生物化学习题及答案

1、生物化学习题及答案第一部分：名词解释(见书)第二部分各章节习题及答案蛋白质和氨基酸的一级结构1、氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母和单字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：（a）含有一个羟基。（b）含有一个氨基。（c）含有一个具有芳香族性质的基团。（d）含有分支的脂肪族烃链。（e）含有硫。（f）含有一个在pH 710范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。答:（a）Ser（S）, Thr（T）,Tyr（Y）（b）Asn（N）, Gln（Q），Arg（R），Lys（K）（c）Phe（F）, Trp（W）, Tyr（Y）,（d）Ile（I）, Leu（

2、L）, Val（V）（e）Cys（C）, Met（M）（f）可以作为亲核试剂的侧链基团或原子有位于Ser（S）,Thr（T）和Tyr（Y）中的-OH；位于Cys（C）和Met（M）中的硫原子，位于Asp（D）和Glu（E）中的-COO-；以及位于His（H）和Lys（k）中的氮原子。2、一种氨基酸的可解离基团可以带电或中性状态存在，这取决于它的pK值和溶液的pH。（a）组氨酸有3种可解离基团，写出相应于每个pK 值的3种解离状态的平衡方程式。每种解离状态下的组氨酸分子的净电荷是多少？（b）在pH1、4、8和12时，组氨酸的净电荷分别是多少？将每一pH下的组氨酸置于电场中，它们将向阴极还是阳极迁

3、移？ 答: （a）、（b） 见图3、某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , - COOH基团的pKa 为3.8; -NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？答：pH=6.0比pH=2.0或pH=13.0时电泳能提供更好的分辨率。因为在pH6.0的条件下每种肽都带有不同的净电荷(+1，-1，和0)，而在pH2.0的条件下净电荷分别为+2，+1和+2，在pH13.0的条件下净电荷分别为-2，-2和-2。4、利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，

4、哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys（b）Arg和Met（c）Glu和Val（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala答：（a）Asp（b）Met（c）Glu（d）Gly（e）Ser5、氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58的色氨酸（色氨酸的分子量为204）。（a）试计算牛血清白蛋白的最小分子量（假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基）。（b）凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的分子量为70，000，试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基？ 答：（a）32,100g/mol（b）26、胃液（pH1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的

5、胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？ 答：COO; Asp, Glu7、已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，MW307）反应。（a）该蛋白的最小分子量是多少？（b）如果该蛋白的真实分子量为98240，那么每分子中含有几个二硫键？（c）多少mg的巯基乙醇（MW78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？ 答：（a）MW24560；（b）4个二硫键；（c）6.35mg8、一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly,

6、Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。（a）Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala（b）Val - Asp - Val - Asp - Glu（c）Val - Asp - Val（d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg（e）Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu （f）Leu - Gly Arg答：该肽链的序列可以通过将肽片段的相同序列重叠排列起来获得整个序列。见图9、下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中： CNBr 异硫氰酸苯酯 丹黄酰氯 脲 6mol

7、/LHCl -巯基乙醇 水合茚三酮 过甲酸 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶，其中哪一个最适合完成以下各项任务？（a）测定小肽的氨基酸序列。（b）鉴定肽的氨基末端残基。（c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？（d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。（e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。（f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 答：（a）异硫氰酸苯酯。（b）丹黄酰氯。（c）脲；-巯基乙醇还原二硫键。（d）胰凝乳蛋白酶。（e）CNBr。 （f）胰蛋白酶10、由下列信息求八肽的序列。（a）酸水解得 Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val（b）Sanger试剂处理得DNP

8、-Ala。（c）胰蛋白酶处理得Ala，Arg，Thr 和 Leu，Met，Phe，2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。（d）溴化氰处理得 Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2Val，和 Leu，Phe，当用Sanger试剂处理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。 答：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe蛋白质的三维结构和功能1、在结晶肽的X-射线研究中，Linus Pauling和Robert corey发现肽链中的肽键（C-N）长度（1.32A）介于典型的C-N单键（1.49A）和C=N双键（1.27A）之间。他们也

9、发现肽键呈平面状（与肽键相连接的4个原子位于同一个平面）以及两个碳原子彼此呈反式（位于肽键的两侧）与肽键连接。（a）肽键的长度与它的键的强度和键级（是单键、双键或三键）有什么关系？（b）从Pauling等人的观察，就肽键旋转能得出什么看法？答:（a）键越短其强度越高，而且其键级越高（在单键以上）。肽键的强度比单键强，键的特性介于单键和双键之间。（b）在生理温度下，肽键旋转比较困难，因为它有部分双键特性。2、羊毛衫等羊毛制品在热水中洗后在电干燥器内干燥，则收缩。但丝制品进行同样处理，却不收缩。如何解释这两种现象？答: 羊毛纤维多肽链的主要结构单位是连续的-螺旋圈，其螺距为5.4A。当处于热水（或

