修1-《生物化学与分子生物学》大纲(医本,2012修订).doc

生物化学与分子生物学教学大纲大纲说明课程代码：0703522002总学时：104学时（讲课64学时，实验40学时）总学分：5分课程类别：必修适用专业：临床医学本科预修要求：基础化学、有机化学课程性质、目的、任务：生物化学与分子生物学是临床医学专业的必修专业基础课之一。主要研究人体的物质组成、新陈代谢及其与生理功能之间的联系，是在分子水平上探讨生命现象本质的一门学科，其理论和技术已经广泛地渗入到医药学各学科。生物化学知识不仅是学习熟悉其他医学基础课程所必需，而且与疾病的病因、发病机制、诊断、治疗都密切相关。通过本课程的学习，将使学生掌握正常人体生物化学与分子生物学的知识，为了解疾病时的代谢过程紊乱和熟悉疾病治疗的机理打下基础。教学基本方式：本课程教学既要给学生以生物化学的基础知识，又要能反映出分子生物学的进展，而且在本课程教学过程中要注意适当结合医学各学科的有关内容。本课程具有较强的实践性，学生必须参加必要的实验，从而受到应有的实验能力的训练，使学生掌握生物化学的基本实验技术和有代表性的近代实验技术的基本原理和操作要点。实验学时不少于32学时。实验大纲见附录。大纲的使用说明：由于本学科难度较大，建议教师以多媒体等灵活多变的直观方式进行讲授，注重实验教学，从而使医学生能在理论与实验的结合中掌握本学科的知识。大纲正文绪论 学时：1学时（讲课1学时）基本要求：1、掌握生物化学和分子生物学的定义及两者的关系2、熟悉生物化学与分子生物学的研究对象3、了解生物化学与分子生物学研究的主要内容重点：生物化学和分子生物学的定义及两者的关系难点：无教学内容：第一节 生物化学与分子生物学发展简史一、 叙述生物化学阶段二、 动态生物化学阶段三、 分子生物学时期四、 我国科学家对生物化学发展的贡献第二节 当代生物化学与分子生物学研究的主要内容第三节 生物化学与分子生物学和医学的关系一、生物化学与分子生物学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言二、生物化学与分子生物学为推动医学各学科发展做出了重要的贡献第一篇 生物大分子的结构与功能第一章 蛋白质的结构与功能 学时：13学时（讲课5学时，实验8学时）基本要求： 1、 掌握蛋白质的元素组成特点及平均含氮量的应用2、 掌握蛋白质的基本组成单位20种氨基酸的分子结构特点、分类和理化性质。熟悉医学上重要的肽谷胱甘肽分子结构与生物学功能3、 掌握肽、肽键、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念4、 了解蛋白质的分类方法，单纯蛋白质与结合蛋白质、辅基的概念5、 掌握蛋白质的分子结构概念、各级结构的组成方式和维系结构的化学键。模序、结构域的概念6、 掌握蛋白质结构与功能的关系。变构效应和协同效应7、 掌握蛋白质的理化性质、两性电离、胶体性质、变性、沉淀、热凝、紫外吸收、茚三酮反应、双缩脲反应等理化性质、有关原理并熟悉其应用重点：蛋白质的分子结构概念、结构与功能的关系、蛋白质的理化性质难点：蛋白质的分子结构概念教学内容：第一节 蛋白质的分子组成一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链第二节 蛋白质的分子结构一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构二、多肽链的局部主链构象为蛋白质的二级结构三、二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构四、含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构五、蛋白质的分类 六、蛋白质组学第三节 蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质功能依赖特定空间结构第四节 蛋白质的理化性质一、蛋白质具有两性电离性质二、蛋白质具有胶体性质三、蛋白质空间结构破坏而引起变性四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰五、应用蛋白质呈色反应测定蛋白质溶液含量 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定小结第二章 核酸的结构与功能 学时：4学时（讲课4学时）基本要求： 1、掌握核酸的概念。