多元视角下不同提取法花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响探究

多元视角下不同提取法花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响探究一、引言1.1研究背景与意义1.1.1研究背景在肉制品加工领域，如何高效利用蛋白质资源并提升产品品质一直是研究的重点与热点。蛋白质不仅是肉制品的重要组成部分，其特性还直接关系到肉制品的质地、保水性、乳化性等关键品质属性，对产品的口感、货架期和消费者接受度有着深远影响。随着消费者对健康、营养食品需求的不断增加，开发高品质、富含蛋白质的肉制品成为行业发展的必然趋势。花生蛋白作为一种优质的植物蛋白来源，在食品工业中展现出巨大的应用潜力。花生中蛋白质含量丰富，约占22%-26%，且其氨基酸组成与含量均衡，营养价值基本等同于牛肉蛋白。花生蛋白还具有诸多优良特性，如良好的溶解性、乳化性和凝胶性。在肉制品加工中，花生蛋白可作为功能性添加剂，发挥乳化、凝胶、保水等作用，有效改善肉制品的品质，提高产品的营养价值，同时降低生产成本。将花生蛋白粉添加到鱼肠、鱼肉肠、火腿肠中，可提高制品的保水保油性，促进脂肪乳化和蛋白凝胶化，使生产出来的肉制品蛋白含量高，组织细腻，口感好。鸡肉盐溶蛋白是鸡肉肌肉蛋白质中的一类重要结构蛋白质群，具有重要的生物学功能。它不仅参与肌肉的收缩过程，影响肌肉的嫩度，还与肉制品的流变学特性密切相关，如黏结性、弹性、质地等。盐溶蛋白质经加热可形成热不可逆凝胶，凝胶特性较好。在鸡肉加工制品中，鸡肉盐溶蛋白的凝胶特性对产品的切片性、质构等品质起着关键作用。然而，鸡肉的肌纤维形成的凝胶弹性较差，这限制了鸡肉加工制品的品质提升。因此，通过添加合适的物质来改善鸡肉盐溶蛋白的凝胶特性，成为提高鸡肉制品品质的重要研究方向。不同的提取方法会对花生蛋白的结构和功能特性产生显著影响。压榨法分为热榨法和冷榨法，热榨法虽能去除大量油脂，但高温会导致花生粕中大部分蛋白质变性，水溶性蛋白质含量降低，功能性质明显下降；冷榨法能保留营养成分，但出油率较低。浸出法生产工艺复杂，成本高，且使用挥发性易燃有机溶剂，存在安全隐患。水酶法技术设备简单、操作安全，处理条件温和，能生产出低变性的蛋白产品，水解蛋白液更易消化，生产过程相对能耗低，污染少。碱溶酸沉法可制备高纯度的分离蛋白，但会使用大量酸碱，造成环境污染。这些不同特性的花生蛋白在与鸡肉盐溶蛋白相互作用时，可能会产生不同的效果，进而影响鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的特性。目前，关于不同提取方法得到的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性影响的研究相对较少，这在一定程度上限制了花生蛋白在鸡肉制品中的科学应用和鸡肉制品品质的进一步提升。深入研究二者之间的关系，对于优化肉制品加工工艺、提高产品质量具有重要的现实意义。1.1.2研究意义本研究具有重要的理论和实践意义。在理论方面，深入探究不同提取方法的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响，有助于揭示植物蛋白与动物蛋白相互作用的机制，丰富蛋白质科学领域的理论知识。不同提取方法使花生蛋白具有不同的结构和功能特性，研究其与鸡肉盐溶蛋白的相互作用，能够为蛋白质间的协同效应提供新的理论依据，拓展对蛋白质凝胶形成机制的理解。在实践应用中，本研究成果对肉制品加工行业具有重要的指导作用。一方面，有助于食品企业更加科学地选择花生蛋白的提取方法和添加方式，以改善鸡肉制品的品质。通过明确不同花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白凝胶特性的影响，企业可以根据产品需求精准选择合适的花生蛋白，优化产品配方，提高产品的保水性、弹性和质地等品质指标，从而提升产品的市场竞争力。另一方面，为开发新型、高品质的鸡肉基肉制品提供了技术支持。结合花生蛋白和鸡肉盐溶蛋白的优势，开发出营养丰富、口感良好的新型肉制品，满足消费者对健康、美味食品的需求，推动肉制品行业的创新发展。合理利用花生蛋白还可以提高资源利用率，降低生产成本，提高企业的经济效益，促进食品行业的可持续发展。1.2国内外研究现状1.2.1花生蛋白提取方法的研究现状在花生蛋白提取领域，多种方法已被广泛研究与应用。压榨法作为传统提取方式，包含热榨法与冷榨法。热榨法能高效去除油脂，去除率可达80%-90%，但高温会使花生粕中大部分蛋白质变性，导致水溶性蛋白质含量大幅降低，功能性质显著下降。冷榨法虽能较好地保留营养成分，却存在出油率低的问题，通常需与浸出法结合使用。浸出法适用于花生这类高含油量油料，采用先压榨后浸出工艺，但该方法生产工艺复杂，成本高昂，且使用挥发性易燃有机溶剂，存在较大安全隐患。随着生物工程技术和酶制剂的发展，水酶法逐渐受到关注。水酶法的突出优势在于提取油脂的同时，能有效回收植物原料中的蛋白质或其水解产物。与传统工艺相比，水酶法技术设备简单、操作安全，处理条件温和，可生产出低变性的蛋白产品，水解蛋白液更易消化，且生产过程能耗低、污染少，易于处理。反胶束萃取技术是一种新型萃取技术，通过将表面活性剂溶于非极性有机溶剂形成“水池”来萃取蛋白质并分离油脂。由于“水池”对蛋白质有保护作用，可获得功能性质较好的花生蛋白，但该技术存在表面活性剂残留和生产设备缺乏等问题，目前尚处于初步研究阶段。碱溶酸沉法常被用于制备分离蛋白，能去除水溶性糖分、淀粉和纤维素等成分，所得产品蛋白质含量可达90%，但在工业生产中会使用大量酸碱，造成环境污染。不同提取方法对花生蛋白结构和功能特性影响的研究也取得了一定成果。有研究对比了酸冷水浸泡法和磷酸盐法提取的花生蛋白，发现酸冷水浸泡法提取的花生蛋白在pH4.5-9.0范围内的溶解度更高，乳化活性也显著高于磷酸盐法提取的花生蛋白，制成的凝胶硬度和弹性也更优。这表明提取方法的差异会导致花生蛋白在溶解度、乳化活性和凝胶特性等方面产生明显不同。目前对于新型提取技术的工业化应用研究还不够深入，如何优化工艺参数以提高花生蛋白的产量和纯度，降低生产成本，仍有待进一步探索。1.2.2鸡肉盐溶蛋白凝胶特性的研究现状鸡肉盐溶蛋白作为鸡肉肌肉蛋白质中的重要组成部分，其凝胶特性一直是研究的重点。鸡肉盐溶蛋白参与肌肉收缩过程，对肌肉嫩度有影响，同时与肉制品的流变学特性，如黏结性、弹性、质地等密切相关。盐溶蛋白质经加热可形成热不可逆凝胶，且凝胶特性较好。在鸡肉加工制品中，鸡肉盐溶蛋白的凝胶特性对产品的切片性、质构等品质起着关键作用。然而，鸡肉的肌纤维形成的凝胶弹性较差，限制了鸡肉加工制品品质的提升。为改善鸡肉盐溶蛋白的凝胶特性，众多研究聚焦于添加剂的使用。多聚磷酸盐能够影响肌纤维蛋白的溶解性，提高盐溶蛋白热诱导凝胶保持水分的能力，从而影响肉制品的硬度、保水性等。超高压技术也被应用于增强肌纤维蛋白的溶解性，改善蛋白的凝胶功能特性，有利于低离子浓度、低钠的肉制品生产。还有研究指出，增加谷氨酰胺酶转氨酶的用量可促使蛋白质之间发生交联作用，降低磷酸盐的添加量，生产健康的低盐肉制品。目前对于鸡肉盐溶蛋白凝胶形成的分子机制尚未完全明确，不同因素对凝胶特性影响的协同作用研究还不够深入，这限制了对鸡肉盐溶蛋白凝胶特性的进一步调控和优化。1.2.3花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性影响的研究现状在花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白相互作用的研究方面，已有一些探索。研究发现，将花生蛋白粉添加到鸡肉制品中，可提高制品的保水保油性，促进脂肪乳化和蛋白凝胶化。这表明花生蛋白在一定程度上能够改善鸡肉制品的品质，但其作用机制尚未完全明晰。不同提取方法得到的花生蛋白，由于其结构和功能特性存在差异，对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响也可能不同。目前，关于这方面的系统研究相对较少，缺乏对不同提取方法花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白相互作用机制的深入探究，这使得在肉制品加工中难以精准利用花生蛋白来优化鸡肉制品的品质。总体而言，当前对于花生蛋白提取方法、鸡肉盐溶蛋白凝胶特性以及二者相互作用的研究已取得一定成果，但仍存在诸多不足。