免疫球蛋白分子的结构与功能

免疫球蛋白分子的结构与功能

一、相同重链本结端）L链分析分子kapp为2分子

免疫球蛋白Porter等对血同的分子量较链是由二硫键结构。

Ig单体和竣基端（（一）轻链由于骨髓瘤链，很简单从患析，从

而为Igl.轻链（1子量约为24kDpa（）与lamb2：

lo

2.重链（h子量约为55或白分子的基本血清IgG抗体较小的

肽链称键连接形成一体中四条肽链（C端）。

图链和重链瘤蛋白（M蛋患者血液和尿g分子氨基酸ight

chain,L）Do

每条轻链da（）,同一个heavychain,H或75kDo

每条本结构体的探讨证明称为轻链和二一个四肽链分子链两端

游离的氨2-3免疫球蛋蛋白）是均一尿液中分别纯酸序列分析提）轻

链大约链含有两个由个自然Ig分H链）重链条H链含有明，Ig分

子的条相同的分子子称为Ig分氨基或较基的蛋白分子的基一性球

蛋白分纯化这种蛋白供应了良好的约由214个氨由链内二硫键分子

上L链的大小约为轻链4〜5个链内的基本结构是子量较大的肽分

子的单体，的方向是一样基本结构示意子，并证明本白，并可对来的

材料。

基酸残基组成键内二硫所组的型总是相同链的2倍，含内二硫

键所组是由四肽链组肽链称为重链是构成免疫球致的，分别命意图

本周蛋白（B来自不同患者成，通常不含组成的环肽。

的。

正常人血含450〜550组成的环肽。

不组成的。

即由链组成的。

轻球蛋白分子的命名为氨基端BJ）是1g分者的标本进行含碳

水化合物L链共有两型血清中的：

个氨基酸残不同的H链二条轻链与的基端（N子的行比较物，型：

约基，链由于氨基依据（有4末端变更残基内二随抗化,

排列中非中的三个实为regi—一般主要基酸组成的排据H链抗原性

或链）组成4个肽，和（二）可变通过对不同端）氨基酸序化很

小，称此1.可变区基）和H链靠二硫键连接形抗体结合抗原故可

形成许L链和II链列依次具有更非HVR部位的的高变区有三个

HVR分别称为抗体与抗原-on,CDR）。

V般的CDR3具要存在的部位排列依次、二性的差异可将成完整Ig

的链含有5个变区和恒定区同骨髓蛋白或序列变更很大此区为恒

定区（variablereg靠近N端的1形成的肽环，原的特异性不很多

种具有不链的V区分别更高的变休程的氨基酸组面三个，通常分称

为HVRK原结合的位置VL和VH的具有更高的高位。

在大多数二硫键的数目和将其分为5类的分子分别称个环肽。

或本周蛋白N大，称此区为。

gion,V区）1/5或1/4（约每个肽环约含不同有较大的变不同

结合抗原特殊称为VL和程度，这些区域面和排列相对分别位于第

24HVR2和H置，因而称为的HVRKHVR变程度。

高变数状况下H链和们置、含的类：

链、链之为IgM、I链或L链的为可变区（V）位于L链靠约

含118个氨含67〜75个变异。

由十特异性的抗体和VIL

在VL域称为高变区对比较保守，4〜34、50〜HVR3。

经X确定簇互补区R2和HVR3变区也是Ig分链在与抗原结的种

类和数量链、链、链IgG、IgA、I的氨基酸序列），而竣基末靠近N

端的1氨基酸残基）个细基酸残基V区中氨基体。

L和VH中某区（hypervar称为骨架区〜65、95~10X线结晶

衍射区（complex又可分别称分子独特型决结合中起更重量不同，

其抗链和链，不gD和IgEo

比较分析,发末端（C-末端/2（约含108o

每个V区基。

V区氨基酸的种类为排某些局部区域riableregion,H区

（fuamewor2位氨基酸。

射的探讨分析mentarity-dete称为CDR1>C确定簇（idictyp

要的作用。

抗原性也不相不同H链与、和链发觉其氨基端端）则相对

稳8〜111个氨区中均有一个基酸的组成和排列依次干变域的氨基酸

组HYR）。

在rkrugion)c

VL和VH析证明，高变erminingCDR2和CDRypicdetermina相

同，L链链上含端（N-稳定，氨基酸个由链排列变万组成和V区VL

的这区确R3,ants）图2-4与表位结合高变区示意图（G表示相对

保守的甘氨酸）2.恒定区（constantregion,C区）位于L链

靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和II链靠近C端的

3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。

H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二铳键

连接的50〜60个氨基酸残基组成的肽环。

这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和

同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素TgG与人抗破伤风外

毒素的抗毒素IgG,它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特

异性的结合，但其C区的结构是相同的，即具有相同的抗原性，应

用马抗人IgG其次体（或称抗抗体）均能与这两种抗不同外毒素的

抗体（IgG）发生结合反应。

这是制备其次抗体，应用荧光、酶、同位毒等标记抗体的重要基

础。

（三）功能区Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键

折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain）约由110个氨基酸

组成。

在功能区中氨基酸序列有高度同源性。

1.L链功能区分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）

两功能区O

2.H链功能区IgG.IgA和IgD的H链各有一个可变区

(VH)和三个恒定区(CHI、CH2和CH3)共四个功能区。

TgM和IgE的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CH1、

CH2、CH3和C1I4)共五个功能区。

如要表示某一类免疫蛋白11链恒定区，可在C(表不恒定区)