2、掌握核酸的基本组成单位核苷酸。核苷酸的组成。两类核酸在组分上的差异。3、掌握核酸的一级结构和维系结构的化学键。4、掌握DNA 双螺旋结构模型的要点；DNA的生物学功能。5、掌握RNA的分类、结构和各类RNA的生物学功能。6、熟悉核酶和核酸酶的概念。7、熟悉核酸的理化性质。DNA变性、复性和分子杂交的概念。重点：核酸的分子结构概念、结构与功能的关系、核酸的理化性质难点：DNA的空间结构与功能教学内容：第一节 核酸的化学组成及一级结构一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位二、DNA是脱氧核苷酸通过3-5磷酸二酯键的线性大分子三、RNA也是具有3-5磷酸二酯键的线性大分子四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序第二节 DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构是双螺旋结构二、DNA的高级结构是超螺旋结构三、DNA是遗传信息的物质基础第三节 RNA的结构与功能一、mRNA是蛋白质合成的模板二、tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所四、snmRNA参与了基因表达的调控五、核酸在真核细胞和原核中表现了不同的时空特性第四节 核酸的理化性质一、核酸分子具有强烈的紫外吸收二、DNA变性是双链解离成单链的过程三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链第五节 核酸酶 小结第三章 酶 学时：14学时（讲课6学时，实验8学时）基本要求：1、熟悉酶的概念。2、掌握酶促反应的特点。熟悉酶促反应的机制(中间产物学说)。了解酶的命名和分类。3、掌握酶的分子结构与功能。单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶（串联酶）、单纯酶、结合酶、全酶、辅酶、辅基等的含义；B族维生素的辅酶形式；酶的活性中心、必需基团。酶原与酶原激活及其生理意义。同工酶的概念。了解同工酶在疾病诊断中的应用。4、掌握影响酶促反应速度的因素和影响机理。熟悉米氏方程式、掌握Km和Vm的意义、熟悉林-贝氏作图法测定Km和Vm的原理。掌握最适温度、最适pH、不可逆抑制作用、可逆抑制作用的含义。熟悉三类可逆性抑制的概念和动力学特征。激活剂的基本概念。了解竞争性抑制作用在医学上的应用。熟悉酶活性测定的基本原理、了解酶活性单位。熟悉酶制剂纯度的指标比活力。5、掌握酶活性的调节。酶的变构调节、酶的共价修饰。了解酶量的调节。了解酶与医学的关系。重点：酶的工作原理、酶促反应动力学，酶的催化作用，难点：酶促反应动力学教学内容：第一节 酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶第二节 酶的工作原理一、 酶反应特点二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率第三节 酶促反应动力学一、底物浓度对反应速度影响的作图呈矩形双曲线二、底物足够时酶浓度对反应速度的影响呈直线关系三、温度对反应速度的影响具有双重性四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速度五、抑制剂可逆或者不可逆地降低酶促反应速率六、激活剂可加快酶促反应速率 第四节 酶的调节一、 调节酶实现对酶促反应速率的快速调节二、 酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节 第五节 酶的分类与命名一、酶可根据其催化的反应类型予以分类二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称第六节 酶与医学的关系一、酶与疾病的密切相关二、酶在医学上的应用领域广泛小结第二篇 物质代谢及其调节第四章 糖代谢 学时：10学时（讲课6学时，实验4学时）基本要求：1、了解糖的生理功能和代谢概况。2、掌握糖酵解和糖酵解途径的概念、反应过程、限速步骤、限速酶、ATP的生成、调节和生理意义。3、掌握糖的有氧氧化的概念、反应过程、限速步骤、限速酶、ATP的生成、调节和生理意义。熟悉巴斯德效应。4、掌握磷酸戊糖途径的概念、反应特点、限速酶、生理意义。5、掌握糖原合成与分解的概念、反应过程、限速步骤、限速酶、调节方式。