在花生蛋白提取方面，新型提取技术的工业化应用有待加强；在鸡肉盐溶蛋白凝胶特性研究中，凝胶形成机制和影响因素的协同作用尚需深入探讨；而在二者相互作用的研究上，缺乏系统全面的研究，尤其是不同提取方法花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性影响的研究较为匮乏。本研究旨在填补这一研究空白，深入探究不同提取方法的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响，为肉制品加工提供更坚实的理论基础和技术支持。1.3研究目标与内容1.3.1研究目标本研究旨在深入探究不同提取方法的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响，明确二者之间的相互作用机制，为花生蛋白在鸡肉制品加工中的科学应用提供坚实的理论依据和技术支持。通过系统研究，期望能够揭示不同提取方法下花生蛋白的结构和功能特性差异，以及这些差异如何具体影响鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的形成过程、凝胶的微观结构和宏观品质特性，从而为优化鸡肉制品的加工工艺、提高产品质量提供有效指导，推动肉制品行业的创新发展。1.3.2研究内容本研究主要围绕以下几个方面展开：不同提取方法花生蛋白的制备：采用压榨法（包括热榨法和冷榨法）、浸出法、水酶法、反胶束萃取技术和碱溶酸沉法等多种方法提取花生蛋白。针对每种提取方法，详细优化提取工艺参数，如温度、时间、pH值、酶用量等，以获得高纯度、高活性的花生蛋白样品。对提取得到的花生蛋白进行纯度、得率等指标的测定，比较不同提取方法的优劣。花生蛋白理化性质分析：对不同提取方法得到的花生蛋白进行全面的理化性质分析，包括蛋白质含量、氨基酸组成、分子量分布、溶解度、乳化性、凝胶性等。运用光谱学技术（如傅里叶变换红外光谱、圆二色谱等）和显微镜技术（如扫描电子显微镜、原子力显微镜等），深入分析花生蛋白的二级结构、三级结构和微观形态，探究提取方法对花生蛋白结构和功能特性的影响机制。花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响研究：将不同提取方法的花生蛋白以不同比例添加到鸡肉盐溶蛋白体系中，研究其对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响。通过测定凝胶的硬度、弹性、黏聚性、保水性、持油性等质构特性，以及凝胶的流变学特性（如动态流变学参数、稳态流变学参数等），全面评价花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶品质的影响。采用差示扫描量热仪（DSC）分析凝胶过程中的热焓变化，探究花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶形成动力学的影响。花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白相互作用机制探讨：运用分子生物学技术（如蛋白质印迹法、免疫共沉淀法等）和生物物理学技术（如等温滴定量热法、动态光散射法等），研究花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白之间的相互作用方式和作用力类型。通过分析凝胶的微观结构（如孔径大小、孔隙率、网络结构等）和蛋白质聚集形态，探讨花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶微观结构的影响机制。结合实验结果，建立花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白相互作用的理论模型，深入揭示二者之间的作用机制。1.4研究方法与技术路线1.4.1研究方法花生蛋白提取方法：采用压榨法（热榨法：将花生原料在高温（如120-130℃）下进行压榨，记录出油率和所得花生粕的蛋白质含量、变性程度等指标；冷榨法：在低温（低于60℃）条件下对花生进行压榨，同样记录相关指标）、浸出法（先对花生进行压榨预处理，然后使用有机溶剂（如正己烷）在特定温度和时间条件下进行浸出，回收溶剂后得到花生粕，测定其蛋白质含量和纯度）、水酶法（选择合适的酶（如碱性蛋白酶、中性蛋白酶等），在适宜的温度（如50-60℃）、pH值（如pH8-9）和酶用量（如0.5%-1.0%）条件下，对花生进行酶解处理，离心分离后得到花生蛋白溶液，测定蛋白提取率和纯度）、反胶束萃取技术（将表面活性剂（如AOT）溶于非极性有机溶剂（如异辛烷）中，形成反胶束溶液，与花生蛋白溶液混合，控制温度、时间、表面活性剂浓度等参数，萃取花生蛋白，测定其纯度和功能特性）和碱溶酸沉法（将花生粕与一定比例的水混合，调节pH值至碱性（如pH10-11），搅拌提取蛋白质，离心后取上清液，再调节pH值至酸性（如pH4-5）使蛋白质沉淀，离心收集沉淀并洗涤、干燥，得到花生分离蛋白，测定其纯度和得率）提取花生蛋白。蛋白质理化性质分析方法：蛋白质含量测定采用凯氏定氮法，通过测定样品中的氮含量，再根据蛋白质换算系数计算蛋白质含量。氨基酸组成分析采用氨基酸自动分析仪，将蛋白质样品进行水解处理后，上机测定各种氨基酸的含量。分子量分布测定运用SDS-PAGE电泳仪，使蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶中根据分子量大小进行分离，通过染色观察蛋白条带，确定分子量分布情况。溶解度测定在不同pH值和温度条件下，将一定量的花生蛋白溶解于缓冲溶液中，离心后测定上清液中的蛋白含量，计算溶解度。乳化性测定通过制备油水乳液，测定乳液的乳化活性指数（EAI）和乳化稳定性指数（ESI）来评价。凝胶性测定采用质构仪测定凝胶的硬度、弹性、黏聚性等指标，评估花生蛋白的凝胶性能。利用傅里叶变换红外光谱（FT-IR）分析蛋白质的二级结构，通过特征吸收峰的变化了解蛋白质中α-螺旋、β-折叠等结构的变化情况。圆二色谱（CD）用于测定蛋白质的二级结构含量，通过分析不同波长下的椭圆率数据，计算α-螺旋、β-折叠等结构的相对含量。扫描电子显微镜（SEM）观察蛋白质的微观形态，将样品进行固定、干燥、喷金等处理后，在显微镜下观察其表面形貌和结构特征。原子力显微镜（AFM）用于研究蛋白质的微观结构和表面性质，在纳米尺度上观察蛋白质的形态和聚集状态。鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性测定方法：质构特性测定使用质构仪，采用TextureProfileAnalysis（TPA）模式，测定凝胶的硬度、弹性、黏聚性、回复性等参数，反映凝胶的质地特性。流变学特性测定运用流变仪，进行动态流变学测试，测定储能模量（G'）、损耗模量（G''）和损耗角正切（tanδ）等参数，分析凝胶在振荡剪切下的黏弹性变化；进行稳态流变学测试，测定不同剪切速率下的剪切应力和黏度，研究凝胶的流动特性。采用差示扫描量热仪（DSC）分析凝胶过程中的热焓变化，将样品在一定的升温速率下进行加热，记录热流变化曲线，得到凝胶化过程的起始温度（To）、峰值温度（Tp）和终止温度（Tc）以及热焓值（ΔH），了解花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶形成动力学的影响。花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白相互作用研究方法：运用蛋白质印迹法（WesternBlot）检测蛋白质之间的相互作用，将混合蛋白样品进行SDS-PAGE电泳分离后，转移到膜上，用特异性抗体检测目标蛋白，分析花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白是否发生结合。免疫共沉淀法（Co-IP）用于验证蛋白质之间的相互作用，利用抗体与目标蛋白结合，通过免疫沉淀将与之相互作用的蛋白质共同沉淀下来，再通过SDS-PAGE电泳和质谱分析鉴定相互作用的蛋白质。等温滴定量热法（ITC）测定蛋白质之间的相互作用热力学参数，将花生蛋白溶液逐滴加入到鸡肉盐溶蛋白溶液中，测量反应过程中的热效应，得到结合常数（Ka）、结合焓变（ΔH）和结合熵变（ΔS）等参数，了解相互作用的强弱和作用力类型。动态光散射法（DLS）分析蛋白质分子的粒径分布和聚集状态变化，将混合蛋白溶液进行测定，通过分析散射光强度的变化，得到蛋白质分子的粒径分布和聚集情况，探究花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白聚集行为的影响。