后加上相应重链名称(希腊字母)和恒定区的位置(阿拉伯数字)，

例如IgG重链CHI、CH2和CH3可分别用Cl、C2和C3来表示。

IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫

球蛋白折叠(immunoglobulinfold,Igfold)，每个Ig折叠含有两

个大致平行、由二硫连接的片层结构(betapleatedsheets),每

个片层结构由3至5股反平行的多肽链组成。

可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环

(hypervariableloops),是与抗原结合的位置。

3.功能区的作用(1)VL和VH是与抗原结合的部位，

其中HVR(CDR)是V区中与抗原确定簇(或表位)互补结合的部位。

VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。

单位Ig分子具有2个抗原结合位点(antigen-bindingsite),

二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10

个抗原结合位点。

(2)CL和CH上具有部分同种异型的遗传标记。

(3)CH2：

IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径。

母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传递到胎体内。

（4）CH3：

TgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细

胞Fc段受体的功能。

IgMCH3（或CII3因部分CH4）具有补体结合位点。

IgE的C2和C3功能区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FCRI

有关。

关。

和基酸脯氨生扭构型敏感15kD链或运中上的子，作用

TgA4.钱链区钱链区位于4链的钱链区酸残基，其中氨酸，不形成

扭曲，使抗体分型变更，显示感，当用这些（四）J链和1.J链（joD,

由于124或链的竣基中的具有肯定2.分泌成分的一个协助成并一

起被分用。

（五）单体1.单体由2.双体由结合抗原的（hingeregio

于CH1和CH区较短，只有中3钱链区含成-螺旋，易分子上两个

抗示出活化补体些蛋白酉每水解和分泌成分oiningchain）4个氨基

酸组基端的半胱氨定的作用。

分（secretory成分，分子量分泌到粘膜表体、双体和五由一对

L链和J链连接的两亲合力（avion）钱链区不H2之间。

不同有10多个氨基含有14个半胱易发生伸展及抗原结合点

更、结合组织细解免疫球蛋白存在于二聚组成的酸性糖氨酸。

J链可能ycomponent,S约为75kD,表面。

SC的存五聚体和一对H链组两个单体，如idity）要比单不是

一个独立同H链较链区基酸残基；胱氨酸残基。

及肯定程度的更好地与两个细胞等生物学分子时常此区聚体分

泌型糖蛋白，含有能在Ig二聚体SC）又称糖蛋白，由存在对于

反抗组成的基本结如分泌型IgA单体IgA高。

立的功能区，区含氨基酸数3和链的较。

较链区包括转动，当VL个抗原确定簇学活性。

较链区发生裂解。

IgA和五聚体8个半胱氨酸体、五聚体或称分泌片（se由上皮

细胞合抗外分泌液中结构，如IgG>（secretoryTg但它与其客数目

不等，钱链区较长，括H链间二硫L、VH与抗簇发生互补。

由链区对木瓜蛋。

IgM和IgE体IgM中。

J酸残基，通过或多聚体的组ecretorypiece成，以共价形中蛋

白水解酶、IgD.IgEgA,SIgA）二聚客观存在功能1、2、1、约含60多

硫键，该区富原结合时此由于CH2和蛋白酶、胃蛋E缺乏较链区J

链分子量约过二硫键连接组成以及在体e），是分泌型形式结合到酶

的降解具有血清型IgA.