了解糖原累积症。6、掌握糖异生的概念、反应过程、限速步骤、限速酶。熟悉糖异生的调节和生理意义。熟悉乳酸循环的过程和生理意义。7、掌握血糖的概念。熟悉血糖的来源和去路。熟悉激素对血糖浓度的调节及其机制。8、了解高血糖、糖尿病、低血糖等糖代谢紊乱。重点：糖酵解、糖的有氧氧化；糖原的合成分解、糖异生；血糖及其调节。难点：各代谢途径的反应过程、三羧酸循环教学内容：第一节 概述一、糖的主要生理功能是氧化供能二、糖的消化吸收主要是在小肠进行三、糖代谢的概况第二节 糖的无氧氧化一、糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节三、糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能第三节 糖的有氧氧化一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统三、糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求五、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象第四节 葡萄糖的其他代谢途径一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖二、糖醛酸途径可以形成葡萄糖醛酸三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等第五节 糖原的合成与分解一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行二、肝糖原分解产物葡萄糖可补充血糖三、糖原合成与分解受到彼此相反的调节四、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致第六节 糖异生一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应二、糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定四、肌中产生的乳酸运输到肝进行糖异生形成乳酸循环第七节 其他单糖的代谢一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径二、半乳糖可转变成1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢产物三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径第八节 血糖及其调节一、血糖的来源和去路是相对平衡的二、血糖水平的平衡主要受到激素的调节三、血糖水平异常及糖尿病是常见的糖代谢紊乱小结第五章 脂类代谢 学时：10学时（讲课6学时，实验4学时）基本要求：1、了解甘油三酯的生物学功能。熟悉必需脂肪酸的概念。2、熟悉甘油三酯的分解代谢脂肪动员、激素敏感脂酶、脂解激素和抗脂解激素的概念。掌握脂肪酸氧化的过程：脂肪酸活化、脂酰辅酶A进入线粒体、氧化的反应过程、乙酰辅酶A的去向和ATP的生成。掌握酮体的概念、酮体生成和利用的过程、酮体生成的生理意义和病理意义。熟悉酮体生成的调节要点。3、熟悉软脂酸合成的部位、原料来源、反应过程、限速酶。了解脂酸碳链加长的方式和不饱和脂肪酸的合成。熟悉脂酸合成的调节。了解多不饱和脂肪酸的重要衍生物前列腺素、血栓噁烷及白三烯。4、熟悉甘油磷脂的组成、分类及基本结构。掌握甘油磷脂的合成部位、原料和辅助因子。熟悉各种磷脂酶对甘油磷脂降解的作用。熟悉鞘脂的组成、分类。了解鞘磷脂的代谢。5、熟悉胆固醇的基本结构、分布特点。掌握胆固醇的合成部位、原料、合成的基本过程、限速步骤和限速酶。熟悉胆固醇合成的调节要点和胆固醇在体内的转化。6、熟悉血脂的概念和组成。掌握血浆脂蛋白的分类、合成部位、组成特点、性质、生理功能。熟悉载脂蛋白在血浆脂蛋白代谢中的作用。熟悉血浆脂蛋白的代谢。了解血浆脂蛋白代谢异常。重点：脂肪酸的分解和合成代谢、酮体代谢和必需脂肪酸的概念；胆固醇合成与转化的要点；血浆脂蛋白的分类、功能和代谢。