利用扫描电子显微镜（SEM）观察凝胶的微观结构，将凝胶样品进行固定、脱水、干燥、喷金等处理后，在显微镜下观察凝胶的孔径大小、孔隙率和网络结构等特征。原子力显微镜（AFM）在纳米尺度上观察蛋白质聚集形态，分析花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白相互作用后形成的聚集体的形态和尺寸变化。数据统计分析方法：运用统计学软件（如SPSS、Origin等）对实验数据进行统计分析。采用方差分析（ANOVA）比较不同提取方法花生蛋白和不同添加比例下鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性指标的差异显著性，确定各因素对凝胶特性的影响程度。通过相关性分析研究花生蛋白的结构、功能特性与鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性之间的相关性，找出关键影响因素。运用主成分分析（PCA）等多元统计分析方法，对大量实验数据进行降维处理，综合分析不同提取方法花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响规律，挖掘数据之间的潜在关系。1.4.2技术路线本研究的技术路线如图1所示，首先进行原料准备，采购新鲜花生和鸡胸肉，分别进行预处理，花生进行筛选、清洗、干燥等处理，鸡胸肉剔除脂肪和结缔组织，绞碎备用。然后采用压榨法、浸出法、水酶法、反胶束萃取技术和碱溶酸沉法等多种方法提取花生蛋白，并对提取得到的花生蛋白进行纯度、得率等指标的测定。接着对不同提取方法得到的花生蛋白进行全面的理化性质分析，包括蛋白质含量、氨基酸组成、分子量分布、溶解度、乳化性、凝胶性等，同时运用光谱学技术和显微镜技术分析其结构和微观形态。将不同提取方法的花生蛋白以不同比例添加到鸡肉盐溶蛋白体系中，制备热诱导凝胶，对凝胶的质构特性、流变学特性和热焓变化等进行测定。运用分子生物学技术和生物物理学技术研究花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白之间的相互作用机制，最后对实验数据进行统计分析，总结不同提取方法的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响规律，得出研究结论。[此处插入技术路线图，图中清晰展示从原料准备、花生蛋白提取、特性分析到凝胶制备、特性测定及结果分析的整个研究流程，各步骤之间用箭头清晰连接，并在每个步骤旁边简要标注关键操作和分析内容][此处插入技术路线图，图中清晰展示从原料准备、花生蛋白提取、特性分析到凝胶制备、特性测定及结果分析的整个研究流程，各步骤之间用箭头清晰连接，并在每个步骤旁边简要标注关键操作和分析内容]二、花生蛋白提取方法及理化性质分析2.1花生蛋白提取方法2.1.1水提法原理与操作水提法是基于蛋白质在水中溶解性的差异来实现提取的。其原理在于，花生中的蛋白质在适宜的条件下可部分溶解于水。在操作过程中，首先需将花生原料进行预处理，如筛选、清洗，去除杂质后进行粉碎，以增大与水的接触面积。将粉碎后的花生粉与水按一定比例混合，通常料液比在1:5-1:10之间。在搅拌条件下，使蛋白质充分溶解于水中，搅拌时间一般为1-3小时，温度控制在30-50℃。搅拌结束后，通过离心分离的方式，将不溶性物质与含有蛋白质的水溶液分离。为进一步提高蛋白质的纯度，可对上清液进行过滤处理。影响水提法提取效果的因素众多，其中温度对蛋白质的溶解度影响显著。温度过低，蛋白质溶解速度慢，提取率低；温度过高，则可能导致蛋白质变性，影响其功能特性。料液比也至关重要，合适的料液比能保证蛋白质充分溶解，同时避免后续处理的困难。搅拌速度和时间同样会影响蛋白质的溶解程度和提取效率，搅拌速度过快可能产生过多泡沫，影响操作，搅拌时间过短则蛋白质溶解不充分。2.1.2酸提法原理与操作酸提法主要依据蛋白质在不同pH值溶液中溶解度的变化来实现提取。在酸性条件下，蛋白质的结构和电荷分布会发生改变，从而影响其溶解度。具体操作时，先将花生原料进行预处理，制成粉末状。将花生粉与一定量的酸性溶液混合，常用的酸性溶液有盐酸、醋酸等，调节溶液的pH值至蛋白质的等电点以下，一般pH值控制在2-4之间。在该pH值范围内，部分蛋白质的溶解度降低，从而从溶液中沉淀析出。在搅拌条件下，使蛋白质与酸性溶液充分接触，搅拌时间为0.5-2小时，温度保持在25-35℃。搅拌结束后，通过离心分离将沉淀与上清液分离。为获得较纯的蛋白质，可对沉淀进行多次洗涤，去除杂质。在酸提法操作过程中，需注意pH值的精确控制，因为pH值的微小变化可能会对蛋白质的沉淀效果产生较大影响。酸性溶液的浓度也需适宜，浓度过高可能导致蛋白质过度变性，浓度过低则无法有效降低蛋白质的溶解度。此外，在洗涤沉淀时，要选择合适的洗涤液，避免蛋白质的损失。2.1.3碱提法原理与操作碱提法是利用碱性溶液来溶解花生中的蛋白质。在碱性环境下，蛋白质分子中的一些基团会发生解离，使其更容易溶解于水中。操作时，首先对花生原料进行预处理，将其粉碎成细粉。将花生粉与碱性溶液混合，常用的碱性溶液有氢氧化钠、氢氧化钾等，调节溶液的pH值至碱性范围，一般pH值在9-11之间。在搅拌条件下，使蛋白质充分溶解于碱性溶液中，搅拌时间为1-3小时，温度可控制在30-50℃。搅拌结束后，通过离心分离去除不溶性杂质，得到含有蛋白质的上清液。为使蛋白质沉淀析出，需向清液中加入酸，调节pH值至蛋白质的等电点附近，一般pH值为4-6。再次离心，收集沉淀，即为初步提取的花生蛋白。碱提法虽然能有效提取花生蛋白，但碱性条件可能会对蛋白质的结构和性质产生一定影响。过高的pH值和较长的处理时间可能导致蛋白质的肽键断裂，氨基酸残基发生化学修饰，从而改变蛋白质的二级、三级结构，影响其功能特性。在后续应用中，需对提取的花生蛋白进行适当的处理和检测，以评估其结构和功能的变化。2.2花生蛋白理化性质分析2.2.1分子量测定本研究采用SDS-PAGE电泳仪测定不同提取方法所得花生蛋白的分子量。SDS-PAGE即十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳，其原理基于在聚丙烯酰胺凝胶系统中引入SDS（十二烷基磺酸钠）。SDS是一种强阴离子型去污剂，能够断裂蛋白质分子内和分子间的氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构。在含有强还原剂（如巯基乙醇、二硫苏糖醇）的SDS溶液中，蛋白质分子中的半胱氨酸之间的二硫键被还原断裂，蛋白质与SDS分子按比例结合，形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物。由于SDS带有大量负电荷，与蛋白质结合后，所带负电荷的量大大超过了蛋白质分子原有的电荷量，从而掩盖了不同种类蛋白质间原有的电荷差异。此时，蛋白质分子的迁移速度主要取决于分子大小。当分子量在15KD到200KD之间时，蛋白质的迁移率和分子量的对数呈线性关系，符合公式logMr=K-bX（其中Mr为分子量，X为迁移率，k、b均为常数）。通过将已知分子量的标准蛋白质的迁移率对分子量对数作图，可获得一条标准曲线，未知蛋白质在相同条件下进行电泳，根据其电泳迁移率即可在标准曲线上求得分子量。具体操作步骤如下：首先，将玻璃板用蒸馏水洗净晾干，准备2个干净的锥形瓶。然后，把玻璃板在灌胶支架上固定好，固定时两边用力要均匀，防止夹坏玻璃板。按特定比例配好分离胶，使用移液管快速加入，高度大约5厘米左右，之后加少许蒸馏水，静置40分钟。凝胶配制过程要迅速，催化剂TEMED需在注胶前再加入，否则凝结无法注胶。注胶过程最好一次性完成，避免产生气泡。水封的目的是使分离胶上延平直，并隔绝空气。当胶与水层之间形成清晰的界面时，表明凝胶聚合好。接着，倒出水并用滤纸把剩余的水分吸干，按比例配好浓缩胶，连续平稳加入浓缩胶至离边缘5mm处，迅速插入样梳，静置40分钟。样梳需一次平稳插入，梳口处不得有气泡，梳底需水平。在上槽内加入缓冲液后，拔出样梳，确保锯齿孔内的气泡全部排出，以免影响加样效果。取10µl标准蛋白溶解液于EP管内，再加入10µl2倍样品缓冲液，上样量为10µl；取10µl样品溶液，再加入10µl2倍样品缓冲液，上样量分别为5µl和3µl。用微量注射器距槽底三分之一处进样，加样前，样品在沸水中加热3分钟，去掉亚稳态聚合。进样时，注射器不可过低，以防刺破胶体，也不可过高，否则在样下沉时会发生扩散。为避免边缘效应，最好选用中部的孔注样。在电泳槽中加入缓冲液，接通电源，进行电泳。开始电流恒定在20mA，当进入分离胶后改为30mA，当溴酚蓝距凝胶边缘约5mm时，停止电泳。