聚体（或多聚区有2个氨富含氏发CH3白酶区。

约为接到体内转型IgAIg分重要。

聚体）端的间以IgM膜表获知bind一个链部结晶分

子3.五聚体的尾部）对于I以及J链与邻M五聚体，与表面成为

分泌（六）酉每解1.本瓜蛋白知了Ig四肽链（1）裂解部（2）裂解

片ding）,每个Fa个完整的Fab部分称为Fd段晶段，fragme子量

约50kDo

由J链和二IgM的多聚化邻链Cys575与粘膜上皮细泌型

IgMCsecr解片段白酶的水解片链的基本结构部位：

IgG较片段：

共裂解ab段由一条完段可与抗原段，约含225entcrystallizao

Ig在异种间图2-5分硫键连接五个化极为重要。

5之间形成二胞表面plgRetoryIgM）o

片段Porter等构和功能。

较链区H链链解为三个片段完整的L链和结合，表现为5个氨

基酸残able）,由连接间免疫所具有分泌型IgA结个单体，如在J链

存在二硫键组成五R（polyTgrece等最早用木瓜链间二硫键近段：

①两个F和一条约为为单价，但不残基，包括VH接H链二硫

键有的抗原性主结构示意图IgMo

链C在下，通过两五聚体。

由粘eptor,plgR）结瓜蛋白酶（pa近N端侧切断Fab段（抗原

1/2的H链组不能形成凝集H、CH1和部键和近竣基端主要存在于

FCys414（C3两个邻近单体粘膜下浆细胞结合，穿过粘apain）水解

兔断。

原结合段，fra组成，Fab段分集或沉淀反应部分较链区。

②端两条约l/2Fc段。

3)和Cys57体IgM链Cy胞所合成和分粘膜上皮细胞兔IgG,

从而agmentofant分子量为54k应。

Fab中约②一个Fc段2的H链所组5(Cys之泌的胞到粘区

划tigenkDo

1/211段(可组成，称为与抗由于能引性方面F同的

2.胃蛋白酶(1)裂解部(2)裂解片1)F(ab,)2为Fd',约含

2抗原结合可发于应用F(ab引起的副作用方面同完整的Fc受体结

合的的Fab'片段。

2)Fc'可接着图2-6人酶的水解片段部位：

钱链区片段：

2：

包括一对完235个氨基酸发生凝集和沉')2时保持了用，因而

在生的1g分子一样的功能。

F(续被胃蛋白酶人分泌型IgA图2-7段Nisonoff等区H链

链间二完整的L链和酸残基，包括沉淀反应。

双价了结合相应抗物制品中有较样，但由于缺ab')2经还原酶

水解成更小和分泌型Ig7IgM结构示等最早用胃蛋二硫键近C端

和由链间二硫括VH、VH1和价的F(ab')2抗原的生物学较大的

实际应缺乏Ig中部分原等处理后，小的片段，失gM的局部产示意

图蛋白酶(pep端切断。

硫键相连一对和钱链区。

F与抗原结合学活性，又减应用价值。

虽分，因此不具H链间的二失去其生物学生示意图sin）裂解免

对略大于Fab（ab,）2具有的亲合力要大削减或避开了虽然F

（ab，）具备固定补体二硫可发生断学活性。

免疫球蛋白。

b中Fd的H有双价抗体活大于单价的了Fc段抗原性2与抗

原结体以及与细胞断裂而形成两链，活性，Fab。

性可合特胞膜表两个相其分某些中的原上受到簇，或

reacFab为双空间二、免疫球Ig是体液免分子中不同功（一）特

异Ig最显著的些药物或侵入的高变区）的上的表位互补到pH、温

度和或有相像的抗tion）。

抗体分子可段为单价，双价。

双体分间位阻，一般球蛋白分子的免疫应答中发功能区的特点异

性结合抗原的生物学特点入机体的其他的空间构成所补，借助静电和

电解浓度的抗原确定簇，可有单体、双不能产生凝集分泌型IgA有

般只有5个结图2-8Ig功能发挥免疫功能所确定的。

点是能够特异他异物。

Ig的所确定的。

Ig力、氢键以及的影响。

在某一种抗体可双体和五聚体集反应和沉淀有4价。

五聚体结合点可结合抗g酶水解片段能最主要的免疫异性地与

相应的这种特异性的抗原结合及范德华力等某些状况下，可与两种以

上，因此结合抗淀反应。

F（体IgM理论抗原。

段示意图疫分子，免疫的抗原结合，结合抗原特性点由L链

和等次级键相结由于不同抗上的抗原发生抗原确定簇的（ab，）2和

单体上应为10价疫球蛋白所具，如细菌、病性是由其V区H链超

变区结合，这种结抗原分子上有反应，此称为的数目（结合体1g（如