10、蒸汽）环境下，使纤维伸展为具有-折叠构象的多肽链。在-折叠构象中相邻R基团之间的距离是7.0A。当干燥后，多肽链重新由折叠转化为螺旋构象，所以羊毛收缩了。而丝制品中的主要成分是丝心蛋白，它主要是由呈现折叠构象的多肽链组成的，丝中的-折叠含有一些小的、包装紧密的氨基酸侧链，所以比羊毛中的-螺旋更稳定，水洗和干燥其构象基本不变。3、人的头发每年以15至20cm的速度生长，头发主要是角蛋白纤维，是在表皮细胞的里面合成和组装成绳子。 角蛋白的基本结构单元是-螺旋。如果-螺旋的生物合成是头发生长的限速因素，计算-螺旋链的肽键以什么样的速度（每秒钟）合成才能解释头发每年的生长长度？答：每秒钟大约需合成43

11、个肽键。（要考虑到-螺旋的每一圈含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm）。4、合成的多肽多聚谷氨酸（Glu）n ），当处在pH3.0以下时，在水溶液中形成螺旋，而在pH5.0以上时却为伸展的形态。（a）试解释该现象。（b）在哪种PH条件下多聚赖氨酸（Lys）会形成-螺旋？ 答：（a）由可离子化侧链的氨基酸残基构成的-螺旋对pH值的变化非常敏感，因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷，由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成-螺旋，相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成-螺旋构象。Glu侧链的pKa约为4.1，当pH值远远低于4.1（大约3左右）时，

12、几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态，多肽链能够形成-螺旋。在pH值为5或更高时，几乎所有的侧链都带负电荷，邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成，因此使同聚物呈现出一种伸展的构象。（b）Lys侧链的pK为10.5，当pH值远远高于10.5时，多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态，该多肽可能形成一种-螺旋构象，在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象。5、一个-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该-螺旋片段的轴长。 答：该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。6、如何用二氧化碳与水的反应来解释Bohr效应？（a）写出由二氧化碳和水形成碳酸氢根

13、的方程式，并解释H和CO2在血红蛋白氧合中的作用。（b）解释向休克病人静脉注射碳酸氢根的生理学依据。 答：二氧化碳与水的反应说明了为什么当CO2的浓度增加时，同时会引起pH值下降，迅速进行新陈代谢的组织所产生的CO2/SUB与水反应生成了碳酸根离子和H。 (a)该反应生成的H降低了血液的pH值，从而稳定了血红蛋白的脱氧形式(T构象)，净结果是P50的增加，即血红蛋白对氧的亲和力降低，于是更多的氧气被释放到组织中。CO2也可以通过与四条链的N端形成氨甲酸加合物降低血红蛋白对氧气的亲和力、该加合物使脱氧构象(T)保持稳定，因而进一步增加了P50，并且促进了氧气向组织中的释放。 (b)休克病人组织中

14、严重缺乏氧气供应，碳酸盐静脉给药为组织提供了一种CO2的来源，通过降低血红蛋白对氧气的亲和力，CO2促使氧合血红蛋白向组织中释放氧气7、一个寡聚蛋白（MW72000）是由相同亚基组成的，该蛋白可以完全解离并与2,4-二硝基氟苯反应。由100mg该蛋白可以获得5.56M的DNP-Gly，该蛋白含有几个亚基？ 答：4个亚基。8、对怀孕的哺乳动物中氧的转运研究显示在同样条件下测量婴儿和母亲的血液氧饱和曲线明显不同。这是因为婴儿的红细胞中含有结构不同的血红蛋白F（a2g2），而母亲的红细胞含有一般的血红蛋白A（a2g2）。（a）在生理状况下，哪一种血红蛋白对氧有更高的亲和性。请解释。（b）不同的氧亲和