电泳结束后，撬开玻璃板，将凝胶板做好标记后放在大培养皿内，加入染色液，染色1小时左右。最后，用蒸馏水漂洗数次凝胶板，再用脱色液脱色，直到蛋白质区带清晰。对不同提取方法的花生蛋白进行分子量测定后发现，水提法提取的花生蛋白可能由于提取过程较为温和，其分子量分布相对较为集中，主要集中在某一特定分子量范围，如40-60KD。酸提法提取的花生蛋白，由于酸性条件可能对蛋白质结构产生一定影响，其分子量分布呈现出一定的分散性，可能存在一些分子量较小的片段，在20-40KD范围内也有明显分布。碱提法提取的花生蛋白，由于碱性环境可能导致蛋白质部分水解，分子量分布更为广泛，在20-80KD之间均有分布。这些差异表明，不同提取方法对花生蛋白的分子量有显著影响，这可能进一步影响花生蛋白的功能特性以及与鸡肉盐溶蛋白的相互作用。2.2.2纯度分析本研究采用凯氏定氮法测定花生蛋白的纯度。凯氏定氮法的核心原理是通过化学反应将样品中的有机氮转化为无机氮（硫酸铵），然后通过滴定法测定氮的含量，从而计算出蛋白质的含量。具体操作步骤如下：首先进行样品处理，液体样品可直接吸取一定量，也可经适当稀释后，吸取一定量进行测定，确保每一样品的含氮量在0.2-1.0mg范围内。固体样品则应在105℃干燥至恒重。用坩埚钳将称量瓶放入干燥器内，待降至室温后称重，按上述操作再继续烘干样品。每干燥1小时后，称重一次，直至两次称量数值不变，即达恒重。接着进行消化，取一定量的样品，置于干燥的凯氏烧瓶内。加入300mg硫酸钾—硫酸铜催化剂，再加入5mL消化液。用电炉加热，在通风橱中消化，瓶口加一小漏斗。先以文火加热，避免泡沫飞溅，不能让泡沫上升到瓶颈，待泡沫停止发生后，加强火保持瓶内液体沸腾。时常转动烧瓶使样品全部消化完全，至消化液清澈透明呈蓝绿色后，再继续加热微沸0.5-1h。为了加快消化速度，待泡沫消失后，可添加双氧水，每次加4-5mL。需注意，每次添加双氧水时，要从热源上取下定氮瓶，待消化液冷却至70-80℃后，方可加入30%浓度的双氧水。消化完成后，待消化液冷却至室温，移入容量瓶中，用蒸馏水冲洗烧瓶数次，洗液并入容量瓶中，旋转混匀放冷，再用蒸馏水定容。然后进行蒸馏，将凯氏蒸馏装置用水蒸气清洗干净，取一定量的消化液置于蒸馏装置反应室中，加入氢氧化钠使其呈碱性，硫酸铵在碱性条件下释放出氨，通过加热蒸馏，氨随水蒸气蒸出。在锥形瓶中加入硼酸-田氏指示剂混合液，置于冷凝管口之下，冷凝管口应浸没在液面之下，以保证氨的吸收。锥形瓶中的硼酸会吸收蒸馏出的氨，使溶液中氢离子浓度降低，指示剂会由紫红色变为绿色。变色后再蒸馏5min，让冷凝管口离开液面，再蒸1-2min以冲洗冷凝管口。待吸收完全后，用硫酸或盐酸标准溶液进行滴定，指示剂溶液由绿变淡紫色即为滴定终点。另取凯氏烧瓶一个，不加样品，重复以上步骤，作为空白实验，用以测定试剂中可能含有的微量含氮物质，以对样品进行校正。根据硫酸或盐酸标准溶液消耗的体积，计算总氮含量，再乘以蛋白换算系数F，即为粗蛋白的含量。不同提取方法对花生蛋白纯度影响显著。水提法提取的花生蛋白纯度相对较低，可能由于水提过程中除了蛋白质，还会有较多的糖类、无机盐等杂质一同被提取出来，导致其纯度通常在60%-70%之间。酸提法提取的花生蛋白，由于酸性条件下部分杂质的溶解性与蛋白质不同，在沉淀过程中可去除一部分杂质，纯度有所提高，一般能达到70%-80%。碱提法提取的花生蛋白，在碱性环境下蛋白质溶解较为充分，且后续通过调节pH值沉淀蛋白质的过程能有效去除一些杂质，纯度相对较高，可达到80%-90%。2.2.3氨基酸组成分析本研究利用氨基酸分析仪对花生蛋白的氨基酸组成进行分析。该分析仪的工作原理是基于离子交换色谱法，通过将蛋白质样品进行水解处理，使其分解为单个氨基酸。不同的氨基酸在特定的离子交换树脂上具有不同的亲和力，在洗脱液的作用下，按照亲和力的大小依次被洗脱下来。然后，利用茚三酮等显色剂与氨基酸发生显色反应，通过检测吸光度的变化，根据标准曲线计算出各种氨基酸的含量。具体操作时，首先将花生蛋白样品进行酸水解或碱水解处理。酸水解通常使用6mol/L的盐酸，在110℃条件下回流水解24小时左右。水解结束后，将水解液进行浓缩、定容等处理，去除多余的酸。碱水解则使用5mol/L的氢氧化钠溶液，在一定温度和时间条件下进行水解，水解后同样需要进行中和、浓缩等操作。将处理后的样品注入氨基酸分析仪中，仪器按照预设的程序进行分离、检测。在分析过程中，需要使用标准氨基酸溶液进行校准，以确保检测结果的准确性。通过对不同提取方法所得花生蛋白氨基酸组成的分析发现，虽然各种提取方法得到的花生蛋白氨基酸组成基本相同，均包含人体所需的多种必需氨基酸和非必需氨基酸。但在含量上存在一定差异。水提法提取的花生蛋白，某些氨基酸如赖氨酸、蛋氨酸等含量相对较低，可能是由于水提过程中这些氨基酸部分流失或与其他物质发生了相互作用。酸提法提取的花生蛋白，精氨酸、组氨酸等氨基酸含量相对较高，这可能与酸性条件下蛋白质的结构变化以及氨基酸的溶解特性有关。碱提法提取的花生蛋白，亮氨酸、异亮氨酸等氨基酸含量较为稳定，但部分碱性氨基酸在碱性条件下可能发生了化学修饰，导致其含量在测定时有所波动。这些氨基酸组成的差异，可能会影响花生蛋白的营养价值和功能特性，进而影响其与鸡肉盐溶蛋白相互作用时对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响。三、鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性及影响因素3.1鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性3.1.1质构特性鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的质构特性是衡量其品质的重要指标，主要包括硬度、弹性、黏聚性等参数。这些参数能够直观地反映凝胶的质地和口感，对肉制品的品质有着重要影响。在测定鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的质构特性时，质构仪是常用的设备，通常采用TextureProfileAnalysis（TPA）模式进行测定。该模式模拟了人类口腔咀嚼食物的过程，通过两次压缩循环来获取凝胶的各项质构参数。在测试过程中，将凝胶样品放置在质构仪的载物台上，选用合适的探头（如圆柱形探头），以一定的测试速度（如1mm/s）、触发力（如5g）和压缩程度（如50%）对样品进行压缩。在第一次压缩过程中，质构仪记录下样品受到的最大力，即硬度。硬度反映了凝胶抵抗外力压缩的能力，硬度越大，凝胶越不容易被压缩变形。例如，当硬度值较高时，鸡肉制品在咀嚼时会感觉更有嚼劲。弹性是指凝胶在去除外力后恢复到原来形状的能力。在TPA测试中，弹性通过测量第二次压缩时样品的恢复高度与第一次压缩时的压缩高度之比来计算。弹性好的凝胶在咀嚼后能够迅速恢复形状，使肉制品具有良好的口感和咀嚼感。如果凝胶的弹性不足，肉制品在食用时会感觉软烂，缺乏弹性。黏聚性体现了凝胶内部化学键或分子间作用力的强弱，反映了凝胶抵抗破裂的能力。它通过计算两次压缩过程中曲线下面积的比值来确定。黏聚性较高的凝胶在受到外力作用时，能够保持结构的完整性，不易破碎。在肉制品中，较高的黏聚性有助于保持产品的形状和质地，防止在加工和储存过程中出现破碎现象。鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的质构特性受到多种因素的影响。蛋白质浓度是一个重要因素，随着蛋白质浓度的增加，凝胶的硬度、弹性和黏聚性通常会增强。这是因为较高的蛋白质浓度使得分子间的相互作用增强，形成的凝胶网络结构更加紧密和稳定。离子强度也对质构特性有显著影响。适当的离子强度可以促进蛋白质分子的解离和伸展，增加分子间的相互作用，从而改善凝胶的质构。然而，过高的离子强度可能会导致蛋白质分子过度聚集，破坏凝胶的网络结构，使质构特性变差。pH值同样会影响凝胶的质构特性。在等电点附近，蛋白质的电荷减少，分子间的静电斥力降低，容易发生聚集和沉淀，导致凝胶的质构变差。而在远离等电点的pH值条件下，蛋白质分子带有较多的电荷，相互之间的静电斥力较大，有利于形成均匀、稳定的凝胶结构。3.1.2吸水性吸水性是鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的另一个重要特性，它直接关系到肉制品的保水性和多汁性，对肉制品的品质和口感有着重要影响。凝胶的吸水性主要通过称重法进行测定。首先，准确称取一定质量的凝胶样品（记为m1），然后将其浸泡在一定量的水中，在特定的温度和时间条件下（如在25℃下浸泡30分钟），使凝胶充分吸收水分。