IgG价，但事实上具有的功能是病毒、寄生虫区（尤其是组成，与相

应结合是可逆的有相同的抗原为交叉反应（合价）也不相G、IgD、

Ig上由于立体构是由虫、V区应抗的，并确定cross相同。

E）型的B细胞表面Ig（Smlg）是特异性识别抗原的受体，成熟

B细胞主要表达SmTgM和SmTgD,同一B细胞克隆表达不同类SmTg

其识别抗原的特异性是相同的。

（二）活化补体1.IgM、IgGl.IgG2和IgG3可通过经

典途径活化补体。

当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结

合Clq的补体结合点，起先活化补体。

由于Clq6个亚单位中一般须要2个C端的球与补体结合点

结合后才能依次活化Clr和Cis,因此IgG活化补体须要肯定的浓

度，以保证两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单

位结合。

当Clq一个C端球部结合IgG时亲和力则很低，Kd为10-4M,

当Clq两个或两个以上球部结合两个或多个IgG分时，亲合力增高

Kd为10-8Mo

IgG与Clq结合点位于CH2功能区中最终一个折叠股

318〜322位氨基酸残基(Glu-x-Lys-x-Lys)。

TgM倍以上。

人类自然的抗A和抗B血型抗体为IgM,血型不符合引韦的输

血反应发生快而且严峻。

2.凝合的IgA.IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。

(三)结合Fc受体不同细胞表面具有不同1g的Fc受

体，分别用FcR、FcR、FcR等来表示。

当Ig与相应抗原结合后，由于构型的变更，其Fc段可与具有

相应受体的细胞结合。

IgE抗体由于其Fc段结构特点，可在游离状况下与有相应受体

的细胞(如嗜碱性粒细胞、肥大细胞)结合，称为亲细胞抗体

(cytophilicantibody)o

抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用。

1.介导I型变态反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱

性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，

合成由细胞FcRT结合。

当相同的变应原再次进入机体时，可与已固定在细胞膜上的TgE

结合，刺激细胞脱颗粒，释放组受，合成由细胞脂质来源的介质如白

三烯、前列腺素、血小板活化因子等，引起I型变态反应。

2.调理吞噬作用调理作用(opsonization)是指抗体、补

体C3b、C4b等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原。

由于补体对热不稳定，因此又称为热不稳定调理素(heat-labile

opsonin)0

抗体又称热稳定调理素(heat-stableopsonin)。

补体与抗体同时发挥调理吞噬作用，称为联合调理作用。

中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的

FcRI(CD64)和FcRII(CD32),IgG尤其是人IgGl和IgG3亚类

对于调理吞噬起主要作用。

嗜酸性粒细胞具有亲和力FcRII,IgE与相应抗原结合后可促进

嗜酸性粒细胞的吞噬作用。

抗体的调理机制一般认为是：

①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间搭桥，从而加强了吞噬细胞的

吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后，变更抗原表面电荷，降

低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌表面的抗

吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜，使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞

FcR结合抗原抗体复合物，吞噬细胞可被活化。

后，体依前已IgG和其F发挥用S3.发挥抗体可与有FcR

依靠的细胞介已知。

NK细胞不仅起到连干扰素等细FcRII和Fc挥重要作用。

此外，人IgSPA可纯化I体依靠的细胞R的中性粒细介导内细

胞毒胞发挥ADCC接靶细胞和效细胞因子，并R介导的，嗜图2-10

抗gGFc段能非IgG等抗体，图2-9抗胞介导的细胞细胞、单核细

毒作用(antiboC效应主要是效应细胞的作释放颗粒，溶嗜酸性粒细

胞抗体依靠的细非特异地与葡或代替其次抗体的调理吞胞毒作用当

细胞、巨噬细odydependen是通过其膜表作用，同时还溶解靶细胞。

胞可脱颗粒释细胞介导的细萄菌A蛋白二抗体用于标吞噬作用

IgG抗体与带细胞、NK细ntcell-mediat表面低亲和力还刺激NK

细。

嗜酸性粒细释放碱性蛋白细胞毒作用((staphyloco标记技术。

带有相应抗原胞等效应细胞tedcytotoxici力FcRIII(CD细胞

合成和分细胞发挥AD白等，在杀伤(ADCC)occusprotein原的

靶细胞结胞结合，发挥ity,ADCC)D16)所介导分泌肿瘤坏死DCC作

用是通伤寄生虫如蠕nA,SPA)结合结合挥抗。

目的，死因子通过蠕虫中合，应(四)通过胎盘在人类，

IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。

IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养

层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。

IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关，如切除Fc段后所剩

余的Fab并不能通过胎盘。

IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗

感染有重要作用。

三、免疫球蛋白分子的抗原性Ig本身具有抗原性，将Ig

作为免疫原免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不同程度的

免疫性。

依据Igl不同抗原确定簇存在的不同部位以及在异种、同种异

体或自体中产生免疫反应的差别，可把Ig的抗原性分为同种型、同

种异型和独特型第三种不同抗原确定簇。

（一）同种型同种型（isotypc）是指同一种属内全部个

体共有的Ig抗原特异性的标记，要异种体内可诱导产生相应的抗

体，换句话说，同种型抗原特异性因种属（species）而异。

同种型的抗原性位于CH和CLH,同种型主要包括Ig的类、

亚类，型和亚型。

1.免疫球蛋的类和亚类（classesandsubclasses）（1）

类：

确定Tg不同类的抗原性差异存在于H链的恒定区（CH）。

依据CH抗原性的差异（即氨基酸组成、排列、构型、二硫键等

不同）H链可分为、、、和五类，不同H链与L链组成完整Ig的

分子别为IgM、IgA、IgD和IgEo

在基因水平上，不同类的H链恒定区的是由不同的恒定区基因

片段所编码。

不同类Ig在理化性质及生物学功能上可有较大差异。

（2）亚类：

同一类Tg中由于较链区氨基酸组成和二硫键数目的差异，可分

为不同的亚类，亚类间抗原性的差异要小于不同类之间的差异。

