食品化学课件笔记第四章蛋白质

1、第四章 蛋白质1、蛋白质在中的意义营养功能 蛋白质是食品中三大营养一感观品质 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义 生物活性 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义食品安全 一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响2、食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如、鱼肉、鸡肉、乳 。 植物中蛋白质：如大豆、谷物 。 微生物中蛋白质：酵母2、食品中蛋白质来源及种类# 牛的蛋白质酪蛋白占乳蛋白的 8082 1, 2, , , 酪蛋白蛋白蛋白，25 乳球蛋白，50牛奶加热产生的气味#肉中的蛋白质肌浆中的蛋白质 ：占 2030肌溶蛋白,球蛋白 X,肌红蛋白肌原蛋白质 ：占 5153

2、肌球蛋白，肌动蛋白 肌动球蛋白，肌原球蛋白基质蛋白质： 肌原蛋白 弹性蛋白小麦中的蛋白质醇溶谷蛋白 谷蛋白面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度清蛋白 球蛋白水溶蛋白质功能性质1、蛋白质的功能性质概念功能性质：在、保藏、和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。水化性质、表面性质、结构性质、感观性质2、蛋白质的水合性质 Properties Hydration of Proteins概念： 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln 的酰胺基、Ser、The 和非极性残基团与水分子相互结合的性质。蛋白质水合性质与食品的功能性：如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用

3、、和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。结合过程 ：化合水和邻近水 ， 多分子层水，进一步水化A.非水合蛋白质 B.带电基团的最初水合 C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合 E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖功能食品蛋白质类型溶解性饮料蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥 G.完成流体动力学水合膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而

4、不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为 90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大影响蛋白质结合水的环境蛋白质浓度 510，浓度，水合作用1520，Pr 沉淀高于或低于 ，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加）9-10 时水合能力较大水合作用最低远离等电点加工温度，蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质低盐，“盐溶”10）在低盐浓度（0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降

5、低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。Ca2+3%高盐，“盐析”当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。持水能力是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关3、蛋白质的溶解度 疏水相互作用+离子相互作用=蛋白质的溶解度大小Bigelow 的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均疏水性的大小+电荷频率高低=蛋白质溶解度影响和溶解度 植物蛋白质提取:89 高度溶解 ，4.54.8 处采用等电点沉淀。离子强度和溶解度低离子强度（0.5）

6、电荷效应高比例疏水区域溶解度下降 高比例亲水区域溶解度提高高离子强度（1.0）离子效应SO42-、 F-盐析，溶解度降低-盐溶，提高溶解度,导致沉淀阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序： SO2-4F-CI-Br-I-CIO4-SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序： NH4KNaLiMg2Ca2 盐离子强度与蛋白质相互作用温度与溶解度T40升高，溶解度减小一些水性蛋白质，像-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关导致蛋白质溶解度下降或沉淀 降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引4、蛋白质的胶凝作用(Gelation

7、沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的反应。 絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。 凝结作用：发生变性的无规反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的反应。 凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子并形成有序的蛋白质网络结构过程。凝胶化作用机制 溶胶状态-似凝胶状态有序的网络结构状态凝胶化的相互作用：氢键、静电相互作用可逆凝胶（明胶）疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白）金属离子的交联相互作用二硫键不可逆凝胶（蛋白）两类凝胶凝结块（不透明）凝胶大量非极性氨基酸残基透明凝胶少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物缔

8、合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构疏水性不可逆凝胶，不溶性体和网状结构的形成速度高于变性速度 影响蛋白质凝胶化作用的氨基酸残基的类型 高于 31.5%非极性 AA凝结块类型低于 31.5%非极性 AA透明类型凝结块类凝胶弱凝胶，半透明 ；形成凝胶的最适约 78；蛋白质的浓度浓度越大，越易形成凝胶金属离子 Ca2+强化了凝胶结构 ，过量钙桥产生凝结块 蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 豆腐 香肠5、蛋白质的织构化作用蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。蛋白质织构化的方法：热凝结和形成薄膜 ；6、面团的形成 面筋蛋白 （占

9、Pr80）的形成 ；热塑性挤压过度黏结麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度过度延展麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的面筋蛋白质中含有的化学键性、伸展性和膨胀性。氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。非极性氨基酸：使蛋白相互、有黏弹性， 与脂肪有效结合。二硫键：使面团坚韧。7、蛋白质的界面性质erfal properties of proteins：是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质。具有界面性质的蛋白质必要条件：能否快速地克附至界面；能否快速地展开并在界上面再定向； 能否形成经受热和机械运动的膜影响蛋白质界面性

10、质的：1）性质 Emulsifying Properties能力：蛋白质的能力(EC, emulcapability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能的油的体积。影响蛋白质作用的:蛋白质的溶解度：正相关值I 溶解度小时，降低其清蛋白、明胶、蛋清蛋白在作用；I 溶解度大，增加其他作用I，具有较高的溶解度，此时，作用增加。内 在外 在氨基酸组成非极性 AA 与极性 AA 之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性与蛋白质表面疏水性存在正相关。适当热诱导蛋白质变性，可增强其2） 蛋白质的起泡性质作用。是指蛋白质在汽-液界面形成坚

11、韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。起泡性质的评价 ： 蛋白质的起泡力 ； 测定稳定性影响形成和稳定性的:蛋白质的分子性质影响形成和稳定性的:有良好起泡力的蛋白质不具有稳定的能力，而能产生稳定的蛋白质往往不具有良好的起泡力。蛋白质的浓度2一 8，随着浓度增加起泡性增加。超过 10，气泡变小，变硬。温度适当加热处理可提高起泡性能。 过度的热处理则会损害起泡能力。值在处于或接近时，提高了蛋白质的起泡能力和稳定性。时蛋白质的溶解度很低，形成数量较少（膨胀率较低），但的稳定性较高。盐糖脂盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。损害蛋白质的起泡能力，却改进了稳定性下降的稳定性。搅打 过度

12、激烈搅打也会导致稳定性降低8、蛋白质与风味物质的结合结合方式干蛋白粉物理吸附力和毛细管作用吸附化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。液态或高水分食品中蛋白质非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用 ； 通过氢键相互作用；静电相互作用；影响蛋白质与风味结合的蛋白质的构象水：促进极性挥发物的结合。共价键：碱性比在酸性更能促进与风味物的结合 。热 ：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。9、蛋白质的改性采用物理、化学、酶学和方法改进蛋白质的功能性质。化学改性，酶法改性第二节 蛋白质在物理、化学和营养变化和贮藏中的一、加热处理对蛋白质的影响蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶有利食品的品质促进蛋白质消化破坏抗营养因子引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T200，碱性条件下，色氨酸发生异构化剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物二、低温处理下的变化食品的低