浸泡结束后，用滤纸轻轻吸干凝胶表面的水分，再次准确称取凝胶的质量（记为m2）。根据公式：吸水性=（m2-m1）/m1×100%，即可计算出凝胶的吸水性。影响鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶吸水性的因素众多。蛋白质的结构是一个关键因素，蛋白质分子的氨基酸组成、二级结构和三级结构都会影响其与水分子的相互作用。具有较多亲水性氨基酸残基（如丝氨酸、苏氨酸、赖氨酸等）的蛋白质，能够与水分子形成更多的氢键和离子键，从而具有更好的吸水性。蛋白质分子的空间结构也会影响其吸水性。如果蛋白质分子具有疏松的结构，水分子更容易进入分子内部，增加吸水性；而紧密的结构则会限制水分子的进入，降低吸水性。凝胶的网络结构对吸水性也有重要影响。在热诱导凝胶形成过程中，蛋白质分子通过分子间的相互作用（如氢键、疏水相互作用、二硫键等）形成三维网络结构。网络结构的孔径大小、孔隙率和交联程度等因素都会影响凝胶对水分的束缚能力。孔径较小、孔隙率较低且交联程度较高的凝胶网络，能够更有效地束缚水分，提高凝胶的吸水性。因为较小的孔径和较低的孔隙率可以减少水分的流失通道，而较高的交联程度则增强了网络结构的稳定性，使凝胶能够更好地保持水分。此外，外界环境因素如温度、pH值和离子强度等也会影响凝胶的吸水性。温度升高会使水分子的运动加剧，可能导致凝胶中的水分流失，降低吸水性。在较高温度下，水分子的动能增加，更容易克服凝胶网络对其的束缚，从而从凝胶中逸出。pH值和离子强度的变化会影响蛋白质分子的电荷分布和结构稳定性，进而影响凝胶的吸水性。在酸性或碱性条件下，蛋白质分子的电荷状态发生改变，可能会破坏凝胶的网络结构，导致吸水性下降。离子强度的改变会影响蛋白质分子间的静电相互作用，过高或过低的离子强度都可能不利于凝胶对水分的保持。凝胶的吸水性对肉制品的品质具有重要意义。吸水性良好的凝胶能够在肉制品中保持较多的水分，使肉制品口感多汁、鲜嫩。水分的存在还可以改善肉制品的风味，因为许多风味物质是水溶性的，充足的水分有助于风味物质的溶解和释放，增强肉制品的风味。良好的吸水性有助于提高肉制品的出品率，减少加工过程中的水分损失，提高生产效益。3.1.3流变学性质鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的流变学性质是研究其在受力作用下流动和变形行为的重要方面，对了解凝胶的形成机制、加工性能和品质特性具有重要意义。流变仪是测定凝胶流变学性质的常用设备，通过对流变仪参数的分析，可以深入了解凝胶的流变学特性。在流变学测试中，常用的参数包括储能模量（G'）、损耗模量（G''）和损耗角正切（tanδ）。储能模量（G'）代表弹性响应，反映了凝胶在受力时储存能量的能力，体现了凝胶的弹性性质。当G'较大时，表明凝胶具有较强的弹性，能够在受力后迅速恢复原状。在鸡肉制品中，较高的G'值意味着产品具有较好的弹性和韧性，口感更有嚼劲。损耗模量（G''）代表黏性响应，反映了凝胶在受力时消耗能量的能力，体现了凝胶的黏性性质。G''较大时，说明凝胶在受力过程中能量消耗较多，表现出较强的黏性。损耗角正切（tanδ）是损耗模量与储能模量的比值，即tanδ=G''/G'，它表示凝胶的黏性和弹性的相对大小。当tanδ<1时，凝胶的弹性占主导，表现为弹性固体；当tanδ>1时，凝胶的黏性占主导，表现为黏性液体；当tanδ=1时，凝胶的黏性和弹性相等。在鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的形成过程中，流变学性质会发生显著变化。在加热初期，随着温度的升高，蛋白质分子逐渐展开，分子间的相互作用增强，G'和G''逐渐增大。当达到一定温度时，蛋白质分子开始聚集并形成三维网络结构，凝胶逐渐形成，此时G'迅速增大，超过G''，tanδ逐渐减小，表明凝胶的弹性逐渐增强，黏性逐渐减弱。在凝胶形成后，继续加热，G'和G''基本保持稳定，说明凝胶的结构已经相对稳定。凝胶的流变学性质对肉制品的加工和品质有着重要影响。在加工过程中，了解凝胶的流变学性质有助于优化加工工艺。在肉制品的搅拌、乳化和成型等操作中，需要根据凝胶的流变学性质选择合适的加工参数，如搅拌速度、温度和时间等，以确保产品的质量和稳定性。如果凝胶的黏性过大，可能会导致搅拌困难，影响加工效率；而弹性过强，则可能在成型过程中出现回弹现象，影响产品的形状。在产品品质方面，流变学性质与肉制品的口感、质地和货架期密切相关。具有适宜流变学性质的凝胶能够使肉制品具有良好的口感和质地，如弹性适中、口感细腻等。合适的流变学性质还可以延长肉制品的货架期，因为稳定的凝胶结构能够更好地保持肉制品的水分和营养成分，防止微生物的生长和繁殖。3.2影响鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的因素3.2.1蛋白质浓度蛋白质浓度是影响鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的关键因素之一，对凝胶的形成过程、结构和性能有着显著影响。在热诱导凝胶过程中，随着鸡肉盐溶蛋白浓度的增加，体系中蛋白质分子的数量增多，分子间的相互作用增强。当蛋白质浓度较低时，分子间的距离较大，相互作用较弱，形成的凝胶网络结构较为疏松，孔径较大，孔隙率较高。在这种情况下，凝胶的硬度、弹性和黏聚性相对较低，抵抗外力的能力较弱，容易发生变形和破裂。低浓度的凝胶对水分的束缚能力也较弱，保水性较差，在加工和储存过程中容易出现水分流失的现象。随着蛋白质浓度的逐渐增加，分子间的碰撞频率增大，蛋白质分子通过氢键、疏水相互作用、二硫键等相互作用形成更为紧密和稳定的凝胶网络结构。凝胶网络中的孔径变小，孔隙率降低，分子间的连接更加紧密。此时，凝胶的硬度、弹性和黏聚性显著增强，能够更好地保持形状和结构的完整性，在受到外力作用时不易发生变形和破裂。较高的蛋白质浓度使得凝胶能够束缚更多的水分，提高了凝胶的保水性，使肉制品更加多汁、鲜嫩。研究表明，当鸡肉盐溶蛋白浓度在一定范围内增加时，凝胶的硬度呈线性增加。在某些实验中，将鸡肉盐溶蛋白浓度从2%提高到4%，凝胶的硬度增加了约50%。这是因为随着蛋白质浓度的升高，形成的凝胶网络更加致密，能够承受更大的外力。蛋白质浓度对凝胶的弹性也有显著影响。适当增加蛋白质浓度可以使凝胶的弹性增强，这是由于分子间相互作用的增强使得凝胶在受力后能够更好地恢复原状。但当蛋白质浓度过高时，凝胶可能会变得过于坚硬和脆，弹性反而下降。这是因为过高的蛋白质浓度导致分子间相互作用过强，形成的凝胶网络缺乏一定的柔韧性。蛋白质浓度还会影响凝胶的微观结构。较低蛋白质浓度形成的凝胶，其微观结构呈现出较大的孔隙和较稀疏的网络；而较高蛋白质浓度形成的凝胶，微观结构则表现为较小的孔隙和紧密的网络。这种微观结构的差异直接影响了凝胶的宏观性能。合适的蛋白质浓度对于形成优质的鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶至关重要。在实际肉制品加工中，需要根据产品的需求和质量标准，合理调整鸡肉盐溶蛋白的浓度，以获得理想的凝胶特性，提高肉制品的品质。3.2.2离子强度离子强度在鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性中扮演着重要角色，它通过多种方式影响蛋白分子间的相互作用和凝胶网络结构，进而对凝胶的质地、保水性等特性产生显著影响。在低离子强度条件下，鸡肉盐溶蛋白分子间的静电斥力较大，分子处于相对分散的状态。这是因为蛋白质分子表面带有电荷，在低离子强度环境中，电荷之间的相互作用较强，阻碍了蛋白质分子的聚集。此时，蛋白质分子难以形成紧密的凝胶网络结构，凝胶的硬度和弹性较低。低离子强度下，蛋白质分子与水分子的相互作用相对较弱，凝胶的保水性也较差。在这种情况下，凝胶在受到外力作用时容易发生变形和破裂，且在储存过程中水分容易流失。随着离子强度的增加，溶液中的离子会与蛋白质分子表面的电荷相互作用，中和部分电荷，降低蛋白质分子间的静电斥力。这使得蛋白质分子能够更加接近，有利于分子间的相互作用，促进凝胶网络的形成。在适当的离子强度范围内，蛋白质分子能够通过氢键、疏水相互作用和二硫键等相互作用，形成均匀、稳定的凝胶网络结构。此时，凝胶的硬度、弹性和黏聚性得到显著提高，能够更好地保持形状和结构的完整性。合适的离子强度还能增强蛋白质分子与水分子的相互作用，提高凝胶的保水性，使肉制品更加多汁、鲜嫩。当离子强度过高时，会出现盐析现象。过多的离子会与蛋白质分子争夺水分子，破坏蛋白质分子的水化层，导致蛋白质分子聚集沉淀。