难点： 各代谢途径的反应过程教学内容：第一节 不饱和脂肪酸的命名及分类一、脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则二、脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类第二节 脂类的消化和吸收一、脂类的消化发生在脂-水界面，且需要胆汁酸盐参与二、饮食脂肪在小肠被吸收第三节 甘油三酯的代谢一、甘油三酯是甘油的脂酸酯二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成四、甘油和脂酸合成甘油三酯五、几种多不饱和脂肪酸衍生物具有重要的生理供能第四节 磷脂的代谢一、含磷酸的脂类被成为磷脂二、磷脂在体内具有重要的生理功能三、甘油磷脂的合成与降解四、鞘磷脂的代谢第五节 胆固醇的代谢一、胆固醇的合成原料是乙酰CoA和NADPH二、转化成胆汁酸和类固醇激素是体内胆固醇的主要去路第六节 血浆脂蛋白代谢一、血脂是血浆所含脂类的统称二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症小结 第六章 生物氧化 学时：2学时（讲课2学时）基本要求：1、掌握生物氧化的概念。了解生物氧化与体外氧化的异同。熟悉生物氧化的方式。2、掌握呼吸链、递氢体和递电子体的概念。熟悉组成呼吸链的四种酶复合体的名称及其在电子传递链中的作用。掌握两条氧化呼吸链的排列顺序。3、掌握ATP生成的方式。掌握高能磷酸键和高能化合物的概念。掌握P/O比值的含义。了解氧化磷酸化偶联机制的学说。熟悉ADP、甲状腺素对氧化磷酸化的影响。4、了解常见的呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂的含义。熟悉ATP的利用、储备。5、熟悉胞液中NADH的氧化。熟悉线粒体外其他氧化体系的催化特点和功能。重点：两条呼吸链的组成和排列顺序，ATP生成的方式，胞液中NADH的氧化。难点： 氧化磷酸化的偶联机制教学内容：第一节 生成ATP的氧化磷酸化体系一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联三、氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响四、ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用五、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运第二节 其他氧化体系一、抗氧化酶体系有清除反应活性氧的功能二、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化小结第七章 氨基酸代谢 学时：10学时（讲课6学时，实验4学时）基本要求： 1、熟悉氮平衡和蛋白质的生理需要量、蛋白质的营养价值、必需氨基酸的定义和种类、蛋白质的互补作用。2、了解蛋白质的消化吸收和蛋白质腐败的概念、腐败的主要产物。3、熟悉氨基酸的代谢概况。4、掌握联合脱氨基作用的方式、机制和特点；转氨基作用的概念、ALT和AST在临床诊断中的意义。L-谷氨酸氧化脱氨基作用的机制和特点。熟悉嘌呤核苷酸循环进行的部位和基本反应过程。5、掌握酮酸代谢的三条主要代谢途径。6、掌握体内氨的来源和氨的转运；尿素合成的部位、反应过程、生理意义。了解尿素合成的调节。熟悉高血氨症的概念。了解肝昏迷氨中毒学说中的生化机理。7、掌握氨基酸脱羧基作用的概念。熟悉重要胺类物质的生成概况和主要生理作用。8、掌握一碳单位的概念、种类、载体。熟悉一碳单位的相互转变和生理功用。9、掌握含硫氨基酸的代谢：甲硫氨酸的转甲基作用、甲硫氨酸循环、肌酸代谢、牛磺酸、PAPS和谷胱甘肽的生成等。10、熟悉芳香族氨基酸的重要代谢产物。了解支链氨基酸的代谢概况。重点：氨基酸的一般代谢、氨的代谢和重要含氮化合物的代谢难点：个别氨基酸的代谢教学内容：第一节 蛋白质的营养作用一、体内蛋白质具有多方面的重要功能二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败一、 外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收二、蛋白质在肠道发生腐败作用第三节 氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质分解生成氨基酸二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库三、联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解第四节 