15、性有何生理意义？）当所有的2,3-二磷酸甘油酸（BPG）从血红蛋白A和F中移去后，测得的氧饱和曲线往左移。不过此时的血红蛋白A比血红蛋白F对氧有更高的亲和性。当加回 BPG时，氧饱和曲线又恢愎正常情形。 BPG对血红蛋白的氧亲和性有何影响？用以上资料解释婴儿和母亲的血红蛋白的不同氧亲和性？ 答：（a）当氧分压为4kPa时，HbA只有33的氧饱和度，而HbF为58，表明HbF比HbA对氧的亲和性更高。（b）HbF对氧的高亲和性可确保氧可以由母体血液流向胎盘中的胎儿血液。（c）当结合BPG时，与HbF相比，HbA氧饱和曲线发生了更大的漂移，表明HbA结合BPG比HbF结合BPG更紧密，而结合BPG

16、就减少了对氧亲和性。9、下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？（a）血液中的pH由7.4下降到7.2。（b）肺部CO2分压由6kPa（屏息）减少到2kPa（正常）。（c）BPG水平由5mM（平原）增加到8mM（高原）。 答：对肌红蛋白氧亲和性的影响：（a）没有影响（b）没有影响 （c）没有影响对血红蛋白氧亲和性的影响：（a）降低 （b）增加 （c）降低10、蛋白质A对配体X结合的解离常数为Kd106M，而蛋白质B对X结合的Kd109M。哪个蛋白对X有更高的亲和性？ 答：蛋白质B对X有更高的亲和性。蛋白质B对CX的半饱和浓度比蛋白质A的低得多。 酶1、称取25mg蛋白酶粉配制成25毫

17、升酶溶液，从中取出0.1毫升酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2毫克（蛋白质中氮的含量比较固定：16）。若以每分钟产生l微克酪氨酸的酶量为1个活力单位计算。根据以上数据求：（a）1毫升酶液中所含蛋白质量及活力单位。（b）比活力。（c）1克酶制剂的总蛋白含量及总活力。 答:（a）0.625mg，250单位 （b）400单位/mg （c）0.625g, 2.5105单位2、从肝细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液300ml含有150mg蛋白质，总活力为360单位。经过一系列纯化步骤以后得到的4ml酶制

18、品（含有0.08mg蛋白），总活力为288单位。整个纯化过程的收率是多少？纯化了多少倍？ 答: 80；1500倍。3、1/v对1/S的双倒数作图得到的直线斜率为1.210-3min，在1/v轴上的截距为2.010-2nmol-1ml min。计算Vmax和Km。 答：Vmax50 nmol ml-1 min-1；Km6.0102 nmolml-14、一个二肽酶对二肽Ala-Gly和二肽Leu-Gly的Km分别为2.810-4和3.510-2，哪一个二肽是酶的最适底物？该酶的两个非竞争性抑制剂的Ki值分别为5.710-2和2.610-4。哪一个是最强的抑制剂？ 答：Ala-Gly是最适底物；Ki

19、值最小的那个是最强的抑制剂。5、根据米式方程求（a）Kcat为30s-1，Km为0.005M的酶，在底物浓度为多少时，酶促反应的速度为1/4 Vmax？（b）底物浓度为1/2Km，2 Km和10 Km时，酶促反应的速率分别相当于多少Vmax？ 答：（a）1.710-3M（b）0.33; 0.66; 0.916、延胡索酸酶催化延胡索酸水化生成L-苹果酸：见图该酶由四个相同的亚基组成，分子量为194,000。下面表格中的数据是延胡索酸作为底物，初始水化速率是在pH5.7，25下，酶浓度210-6M时得到的。用双倒数作图求出延胡索酸酶在这些条件下的Vmax，kcat和Km。 见图答：首先要分别计算出

20、底物浓度和产物生成初始速度的倒数（注意在计算和绘图过程中选取合适的数值及单位），然后作图。1/Vmax0.20mmol- L min 所以Vmax5.0mmol L-1min-1 1/Km0.5mM-1 Km2.0mM或2.010-3M kcat可以通过用Vmax除以Etotal而得到，Etotal为酶活性中心的浓度。因为延胡索酸酶由4个相同的亚基构成，即每一个四聚体的酶分子有四个活性部位，浓度为210-6M的延胡索酸酶可以表示为810-6M浓度的活性部位，或810-3mmol.L1。kcat的单位为S1。7、红细胞中的碳酸酐酶（Mr30000），具有很高的转换数。它催化CO2的可逆水合反应。