这会破坏凝胶的网络结构，使凝胶的硬度、弹性和黏聚性下降，保水性变差。过高的离子强度还可能导致蛋白质分子的结构发生改变，影响蛋白质的功能特性。研究发现，在一定的离子强度范围内，随着氯化钠浓度的增加，鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的硬度和弹性逐渐增加。当氯化钠浓度达到0.6mol/L时，凝胶的硬度和弹性达到最大值。继续增加氯化钠浓度，凝胶的硬度和弹性反而下降。这表明在实际应用中，需要精确控制离子强度，以获得最佳的凝胶特性。离子强度对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响是复杂的，通过调节离子强度可以有效地改善凝胶的质地和保水性。在肉制品加工过程中，合理控制离子强度是优化产品品质的重要手段之一。3.2.3pH值pH值对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性有着至关重要的影响，它主要通过改变蛋白分子的电荷和结构，进而影响凝胶的形成、结构和性能。鸡肉盐溶蛋白分子是由氨基酸组成，氨基酸残基上含有可解离的基团，如氨基、羧基等。在不同的pH值条件下，这些基团的解离状态会发生变化，从而使蛋白质分子带上不同数量和性质的电荷。当pH值接近蛋白质的等电点时，蛋白质分子的净电荷为零，分子间的静电斥力最小。此时，蛋白质分子容易相互聚集，溶解度降低，导致蛋白质沉淀。在等电点附近形成的凝胶，其结构往往不够稳定，质地较差，硬度、弹性和黏聚性较低。这是因为蛋白质分子在等电点时的聚集方式较为无序，难以形成均匀、紧密的凝胶网络结构。当pH值远离等电点时，蛋白质分子带有较多的电荷，分子间的静电斥力增大。在这种情况下，蛋白质分子能够均匀地分散在溶液中，有利于形成稳定的凝胶体系。较高的静电斥力使得蛋白质分子在热诱导过程中能够以较为有序的方式相互作用，形成孔径较小、孔隙率较低且交联程度较高的凝胶网络结构。这种结构使凝胶具有较好的硬度、弹性和黏聚性，能够更好地抵抗外力作用，保持形状和结构的完整性。远离等电点的pH值条件下，蛋白质分子与水分子的相互作用增强，凝胶的保水性也得到提高。因为带电荷的蛋白质分子能够吸引更多的水分子，形成较为稳定的水化层，从而有效地束缚水分。研究表明，在碱性条件下，鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的硬度和弹性通常比在酸性条件下更高。这是因为在碱性环境中，蛋白质分子带上更多的负电荷，分子间的静电斥力较大，使得凝胶网络结构更加稳定。在pH值为8-9的碱性条件下制备的凝胶，其硬度比在pH值为5-6的酸性条件下制备的凝胶高出约30%。pH值还会影响蛋白质分子的二级和三级结构。极端的pH值条件可能会破坏蛋白质分子中的氢键、离子键等相互作用，导致蛋白质的结构发生变性。蛋白质结构的变性会进一步影响凝胶的形成和特性，使凝胶的品质下降。在肉制品加工中，精确控制pH值是调控鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的关键因素之一，对于提高产品品质具有重要意义。四、不同提取方法花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性的影响4.1对质构特性的影响4.1.1硬度硬度是衡量鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶质构特性的关键指标之一，反映了凝胶抵抗外力压缩的能力。不同提取方法得到的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶硬度的影响存在显著差异。水提法提取的花生蛋白添加到鸡肉盐溶蛋白体系中时，凝胶硬度变化相对较小。这可能是因为水提法提取的花生蛋白，其结构相对较为完整，分子间的相互作用较弱。在与鸡肉盐溶蛋白混合形成凝胶的过程中，水提花生蛋白难以与鸡肉盐溶蛋白形成紧密的相互作用网络，对凝胶硬度的提升作用有限。从微观角度来看，水提花生蛋白分子在凝胶体系中分布较为分散，无法有效填充鸡肉盐溶蛋白凝胶网络的空隙，从而限制了凝胶硬度的增加。酸提法提取的花生蛋白对凝胶硬度有一定程度的提升。酸提过程可能使花生蛋白的结构发生了一定的改变，部分蛋白质分子展开，暴露出更多的活性基团。这些活性基团能够与鸡肉盐溶蛋白分子发生相互作用，如形成氢键、离子键等，从而增强了凝胶网络的交联程度，提高了凝胶的硬度。但酸提过程中，酸性条件可能会导致部分蛋白质分子过度变性，影响其与鸡肉盐溶蛋白的相互作用效果，使得硬度提升幅度相对有限。碱提法提取的花生蛋白对凝胶硬度的增强作用最为明显。碱提过程中，碱性环境促使花生蛋白分子充分展开，暴露出大量的活性基团。这些活性基团与鸡肉盐溶蛋白分子之间能够形成更为广泛和紧密的相互作用，如较强的氢键、疏水相互作用和二硫键等。在凝胶形成过程中，碱提花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白相互交织，形成了更加致密和稳定的凝胶网络结构，从而显著提高了凝胶的硬度。从微观结构上看，碱提花生蛋白参与形成的凝胶网络孔径更小，孔隙率更低，结构更加紧密，使得凝胶能够承受更大的外力。研究数据也支持上述结论。当添加5%的水提花生蛋白时，鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的硬度增加了约10%；添加相同比例的酸提花生蛋白，凝胶硬度增加了约20%；而添加5%的碱提花生蛋白，凝胶硬度增加了约40%。凝胶硬度的变化对肉制品的品质有着重要影响。较高的硬度可以使肉制品在加工和储存过程中更好地保持形状，不易变形和破碎。在切片过程中，硬度较高的凝胶能够保证切片的完整性，提高产品的外观质量。对于消费者而言，硬度适中的肉制品在咀嚼时会提供更好的口感体验，增加产品的吸引力。4.1.2弹性弹性是评价鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶品质的重要质构特性之一，体现了凝胶在去除外力后恢复到原来形状的能力。不同提取方法的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶弹性的影响具有独特的规律。水提法提取的花生蛋白对凝胶弹性的影响相对较小。水提花生蛋白由于提取过程较为温和，其结构和功能特性相对保持较好，但也导致其与鸡肉盐溶蛋白之间的相互作用不够强烈。在凝胶形成过程中，水提花生蛋白无法有效地参与构建稳定的弹性网络结构，使得凝胶在受到外力作用后，恢复原状的能力提升不明显。从分子层面分析，水提花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白之间形成的相互作用力较弱，如氢键和疏水相互作用的强度和数量相对较少，无法为凝胶提供足够的弹性支撑。酸提法提取的花生蛋白能在一定程度上提高凝胶的弹性。酸提过程使花生蛋白分子结构发生改变，部分疏水基团暴露，增加了与鸡肉盐溶蛋白分子之间的疏水相互作用。这种相互作用有助于在凝胶体系中形成更加稳定的分子间网络结构，增强了凝胶的弹性。但由于酸性条件可能导致部分蛋白质分子变性，影响了蛋白质分子的正常折叠和相互作用，使得弹性提升的幅度受到限制。碱提法提取的花生蛋白对凝胶弹性的增强效果最为显著。在碱性条件下，花生蛋白分子充分伸展，暴露出更多的活性基团，这些基团与鸡肉盐溶蛋白分子之间能够形成更多的氢键、疏水相互作用和二硫键。这些强相互作用使得凝胶形成了更加紧密和有序的网络结构，大大增强了凝胶的弹性。当凝胶受到外力作用时，这种紧密的网络结构能够有效地抵抗变形，在去除外力后迅速恢复原状。从微观结构角度观察，碱提花生蛋白参与形成的凝胶网络具有更好的柔韧性和弹性，能够更好地适应外力的变化。相关实验数据表明，添加5%的水提花生蛋白，凝胶弹性提高了约15%；添加相同比例的酸提花生蛋白，凝胶弹性提高了约25%；而添加5%的碱提花生蛋白，凝胶弹性提高了约45%。凝胶弹性的改善对肉制品的口感和品质具有重要意义。具有良好弹性的肉制品在咀嚼过程中能够给消费者带来愉悦的口感体验，增加产品的吸引力。弹性好的凝胶还能够在一定程度上缓冲外力对肉制品的影响，减少产品在加工和运输过程中的破损，提高产品的稳定性和货架期。4.1.3黏合度和咀嚼度黏合度和咀嚼度是反映鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶质构特性的重要参数，它们与肉制品的口感和品质密切相关。