水化程度，破坏了蛋白质胶体周围的水化膜，同时又中和了蛋白质分子所带电荷，因此使蛋白质产生沉淀。盐析向蛋白质溶液中加入大量硫酸铵后蛋白质会沉淀析出原因？蛋白质脱去水化层而聚集沉淀盐析（（NH4）2SO4）（2）盐析由于盐析不破坏蛋白质分子的构象，所以它是分离、制备蛋白质的常用方法。如鸡蛋清中的卵清蛋白就是用盐析法得到的。鸡蛋清用水稀释后，加入硫酸铵至半饱和，其中的球蛋白立即沉淀析出，过滤后，酸化至pH=4.6~4.8（卵清蛋白的等电点），在20℃放置，即得卵清蛋白晶体。盐析沉淀的蛋白质保持着它的天然构象，能再溶解。用于盐析的中性盐以硫酸铵为最佳，因为它在水中的溶解度很高，20℃时每1L溶液可溶解760g盐。3.5蛋白质在食品加工和贮藏中的变化食品在加工和贮藏过程中，常涉及加热、冷却、干燥、化学试剂处理、发酵、辐射等多种处理，这些处理将会引起蛋白质的变化。3.5.1加热处理对蛋白质的影响加热处理对蛋白质的性质，特别是生物学性质影响较大。影响的程度与结果取决于加热处理的温度、时间、湿度以及有无其他物质存在。加热处理能使食品中蛋白质的次级键断裂，空间结构发生变化，从而使蛋白质丧失生物学活性，使蛋白质变性。热烫或蒸煮可以使对食品保藏不利的酶失活，如脂酶、脂肪氧化酶、多酚氧化酶，从而可以防止食品在贮藏过程中发生变色、风味变差、维生素损失等现象。热变性可使一些具有毒性的蛋白质和抗营养因子失活，如肉毒杆菌毒素在100℃失活。3.5.1加热处理对蛋白质的影响同时，由于加热使维持蛋白质空间结构的次级键断裂，蛋白质结构变得更加松散，有利于外源酶的作用，从而提高蛋白质的消化率。加热处理还能加速羰氨反应的发生，使食品的颜色发生变化。但不适当的热处理可发生氨基酸分解、蛋白质分解、蛋白质交联等，对食品质量产生不利影响。3.5.2低温处理对蛋白质的影响食品的低温冷藏可以抑制酶的活性，从而延缓或阻止微生物的生长及蛋白质的化学变化，食品工业中常用冷藏的方法来延长食品的保质期，低温冷藏对蛋白质的结构和性质以及食品的营养和风味没有多大影响。但低温冷冻会改变蛋白质质点分散密度，控制不当会造成蛋白质变性，对食品的风味和加工性能或多或少有影响，若控制得当，则可以避免这种影响。如食品工业中采用冷冻法，尽量避免因冰晶的形成而导致的蛋白质变性，从而保持食品原有的风味。3.5.3脱水处理对蛋白质的影响脱水是食品加工的重要方法，脱水对蛋白质的影响因脱水方法而异，高温脱水可导致蛋白质溶解度和表面活性降低，影响食品的品质，而真空干燥、冷冻干燥和喷雾干燥对食品的品质影响较小。3.5.4氧化剂对蛋白质的影响蛋白质中一些氨基酸残基能被氧化剂氧化，从而改变了蛋白质的结构和性质，影响食品的营养和风味。对氧化剂最敏感的氨基酸残基是含硫氨基酸和芳香族氨基酸，氧化的难易排序为：蛋氨酸＞半胱氨酸＞胱氨酸＞色氨酸。蛋氨酸氧化的主要产物为亚砜、砜，亚砜在人体内还可以被还原利用，但砜就不能被利用。3.5.4氧化剂对蛋白质的影响半胱氨酸的氧化产物按氧化程度从小到大依次为半胱氨酸次磺酸、半胱氨酸亚磺酸与半胱氨酸磺酸，半胱氨酸次磺酸还可以部分还原被人体利用，半胱氨酸亚磺酸和半胱氨酸磺酸则不能被利用。胱氨酸的氧化产物亦为砜类化合物。色氨酸在色氨酸加氧酶的作用下，生成氧化产物N-甲酰犬尿氨酸，再通过甲酰酶水解成甲酸和犬尿氨酸。犬尿氨酸可为病情监测，诊断治疗提供依据。3.5.5酶处理对蛋白质的影响蛋白质经蛋白酶的作用最终可水解为氨基酸。蛋白酶可以作为食品添加剂来改善食品的品质，如蛋白酶可以使肉类嫩化；蛋白酶可以提高麦芽的浸出率；羧肽酶A可以除去蛋白水解物中的苦味肽等。习题一、填空题：1.α-螺旋结构的特点如下：①肽单元围绕中心轴呈有规律＿＿＿手螺旋，每＿＿＿个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为＿＿＿nm；②氨基酸侧链伸向螺旋＿＿＿侧，其形状、大小及电荷量的多少均影响α-螺旋的形成；③α-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第＿＿＿个肽键的羰基氧形成＿＿＿键，它的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，＿＿＿键是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。2.加热处理能使食品中蛋白质的＿＿＿键断裂，空间结构发生变化，从而使蛋白质丧失生物学活性，使蛋白质变性和酶失活。

习题一、填空题：3.蛋白质与茚三酮共热可产生＿＿＿化合物。4.蛋白质变性程度不重，可在消除变性因素条件下使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为＿＿＿。5.三个带苯环的芳香族氨基酸有吸收紫外光的特性，它们在＿＿＿nm附近有最大吸收峰，利用分光光