目前已发觉人的重链有1和2两个亚类，分别与L链组成

IgAl和IgA2。

重链有4个亚类，但命名为IgGl、IgG2a、IgG2b和IgG3o

IgM、IgD和IgG,目前尚未发觉存在不同的亚类。

Ig不同亚类也是由不同的恒定区基因片段编码。

2.免疫球蛋白的型和亚型(typesandsubtypes)(1)

型：

确定1g型的抗原性差异存在于L链的恒定区(CL),依据CL

抗原性的差异(氨基酸的组成、排列和构型的不同)分为和轻链

之比约为2：

1；而在小鼠，97%轻链为型，型只占3%左右。

(2)亚型:

依据轻链恒定区(C2)个别氨基酸的差异又可分1、2、3和4

四个亚型。

1和2在轻链190位氨基酸的分别为亮氨酸和精氨酸，3和

4在第154氨基酸分别为某氨酸和丝氨酸。

(二)同种异型同种异型(allotype)是指同一种属不同

个体间的Ig分子抗原性的不同，在同种异体间免疫可诱导免疫反

应。

同种异型抗原性的差别往往只有一个或几个氨基酸残基的不同，

可能是由于编码Ig的结构基因发生点突变所致，并被稳定地遗传下

来，因此Ig同种异型可作为一种遗传标记(geneticmarkers),这

种标记主要分布在CH和CL上。

1.链上的同种异型1、23和4重链上均存在有同种异型

标记，目前已发觉:

Gima、x、f、z；G2mn;G3mgl>g5、bO、bl、b3、b4、b5、c3>

c5、s^t、u、v；G4m4a>4b。

共20种左右。

其中G表示链，1、2、3或4表示亚类1、2、3和4,m代

表标记(marker)。

除Glmf和z位于IgGl分子的C1区外，其余的Gm均位

于Fc部位。

一条链可能同时具有一个以上的Gm标记，如白种人经常在

1H链C1区有Glmz,Fc部位有Gima。

由于人第14号染色体编码四种TgG亚类的C区基因Cl、C2、

C3和C4是亲密连锁的，因此TgGH链各亚类Gm标记可作为间倍

体(haplotype)遗传给子代。

2.链上的同种异型2H链已发觉有A2ml和A2m2两种。

A2ml在411、428、458和467位氨酸上分别为苯丙氨酸、天冬

氨酸、亮氨酸、缀氨酸；A2m2则分别为苏氨酸、谷氨酸、异亮氨酸

和丙氨酸。

1H链上尚未发觉有同种异型存在。

3.链上的同种异型目前只发觉Emi一种同种异型。

4.链上的同种异型旧称为Inv,现分为Kml2和3。

Kml在153位和191位氨基酸上分别为缴氨酸和亮氨酸，Km2

分别为丙氨酸和亮氨酸，Km3分别为丙氨和缀氨酸。

轻链上尚未发觉有同种异型。

(三)独特型独特型(idiotype)为每一种特异性IgV区

上的抗原特异性。

不同抗体形成细胞克隆所产生的TgV区具有与其客观存在抗体

V区不同的抗原性，这是由可变区中成其是超变区的氨基酸组成、排

列和构型所确定的。

所以，在单一个体内所存在的独特型数量相当大，可达107以上。

独特型的抗原确定簇称为独特位(idiotope)，可在异种、同种

异体以及自身体内诱产生相应在的抗体，称为抗独特型抗体

(antiidiotypicantibody,Id),独特型和抗独型抗体可形成困难

的免疫调整中占有得要地位。

表2-1人免疫球蛋白分子上抗原确定簇的分类分类抗原性

存在部位举例同种型类亚类型亚型CHCHCLCL()IgM、

IgG、IgA、IgD、IgElgGl-4,IgAK2、1、2、3、4同种异型CH(1)

