陕西科技大学国家级精品课程《有机化学》-氨基酸、蛋白质课件

1、第二十章 氨基酸、蛋白质第二十章 氨基酸、蛋白质 20.1 氨基酸20.2 多肽 20.3 蛋白质 第20章 目 录20.1 氨基酸 20.1.1 氨基酸的结构和命名20.1.2 氨基酸的制法20.1.3 氨基酸的性质(2) 氨基的反应(1) 羧基的反应(4) 与水合茚三酮反应(3) 两性和等电点(2) -卤代酸的氨解(1) 蛋白质水解(4) Strecker合成 (3) Gabrial法 第二十章 氨基酸、蛋白质第二十章 氨基酸、蛋白质20.1 氨基酸 结构特点： AA分子中既含有氨基，又含有羧基。 20.1.1 氨基酸的结构和命名 命名：通常用俗名来称呼氨基酸。(高四P613-614 表2

2、01)有时，可采用系统命名法，将氨基作为取代基来命名氨基酸。 根据NH2和COOH的相对数目： 第二十章 氨基酸、蛋白质 氨基酸的结构 由蛋白质获得的氨基酸，除甘氨酸外，分子中的-C都是手性碳，且都是L-构型。它们与L-甘油醛之间的关系如下： 氨基酸的分类和结构(3) Gabrial法 例1：例2：氨基酸的制法(4) Strecker合成 利用醛与氨和氢氰酸反应，首先生成-氨基腈，后者水解则氰基转变成羧基，生成-氨基酸：第二十章 氨基酸、蛋白质20.1.3 氨基酸的性质 物性、物态： AA均为无色晶体，易溶于水，难溶于有机溶剂，m.p较高（同时分解）。旋光性： 除甘氨酸外，所有天然存在的AA都

3、含有*C，且*C的构型均为L型（若以R/S法标记，则为S型）。 化性： 分别具有NH2、COOH的性质； NH2、COOH的相互影响，两性、等电点； 特殊反应。 第二十章 氨基酸、蛋白质(1) 羧基的反应 氨基酸的性质(2) 氨基的反应 第二十章 氨基酸、蛋白质(3) 两性和等电点 它既能与酸成盐： 又能与碱成盐： 两性 氨基酸既含有NH2，又含有COOH氨基酸的性质等电点 当AA溶于水时，COOH与NH2都可电离： 但COOH和NH2的电离程度不同。通常，电离程度：COOHNH2 氨基酸的性质加酸或加碱于氨基酸水溶液中，可调节COOH和NH2的电离程度，使COOH和NH2的电离程度相同，此时

4、溶液的pH值称为氨基酸的等电点： 第二十章 氨基酸、蛋白质不同的氨基酸，其等电点不同 等电点时，AA溶解度最小，最容易从溶液中析出。 利用等电点，可分离各种不同的氨基酸。 第二十章 氨基酸、蛋白质(4) 与水合茚三酮的反应 什么是水合茚三酮 ？ 茚三酮反应： 其他AA，包括N-取代-AA，均无此反应。 用茚三酮反应可鉴别AA，也可用于AA的比色分析及色谱分析。 氨基酸的性质20.2 多肽 20.2.1 多肽的分类和命名20.2.2 多肽结构的测定(自学)20.2.3 多肽的合成(自学)(1) 传统合成(2) 固相合成和组合合成(1) 肽的水解(2) 氨基酸顺序的测定第二十章 氨基酸、蛋白质多肽

5、20.2 多肽 20.2.1 多肽的分类和命名 肽-AA分子间失水，以 (酰胺键、肽键)相连而成的化合物。 由两个-AA分子间失水而成的肽称为二肽； 由三个-AA分子间失水而成的肽称为三肽； 由多个-AA分子间失水而成的肽称为多肽。组成多肽的-AA可以相同，也可不同。 第二十章 氨基酸、蛋白质例如，由甘氨酸和丙氨酸所形成的二肽： A与B结构不同，是不同的化合物。 A：N端甘氨酸， C端丙氨酸； B：N端丙氨酸， C端甘氨酸。 多肽的分类和命名命名： 以C端为母体。例： 第二十章 氨基酸、蛋白质20.2.2 多肽结构的测定(自学) 为了确定肽的结构，通常必须进行如下测定： 组成肽的氨基酸的种类；