氨的代谢一、 体内有毒性的氨有三个重要来源二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路第五节 个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的四、芳香族氨基酸的代谢可产生神经递质五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程小结第八章 核苷酸代谢 学时：4学时（讲课4学时）基本要求： 1、了解核酸的消化吸收。熟悉核苷酸的生物学功能。2、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、进行部位、原料来源及其在嘌呤核苷酸中出现的位置、合成特点、调节要点。了解嘌呤核苷酸的相互转变。熟悉嘌呤核苷酸补救合成的基本反应和生理意义。3、熟悉脱氧核苷酸生成的基本反应。了解三类嘌呤核苷酸抗代谢物作用的基本原理。4、熟悉嘌呤核苷酸分解代谢的终产物和痛风症的病因机制。5、掌握嘧啶核苷酸从头合成的概念、进行部位、原料来源及其在嘧啶核苷酸中出现的位置、合成特点、调节要点。了解嘧啶核苷酸的相互转变。熟悉一碳单位与脱氧胸苷酸（dTMP）的合成。了解嘧啶核苷酸补救合成的基本概况；三类嘧啶核苷酸抗代谢物作用的基本原理；嘧啶核苷酸分解代谢的产物。重点：核苷酸合成的方式；从头合成中嘌呤环、嘧啶环合成的各元素来源；嘌呤核苷酸分解代谢的终产物。难点：嘌呤核苷酸从头合成的过程教学内容：第一节 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢一、嘌呤核苷酸的合成存在从头合成与补救合成两种途径二、嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸第二节 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢一、 嘧啶核苷酸的合成同样有从头合成与补救合成两条途径二、嘧啶核苷酸的分解代谢小结第九章 物质代谢的联系与调节 学时：1学时（讲课1学时）基本要求：1、熟悉物质代谢的特点和物质代谢间的相互联系。2、熟悉肝、脑、心、肌肉、脂肪、肾等组织的物质代谢特点及其相互联系。3、了解物质代谢的三级水平调节。4、熟悉细胞内酶的隔离分布的概念和意义。掌握代谢途径和关键酶的概念。熟悉关键酶所催化的反应特点。熟悉酶活性调节的方式。5、掌握酶变构调节的概念、机制及其生理意义；酶的化学修饰的概念、主要方式和特点。熟悉酶量调节的方式。6、熟悉激素作用的特点；膜受体激素和胞内受体激素调节代谢的原理。了解饥饿和应激时机体在整体调节下物质代谢变化的要点。重点：物质代谢的特点和相互联系；酶活性调节的方式难点：本章系物质代谢部分内容的总结，无难点教学内容：第一节 物质代谢的特点一、体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体二、体内物质代谢不断受到精细调节三、各组织、器官物质代谢各具特色四、体内各种代谢物都具有共同的代谢池五、ATP是体内储存能量和消耗能量的共同形式六、NADPH提供合成代谢所需的还原当量第二节 物质代谢的相互联系一、各种能源物质的代谢相互联系相互制约二、糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系第三节 体内重要组织、器官的代谢特点及联系一、肝是人体最重要的物质代谢中心和枢纽二、心可利用多种能源物质，以有氧氧化为主三、脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大四、肌肉主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸五、糖酵解是为成熟红细胞提供能量的主要途径六、脂肪组织是合成、储存脂肪的重要组织七、肾是可进行糖异生和生成酮体两种代谢的器官第四节 代谢调节方式一、细胞水平的代谢调节主要调节关键酶活性二、激素通过作用特异受体调节代谢过程三、机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢四、代谢组学是对低分子量代谢物集合的整体水平研究小结分子生物学部分第三篇 基因信息的传递第十章 DNA的生物合成（复制） 学时：3学时（讲课3学时）基本要求： 1、掌握复制的概念、特征、意义：原核生物复制过程的要点、参与复制的酶和因子以及它们的主要功能。