肌原纤维蛋白

组成肌肉中肌原纤维的蛋白质肌原纤维蛋白01定义研究现状分类目录0302基本信息肌原纤维蛋白是组成肌肉中肌原纤维的蛋白质，主要包括原肌球蛋白、肌球蛋白、肌原蛋白、肌动球蛋白等几类。肌原纤维蛋白占猪肉中总蛋白含量的50%～55%，占鱼肉中总蛋白含量的55%～60%。在肉制品在加热过程中肌原纤维蛋白热变形聚合，形成重要的结构，对肉的品质起到重要的作用，直接影响蛋白的感官性质（肉制品的弹性、多汁性、口感等）。定义定义肌原纤维蛋白是组成肌肉中肌原纤维的蛋白质，主要包括原肌球蛋白、肌球蛋白、肌原蛋白、肌动球蛋白等几类。其中肌球蛋白占蛋白质总量的50%～55%，肌动蛋白占蛋白质总量的20%～25%，还有原肌球蛋白、肌原蛋白和少量功能不明的调节性结构蛋白质。肌原纤维蛋白空间结构，蛋白的水合性质和功能的关系对肌肉品质有重要的影响，蛋白在加热、添加NaCl和多糖等因素会直接或者间接地影响到肌原纤维蛋白的性质，使肌原纤维蛋白分子展开，进行有序或者无序的聚合，形成凝胶对肉制品造成影响，肌原纤维蛋白的加热速度对肉制品也有一定的影响，对肌原纤维蛋白快速加热，使蛋白变性，疏水性基团暴露在蛋白外部，对肉的乳化性和乳化稳定性造成影响。

分类肌球蛋白肌动球蛋白肌动蛋白分类肌球蛋白肌球蛋白是肌肉中含量最高的蛋白，约占肌肉总蛋白质的三分之一，占肌原纤维蛋白的50%～55%，肌球蛋白是肌肉粗丝的主要成分，它有两条很长的的肽链相互盘旋构成的。在构成粗丝时，肌球蛋白的尾部相互重叠，而头部伸出在外，并做有规则的排列。肌球蛋白不溶于水或者微溶于水，属于球蛋白性质，在中性盐溶液中可溶解，等电点为5.4，在50～55℃发生凝固，易形成黏性凝胶。肌球蛋白的头部有ATP酶活性，可以分解ATP，并且与肌动蛋白结合形成肌动球蛋白。肌动蛋白肌动蛋白占肌原纤维蛋白的20%，是构成细丝的主要成分。即从蛋白只有一天多肽链构成，肌动蛋白单独存在时，为一球形的蛋白质分子结构，肌动蛋白的性质属于白蛋白类，它还能溶于水及稀的盐溶液中，等电点4.7。肌动蛋白的作用是与肌球蛋白的横突形成交联，共同参与肌肉的收缩过程。肌动球蛋白肌动球蛋白是肌动蛋白与肌球蛋白的复合物，肌动球蛋白的黏度很高，具有明显的流动双折射现象，由于其聚合度不同，因而相对分子量不定。肌动蛋白与肌球蛋白结合的比例在1：(2.5～4)。肌动蛋白具有ATP酶的活性。高浓度的肌动球蛋白易形成凝胶。在高浓度的KCl溶液中，添加焦磷酸盐肌动球蛋白分解为肌动蛋白和肌球蛋白。研究现状国外研究现状国内研究现状研究现状国内研究现状

在肌原纤维蛋白方面的研究主要有(夏秀芳etal.,2009)阐述了蛋白质凝胶形成的机理,重点论述了肌原纤维蛋白形成良好凝胶的影响因素,为生产高质量的肉制品提供理论依据。PSE肉的肌原纤维蛋白质的溶解度比正常肉(red,firmandnon-exudative;RFN)低、凝胶性质比RFN差，探讨了磷酸盐对PSE猪肉凝胶特性的影响。磷酸盐对PSE和RFN提取肌原纤维蛋白的溶解度、蛋白质聚集性和凝胶强度均有显著的影响，磷酸盐可改善体系环境，改善PSE蛋白质溶胶及凝胶的功能特性。在肌原纤维蛋白结构方面的研究主要有简华君研究了pH对猪肉肌原纤维蛋白二级结构α-螺旋及其热诱导凝胶硬度、保水性及微观结构的影响。得到随着pH偏离肌原纤维蛋白等电点向中性范围靠近，其α-螺旋含量及其热诱导凝胶的保水性都逐渐增大；而凝胶硬度在pH6.0时达最大值；在远离等电点的中性条件下，肌原纤维蛋白凝胶具有较高有序性的微观结构,而且结构均匀，酸性条件下凝胶的微观结构有序性低，不均匀，且存在聚合物。猪肉肌原纤维蛋白α-螺旋含量与其热诱导凝胶保水性呈正相关关系；蛋白含天然结构α-螺旋较多时，凝胶微观结构比较有序。

国外研究现状欧美和日本一些国家从20世纪70年代开始研究肌原纤维蛋白的一些功能性质，并取得了良好的进展。国外关于肌原纤维蛋白主要是在肉制品中、研究不同条件下对肌原纤维蛋白的变性程度进行了研究进而影响肉制品的品质。在日本主要把肌原纤维蛋白ATP酶的活性作为评价肌原纤维蛋白完整性的一个重要指标进行研究。Nagai等对日本虎鱼背肌肉肌原纤维蛋白的理化性质进行了研究。重酶解肌球蛋白Ca2+-ATP酶的活性高于肌球蛋白Ca2+-ATP酶活性，而EDTA-ATP酶活性和Mg2+-ATP酶活性与肌球蛋白的酶活性一样。在4℃储存时重酶解肌球蛋白比肌球蛋白相比较为稳定，对每个部分进行DSC测定其变温度为：肌球蛋白为40.9℃，肌动蛋白为61.1℃，重酶解肌球蛋白为40.9和59.3℃，轻酶解肌球蛋白为62.2℃。当肌球蛋白用胰蛋白酶酶解时，头部分有ATP酶活性。轻酶解肌球蛋白和中部没有ATP酶活性。用胰蛋白酶酶解肌球蛋白得到具有ATP酶活性的部分具有很高的热敏感性。此外，在肌原纤维蛋白中添加几丁质水解物来研究肌原纤维蛋白的稳定性。例如Yamashita等研究了几丁质水解物对蜥蜴鱼肌原纤维蛋白的影响。在-25℃冻藏120天，几丁质水解物除了明显降低的肌原纤维蛋白Ca2+-ATP酶活性。几丁质水解物通过抑制之间的肌原纤维蛋白和几丁质水解物OH基团水化层相互作用增强了肌原纤维蛋白稳定性。此外，在贮藏过程中研究肌原纤维蛋白与其他蛋白的相互影响，并且以水作为