21、 H2O十CO2H2CO3 此反应对CO2从组织运往肺部很重要。如果10mg的纯碳酸酐酶，37下一分钟内以最大速度可催化0.3g CO2的水合反应。碳酸酐酶的转换数（Kcat）是多少？。答：2.0107min-1或3.4105s-18、许多酶会受到重金属离子，如Hg2+、Cu2+、Ag+等的不可逆抑制。这类重金属与酶中的活性巯基作用而使酶失活。 E-SHAg+E-S-Ag+HAg+与巯基的亲和性如此之大，以至于Ag+可以用于-SH的定量滴定。欲使含有1.0mg/ml纯酶的10ml酶液完全失活，需加入0.342mmol的AgNO3。计算此酶的最小分子量。为什么能用此法计算酶的最小分子量？答：29

22、,000; 需要假定每一个酶分子只含有一个可滴定的巯基。9、酶溶液加热时，随着时间的推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在4512分钟后，活性丧失百分之五十。但是若己糖激酶与大量的底物葡萄糖共同维持在 4512分钟，则活性丧失仅为3。请解释，为什么在有底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制？答：酶-底物复合物比单独的酶更稳定。10、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后就不那么甜了，因为50糖已经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持其甜味。这是什么道理？答：采下的玉米

23、在沸水中浸泡数分钟，可以使其中将糖转化成淀粉的酶基本失活，而后将玉米存放在冰箱中，可以使残存的酶处于一种低活性状态，从而保持了玉米的甜度。辅 酶1、确定下列各种辅酶，并指出它们是由哪种维生素衍生来的。（a）在使一个酮（例如丙酮酸）还原成次级醇（例如乳酸）反应中用的辅酶。（b）在使初级醇（例如乙醇）氧化为醛（例如乙醛）反应中用的辅酶。（c）在依赖ATP的羧化（例如丙酮酸羧化生成草酰乙酸）反应中用的辅基。（d）在脱羧和转醛基（例如丙酮酸脱羧形成乙醛）反应中用的辅基。（e）在转甲酰基或甲叉基（羟甲基）反应中用的辅酶。（f）在转乙酰基或更长的脂酰基反应中用的辅酶。（g）在从氨基酸的碳上去除或取代基团的

24、反应中用的辅基。 答:（a）NADH（还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）或者NADPH（还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸），在上述两种情况下都是由烟酸衍生的。（b）NAD（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸），由烟酸衍生的。（c）生物胞素（一种生物素-Lys残基），由生物素衍生的。（d）TPP（硫胺素焦磷酸）；由硫胺素（维生素B1）衍生的。（e）四氢叶酸，由叶酸衍生的。（f）CoA（辅酶A），由泛酸衍生的。（g）PLP（吡哆醛-5-磷酸），由吡哆醇（维生素B6）衍生的。2、某哺乳动物肝脏样品在三氯甲烷和水的混合物中匀浆，维生素A、B6、C、D各分布在哪一相中？ 答: 在水相中将会发现维生素B6和维生素C，在有机相中

25、将会发现脂溶性的维生素A和D。3、人对烟酸（尼克酸）的需要量为每天 7.5毫克。当饮食中给予足量的色氨酸时，尼克酸的需要量可以降低。由此观察，尼克酸与色氨酸的代谢有何联系？当饮食是以玉米为主食，而肉类很少时，人们易得癞皮病，为什么这种情况会导致尼克酸的缺乏，你能给予说明吗？ 答：烟酸既是生物合成色氨酸所必需的，又可以由色氨酸合成。玉米中色氨酸的含量低。4、在一个典型的实验中，给予鸽子的一种实验饲料，浙渐地发现它们无法推持平衡及协调。而且它们的血液及脑中的丙酮酸比正常鸽子高出许多。若喂给鸽子肉汁，则此症状可以防止或改善。你能解释这个现象吗？ 答：硫胺素缺乏。5、在冰箱内鸡蛋可保持4到6周仍不会变

26、坏，但是去除蛋白的蛋黄，即使放在冰箱也很快地变坏。（a）什么因素因素使蛋黄变坏的呢？（b）你如何解释鸡蛋蛋白可以防止蛋黄变坏？（c）这种保护模式对鸟类有什么益处？ 答：（a）细菌生长（b）抗生物素蛋白结合游离的生物素抑制细菌生长（c）在孵卵期，它保护了发育的胚胎免受破坏性细菌的生长。6、 请写出维生素B1、B2的名称及它们的辅酶形式，它们是什么酶的辅酶？ 怎样防止夜盲症、佝偻病、脚气病和坏血症？答：分别服用维生素A、D、B1、C。7、为什么维生素A及D可好几个星期吃一次，而维生素B复合物就必须经常补充？ 答：维生素A和D是脂溶性的维生素，可以贮存。但B族维生素是水溶性的，不能贮存，即维生素B复