了解真核生物DNA复制特点。熟悉端粒酶的概念和功能。2、熟悉突变的概念、意义。了解引发突变的理化因素；突变分子改变的类型和切除修复的基本原理。3、掌握逆转录概念、过程和逆转录酶作用。重点：复制的基本过程、参与复制的主要因素以及RNA病毒的复制。难点：复制过程中染色体稳定性和完整性的保持和损伤的修复教学内容：第一节 复制的基本规律一、半保留复制是DNA复制的基本特征二、DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制三、DNA一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续复制第二节 DNA复制的酶学和拓扑学变化一、核苷酸之间生成磷酸二酯键是复制的基本化学反应二、DNA聚合酶催化核苷酸之间聚合三、核酸外切酶的校读活性和碱基选择功能是复制保真性的酶学依据四、复制中的解链伴有DNA分子拓扑学变化五、DNA连接酶连接DNA双链中的单链缺口第三节 DNA生物合成过程一、原核生物的DNA生物合成二、真核生物的DNA生物合成第四节 逆转录和其他复制方式一、逆转录病毒的基因组是RNA，其复制方式是逆转录二、逆转录的发现发展了中心法则三、噬菌体DNA按滚环复制和线粒体DNA按D环方式复制第五节 DNA损伤（突变）与修复一、突变在生物界普遍存在二、多种化学或物理因素可诱发突变三、引起突变的分子改变类型有多种四、DNA损伤的修复有多种类型小结第十一章 RNA生物合成（转录） 学时：3学时（讲课3学时）基本要求： 1、掌握转录的概念；转录和复制的区别。熟悉大肠杆菌RNA聚合酶的组成和功能。了解真核生物转录酶的种类和转录产物。2、掌握原核生物转录全过程的概况。熟悉真核生物转录过程中的特点。熟悉顺式作用元件、反式作用因子、转录因子等的概念；真核生物mRNA、tRNA等转录后修饰的要点。掌握断裂基因、外显子、内含子的概念。熟悉核酶的概念并了解其可能的应用前景。重点：RNA生物合成的特点、基本过程和有关的酶难点：真核生物的转录后修饰教学内容：第一节 原核生物转录的模板和酶一、原核生物转录的模板二、RNA合成由RNA聚合酶催化三、RNA聚合酶结合到DNA的启动子上启动转录第二节 原核生物的转录过程一、转录起始需要RNA聚合酶全酶二、原核生物的转录延长时蛋白质的翻译也同时进行三、原核生物转录终止分为依赖因子与非依赖因子两大类第三节 真核生物RNA的生物合成一、真核生物有三种DNA依赖性RNA聚合酶二、转录起始需要启动子、RNA聚合酶和转录因子的参与三、真核生物转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象四、真核生物转录终止和加尾修饰同时进行第四节 真核生物RNA的加工一、真核生物mRNA的加工包括首、尾修饰和剪接二、真核前体rRNA的加工三、真核生物前体tRNA的加工包括把核苷酸的碱基修饰为稀有碱基四、RNA催化一些真核和原核基因内含子的自剪接小结第十二章 蛋白质的生物合成 学时：3学时（讲课3学时）基本要求： 1、掌握翻译的概念；参与蛋白质合成的物质及其作用；密码子的概念及其特点。熟悉氨基酸的活化反应。2、掌握蛋白质合成的过程。熟悉翻译后加工的概念和方式。熟悉靶向转运、信号肽、分泌性蛋白质的概念。3、了解抗生素、白喉毒素、干扰素等对蛋白质生物合成的干扰和抑制的机理。重点：蛋白质生物合成的基本过程和参与蛋白质合成的物质及其作用。难点：蛋白质合成后加工和输送。教学内容：第一节 蛋白质生物合成体系一、mRNA是蛋白质生物合成的直接模板二、核蛋白体是蛋白质生物合成的场所三、tRNA是氨基酸的运载工具及蛋白质生物合成的适配器四、蛋白质生物合成需要酶类、蛋白质因子等第二节 氨基酸的活化一、氨基酸活化形成氨基酰-tRNA二、真核生物起始氨基酰-tRNA是Met-tRNAiMet第三节 肽链的生物合成过程一、原核生物的肽链合成过程二、真核生物的肽链合成过程第四节 蛋白质翻译后修饰和靶向输送一、多肽链折叠为天然构象的蛋白质二、蛋白质一级结构修饰主要是肽键水解和化学修饰三、蛋白质空间结构修饰包括亚基聚合和辅基连接四、合成后蛋白质可被靶向输送至细胞特定部位第五节 蛋白质生物合成的干扰和抑制一、许多抗生素通过抑制蛋白质生物合成发挥作用二、其他干扰蛋白质生物合成的物质小结第十三章 基因表达调控 学时：2学时（讲课2学时）基本要求： 1、掌握基因组、基因表达的概念。