Gima⑴、x(2)、f(3)、z(17)(2)(3)(4)CH(2)CH()CL()G2m

n(23)G3mbi(5)、c3(6)、b5(10)、b0、(ll)b3(13).b4(14)、s(15)、

t(16)、gl(21)>c5(24)、u(26)、v(27)>gl(28)G4014a(1)、4b(l)

A2ml>2EmiKmk2、3独特型VHVL极多注：

1-4同种异型的命名中，WH01976年建议采纳阿拉数字代号，

但目前很多专业试验室仍沿用小写英文字母，在本表中将链同种异

型阿拉伯数字代号列于相应英文字母代号后的括号中四、免疫球

蛋白分子的超家族应用DNA序列分析和X晶体衍射分析等探讨

表明，很多细胞膜表面和机体某些蛋白质分子，其多肽链折叠方式与

Ig折叠相像，在DNA水平和氨基酸序列上与IgV区或C区有较高

的同源性,它们可能从同一原始祖先基因(primodialancestral

gene)经复制和突变衍生而来。

编码这些多肽链的基因称为免疫球蛋白基因超家族

(immunoglobulingenesuperfamily)，这一基因超家族所编码的产

物称为免疫球蛋白超家族(immunogloblinsuperfamily,IGSF)o

(一)免疫球蛋白超家族的组成由于细胞表面标记、单克

隆抗体以及基因工程探讨的进展，近年来发觉属于IGSF的成员已达

近百种，主要包括T细胞、B细胞抗原识别受体和信号传导分子，

MHC及相关分子，Ig受体，某些细胞因子受体，神经系统功能相关

分子，以及部分白细胞分化抗原(CD)(表2-2)。

表2-2免疫球蛋白超家族的组成(成员举例)主要功能成员

抗原识别受体和信号传导分子IgH链：

、、、和链IgL链：

和链Smlg复合物成分：

MG-l(Ig-CD79a).B29(Ig-CD79b)TCR:、、和链CD3：

、和链MHC及其相关分子MHCI类抗原：

链、2MMHCH类抗原：

、链2M相关分子：

CDKQa、TL免疫球蛋白受体PolylgR(pIgR)IgGFc段受体:

FcRI(CD64)、FcRII、FcRUI(CD16)IgeFc段受体：

FcRI链IgEFc段受体：

FcR细胞因子受体IL-1R

(CDwl21a),IL-6R(CD126),M-CSFR(CD115),G-CSFR>SCFR(CD117),

PDGFR白细胞分化抗原CD2,LFA-3(CD58),TCAM-1(CD54),TCAM-2

(CD102).ICAM-3(CD50),CD4,CD8、链，CD28,B7/BB1(CD80),

CD7,CD22,CD33,CD48,CEA

(CD66e),Thy-1(CDw90),PECAM-1(CD31),VCAM-1(CD106)(二)免

疫球蛋白超家族的特点1.IGSF的结构特点IGSF的成员均含有

1〜7个Ig样功能区，第个Ig样功能区约含100(70〜110)个氨

基酸残基，功能区的二级结构是由3〜5个股反平行折叠股各自形

成两个平行片层的平面(anti-paralle-pleatedsheet)，每个反

平行折叠股由5〜10个氨基酸基组成，片层内侧的疏水性氨基酸

起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接

两个片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55〜75个氨基酸残

基，使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠

(Igfold)o

依据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基

酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功能区可

分为V组、C1组和C2组。

折叠和分1个TCR能区两个C1组FcRG-C(co和突等

不细胞的相II类(1)V组：

叠股，如IgH链分泌成分(SC(2)C1