27、合物的高溶解度导致了其快速排泄，所以必须经常补充。8、角膜软化症是因维生素A缺乏，而使眼球乾燥及失去光泽，甚至造成失明。这种疾病危害很多小孩，但很少影响大人。在热带地区，每年约有10000个年纪18到36个月的小孩，因罹患此病而致瞎，相反大人即使食用维生素A缺乏的食物2年以上，结果只是患有夜盲症而已。当给予维生素A，则夜盲症很容易消失。请您解释为什么维生素A缺乏对小孩及大人的影响的差异会这么大？ 答：成熟的肝脏储存维生素A。9、肾性骨发育不全，或称肾性佝楼症，这种疾病主要是骨骼矿物质排除过多。肾病患者，即使给予均衡饮食，仍然会有肾性骨发育不全发生。请问哪一种维生素与骨骼矿物质化有关？为什么肾脏

28、受损会造成骨骼矿物质排除过多。 答：维生素D3；受损的肾脏妨碍维生素D3完全羟化形成其生物活性形式糖1、已知一个只含有C、H和O的未知物质是从鸭肝中分离出的。当0.423g该物质在过量氧气存在下完全燃烧后生成0.620gCO2和0.254gH2O。该物质的实验式与糖的是否一致？ 答: 一致；该物质的实验式为CH2O，是一种典型的糖。2、醛糖的羰基氧可以还原为羟基，醛糖转化为糖醇，当D-甘油醛还原为甘油后，为什么不再命名为D-或L-甘油了呢？ 答: 当甘油醛的羰基还原为羟基后，C-1和C-3的化学特性相同，所以甘油分子不是一个手性分子。3、蜂蜜中的果糖主要是-D-吡喃糖。它是已知最甜的一种物质，

29、其甜度大约是葡萄糖的两倍。但-D-呋喃型果糖的甜度就低得多了。在温度高时，蜂蜜的甜味逐渐减少。高浓度果糖的玉米糖浆常用来增强冷饮而不是热饮饮料的甜味，这是利用了果糖的什么化学性质？ 答：因为果糖既可环化生成吡喃糖，也可环化成呋喃糖。增加温度会使平衡倾向于甜味较少的呋喃果糖生成的方向。4、刚制备的D-半乳糖溶液（1克毫升，在10cm小室中）的旋光度为150.7，放置一段时间后，溶液的旋光度逐渐降低，最后达到平衡值：80.2，而刚制备的D-b-半乳糖溶液（1克毫升）旋光度只有52.8，但逐渐增加，过一段时间后，亦变为80.2。（a）画出a，b两种构型的Haworth投影式，两构型的特征表现在哪？（

30、b）为什么刚制备的a型溶液其旋光度随时间渐减？而等浓度的a型和b型在达到平衡时其旋光度又相同？（c）试计算平衡时两种构型半乳糖各占百分比是多少？ 答：（a） （b）新制备的-D-半乳糖溶液经变旋作用形成和型的平衡混合物。 （c）28型，72型。5、蔗糖（旋光度为66.5）水解生成等摩尔的D-葡萄糖（旋光度为52.5）和D-果糖（旋光度为92）的混合物。（a）提出一方便的方法，以确定由小肠壁提取的转化酶水解蔗糖的速率。（b）为什么由蔗糖水解形成的等摩尔D-葡萄糖和D-果糖的混合液在食品工业上被称之转化糖？（c）转化酶（即蔗糖酶）作用于蔗糖溶液至混合液的旋光度变为0时，多少蔗糖被水解？ 答：（a）

31、监测旋光度随时间的变化。 （b）混合物的旋光度相对于蔗糖溶液的旋光度是负值（由原来的正值转化为负值）。 （c）63蔗糖。6、乳糖存在二个异构体，但蔗糖没有异构体，如何解释？答：因为蔗糖没有游离异头碳，蔗糖是个还原糖。7、纤维素和糖原都是由D-葡萄糖残基通过（14）连接形成的聚合物，但它们的物理特性差别很大。例如从棉花丝得到的几乎纯的纤维素是坚韧的纤维，完全不溶于水。相反从肌肉或肝脏中得到的糖原容易分散到热水中，形成混浊液。这两种聚合糖的什么结构特征使得它们的物理特性有这么大的差别？纤维素和糖原的结构特征确定了它们的什么生物学作用？ 答：天然纤维素是由通过（14）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这