了解基因表达的时、空特异性。熟悉基因表达的方式。了解基因表达调控的生物学意义。掌握基因表达调控的要素，操纵子，启动序列/启动子，操纵序列/操纵子，顺式作用元件，调节蛋白/转录因子，反式作用因子等的概念。2、了解原核基因转录调节特点。熟悉乳糖操纵子的调节机制。3、熟悉真核基因组的结构特点。了解真核基因表达调控特点。熟悉真核基因转录激活调节重点：基因表达的基本概念难点：基因表达调控的基本原理教学内容：第一节 基因表达调控的基本概念一、基因表达是指基因转录及翻译的过程二、基因表达具有时间特异性和空间特异性三、基因表达的方式及调节存在很大差异四、基因表达调控为生物体生长、发育所必需第二节 基因表达调控的基本原理一、基因表达调控呈现多层次和复杂性二、基因转录激活受到转录调节蛋白与启动子相互作用的调节第三节 原核基因表达调节一、原核基因转录调节特点二、操纵子调控模式在原核基因转录起始的调节中具有普遍性三、原核生物具有不同的转录终止调节机制四、原核生物在翻译水平同样受到多个环节的调节第四节 真核基因表达调节一、真核基因组具有独特的结构特点二、真核基因表达调控更为复杂三、RNA pol和pol 转录体系的调节相对简单四、RNA pol 转录起始的调节非常复杂五、RNA pol 转录终止的调节机制尚不清楚六、转录后水平的调节也是基因表达调控的重要环节七、基因表达在翻译水平以及翻译后阶段仍然可以受到调节小结第十四章 基因重组与基因工程 学时：6学时（讲课4学时，实验2学时）基因操作基本要求： 1、掌握基因重组的概念，了解基因重组的几种方式和类型。2、掌握重组DNA技术相关概念DNA克隆（分子克隆、基因工程）、目的基因、基因载体等。熟悉限制性内切酶和及其他工具酶的功能。3、熟悉重组DNA技术的基本原理和一般步骤。4、了解重组DNA技术与医学的关系。重点：基因重组、重组DNA技术的基本原理难点：重组DNA的操作步骤。教学内容：第一节 自然界DNA重组和基因转移是经常发生的一、同源重组是最基本的DNA重组方式二、细菌的基因转移与重组有四种方式三、特异位点重组，即特异位点间发生的整合四、转座重组第二节 重组DNA技术，又称DNA克隆或分子克隆一、重组DNA技术相关概念二、重组DNA技术基本原理及操作步骤第三节 重组DNA技术与医学的关系非常密切并前景远大一、疾病基因的发现与克隆二、生物制药三、基因诊断与基因治疗四、遗传病的预防删去， 因置后在细胞信号转导第四篇 专题篇第十五章 细胞信息转导 学时：2学时（讲课2学时）基本要求： 1、熟悉信息物质的类型和特点。掌握受体的概念、分类、一般的结构特点、功能。熟悉受体与配体结合的特点。2、掌握受体介导的信息传递途径和熟悉胞内受体介导的信息传递途径机制。3、了解信息传递途径的交互联系特点。了解信息传递的异常与疾病的关系。重点：几条主要的受体介导的信息传递途径和胞内受体介导的信息传递途径的基本概念难点：酪氨酸蛋白激酶系统、核因子B途径、TGF-途径等教学内容：第一节 细胞信号转导概述一、细胞外化学信号有可溶性和膜结合型两种形式二、细胞经由特异性受体接收细胞外信号三、细胞内信号分子结构、含量和分布变化是信号转导网络工程的基础第二节 细胞内信号转导相关分子一、第二信使的浓度和分布变化是重要的信号转导方式二、蛋白质作为细胞内信号转导分子第三节 各种受体介导的细胞内基本信号转导通路一、细胞内受体多属于转录因子二、离子通道型膜受体是化学信号与电信号转换器三、七跨膜受体依赖G蛋白转导信号四、单跨膜受体依赖酶的催化作用传递信号五、细胞信号转导过程的特点和规律第四节 细胞信号转导与医学一、细胞信号转导分子的结构改变是许多疾病发生发展的基础二、细胞信号转导分子是重要的药物作用靶位小结第 章 基因操作 学时：4学时（讲课 4学时）一、基本要求掌握基因克隆、基因工程、基因操作的概念等。掌握核酸的理化性质。基因获取的方法，以及聚合酶链式反应、反转录-PCR、文库筛选的概念。熟悉southern印迹技术、northern印迹技术、RT-PCR、实时RT-PCR定量分析技术的原理；熟悉DNA测序技术原理；RNA酶保护试验原理；基因定向突变的概念和基本程序。熟悉southern印迹技术的基本过程。了解转基因技术、基因转染技术、基因打靶和基因敲除技术。RNA干扰技术的过程。了解克隆基因表达系统。重点：核酸的理化性质。基因获取的方法，以及聚合酶链式反应。难点：转基因技术、基因转染技术、基因打靶和基因敲除技术。