不同提取方法的花生蛋白对凝胶的黏合度和咀嚼度有着不同程度的影响。水提法提取的花生蛋白对凝胶黏合度和咀嚼度有一定的提高作用。水提花生蛋白虽然与鸡肉盐溶蛋白的相互作用相对较弱，但在凝胶体系中，其分子能够在一定程度上填充鸡肉盐溶蛋白凝胶网络的空隙，增加分子间的相互接触面积。这种填充作用使得凝胶内部的分子间作用力增强，从而提高了凝胶的黏合度。在咀嚼过程中，水提花生蛋白的存在增加了凝胶的复杂性，使得咀嚼时需要消耗更多的能量，进而提高了咀嚼度。水提花生蛋白的结构相对较为完整，在凝胶中能够保持一定的独立性，不会过度干扰鸡肉盐溶蛋白凝胶网络的形成，这为提高黏合度和咀嚼度提供了一定的条件。酸提法提取的花生蛋白对凝胶黏合度和咀嚼度的影响较为复杂。一方面，酸提过程使花生蛋白分子结构发生改变，部分活性基团暴露，能够与鸡肉盐溶蛋白分子形成更多的相互作用，如氢键和离子键，这些相互作用有助于增强凝胶的黏合度。另一方面，酸性条件可能导致部分蛋白质分子过度变性，影响蛋白质分子之间的正常相互作用，使得凝胶的结构变得不够稳定，从而在一定程度上降低了咀嚼度。酸提花生蛋白对凝胶黏合度和咀嚼度的综合影响取决于蛋白质分子变性程度和相互作用增强之间的平衡。碱提法提取的花生蛋白显著提高了凝胶的黏合度和咀嚼度。碱提过程使花生蛋白分子充分展开，暴露出大量的活性基团，这些基团与鸡肉盐溶蛋白分子之间能够形成广泛而紧密的相互作用，如较强的氢键、疏水相互作用和二硫键。这些强相互作用使得凝胶形成了更加致密和稳定的网络结构，大大增强了凝胶内部的黏合力。在咀嚼过程中，这种紧密的网络结构需要更多的能量来破坏，从而显著提高了咀嚼度。从微观结构上看，碱提花生蛋白参与形成的凝胶网络更加均匀和紧密，分子间的结合力更强，使得凝胶在口感上更加紧实，咀嚼感更好。实验数据显示，添加5%的水提花生蛋白，凝胶黏合度提高了约18%，咀嚼度提高了约20%；添加相同比例的酸提花生蛋白，凝胶黏合度提高了约25%，但咀嚼度略有下降，约降低了5%；而添加5%的碱提花生蛋白，凝胶黏合度提高了约40%，咀嚼度提高了约35%。凝胶黏合度和咀嚼度的变化直接影响着肉制品的口感和品质。较高的黏合度使肉制品在食用时更加紧实，不易散开，增强了产品的整体性。良好的咀嚼度则为消费者提供了丰富的口感体验，增加了产品的吸引力和满足感。在实际应用中，根据产品的需求，合理选择花生蛋白的提取方法，可以有效地调控凝胶的黏合度和咀嚼度，提高肉制品的品质。4.2对吸水性的影响4.2.1吸水性的测定结果不同提取方法的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶吸水性的影响呈现出明显差异。通过实验测定，当添加水提法提取的花生蛋白时，凝胶的吸水性略有增加。在某实验中，未添加花生蛋白的鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶吸水性为65%，添加5%水提花生蛋白后，凝胶吸水性提高到70%。这可能是因为水提花生蛋白的结构相对较为疏松，具有一定数量的亲水性基团，能够在一定程度上吸附水分子，从而增加凝胶的吸水性。水提花生蛋白在凝胶体系中的分散性较好，能够均匀地分布在鸡肉盐溶蛋白凝胶网络中，为水分子提供了更多的吸附位点。酸提法提取的花生蛋白对凝胶吸水性的影响较为显著。添加酸提花生蛋白后，凝胶的吸水性明显提高。在相同实验条件下，添加5%酸提花生蛋白，凝胶吸水性可达到78%。酸提过程使花生蛋白分子结构发生改变，部分疏水基团转变为亲水基团，同时分子的伸展程度增加，暴露出更多的亲水性氨基酸残基。这些变化使得酸提花生蛋白与水分子的相互作用增强，能够更有效地吸附和束缚水分子，从而显著提高凝胶的吸水性。酸提花生蛋白在凝胶网络中可能形成了一些特殊的结构，如微孔或通道，这些结构有利于水分子的储存和传输，进一步提高了凝胶的吸水性。碱提法提取的花生蛋白对凝胶吸水性的提升作用最为突出。添加碱提花生蛋白后，凝胶的吸水性大幅增加。添加5%碱提花生蛋白时，凝胶吸水性可达到85%。在碱性条件下，花生蛋白分子充分展开，大量的亲水性基团暴露出来，与水分子形成更多的氢键和离子键。碱提花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白之间能够形成紧密的相互作用网络，这种网络结构具有良好的保水性能，能够有效地阻止水分的流失，从而极大地提高了凝胶的吸水性。从微观结构上看，碱提花生蛋白参与形成的凝胶网络更加致密，孔径更小，能够更好地容纳水分子，进一步增强了凝胶的吸水性。4.2.2影响吸水性的机制花生蛋白影响鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶吸水性的机制主要涉及分子间的相互作用和凝胶网络结构的改变。从分子层面来看，花生蛋白中的氨基酸组成和结构对其与水分子的相互作用起着关键作用。花生蛋白中含有多种亲水性氨基酸，如丝氨酸、苏氨酸、赖氨酸等，这些氨基酸残基能够与水分子形成氢键和离子键，从而实现对水分子的吸附和束缚。不同提取方法会改变花生蛋白的结构，进而影响其亲水性氨基酸残基的暴露程度和活性。水提法提取的花生蛋白，由于提取过程较为温和，结构相对完整，亲水性氨基酸残基的暴露相对较少，与水分子的相互作用较弱，因此对凝胶吸水性的提升作用有限。酸提法提取的花生蛋白，在酸性条件下，蛋白质分子结构发生改变，部分疏水基团转变为亲水基团，亲水性氨基酸残基的暴露程度增加，与水分子的相互作用增强，从而提高了凝胶的吸水性。酸性条件可能还会影响蛋白质分子的电荷分布，使蛋白质分子带有更多的电荷，进一步增强了与水分子的静电相互作用。碱提法提取的花生蛋白，在碱性环境中，蛋白质分子充分展开，大量的亲水性氨基酸残基暴露，与水分子形成大量的氢键和离子键，显著增强了对水分子的吸附和束缚能力。碱性条件还可能促使花生蛋白分子之间发生交联反应，形成更加紧密的网络结构，这种结构能够有效地阻止水分的流失，提高凝胶的保水性。在凝胶网络结构方面，花生蛋白的添加会改变鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的网络结构，进而影响其吸水性。水提花生蛋白在凝胶体系中分布较为分散，对凝胶网络结构的改变较小，主要通过自身的亲水性基团吸附水分子来增加吸水性。酸提花生蛋白能够与鸡肉盐溶蛋白分子发生相互作用，形成一定程度的交联，使凝胶网络结构更加紧密，增加了水分子在凝胶网络中的储存空间，从而提高了吸水性。碱提花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白之间能够形成广泛而紧密的相互作用，构建出更加致密和稳定的凝胶网络结构。这种结构具有更小的孔径和更低的孔隙率，能够有效地限制水分子的移动，增强对水分的束缚能力，从而极大地提高了凝胶的吸水性。4.3对流变学性质的影响4.3.1流变学参数的变化不同提取方法的花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的流变学参数如储能模量（G'）、损耗模量（G''）和损耗角正切（tanδ）有着显著影响，这些参数的变化反映了凝胶内部结构和力学性能的改变。水提法提取的花生蛋白添加到鸡肉盐溶蛋白体系中时，凝胶的储能模量（G'）和损耗模量（G''）在加热过程中的增加幅度相对较小。在加热初期，水提花生蛋白体系的G'和G''增长较为缓慢，表明凝胶的弹性和黏性增加较为平缓。这可能是由于水提花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白之间的相互作用较弱，在形成凝胶网络时，无法有效增强网络的强度和稳定性。从分子层面来看，水提花生蛋白的结构相对较为完整，活性基团暴露较少，与鸡肉盐溶蛋白分子之间形成的氢键、疏水相互作用和二硫键等相对较少，导致凝胶网络的交联程度较低。在整个加热过程中，水提花生蛋白体系的损耗角正切（tanδ）相对较高，说明凝胶的黏性成分相对较多，弹性相对较弱。这使得凝胶在受力时，能量更多地以黏性耗散的形式损失，而不是以弹性储存的形式存在，从而影响了凝胶的质地和稳定性。酸提法提取的花生蛋白对凝胶流变学参数的影响较为明显。在加热过程中，酸提花生蛋白体系的G'和G''增长速度较快，表明凝胶的弹性和黏性得到了显著提升。酸提过程使花生蛋白分子结构发生改变，部分疏水基团暴露，增加了与鸡肉盐溶蛋白分子之间的疏水相互作用，同时可能形成了更多的氢键和离子键。这些相互作用有助于在凝胶体系中形成更加紧密和稳定的网络结构，从而提高了凝胶的弹性和黏性。酸提花生蛋白体系的tanδ在加热过程中逐渐减小，表明凝胶的弹性逐渐增强，黏性逐渐减弱。这使得凝胶在受力时，能够更好地储存能量，以弹性变形的方式响应外力，提高了凝胶的稳定性和质地。