32、种糖苷键迫使聚合物链成伸展的构型。这种一系列的平行的聚合物链形成分子间的氢键，它们聚集成长的、坚韧的不溶于水的纤维。糖原主要是由通过（14）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键能引起链弯曲，。防止形成长的纤维。另外糖原是个具有高分支（通过（16）的聚合物。它的许多羟基暴露于水，可被高度水合，因此可分散在水中。纤维素由于它的坚韧特性，所以它是植物中的结构材料。而糖原是动物中的贮存燃料。带有许多非还原末端的高度水合的糖原颗粒可被糖原磷酸化酶快速水解释放出葡萄糖-1-磷酸。8、青霉素是如何发挥它的抗菌作用的？ 答：青霉素的抗菌作用是抑制肽聚糖合成中的一步特殊的反应，肽聚糖是革兰氏阳性菌细胞壁的主

33、要成分。青霉素抑制催化肽聚糖合成的最后一步反应的转肽酶。青霉素的结构类似于转肽酶底物末端的二肽D-Ala-D-Ala的结构。9、某些糖蛋白的寡糖部分可以作为细胞的识别部位。为了执行这一功能，寡糖部分应当具有形成多种结构形式的潜力。如果寡肽是由5个不同氨基酸残基组成，寡糖是由5个不同的单糖残基组成，那么是寡肽还是寡糖产生的结构的多样性更多？ 答：寡糖；它的单糖单位要比寡肽的氨基酸单位的结合方式更多。因为每个单糖的羟基都可以参与糖苷键的形成，而且每个糖苷键的构型既可以是型，也可以是型。聚合物可以是线性的，也可以是带有分支的。脂和生物模在 pH7时，判断下列物质的带电状况？（a）磷脂酰胆碱 （b）磷

34、脂酰乙醇胺 （c）磷脂酰丝氨酸 答:（a）0 （b）0 （c）1按相变温度由低到高，将下列磷脂酰胆碱排序，并解释排序的理由。二油酰磷脂酰胆碱 (18:1，顺式双键)， 二反油酰磷脂酰胆碱（18:1，反式双健），二亚麻酰磷脂酰胆碱（18:2顺式双键）， 二硬脂酰磷脂酰胆碱（18:0） 答: 二亚麻酰磷脂酰胆碱，二油酰磷脂酰胆碱，二反油酰磷脂酰胆碱，二硬脂酰磷脂酰胆碱。由于一个反式双键并不引起脂酰链的弯折，所以并不降低Tm；而顺式双键则相反，引入弯折降低Tm，两个顺式双键在脂酰键中产生两个弯折从而比一个顺式双键更大程度地增加流动性。下列十八碳的脂肪酸的熔点分别是：硬脂酸（ 69.6），油酸（ 13

35、.4），亚油酸（5），亚麻酸（ 11）。（a）它们的结构与相应的熔点有什么相关性？（b）画出由甘油、软脂酸和油酸构成的可能的三脂酰甘油的结构式，并按照熔点逐渐增加的排序。（c）某些细胞的膜脂中含有支链脂肪酸，它们的存在是增加还是降低膜的流动性（即具有较低或较高的熔点），为什么？ 答：（a）顺式双键数；每一顺式双键都引起碳氢链的一个弯曲，可降低熔点。（b）可以构成6种不同的三脂酰甘油，按熔点次序排：OOO OOP OPO PPOPOP pI时，氨基酸以_离子形式存在。22谷氨酸的pK1(-COOH)2.19, pK2 (-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25,谷氨酸的等电点为

36、_。23天然蛋白质中的螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内_键的形成，因此构象相当稳定。24将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是_。25肌红蛋白的含铁量为0.34%，其最小分子量是_.血红蛋白的含铁量也是0.34%，但每分子含有4个铁原子，血红蛋白的分子量是_.26一个-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有_圈螺旋？该-螺旋片段的轴长为_.二选择题1在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？A丙氨酸 B酪氨酸 C赖氨酸 D蛋氨酸 E异亮氨酸2下列氨基酸中哪一种是非必需氨基

37、酸？A亮氨酸 B酪氨酸 C赖氨酸 D蛋氨酸 E苏氨酸3蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：A酪氨酸的酚环 B半胱氨酸的硫原子 C肽键 D苯丙氨酸4下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链？A脯氨酸 B苯丙氨酸 C异亮氨酸 D赖氨酸5下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？A丝氨酸 B脯氨酸 C亮氨酸 D组氨酸6下列哪一项不是蛋白质-螺旋结构的特点？A天然蛋白质多为右手螺旋 B肽链平面充分伸展C每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。 D每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.7下列哪一项不是蛋白质的性质之一？A处于等电状态时溶解度最小 B加入少量中性盐溶解度增加C变性蛋白质的溶解度增加 D有紫外吸收

