生物化学2酶答案

2 2 酶化学酶化学 一、名词解释 辅酶：辅酶：与酶蛋白结合比较松弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除去。 辅基：辅基：是以共价键和酶蛋白结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开。 酶的活性中心：酶的活性中心：（或称活性部位）是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。 酶的必需基团：酶的必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团。 同工酶：同工酶：指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。 核酶：核酶：是对 RNA 有催化活性的 RNA。 变构酶：变构酶：一种调节酶，经与一种或几种代谢物结合后，能改变其催化活性。 二、填空 1、全酶由酶蛋白酶蛋白和辅因子辅因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅因子辅因子起传递电子、 原子或化学基团的作用。 2、辅因子包括辅酶辅酶，辅基辅基和金属离子金属离子等。其中辅基辅基与酶蛋白结合紧密，需要化学方法处理化学方法处理除去，辅酶辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透透 析法析法除去。 3、T.R.Cech 和 S.Altman 因各自发现了核酶（具有催化能力的核酶（具有催化能力的 RNARNA）而共同获得 1989 年的诺贝尔奖(化学奖)。 4、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为结构结构专一性和立体异构立体异构专一性。 5、酶的活性中心包括结合部位结合部位和催化部位催化部位两个功能部位，其中结合部位结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位催化部位是发生化学 变化的部位，决定催化反应的性质。 6、酶反应的温度系数 Q10一般为 1 12 2。 7、酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk 作图法)，得到的直线在横轴上的截距为（） ，纵轴上的截距为（） 。 km 1 max 1 v 8、判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的比活力比活力和总活力总活力。（回收率和纯化倍数）（回收率和纯化倍数） 9、竞争性竞争性抑制剂不改变酶反应的 Vm，非竞争性非竞争性抑制剂不改变酶反应的 Km 值。 10、使酶具有高催化效应的因素是邻近效应和定位效应邻近效应和定位效应、张力和变形张力和变形、酸碱催化酸碱催化、共价催化共价催化和酶活性中心是低介电区域酶活性中心是低介电区域。 11、如果一个酶对 A、B、C 三种底物的米氏常数分别为 Kma、Kmb、Kmc，且 KmaKmbKmc，则此酶的最适底物是 C C，与酶亲和力最 小的底物是 A A。 12、根据调节物分子不同，别构效应分为同促效应同促效应和异促效应异促效应。根据调节物使别构酶反应速度对S敏感度不同分为正协同效应正协同效应和 负协同效应负协同效应。 同促效应：同促效应：不同的别构酶的调节物分子不同，调节物是底物的别构酶发生的别构效应即为同促效应。 异促效应：异促效应：指调节物与底物分子不同的别构酶发生的别构效应。 正协同效应：正协同效应：当底物与一个亚基上的活性中心结合后，引起酶分子构象的改变，使其它亚基的活性中心与底物的结合能力增 强的作用，称为正协同效应。 三、单项选择题 1、酶的活性中心是指酶分子： A、上的几个必需基团 B、与底物结合的部位 C C、结合底物并发挥催化作用的部位、结合底物并发挥催化作用的部位 D、中心部位的一种特殊结构 E、催化底物变成产物的部位 2、当酶促反应 v=80%Vmax 时，S 为 Km 的倍数是： A A、4 4 B、5 C、10 D、40 E、80 3、酶的竞争性抑制剂的动力学特点是： A、Vmax和 Km都不变 B、Vmax不变，Km C、Vmax，Km不变 D、Vmax，Km不变 E EVmaxVmax 不变，不变，KmKm 4、同工酶的特点是： A催化同一底物起不同反应的酶的总称 B催化的反应及分子组成相同，但辅酶不同的一组酶 C C催化作用相同，但分子结构和理化性质不同的一组酶催化作用相同，但分子结构和理化性质不同的一组酶 D多酶体系中酶组分的统称 E催化作用、分子组成及理化性质均相同，但组织分布不同的一组酶 5、别构效应剂与酶的哪一部位结合： A A活性中心以外的调节部位活性中心以外的调节部位 B酶的苏氨酸残基 C酶活性中心的底物结合部位 D任何部位 E辅助因子的结合部位 6、目前公认的酶与底物结合的学说是 A、活性中心说 B B、诱导契合学说、诱导契合学说 C、锁匙学说 D、中间产物学说 7、下列关于酶活性中心的叙述正确的的是 A A、所有酶都有活性中心、所有酶都有活性中心 B、所有酶的活性中心都含有辅酶 C、酶的活性中心都含有金属离子 D、所有抑制剂都作用于酶活性中心。 8、NAD+在酶促反应中转移 A、氨基 B B、氢原子、氢原子 C、氧原子 D、羧基 9、FAD 或 FMN 中含有哪一种维生素？ A、尼克酸 B B、核黄素、核黄素 C、吡哆醛 D、吡哆胺 10、利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？ A、在反应的初速度阶段，E+PES 可以忽略 B、假设SE ，则S-ESS C C、假设、假设 E+SESE+SES 反应处于平衡状态反应处于平衡状态 D、反应处于动态平衡时，即 ES 的生成速度与分解速度相等 11、酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在其分子中哪个氨基酸残基上? A、Phe B、Cys C、Lys D、Trp E E、SerSer 12、如按Lineweaver-Burk方程作图测定Km和Vmax时，X轴上实验数据应示以 A、1Vmax B、Vmax C C、1 1SS D、S E、VmaxS 13、大肠杆菌天冬氨酸转氨甲酰酶别构抑制剂是 A、ATP B B、CTPCTP C、UTP D、ADP E、GTP 14、下列哪一项不是Km值的意义? A、Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶 B、Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小、亲和力越大 C C、KmKm值可以预见系列反应中哪一步是限速反应值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 D、用Km值可以选择酶的最适底物 E、比较Km值可以估计不同酶促反应速度 15、有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B B、羟基、羟基 C、羧基 D、咪唑基 E、氨基 16、某种酶活性需以-SH为必需基团，能保护此酶不被氧化的物质是： A、Cys B B、GSHGSH C、尿素 D、离子型去污剂 E、乙醇 17、丙氨酸氨基转移酶的辅酶是： A、NAD B、NADP C C、磷酸吡哆醛、磷酸吡哆醛 D、烟酸 E、核黄素 C 18、含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是 A A、传递电子，原子和化学基因的作用、传递电子，原子和化学基因的作用 B、稳定酶蛋白的构象 C、作为酶活性中心的一部分 D、决定酶的专一性 E、提高酶的催化活性 19、关于变构酶的结构特点的错误叙述是 A、有多个亚基组成 B、有与底物结合的部位 C、有与变构剂结合的部位 D D、催化部位与别构部位都处于同一亚基上、催化部位与别构部位都处于同一亚基上 E、催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚基上 20、将米氏方程改为双倒数方程后： A、1v与1S成反比 B B、以、以1 1v v对对1 1S S作图，其横轴为作图，其横轴为1 1S S C、v与S成正比 D、Km值在纵轴上 E、Vmax值在纵轴上 21、一个简单的酶促反应，当S Km 时，v 趋向于 Vmax，此时只有通过增加E来增加 v。 20、酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。 21、正协同效应使酶与底物亲和力增加。 五、问答题 1.酶作为生物催化剂具有什么特点？67 答：答：酶具有极高的催化效率 酶的催化作用具有高度专一性 酶易失活 酶的催化活性受到调节、控制 有些酶的催化活性与辅因子有关 2.按酶促反应的性质，国际酶学委员会把酶分成哪六大类？ 答：答：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类 3.何谓酶原与酶原激活？酶原与酶原激活的生物学意义是什么？ 答：答：酶原：有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前体形式称为。 酶原激活：指酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构过程。 可保护分泌酶原的组织不被水解破坏 酶原激活是有机体调控酶活的一种形式 4. 试述影响酶促反应速度的因素？ 答：答：影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等 酶浓度： 在底物足够过量而其它条件固定的条件下，若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素 时，酶促反应的速度和酶浓度成正比。 底物浓度： 在酶浓度、PH、温度等条件固定不变的情况下 当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比 随着底物浓度的增高，反应速度不再成正比例加速 当底物浓度高达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度 PH：酶的活力受环境 pH 的影响，在一定 pH 下，酶表现最大活力，高于或低于此 pH，酶活力降低 温度 和一般化学反应相同，在达到最适温度之前，反应速度随温度升高而加快。 酶是蛋白质，随着温度升高，使酶蛋白逐渐变性而失活，引起酶反应速率下降。 抑制剂：使酶活力下降，但并不引起酶蛋白变性 激活剂：能提高酶活性 5. 何谓米氏方程式，米氏常数的意义是什么？ Km 值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。单位用 mol/L 或 mol/L 表示。 6. 什么是酶的可逆的抑制作用？可逆的抑制作用可分哪几种？请简述它们的特点。 答：答：酶的可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性降低或丧失，能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而 使酶复活，这种抑制作用是可逆的。 可逆的抑制作用可分为： 竞争性抑制：抑制剂和底物竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合。 大多数竞争性抑制剂的结构与底物结构类似 抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度 抑制作用可以通过增加底物浓度而解除 非竞争性抑制：底物和抑制剂同时和酶结合，两者没有竞争作用，但中间的三元复合物不能进一步分解为产物，酶活力降 低。 抑制剂结构与底物无共同之处 抑制剂与酶活性部位以外的基团相结合 抑制作用不能通过增加底物浓度来解除 反竞争性抑制：酶只能与底物结合后，才能与抑制剂结合，不再分解，从而降低形成产物的数量。 7. 某酶的 Km 为 24104molL，S为 0.5molL 时，测得速度为 128molmin，计算出底物浓度为 104molL 时的初速 度。 8、从肝细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液 300ml 含有 150mg 蛋白质，总活力为 360 单位。经过一系列纯化步骤以后