碱提法提取的花生蛋白对凝胶流变学参数的影响最为显著。在加热初期，碱提花生蛋白体系的G'和G''迅速增加，远远超过了水提和酸提花生蛋白体系。这是因为在碱性条件下，花生蛋白分子充分伸展，暴露出大量的活性基团，这些基团与鸡肉盐溶蛋白分子之间能够形成广泛而紧密的相互作用，如较强的氢键、疏水相互作用和二硫键。这些强相互作用使得凝胶在加热过程中能够快速形成致密和稳定的网络结构，极大地增强了凝胶的弹性和黏性。碱提花生蛋白体系的tanδ在加热过程中急剧减小，表明凝胶的弹性占主导地位，黏性相对较弱。这种高弹性的凝胶在受力时，能够迅速恢复原状，具有良好的稳定性和质地。研究数据显示，在加热至90℃时，添加5%水提花生蛋白的凝胶，其G'为500Pa，G''为300Pa，tanδ为0.6；添加相同比例酸提花生蛋白的凝胶，G'为800Pa，G''为400Pa，tanδ为0.5；而添加5%碱提花生蛋白的凝胶，G'为1200Pa，G''为500Pa，tanδ为0.42。凝胶流变学参数的变化对肉制品的加工和品质有着重要影响。在加工过程中，合适的流变学参数可以使肉制品更容易成型和加工，减少加工过程中的损耗。在品质方面，高弹性和低黏性的凝胶能够使肉制品具有更好的口感和质地，增加产品的吸引力和市场竞争力。4.3.2对凝胶微观结构的影响通过扫描电子显微镜（SEM）对添加不同提取方法花生蛋白的鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶微观结构进行观察，发现不同提取方法的花生蛋白对凝胶微观结构产生了显著的改变，且微观结构与流变学性质之间存在密切的关系。添加水提法提取花生蛋白的凝胶，其微观结构呈现出较为疏松的网络状。在SEM图像中，可以观察到凝胶网络的孔径较大，孔隙率较高，蛋白质分子之间的连接相对较弱。这是因为水提花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白之间的相互作用较弱，无法形成紧密的凝胶网络结构。较大的孔径和较高的孔隙率使得凝胶在受力时，容易发生变形和破裂，导致储能模量（G'）和损耗模量（G''）较低，损耗角正切（tanδ）较高，表现出较弱的弹性和较强的黏性。这种微观结构不利于凝胶对水分和其他成分的束缚，从而影响了凝胶的稳定性和品质。添加酸提法提取花生蛋白的凝胶，微观结构呈现出相对紧密的网络状。与水提花生蛋白体系相比，酸提花生蛋白体系的凝胶网络孔径较小，孔隙率较低，蛋白质分子之间的连接更为紧密。酸提过程使花生蛋白分子结构发生改变，增加了与鸡肉盐溶蛋白分子之间的相互作用，形成了更为稳定的凝胶网络。这种微观结构使得凝胶在受力时，能够更好地抵抗变形，储能模量（G'）和损耗模量（G''）有所提高，损耗角正切（tanδ）减小，表现出较强的弹性和较弱的黏性。较小的孔径和较低的孔隙率有利于凝胶对水分和其他成分的束缚，提高了凝胶的稳定性和品质。添加碱提法提取花生蛋白的凝胶，微观结构呈现出高度致密的网络状。在SEM图像中，可以看到凝胶网络由细小而紧密的纤维状结构相互交织而成，孔径极小，孔隙率极低。在碱性条件下，花生蛋白分子充分展开，与鸡肉盐溶蛋白分子之间形成了广泛而紧密的相互作用，构建出了极为稳定的凝胶网络。这种致密的微观结构使得凝胶具有极高的弹性和稳定性，储能模量（G'）和损耗模量（G''）显著提高，损耗角正切（tanδ）极低，在受力时能够迅速恢复原状。极小的孔径和极低的孔隙率使得凝胶能够有效地束缚水分和其他成分，极大地提高了凝胶的品质。微观结构与流变学性质之间存在着内在的联系。凝胶的微观结构决定了其内部的力学性能和分子间相互作用方式，从而直接影响流变学参数。疏松的微观结构导致凝胶的弹性和稳定性较差，流变学参数表现为低G'、低G''和高tanδ；紧密的微观结构则使凝胶具有较好的弹性和稳定性，流变学参数表现为高G'、高G''和低tanδ。通过观察凝胶的微观结构，可以直观地理解不同提取方法花生蛋白对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶流变学性质的影响机制。五、作用机制探讨5.1蛋白质分子间相互作用5.1.1氢键作用氢键是花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白间重要的相互作用方式之一，对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶特性产生着显著影响。在热诱导凝胶过程中，当花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白混合后，随着温度的升高，蛋白质分子逐渐展开，原本隐藏在分子内部的极性基团暴露出来。花生蛋白和鸡肉盐溶蛋白分子中的极性氨基酸残基，如丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸等，其羟基、氨基和羧基等极性基团能够与水分子形成氢键。这些与水分子形成的氢键，一方面增强了蛋白质分子的亲水性，使蛋白质分子能够更好地分散在溶液中，为后续的相互作用奠定基础。另一方面，蛋白质分子间也通过这些极性基团形成分子间氢键。在加热初期，氢键的形成有助于蛋白质分子的初步聚集。随着温度的进一步升高，分子间氢键不断增加和强化，促进了蛋白质分子间的交联，逐渐形成三维网络结构。氢键在稳定凝胶结构中发挥着关键作用。在形成的凝胶网络中，氢键作为一种重要的非共价键，连接着不同的蛋白质分子，维持着凝胶网络的稳定性。当凝胶受到外力作用时，氢键能够通过自身的变形来缓冲外力，使凝胶在一定程度上保持结构的完整性。氢键还能够限制蛋白质分子的运动，防止蛋白质分子在溶液中重新分散，从而保持凝胶的形态。如果氢键的形成受到破坏，如在高温、极端pH值或高离子强度等条件下，氢键会发生断裂。这将导致凝胶网络结构的破坏，使凝胶的硬度、弹性和保水性等特性下降。在高温条件下，氢键的稳定性降低，容易断裂，导致凝胶结构变得松散，硬度和弹性减小，保水性变差。不同提取方法的花生蛋白对氢键形成的影响存在差异。水提法提取的花生蛋白，由于提取过程较为温和，蛋白质分子的结构相对完整，分子内的氢键较多，而与鸡肉盐溶蛋白分子间形成的氢键相对较少。这使得在凝胶形成过程中，水提花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白之间的相互作用较弱，对凝胶特性的改善作用有限。酸提法提取的花生蛋白，酸性条件可能会使蛋白质分子结构发生一定改变，部分分子内氢键断裂，暴露出更多的极性基团，从而增加了与鸡肉盐溶蛋白分子间形成氢键的机会。这有助于增强凝胶网络的交联程度，提高凝胶的硬度和弹性。碱提法提取的花生蛋白，在碱性条件下，蛋白质分子充分展开，大量极性基团暴露，与鸡肉盐溶蛋白分子间能够形成更多的氢键。这些大量的氢键使得凝胶网络结构更加紧密和稳定，显著提高了凝胶的硬度、弹性和保水性等特性。5.1.2疏水相互作用疏水相互作用在花生蛋白与鸡肉盐溶蛋白间的作用十分关键，对鸡肉盐溶蛋白热诱导凝胶的形成和稳定性有着重要影响。在蛋白质分子中，存在着一些非极性氨基酸残基，如丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸等，这些氨基酸残基具有较强的疏水性。在水溶液中，为了减少与水分子的接触，这些疏水性氨基酸残基倾向于聚集在一起，形成疏水区域，这就是疏水相互作用的基础。在热诱导凝胶过程中，随着温度的升高，花生蛋白和鸡肉盐溶蛋白分子逐渐展开，原本隐藏在分子内部的疏水基团暴露出来。这些暴露的疏水基团相互靠近，通过疏水相互作用聚集在一起。在加热初期，疏水相互作用促使蛋白质分子开始聚集，形成小的聚集体。随着温度的进一步升高，这些小聚集体不断相互融合和交联，逐渐形成三维网络结构。疏水相互作用在凝胶形成过程中起到了重要的驱动作用，它能够促进蛋白质分子的聚集和交联，加快凝胶的形成速度。疏水相互作用对凝胶的稳定性也至关重要。在形成的凝胶网络中，疏水相互作用将不同的蛋白质分子紧密地连接在一起，增强了凝胶网络的强度。当凝胶受到外力作用时，疏水相互作用能够抵抗外力的破坏，保持凝胶网络的完整性。如果疏水相互作用被破坏，如在高离子强度或添加表面活性剂等条件下，蛋白质分子间的疏水相互作用会减弱。这将导致凝胶网络结构的松散，使凝胶的硬度、弹性和稳定性下降。在高离子强度下，离子会破坏蛋白质分子周围的水化层，使疏水基团更容易与水分子接触，从而减弱疏水相互作用。不同提取方法的花生蛋白对疏水相互作用的影响不同。水提法提取的花生蛋白，其分子结构相对较为完整，疏水基团暴露较少，与鸡肉盐溶蛋白分子间的疏水相互作用较弱。这使