38、特性8下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ALeu BAla CGly DSer EVal9在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？A凯氏定氮法 B双缩尿反应 C紫外吸收法 D茚三酮法10下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？A糜蛋白酶 B羧肽酶 C氨肽酶 D胰蛋白酶11下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？A蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点 B大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点 D以上各项均不正确12下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？A氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B电荷的氨基酸侧链

39、常在分子的外侧，面向水相C白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D白质的空间结构主要靠次级键维持13列哪些因素妨碍蛋白质形成-螺旋结构？A脯氨酸的存在 B氨基酸残基的大的支链 C性氨基酸的相邻存在 D性氨基酸的相邻存在 E以上各项都是14于-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？A-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B的结构是借助于链内氢键稳定的C有的-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的 D基酸之间的轴距为0.35nm15持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：A盐键 B疏水键 C氢键 D二硫键16维持蛋白质三级结构稳定的因素是：A肽键 B二硫键 C离子键 D氢键 E次级键17凝胶过滤法

40、分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是：A分子量大的 B分子量小的 C电荷多的 D带电荷少的18. 下列哪项与蛋白质的变性无关？A. 肽键断裂 B氢键被破坏 C离子键被破坏 D疏水键被破坏19蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？A多肽链中氨基酸的排列顺序 B次级键C链内及链间的二硫键 D温度及pH20下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？A胶体性质 B两性性质 C沉淀反应 D变性性质 E双缩脲反应21氨基酸在等电点时具有的特点是：A不带正电荷 B不带负电荷 CA和B D溶解度最大E在电场中不泳动22蛋白质的一级结构是指：A蛋白质氨基酸的种类和数目 B蛋白质中氨基酸的排列顺序C蛋白质分子

41、中多肽链的折叠和盘绕 D包括A,B和C三是非判断题( ) 1氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。( ) 2因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。( ) 3所有的蛋白质都有酶活性。( ) 4-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。( ) 5多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。( ) 6所有氨基酸都具有旋光性。( ) 7构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。( ) 8蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。( ) 9一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2 的解离度相同。( ) 10蛋白质的变性是蛋白质立体结构的

42、破坏，因此涉及肽键的断裂。( ) 11蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。( ) 12血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。( ) 13.用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。( ) 14并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。( ) 15蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。( ) 16在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。( ) 17所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。( ) 1

43、8一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间可以形成两个二硫键。( ) 19盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。( ) 20蛋白质的空间结构就是它的三级结构。( ) 21维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。( )22具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。( )23变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破 坏了外层的水膜所引起的。( )24蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。四问答题1什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？2什么是蛋白质

44、的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？3蛋白质的螺旋结构有何特点？4蛋白质的折叠结构有何特点？5举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。6什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？7简述蛋白质变性作用的机制。8蛋白质有哪些重要功能9下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。（2）鉴定肽的氨基末端残基。（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸

45、残基羧基侧水解肽键。（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。10根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：1 5 10 15 Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-20 25 27Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或-转角。（2）何处可能形成链内二硫键？（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布

46、在内部？天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸参考答案：（一）名词解释1两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。2必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。4稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空

47、间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。10结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。11蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12氢键：指负电性很强的氧原子

48、或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。13蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。16疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。17范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。18盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的

49、高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。19盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。21蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。22蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。23凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作

50、用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。24层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。（二）填空题1 氨；羧基； 2 16 ；6.25 3 谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸4 苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收 5 负极 6 组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸 7 -螺旋结构；-折叠结构8 C=O；N=H；氢；0.54nm； 3.6；0.15nm；右9 脯氨酸；羟脯氨酸 10极性；疏水性 11蓝紫色；脯氨酸12肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力13表面的水化膜；同性电荷 14谷胱甘肽；巯基15增加；盐溶；减小；沉淀析出

51、；盐析；蛋白质分离16带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率 17两性离子；最小 18FDNB法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）19沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS法）20不动；向正极移动；向负极移动； 21两性离子；负；223.2223氢键；24C；a；b 2516 672； 66 687； 2650圈；27nm（三） 选择题1D：5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为9.74,大于生理pH值，所以带正电荷。2B：人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种，酪氨酸不是必