6、 每种氨基酸的数目； 这些氨基酸在肽链中的排列顺序。 (1) 肽的水解 第二十章 氨基酸、蛋白质(2) 氨基酸顺序的测定 A部分水解法： B端基分析法： 用特殊试验鉴定肽链的C-端或N-端。端基分析有酶解法和化学法。 多肽结构的测定化学法： 利用某些有效的化学试剂，与多肽中的游离氨基或游离羧基发生反应，然后将反应产物水解，其中与试剂结合的氨基酸容易与其它部分分离和鉴定。例如： 多肽结构的测定此法称为Edman降解法，其原理已被现代氨基酸自动分析仪所采用。 多肽结构的测定20.2.3 多肽的合成 (自学) (1) 传统合成 采用保护羧基，活化氨基的方法也可合成多肽。 此法操作步骤繁琐，需经多次分

7、离提纯，最后产率不高。1965年，中国科学家首次合成牛胰岛素。 第二十章 氨基酸、蛋白质(2) 固相合成和组合合成 固相合成的一般方法： 组合合成法： 参见高P514-515。 多肽的合成20.3 蛋白质 20.3.1 蛋白质的组成和分类 20.3.2 蛋白质的性质 (1) 溶液性质 (2) 盐析 (3) 两性和等电点 (4) 变性(5) 显色反应 20.3.3 蛋白质的结构 蛋白质第二十章 氨基酸、蛋白质20.3 蛋白质 蛋白质和多肽都是由AA组成的，它们之间没有严格的区别。 一般M1万，叫蛋白质；M1万，叫多肽。 20.3.1 蛋白质的组成和分类 组成元素： C：5055%，H：6.57.

8、5%，O：1924%， N：1519%， S：0.232.4%，Fe、I、P等微量。 分类：蛋白质结构复杂，只能根据形状、组成、生理作用、溶解度分类。 第二十章 氨基酸、蛋白质20.3.2 蛋白质的性质 溶液性质 蛋白质分子量高，其溶液具有亲水胶体的性质，不能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。(2) 盐析 向蛋白质溶液中加入无机盐（如(NH4)2SO4、MgSO4、NaCl等），蛋白质可从溶液中析出。 盐析为可逆过程。（但若蛋白质在浓的无机盐溶液中久置会变性） 不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。据此可分离蛋白质。蛋白质的性质(3) 两性和等电点 与AA相似，蛋白质也是两性物质：蛋白质与强

9、酸或强碱都能成盐；在强酸性介质中，蛋白质以正离子形式存在，在电场中向阴极运动； 在强碱性介质中，蛋白质以负离子形式存在，在电场中向阳极运动。调节蛋白质溶液的pH值，总会在某一pH值下使蛋白质以偶极离子形式存在，所以蛋白质也有等电点。不同蛋白质具有不同的等电点，据此可分离蛋白质。如梯度pH电泳。(4) 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等）作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡蛋、生皮鞣制等。 蛋白质的变性一般为不可逆的。 第二十章 氨基酸、蛋白质(5) 显色反应 A. 水合茚三酮反应 B.

10、 缩二脲反应 蛋白质的性质C. 黄色反应 可利用颜色反应来鉴别蛋白质。如临床分析中尿蛋白的检验。 第二十章 氨基酸、蛋白质20.3.3 蛋白质的结构 蛋白质是最复杂的天然高分子，其结构可用四级结构来描述。 一级结构指AA的排列顺序。 (动画，肽平面)二级结构指蛋白质的空间构象。 由于氢键的作用使肽链（蛋白质）呈-螺旋或-折叠片结构。蛋白质的结构 螺旋：第二十章 氨基酸、蛋白质肽链呈右手螺旋状。(动画1、动画2)每圈3.6个AA单位，螺距0.54nm。 折叠片：肽链伸展在褶纸形的平面上，相邻的肽链又通过氢键缔合。 (动画)蛋白质的结构 很多蛋白质常常是在分子链中既有-螺旋，又有-折叠，并且多次重

11、复这两种空间结构： 第二十章 氨基酸、蛋白质螺旋：肽链呈左手螺旋状。每圈3个AA单位，螺距2.86nm。 螺旋存在于胶朊纤维中。由于脯氨酸和羟脯氨酸的环状结构，与其他氨基酸缩合成肽链后，不再存在NH，不利于形成-螺旋。 蛋白质的结构三级结构在二级结构的基础上再进一步卷曲、褶叠、盘绕。（多条肽链扭成“麻花”。） 蛋白质的三级结构是其他次级键，如SS（二硫键）、离子键、氢键、疏水键、支链等，共同作用的结果。 第二十章 氨基酸、蛋白质 四级结构在三级结构的基础上，各亚基再进一步形成特定的空间结构。 四级结构与蛋白质的生理活性有关。例如，马血红蛋白由四个独立的亚基组成。两个各含141个氨基酸残基的a-蛋白和两个各含146个氨基酸残基的b-蛋白。蛋白质的结构 使蛋白质亚基聚集的主要因素是疏水基团之间的作用力。当把各个亚基分开时，其三维形状使极性