二、教学内容第一节 核酸的理化性质一、 核酸的一般理化特性二、 核酸分子杂交的原理是DNA的变性与复性第二节 基因的获取一、 用PCR技术获取基因二、 用反转录PCR技术获取基因三、 从基因文库当中获取基因四、 人工合成基因第三节 基因的克隆第四节 克隆基因的表达一、 原核表达系统二、 真核表达系统第一节 基因结构的分析及改造一、 基因的一级结构分析二、 基因的改造第六节 基因拷贝数分析第七节 基因表达分析一、 Northern 印迹定性分析基因的表达二、 RTPCR定量分析基因的表达三、 实时RTPCR定量分析基因的表达第八节 基因功能分析一、转基因技术用于基因功能的研究二、基因打靶技术用于基因功能的研究三、RNA干扰技术用于基因功能的研究第 章 基因诊断 学时：2学时（讲课2学时）一、基本要求掌握基因诊断的概念。掌握基因诊断的基本步骤，基因诊断中常用的分子生物学技术RFLP连锁分析技术、STR的微卫星分析技术、SNP的单倍型分析技术、southern印迹技术、PCR技术、ASO技术、RDB技术、变性高效液相色谱技术的应用原则。了解基因诊断在遗传性疾病、代谢性疾病、感染性疾病和法医等临床应用中的原则。重点：基因诊断的步骤。难点: 基因诊断在临床应用。二、教学内容第一节 基因诊断的概念一、DNA是基因诊断的主要对象二、基因诊断包括定性和定量分析三、基因诊断操作的四个基本步骤第二节 基因诊断技术的方法学一、利用遗传标志连锁分析间接检测遗传病二、针对遗传病致病突变的直接诊断第三节 基因诊断的医学应用一、基因检测是疾病诊断和风险预测的有力工具二、基因诊断是遗传病预防的重要技术手段三、基因诊断可用于疗效评价和用药指导四、DNA指纹鉴定是法医学个体识别的核心第 章 基因治疗 学时：2学时（讲课2学时）一、基本要求掌握基因治疗、基因置换、基因增补、反义RNA、核酶等基本概念，基因治疗中的各种病毒载体逆转录病毒、腺病毒和腺相关病毒载体的特点。熟悉基因治疗的基本程序及方法。熟悉基因转移的非生物学方法和生物学方法的种类；了解基因治疗靶细胞的种类。了解基因治疗的临床应用现状和基因治疗的前景与问题。重点：基因治疗中的各种病毒载体逆转录病毒、腺病毒和腺相关病毒载体的特点。难点：基因转移的非生物学方法和生物学方法。二、教学内容第一节 基因治疗的策略和基本程序一、基因治疗可修复错误基因或干预异常表达的基因二、利用载体将目的基因导入到受体细胞表面是基因治疗的基本程序三、病毒载体和非病毒载体均可用于导入目的基因四、基因干预可以抑制特定基因的表达第二节 基因治疗的临床应用现状一、用正常基因替代错误基因治疗遗传病二、肿瘤的基因治疗可在多个环节进行三、心脑血管疾病的基因治疗四、HIV感染的基因治疗策略是抑制病毒复制或提高机体的免疫功能五、开展基因治疗必须遵守国家法规分生部分第十六章 血液的生物化学 学时：2学时（讲课2学时）基本要求：1 、熟悉全血、血浆、血清、非蛋白氮、尿素氮的概念。2、熟悉血浆蛋白质的分类和功能。 3、掌握红细胞的代谢特点、主要的代谢途径及意义。4、熟悉血红素合成的原料、限速步骤、限速酶和调节因素。重点：红细胞的代谢和血红蛋白合成和调节的要点难点：血红素合成的过程教学内容：第一节 血浆蛋白是维持体内代谢的重要物质一、 血浆蛋白质的分类与性质二、血浆蛋白质的功能第二节 血液凝固是凝血与抗凝血因子的动态调节一、 凝血因子与抗凝血成分二、内、外源性凝血途径共同介导凝血中纤维蛋白的生成三、血凝块的溶解第三节 血细胞物质代谢特点是维持血液生物功能的基础一、红细胞的代谢特点二、白细胞的代谢小结第十七章 肝的生物化学 学时：4学时（讲课4学时）基本要求： 1、熟悉肝在糖、脂类、氨基酸、维生素、激素代谢中的作用。2、熟悉生物转化作用的概念。熟悉非营养物质的分类、生物转化反应的主要类型。熟悉加单氧酶系的组成、基本反应和生理意义；结合反应中重要的结合剂。了解影响生物转化作用的因素。3、熟悉胆汁酸的分类和代谢调节。熟悉初级胆汁酸和次级胆汁酸的概念和肠肝循环。熟悉胆汁酸的功能。4、掌握胆色素的概念、胆红素的生成与转运、在肝中的转变、游离胆红素和结合胆红素的区别。熟悉三类黄疸时胆色素代谢异常的特点。重点：肝在物质代谢、生物转化中的作用要点；胆色素的代谢过程难点：肝的生物转化作用。教学内容：第一节 肝脏在物质代谢中的作用一、肝是维持血糖水平相对稳定的重要器官二、肝在脂类代谢中占据中心地位三、肝的蛋白质合成及分解代谢均非常活跃四、肝参与多种维生素和辅酶的代谢五、肝参与多种激素的灭活第二节 肝的生物转化作用一、肝的生物转化作用