52、需氨基酸。3A：酪氨酸和苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数分别为540何120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均无明显吸收。4D：在此4种氨基酸中，只有赖氨酸的R基团可接受氢质子，作为碱，而其它3种氨基酸均无可解离的R侧链。5B：氨基酸的-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸，而其它氨基酸的-碳上都连接有氨基，是氨基酸。6B：天然蛋白质的-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,

53、每个氨基酸残基上升高度为0.15nm,所以B不是-螺旋结构的特点。7C：蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的稳定因素，此时溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象；因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；变性蛋白质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏，变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。8C：甘氨酸的-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，所以不是不对称碳原子，没有立体异构体，所以不具有旋光性。9B：

54、双缩脲反应是指含有两个或两个以上肽键的化合物（肽及蛋白质）与稀硫酸铜的碱性溶液反应生成紫色（或青紫色）化合物的反应，产生颜色的深浅与蛋白质的含量成正比，所以可用于蛋白质的定量测定。茚三酮反应是氨基酸的游离的-NH与茚三酮之间的反应；凯氏定氮法是测定蛋白质消化后产生的氨；紫外吸收法是通过测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白质的方法，因为大多数蛋白质都含有酪氨酸，有些还含有色氨酸或苯丙氨酸，这三种氨基酸具有紫外吸收特性，所以紫外吸收值与蛋白质含量成正比。10D：靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的肽键；羧肽酶是从肽链的羧基端开始水解肽键的外肽酶；氨肽酶是从肽链的氨基端

55、开始水解肽键的外肽酶；胰蛋白酶可以专一地水解碱性氨基酸的羧基参与形成的肽键。11A：蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值。蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐，如果加入少量中性盐不但不会使蛋白质沉淀析出反而会增加其溶解度，即盐溶。在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白质应调pH至等电点。12A：在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为疏水性基团避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作用；蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽

56、链形成二级结构的类型以及更高层次的结构；维持蛋白质空间结构的作用力主要是次级键。13E：脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后不能再与C=O 氧形成氢键，因此不能形成-螺旋结构;氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成；连续出现多个酸性氨基酸或碱性氨基酸时，同性电荷会互相排斥，所以不能形成稳定的螺旋结构。14C：-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列方式，所以题中C项的说法是错误的。在-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态，氨基酸残基之间的轴心距离为0.35nm, 相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳定。15C：蛋白质二级结构的两种主要类型是

57、-螺旋结构和-折叠结构。在-螺旋结构中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在-折叠结构中，相邻肽链或肽段之间形成氢键以维持结构的稳定，所以氢键是维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力。离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构和四级结构中起重要作用，而二硫键在稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。16E：肽键是连接氨基酸的共价键，它是维持蛋白质一级结构的作用力；而硫键是2分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化形成的共价键，它可以存在于2条肽链之间也可以由存在于同一条肽链的2个不相邻的半胱氨酸之间，它在维持蛋白质三级结构中起一定作用，但不是最主要的。离子键和氢键都是维持蛋白质三级结构稳定

58、的因素之一，但此项选择不全面，也不确切。次级键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力，所以次项选择最全面、确切。17A：用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法，与蛋白质分子的带电状况无关。在进行凝胶过滤柱层析过程中，比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内，被排阻在凝胶颗粒之外。比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内，分子越小进入网眼的机会越多，因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同，大分子物质经过的距离短而先被洗出，小分子物质经过的距离长，后被洗脱，从而使蛋白质得到分离。18A：蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引起理化性质的改变以及生物活性的丧失，但其一级结构不发生

59、改变，所以肽键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其空间结构稳定的作用力被破坏，氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的作用力，当这些作用力被破坏时空间结构就被破坏并引起变性，所以与变性有关。 19A：蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象，因为一级结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象；二硫键和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的作用力，但不决定蛋白质的构象；温度及pH影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但不决定蛋白质的构象。20B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供

60、氢质子也可以接受氢质子，所以即是酸又是碱，是两性电解质。由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和天冬氨酸侧链基团的羧基以及赖氨酸的侧链氨基，所以也是两性电解质，这是氨基酸和蛋白质所共有的性质；胶体性质是蛋白质所具有的性质，沉淀反应是蛋白质的胶体性质被破坏产生的现象；变性是蛋白质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧失生物活性的现象，这三种现象均与氨基酸无关。21E： 氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的pH值是其等电点，即净电荷为零，此时在电场中不泳动。由于净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小。22B：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，蛋白质中所含氨基